Cours 3

Question 1

Protéines qui alimentent tissus en O2

Answer 1

Myoglobine
Hémoglobine

Question 2

Mioglobine fonction

Answer 2

Dans muscles striés , constitue réserve O2 prêt à emploi

Question 3

Hémoglobine fonction

Answer 3

Dans globule rouge, assure transport et distribution O2 à tt organisme

Question 4

Perturbation fonctions Hb entraînent quoi

Answer 4

Mort

Question 5

Myoglobine mono ou multi mérique

Answer 5

Monomerique complexe

Question 6

Mb constituée de quoi

Answer 6

Unique chaîne polypeptidique associée grp prosthétique (le heme)

Question 7

Ou est le heme

Answer 7

Enfoui dans une poche hydrophobe ou son asso avec partie protéique est stabilisée par liaisons faibles

Question 8

Mb : heme ou partie prot qui fixe l’o2

Answer 8

Heme

Question 9

Holoproteine c’est quoi

Answer 9

Protéine + grp prosthétique

Question 10

Apoproteine c’est quoi ?

Answer 10

Prot sans grp prosthetique

Question 11

Apoproteine peut fixer o2 ?

Answer 11

Incapable

Question 12

Structure globulaire Mb stabilisée par quoi ?

Answer 12

Liaisons faibles et effet hydrophobe

Question 13

Aa intérieure prot sont comment

Answer 13

Apolaires (sauf 2 : histidine proximale et histidine distale )

Question 14

Rôle histidine distale et proximale

Answer 14

Important pour fixation o2 même si c’est heme qui fixe o2

Question 15

Mb contient combien hélices

Answer 15

8 hélices alpha droites

Question 16

Compo heme

Answer 16

Système aromatique cyclique qui peut s’asso avec ion fe2+

Question 17

Noyau heme comment

Answer 17

Plan

Question 18

Noyau Heme Constitue quoi

Answer 18

Protoporphyne : 4 cycles pyrroles reliés par ponts méthylène

Question 19

Ion Fe 2+ ou

Answer 19

Au centre système cyclique grâce 4 atomes azote des noyaux pyrroles

Question 20

Fe 2+ et le heme sont ils dans le même plan

Answer 20

Presque

Question 21

Protéine qui entoure le heme sert à quoi

Answer 21

Protège dimerisation
Protège de l’oxydation
Limite fixation CO
Favorise fixation O2
Stabilise asso O2 et augmente efficacité fixation O2

Question 22

Avec quoi doit être asso le heme pour fixer o2

Answer 22

Fe2+
Si c’est Fe3+ : incapable fixer o2

Question 23

Pourquoi heme doit pas être oxydé

Answer 23

Sinon heme asso Fe3+ (produit de l’oxydation de Fe2+) au lieu de Fe2+ du coup incapable fixer o2

Question 24

Fe 2+ combien sites coordination

Answer 24

6

Question 25

Combien de sites de coordination de Fe2+ sont saturés par le heme

Answer 25

4

Question 26

Les 2 autres sites de coordination de Fe2+ sont comment

Answer 26

Orientées perpendiculairement au plan du heme Elles peuvent être occupées par l’histidine proximale et l’o2 (de manière réversible)

Question 27

Le heme peut il s’asso au Co

Answer 27

Oui

Question 28

Comment le heme s’asso au Co

Answer 28

Le Co se lié au heme isolé avec une affinité 2 500 fois plus importante que celle de l’o2 pour le heme

Question 29

Trouve Co ou

Answer 29

Dans l’atmosphère Le métabolisme peut en produire

Question 30

Pourquoi le Co occupe pas les hemes de l’organisme

Answer 30

Le Co se lié au heme dans une orientation préférentielle ou Fe, C et O sont alignés Fe, O et O ne sont pas alignés

Question 31

L’histodine distale fait quoi

Answer 31

Créé un empêchement stérique pour l’orientation alignée FE, O et C Induit une fixation du Co selon angle moins favorable Diminue force liaison entre heme et Co Permet aussi liaison H avec l’o2 mais pas avec le Co Cette liaison stabilise l’asso heme o2 et augmente affinité heme pour o2

Question 32

Quand est ce que la Mb libère l’o2 au muscle

Answer 32

Quand pO2 < 40 mbar

Question 33

Fixation et libération o2 par Mb sont contrôlées par quoi

Answer 33

Pression partielle (pO2) du milieu environnant

Question 34

La Mb a t elle tendance à relarguer de l’o2

Answer 34

Très peu tendance

Question 35

Par ex quand Mb relargue o2

Answer 35

Lors effort physique intense

Question 36

Courbe dissociation Mb comment

Answer 36

Hyperbolique

Question 37

Hémoglobine multi ou mono merique

Answer 37

Multimerique

Question 38

Protéine hb structure

Answer 38

Heterotetramere 2 paires de chaînes polypeptidiques diff (2 ss unités alpha et 2 ss unités beta) dont asso stabilisée par liaisons faibles

Question 39

Chaque ss unité hb comporte quoi

Answer 39

Un heme

Question 40

Combien de molécule d’o2 peuvent être fixées par une unique molécule d’hb

Answer 40

4

Question 41

Au centre molécule hb y a quoi

Answer 41

Cavité centrale dans laquelle y a le 2,3 BPG

Question 42

Structures spatiales Mb et hb sont elles semblables

Answer 42

Très

Question 43

Pourquoi Séquences Mb et hb sont diff

Answer 43

Certains aa hautement conservés (notamment ceux proche heme) : ex les histidines proximales et distales

Question 44

Fixation o2 même caractéristiques pour Mb et hb ?

Answer 44

Non tout à fait diff

Question 45

Affinité Mb vs hb pour o2

Answer 45

Affinité Mb > hb

Question 46

À po2 = 40 mbar combien molécules hb et Mb chargées en O2

Answer 46

Hb = 55% Mb = 98 %

Question 47

Courbe de dissociation de hb quelle forme

Answer 47

Sigmoïde

Question 48

Fixation de l’o2 sur hb

Answer 48

À faible po2 l’o2 s’asso difficilement à hb Qd pO2 augmente l’asso est facilitée : affinité hb pour o2 augmente Fixation de l’o2 sur hb se fait de manière coopérative

Question 49

Allostérie c’est quoi

Answer 49

Mode de régulation d’une prot par lequel l’asso d’un ligand en un site de la prot modifie les propriétés d’asso avec un ligand d’un autre site de la prot

Question 50

Quel type interaction dans le cas d’hb

Answer 50

Interaction allostérique positive car cooperativite entre diffs sites fixation o2 de hb