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Biochimie générale 1 - philippe desmeules > cours 7 > Flashcards

cours 7 Flashcards

(57 cards)

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1
Q

quels sont les 2 groupes de cofacteurs?

A

métaux

coenzymes (svt présent dans la région du site actif, ils lient l’enzyme)

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Q

Nomme 3 cofacteurs et son enzyme:

A

FAD et monoamine oxidase

NAD et lactate déshydrogénase

coA et acétyl coa carboxylase

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Q

D’où viennent les coenzymes?

A

métabolites courants (ATP, UTP)

des vitamines

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4
Q

Qui sont les vitamines liposolubles?

A

A D E K

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5
Q

Quel est le rôle des coenzymes?

A

transport d’hydrogène

transport de grp aminés

Transport de grp carbonée

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6
Q

dans les organismes aérobies, qui est le dernier accepteur d’électrons? Comment les électrons sont-ils transférés à lui?

A

O2

toutefois, les é ne sont pas transferés directement à l’O2, ceci se fait via les transporteurs, soient:
NAD et NADP
FAD et FMN
quinones

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7
Q

Quel est la différence entre une vitamine et un cofacteur?

A

la vitamine est le précurseur du cofacteur

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8
Q

Qui est le précurseur du NADP et du NAD?

A

La vitamine B3

soit l’acide nicotinique

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9
Q

Que cause une déficience en acide nicotinique?

A

Pellagre

  • peau: érythème
  • digestif: langue rouge, ulcères, diarrhées
  • troubles mentaux
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10
Q

Que cause une déficience en B1?

A

BériBéri
maladie récessive
perte de poids, prob cardiaques, dysfonction neurologiques…
svt chez les alcooliques

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11
Q

Que cause une déficience en B2?

A

dermatites et lésions de la bouche

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12
Q

Que cause une déficience en B6?

A

Dépression, confusion, convulsion

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13
Q

Que cause une déficience en B5?

A

hypertension

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14
Q

Que cause une déficience en acide folique (B9)?

A

anémie, défaut du tube neural

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15
Q

Que cause une déficience en B12?

A

anémie, acidose, méthylmalonique

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16
Q

Quelles vitamines ne sont pas des coenzymes?

A

ADEK

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17
Q

Fonction et déficit de la vitamine A?

A

fct: vision, croissance, reproduction

déficit: cécité crépusculaire, lésions de cornées et appareils respiratoire et tractus gastro intestinal

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18
Q

Fonction et déficit de la vitamine C (acide ascorbique)?

A

fct: antioxydant

déficit: scorbut (gencives, hémorragies sous-cutanées)

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19
Q

Fonction et déficit de la vitamine D?

A

fct: régule métabolisme, ca2+ et P

déficit: rachitisme, ostéomalacie (os mous et récurvés)

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20
Q

Fonction et déficit de la vitamine E?

A

fct: antioxydant (prévient oxydation des membranes)

déficit: inhibition production de sperme, lésions musculaire

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21
Q

Fonction et déficit de la vitamine K?

A

fct: coagulation du sang, permet la carboxylation de 10glu de la prothrombine (formation de y-carboxy-glu) par une y-glutamyl carboxylase des microsomes du foie (fixation du Ca pour coagulation)

déficit: hémorragie sous-cutanée

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22
Q

vitamine B2 (riboflavine), est précurseur pour qui?

on retrouve la B2 dans quel aliment?

A

précurseur de FAD

source: lait, céréales brutes, foie

transfert de un H+, un H-, et 2 e-

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23
Q

Quel est l’autre nom pour la coenzyme Q?

Study These Flashcards
A

Ubiquinone

très hydrophobe, très longue chaîne de carbone

24
Q

Quel type de vitamine est l’ubiquinone?

Study These Flashcards
A

liposoluble

transfert de 2 é et 2H+

25
Quels sont les 3 états d'oxydation de l'ubiquinone?
ubiquinone (Q) -> semiquinone (QH+) -> ubiquinol (QH2)
26
vit 6 transportent quel type de groupe? donc quel est sa fct?
grp aminés... donc métabolisme des aa si déficit? dermatite aux extrémités
27
Nomme 2 transporteurs de grp carbonés:
``` biotine (Vit B8) thiamine (vit B1) Ac pentothénique (VB5) et CoA acide folique (B9( vit B12 ```
28
La biotine (B8) doit se combiner avec qui pour être active?
avec la lysine
29
Quels sont les sources de la biotine?
jaune d'oeuf, foie, reins, levures
30
Biotine est inactivée par quoi?
avidine du blanc d'oeuf -> maladie du blanc d'oeuf
31
B5 constitue quoi? | transporte quoi? source?
constitue CoA et prot transporteuse acyles Transporte radicaux acyles ou acétyles source: coA dans tous les aliments sa déficience est rare... dermatite, inflammation des muqueuses nasales, hémorragies internes moyennes (surtout surrénales)
32
V ou F? L'acide lipoïque n'est pas considéré comme une vitamine.
v. sa structure et fct ressemble a biotine, tjrs liée à l'enzyme et nécessite ATP porteur de groupe acyl retrouvé dans pyruvate déshydrogénase
33
B12 catalyse 3 types de réactions, lesquelles?
- réarrangement intramoléculaire - réductions de ribonucléotides - transfert du groupe méthyle dans la synthèse de la méthionine
34
B12 synthétisée uniquement par qui?
seulement par quelques espèces bactérienne (E-coli)
35
Déficience en B12 cause quoi?
anémie pernicieuse ou de biermer
36
La vit A est synthétisée à partie de quoi?
beta carotène
37
comment est capté la vit A?
captée grâce aux sels biliaires esters de rétinol captées dans canaux chylifères transport au foie ou aux cônes/bâtonnets grâce aux rétinol-binding proteins (RBPs)
38
À quoi set la fibrinogène?
formation du caillot de fibrine (coagulation)
39
Qu'est ce qu'un inhibiteur?
un inhibiteur se fixe à l'enzyme et interfère avec son activité en empêchant la formation du complexe ES
40
Nomme les deux types d'inhibiteurs:
- irréversibles (covalentes à l'enzyme) ex. pénicilline - réversibles (non-covalente à l'enzyme) * * l'inhibiteur peut le lier au site actif (donc compétitive pure), ou < un lieu différent du site actif (donc non compétitive pure, ou imcompétitive pure)
41
Qu'est-ce qu'un inhibiteur réversible compétitif?
compétition entre inhibiteur et substrat pour le site actif de l'enzyme si km augmente, Vmax = constante
42
Qu'est ce qu'un inhibiteur réversible non-compétitif?
il se fixe aussi bien à l'enzyme qu'au complexe... or il y a conformation le l'enzyme pour l'accueillir et donc inactivation réversible du site actif km+constante et Vmax diminue
43
Qu'est ce qu'un inhibiteur réversible incompétitif?
il se se fixe qu'au complexe ES Km diminue et Vmax aussi
44
Pourquoi utiliser un inhibiteur en science?
déterminer la spécificité du substrat, la nature des grp fonctionnels, mécanisme de l'activité catalytique et des voies métaboliques...
45
Pourquoi utiliser un inhibiteur en médecine?
Pénicilline = inhibiteur irréversible d'une glycoprotéine transpeptidase
46
Qu'est ce que le gaz Sarin?
Un inhibiteur irréversible... inhibiteur de acétylcholinestérase, qui bloque/transforme acétylcholine... si acétyl choline (neurotransmetteur qui fait effet nerveux) passe tjrs, muscle jamais en repos. fct respiratioire aussi.... mortel car lie direct le site actif
47
Ou se situe l'enzyme allostérique?
en tête des voies métaboliques
48
Quelle structure a une enzyme allostérique?
quaternaire dans la majorité des cas
49
Quels sont les deux site distinct sur chaque monomère de l'enzyme allostérique?
un site catalytique un site modulateur
50
Comment l'enzyme allostérique se fixe sur l'enzyme
De manière non-covalente
51
V ou F? l'effecteur allostérique n'est pas modifié par l'enzyme allostérique.
V.
52
V ou F? l'enzyme allostérique a une cinétique michaelienne.
F. cinétique sigmoide, non michaélienne, hyperbole | ressemble courbe hb
53
Qu'est ce qu'une hétéroenzyme?
différente enzymes qui catalysent la même Rx mais dans des conditions différentes de pH et de T
54
Qu'est ce qu'une isooenzyme?
différentes enzymes qui catlysent la meme rx dans des conditions plus ou moins identiques.
55
Qu'est ce que la LDH? (lactate déshydrogénase) Quel est son utilisation?
4 sous-unités, 2 chaines peptidiques différentes (M pour muscle et foie, et H pour le coeur) utilisation: marqueur sériques - LDH1 : maladie cardique - LDH5: maladie hépatite
56
Qu'est-ce qu'un complexe pluri-enzymatique?
déf: ex. pyruvate déshydrogénase avantage: efficacité enzymatique désavantage: le produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour une autre voie métabolique.
57
Qu'est ce que la diphtérie?
toxine d'un phage qui attaque cel. épithéliales, quand endosome change pH qui stimule la partie c qui se détache et cause nécrose cellulaire

Biochimie générale 1 - philippe desmeules (3 decks)

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