Cours 8: Traduction Flashcards
(30 cards)
Traduction
conversion ARNm en a.a. par le ribose et les ARNt
Ribosome eucaryote
80S
40S+60S
5.8S+5S+28S+49protéines/18S+33protéines
Ribosome procaryote
70S
50S+30S
5S+23S+34protéines/16S+21protéines
Arn de transfert
adaptateur entre ARN et a.a.
doit être chargé du bon aa-> par aminoacyl-arnt synthetase
Chargement du aa
2 étapes:
- adenylylation: chargement aa sur ATP
- transfert aa en 3’ arnt
Principe de Wobble
- anticodon 2 et 3 sont stabilisée et s’apparient avec codon 2 et 1 respectivement
- base est plus flexible, permet des appariements atypiques
Conditions pour initier traduction
- ribosome doit être sur arn
- arnt chargé met doit être au site P
- ribosome doit être au codon initiateur
Codon initiateur procaryotes
AUG
Séquence complémentaire de 16S (RBS)
Facteur d’initiation procaryote
Catalyseurs: IF1, 2 et 3
1- IF1: empêche liaison ARNt au site A
2- IF3: empêche liaison grande sous unité en liant petite sous unité
3- IF2: GTPase, permet association ARNt met en interagissant avec IF1
4- ARNt met positionné->IF3 libéré
5- grande sous unité se lie, stimule activité GTPase
6- IF2-GDP peu affinité avec ARNt et ribosome-> se détache
7- IF1 libéré
8- complexe formé
GTPases
protéines liées au GTP/GDP qui changent de conformation au moment de l’hydrolisation
GTP: active
GDP: inactives
GAP: protéine désactivente
GEF: protéine activente
Codon initiateur eucaryotes
AUG
pas de complémentarité
ribosome recruté par la coiffe, affinité augmenté par concensus de Kozac
Facteur initiation eucaryote (sous unité)
Catalyseurs: eIF1, 1A, 3 et 5
1- liaison eIF1, 1A, 3 et 5 à la petite sous unité
2- complexe eIF2+ARNt met = complexe ternaire
3- association des 2 complexes= complexe préinitiation 43S
Facteur initiation eucaryote (ARNm)
Catalyseurs: eiF4A, B, E et G
1- E lie coiffe en 5’
2- G lie E et ARNm
3- A lie G et ARNm
4- B se joint au complexe -> active A
5- A activé=activité hélicase (élimine structure secondaires)
Facteur initiation eucaryote (sous unité) suite
4- eIF4G et eIF3 interagissent
5- liaison petite sous unité et ARN=complexe préinitiation 48S
6- activité hélicase cherche codon AUG
7- AUG trouvé-> changement de conformation
8- libération eIF1 et 5
9- GTP-eIF2 hydrolysé -> GDP-eIF2 libéré
10- eIF5B-GTP occupe trou laissé par eIF2-GDP
Rôle queue POLY-A
lié a des protéines particulières qui favorisent le recrutement du ribosome et stabilisant ARNm
PABP1
eIF4E
eIF4G
Élongation (général)
commence quand complexe est formé
dépend des facteurs d’élongation
Ribosome lie 3 ARNt:
site A: ARNt entrant, chargé
site P: ARNt attaché au peptide
site E: ARNt sortant, déchargé
aa sont liés par des réaction de peptidyle transférase
Élongation
1- ARNt chargé associé à EF1α -> site A
2- liaison codon/anticodon -> EF1α hydrolysé et libéré
3- hydrolysation-> changement conformation ribosome -> translocation
4- catalysation réaction peptidyle transférase
Translocation
1- ARNt au site A
2- EF2-GTP se lie au site de facteur et s’hydrolyse
3- Hydrolysation pousse ARNt du site A au site P
4- EF2-GDP est libéré
Modification post-traductionnelles
aa modifiés
repliement facilité
dégradation
clivage des précurseur en peptides fonctionnels
Repliement
processus qui peut être long
doit s’amorcer avant que la protéine ne soir complète
facilité par les chaperons
Chaperons
famille de protéines qui facilitent le repliement en isolant la protéine qui doit se replier
interagissent avec des liens hydrophobes
stabilisés par ATP qui ferme le couvercle et l’ouvre quand hydrolysé
Chaperonine
assemblage macromoléculaire de 7 à 8 protéines:
GroEl: procaryote
TCP1: eucaryote
Hsp60: mithochondries
Modification chimique des aa
effet sur:
structure tri-dimentionnelle
activité biologique
stabilité
localisation
Modification extrémités
plus connue: acétylation résidu N-terminal-> accroît stabilité
ancrage dans la membrane:
Acylation des Cys: CHCOO-
Prénylation des Gly: NH3+
Ancre GPI
