Cours synchrone 2 Flashcards
Nomme quelques modifications covalentes des protéines… (Plus sécifiquement aux chaînes latérales des acides aminés)
Acétylation (CH3-C(=O)-) = lysine et arginine, Phosphorylation ((2 Omoins)-P(=O)-) = sérine, thréonine et tyrosine (tous des acides aminés avec une fonction alcool), Hydroxylation (-OH), Méthylation (-CH3) = lysine et arginine, Carboxylation (-COOmoins)
Est-ce qu’il est possible de modifier les protéines avec d’autres macromolécules?
Oui, on peut y ajouter des lipides ou des sucres.
Quel composant de la cellule eucaryote est composé de protéines qui forment des fibres?
Le cytosquelette, qui est essentiel à leur structure. Les fibres en particulier sont les microfilaments (polymères d’actine), les filaments intermédiaires (ex kératine, lamine ou collagène) et les microtubules (polymères de tubuline).
Comment les microfilaments se forment-ils?
Par l’hydrolyse de l’ATP en ADP, ceci permet la polymérisation des monomères d’actine (fibre d’actine F(ilamenteuse)). L’actine peut aussi lié une molécule d’ATP (devient G-actine).
De quel côté est-ce que la polymérisation de l’actine est-elle plus rapide?
Le rallongement est plus rapide du côté (+) = du côté des molécules d’actine-ATP et non du côté d’actine-ADP. La poymérisation-dépolymérisation est un phénomène dynamique (réversible car liaisons non covalentes). La polmérisation dépend de l’hydrolyse d’ATP en ADP, mais la réaction est catalysée par l’actine F et non la G. Seules les sous-unités ajoutées récemment contiennent l’ATP (consomme beaucoup de l’énergie).
De quel forme sont les polymères de tubuline est comment s’appelent-t-ils?
Ils sont en forme de tubes et s’appelent les microtubules. Ces polymères sont assemblés à partir de dimères de tubuline (alpha + beta) dans lesquelles une molécule de GTP est exposée et l’autre est inaccessible.
Que cause l’incorporation d’un dimère de tubuline dans le microtubule?
Ça cause l’hydrolyse d’une molécule de GTP, l’alignement de plusieurs protofilaments de dimères forme un tube. Les dimères s’ajoutent des deux côtés du filament mais sont plus rapide du côté (+).
Quelles sont les fonctions des microtubules?
Les microtubules sont essentiels à la division cellulaire, ils servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique. Plusieurs drogues se lient aux protéines de tubuline et affectent la division cellulaire (ex le Taxol, agent anticancer bloque la dépolymérisation des microtubules, les microtubules pourront pas séparer les chromosomes donc pas de division cellulaire). Dans son image, les chromosomes sont en bleu et les microtubules en vert, il peut colorer les différentes protéines (tubulines) dans la cellule à l’aide d’anticorps.
Quel est le rôle des filaments intermédiaires dans la motilité et combien de types de filaments il y a-t-il?
Ils ne possèdent aucun rôle dans la motilité mais sont connectés avec les filaments d’actine et/ou les microtubules. Il existe de nombreux types de filaments intermédiaires (environ 65 chez l’humain).
Pour assembler les filaments intermédiaires, est-ce qu’on a besoin de nucléotides?
Et, nomme moi un exemple de filament intermédiaire…
Pour l’assemblage de filaments intermédiaires on a besoin d’aucun nucléotide (ni ATP, ni GTP). La kératine est un exemple de filament intermédiaire, qui est le composant principal de la peau.
Explique moi la structure des filaments intermédiaires…
Ils sont composés de dimères d”hélices-alpha à répétitions de 7 résidus (A.A 1 et 4 sont non polaires). Ils forment un double hélice par empilement des dimères (coiled coil). Un assemblage octamère = un fibre, un assemblage de fibres (4 dans sa photo) = 1 filament intermédiaire.
Que sont les protéines de type ‘‘moteur’’ ?
C’est des protéines qui ont la capcité de changer leur conformation par l’hydrolyse de l’ATP ou GTP (demande de l’énergie). Ces changements de conformation sont associés à un mouvement linéaire qui suit des structures cytoplasmiques ou nucléaires.
Ex: DNA/RNA polymérases qui se déplacent le long de l’ADN durant réplcation/transcription dans le noyau.
Myosine, se déplace le long de microfilaments dans le cytoplasme = génère contraction musculaire.
Kinésine, se déplace le long des microtubules et permet le transport des chromosomes lors de la mitose.
Dynéine, se déplace le long des microtubules dans le cytoplasme, permet le transport des vésicules/mouvement des cils flagelles chez eucaryotes.
De quoi la structure tertiaire de la myosine est-elle composée?
D’une queue, d’un cou et d’une tête. Chaque tête interagit avec une molécule d’actine/possède un site de liaison à l’ATP. Le cycle moteur peut se répeter.
Que permet la complémentarité moléculaire?
Elle permet l’association protéine-ligand (ligand = composé chimique comme peptide, protéine, dérivé lipidique), un ligand se lie à sa protéine cible par des forces non-covalentes de manière spécifique. Cette liaison est réversible, et elle modifie généralement la conformation de la protéine (sa fonction aussi). La force de cette liaison protéine-ligand est appelée affinité moléculaire.
Donne moi un exemple d’interaction ligand-protéine…
Lors du transport de l’O2, la myoglobine et l’hémoglobine sont des protéines qui contiennent un groupement prosthétique de type Hème (le groupement qui permet la liaison réversible à une molécule d’O2).
Un groupe prosthétique est en fait l’élément d’une protéine, essentiel à la fonction de celle-ci, non constitué d’acids aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine.
Dans quelle partie du corps est-ce que la myoglobine fixe l’O2?
C’est la protéine fixatrice d’O2 du muscle.
De quoi est constituée l’Hème?
L’hème est constituée de Protoporphyrine IX + atome de fer
La protoporphyrine IX elle est formée de 2 groupements vinyles (Hydrophobe) vers l’intérieur de la molécule et de 2 groupements propionates (ionique et polaire) vers milieu aqueux.
Sous quelle forme est l’atome de fer dans l’Hème?
Sous forme ferreux (Fe++) tenu en place par 5 axes de coordination, le 6ième axe sert à la liaison avec l’oxygène. Lorsque l’O2 est lié: oxymyoglobine, lorsqu’il l’est pas: désoxymyglobine.
Est ce que la myoglobine et l’hémoglobine peuvent fixer autre chose que du O2?
Oui, ces deux protéines peuvent aussi fixer du CO. En solution, l’affinité de l’hème (Fe+++) pour le CO est 25000 fois celle pour le O2. Dans la myoglobine (Fe++) l’affinité de l’hème pour le CO 250 fois celle pour l’O2. Normalement, 1% des sites de fixation de l’Hb sont occupés par le CO (du métabolisme). SI l’affinité était encore supérieure, la production de CO par le métabolisme serait mortelle.
Ou est-ce que l’Hémoglobine (Hb) transporte le O2?
C’est la protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocytes (globules rouges, sang). Sa structure quaternaire est composée de 4 sous-unités, 2 alpha et 2 beta. 4% hème 96% globine (en masse seulement). Donc 4 molécules d’hème par hémoglobine.
Comment apelle-t-on le tétramère alpha2beta2 dans l’hémoglobine?
Ce tétramère est aussi nommé HbA.
Il existe aussi HbE, qui apparaît dans la première semaine de vie dans l’utérus, pour ensuite être remplacée par la HbF (après 3 mois), la HbF persiste environ 6 mois post natal. Leur affinité pour le O2 change graduellement de haute à faible, permettant in utero une meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon/fétus.
Entre la myoglobine et l’hémoglobine, qui possède la plus grande masse moléculaire?
L’hémoglobine (64000 Daltons vs 17000 Daltons de la myglobine). L’hémoglobine a aussi plus d’Hème (4x) par molécule.
Avec quelle courbe peut-on représenter l’oxygénation de la myoglobine?
On peut représenter l’oxygénation de la myoglobine à l’aide d’une hyperbole (Y=pO2/(pO2+Kdiss)). Lorsque Y =1, saturation maximale de la myoglobine (Mb est complètement oxygénée). Lorsque Y= 0.5 (50%), la Mb est à moitié saturée et pO2 = Kdiss = 2.8 torr.
Avec quelle courbe peut-on représenter l’oxygénation de l’hémoglobine?
Avec une courbe sigmoïde, mais expérimentalement la courbe diffère (effet allostérique de l’O2). Pour Hb 50% saturation environ= à 26 torr.
