DOTTO

Question 1

R hydrophobes linéaires

Answer 1

Ala, Val. Lau, Ile, Met

Question 2

R hydrophobes aromatiques

Answer 2

The, Trp

Question 3

Hydrophiles chargés positivement

Answer 3

Arg, Lys, Histidine

Question 4

Hydrophiles chargés négativement

Answer 4

Asp, Glu

Question 5

Hydrophiles non-chargés

Answer 5

Carbamines (Asn, Gln) Hydroxyls (Ser, Thr, Tyr)

Question 6

Spéciaux

Answer 6

Cystéines (CH2-SH oxidation donne un pont disulfure) Glycine (-H), Proline (config en coude rigide liaison cov avec groupement -NH)

Question 7

Histidine

Answer 7

catalyseur enzymatique, Pua proche pH physiologique (6.8) réagit à des faibles variations de pH : régule fonctionnement d’une protéine (protonation)
-> Anneau Imidazol

Question 8

Cmb d’a.a : Peptide, Polypeptide, Protéine

Answer 8

20-30, <4’000, plusieurs polyptides assemblés structure définie

Question 9

Proteome, cmb homme et levure

Answer 9

Complexe de toutes les protéines exprimés dans un organisme, >30’000 prot. et 6’000 prot

Question 10

Moyenne MW (poids moléculaire) d'un aa 
Qu'est ce qu'il permet de calculer?

Answer 10

113 Da, n moyenne d’a.a et inversement

Question 11

Liaison cov résultent en

Answer 11

Réa de déshydratation -H2O et structure de résonance

Question 12

4 interactions non covalentes

Answer 12

Liaisons ioniques, H, effet hydrophobe, Van der Waals

Question 13

Hélice alpha

Answer 13

Liaisons H entre oxygène carbonyl (des liaisons peptidiques) -> H amide des 4 R d.a. vers le C-terminus
Tous les donneurs de H on la même orientation!
EW PROLINE COUDE

Question 14

Feuillet beta

Answer 14

5-6 R d’a.a regroupés latéralement étiré avec liaison H entre atomes de O et NH du squelette du brin voisin
Angle déterminé par liaison peptidique produit config plissée
= Projection R dessus-dessous
1) Même polypetide 2)Antiparallèles 3)Parallèles
EW PROLINE COUDE

Question 15

Peut on prédire 100 % structure secondaires?

Answer 15

NON 60-70% : car contexte d’autres interactions

Question 16

Tours U

Answer 16

3-4 Résidus d’a.a, redirigent la chaine peptidique

+Gly +Pro

Question 17

Boucles

Answer 17

Plus longues que les U structure plus flexibles et moins définie

Question 18

Structure tertiaire maintenue en place par liaison…

Answer 18

Liaison H dépendante, interractions hydrophobes, donc moins fixées et peut changer de configuration 3D

Question 19

Motifs

Answer 19

Prot structure tertiaire> 15’000 Da
avec des caractéristiques structurelles et fonctionnelles (!) spécifiques reliés par des régions de liaisons
Combinaison de structures secondaires
1 prot peut tous les avoir = pleis de fonctions

Question 20

Exemples motifs 1)

Answer 20

1) Hélice - boucle - hélice : prot lie ADN ou prot lie Ca++
Domaine de liaison de Ca++ : EF hand motif présens dans +100 prot. +a.a hydrophiles
Ex: Calmoduline

Question 21

Exemple motif 2)

Answer 21

2) À doigt de Zinc : prot liant ADN/ARN

25 a.a hélice alpha et 2 brins beta séparés par un ion Zinc, maintenu en place par paire cystéine et R de histidine

Question 22

Exemple motif 3)

Answer 22

3) Coiled-coil : prot fibreuses structurelles qui s’auto associent en oligomères
1 hélice alpha
7 répétition a.a hydrophobes : interraction avec 2ème hélice
Hélices alpha amphipatiques aussi avec des a.a hydrophiles à l’ext et hydrophobes dedans

Question 23

Repliement propriété…

Answer 23

Thermodynamique : dénaturation :agents comme urée, chlorure, guanidinium, beta-mercaptoethanol (ponts disulfire cystéine) - renaturation
Par liaisons non-covalentes

Question 24

Stuctrure quaternaire : exception liaison

Answer 24

Association non covalente sauf : anticorps qui ont des ponts disulfures entre chaines lourdes et légères