Egzamin Flashcards
(320 cards)
Polipeptydy oligomeryczne ułożone obok siebie tworzą strukturę białka
Trzeciorzędową
Których białek jest najwięcej we krwi?
Albumin
Który z motywów dotyczy białek wiążących DNA?
Helisa - skręt - helisa
Które z białek ma największe powinowactwo do tlenu?
Mioglobina
Które z białek uczestniczą w faldowaniu białek?
Chaperony, izomeraza cis-trans-allilowa, dwusiarczkowa izomeraza białek
Przy stałym Vmax i rosnącym Km mówimy o inhibicji
Kompetycyjnej
Inhibitor niekompetycyjny cechuje się tym, że
Jest niepodobny do substratu i wiąże się w miejscu innym niż centrum aktywne enzymu
Wiązania dwusiarczkowe tworzą się
Między dwoma resztami cysteiny
Regulacja wolna to
Regulacja na poziomie transkrypcji DNA
Reakcja przebiegająca według kinetyki Michaelisa-Mentena cechuje się jaką wartością współczynnika Hilla (nH)
nH=1
Przy mierzeniu aktywności enzymatycznej zmieniamy stężenie
Substratu
Aktywność właściwa to
Liczba jednostek standardowych przypadających na 1 mg białka
W reakcji enzymatycznej typu K zastosowanie aktywatora allosterycznego dodatniego spowoduje
S0,5 zmniejsza się, co powoduje zwiększenie powinowactwa enzymu do substratu
Prawastatyna działa na reduktazę HMG-CoA jako
Inhibitor kompetycyjny bez wpływu na szybkość maksymalną enzymu, ale zmniejszając powinowactwo HMG-CoA do enzymu
Gdy wykreślimy szybkość reakcji enzymatycznej względem stężenia substratu, który z poniższych kształtów otrzymamy na wykresie
Hiperbolę
Pojęcie inhibicji kompetycyjnej i niekompetycyjnej możemy zastosować do
Inhibitorów które wiążą się do enzymów bez udziału wiązań kowalencyjnych i mogą oddysocjowac od enzymu jeżeli spada stężenie inhibitora w środowisku w którym przebywa enzym
Sacharaza drożdżowa należy do
Hydrolaz
Stała Michaelisa wyrażona jest w
Molach na litr
Aby mierzyć aktywność enzymu w celu określenia jego szybkości maksymalnej i stałej Michaelisa stężenia substratow i produktów powinny być takie, aby
Zmiana energii swobodnej podczas reakcji była maksymalnie ujemna
Do oznaczania cukrów regulujących posłuży nam
Siarczan miedziowy (II)
Im wyższe Km tym niższe powinowactwo emzymu do substratu (P/F)
Prawda
Podczas wyznaczania Km należy zastosować
Stałe stężenie enzymu i zmienne stężenie substratu
Jakim typem efektora jest cholesterol w reakcji z ACAT?
Pozytywny efektor allosteryczny wywierający efekt homotropowy
Regulacja aktywności enzymów poprzez fosforylację enzymów prowadzi do przyłączenia
Reszty fosforanowej do białkowej reszty seryny, treoniny lub tyrozyny