ENZIMAS Flashcards
Explique cómo afectan a la actividad enzimática la temperatura, el pH y la concentración de sustrato.
- La Tª: la actividad máxima de la enzima corresponde a la Tª óptima, por encima y debajo de la misma la actividad disminuye. Si se supera una determinada Tª la enzima se llega a la desnaturalización e inactividad total de la enzima.
- El pH: la actividad catalítica de cada enzima es máxima a un pH óptimo, por debajo y por encima de este valor la actividad enzimática disminuye. A un pH muy ácido o muy básico se inactiva totalmente la enzima por desnaturalización.
- La concentración de sustrato: para una cantidad constante de enzima, a mayor concentración de S mayor velocidad de reacción. Una vez alcanzada la máxima velocidad por saturación (todas los S están unidos a los centros activos), la velocidad se mantiene constante.
Describa los dos tipos de inhibición enzimática.
- Inhibición irreversible: el I se une al centro activo de la enzima mediante un enlace covalente, por lo que la enzima queda alterada e inutilizada de forma permanente.
Inhibición reversible: el I se une a la enzima mediante enlaces débiles fáciles de romper , de forma que puede ser liberado el centro activo y la enzima volver a funcionar.
Defina: velocidad de reacción, energía de activación, biocatalizadores y centro activo.
- Velocidad de reacción: es el tiempo que tarda en formarse el producto resultado de la reacción química.
- Energía de activación: energía que se debe administrar a los reactivos para que éstos alcancen el estado de transición, (en el que se han roto determinados enlaces permitiéndose la formación de otros enlaces) y se transformen en productos, es decir para que la reacción se lleve a cabo.
- Biocatalizadores: son las moléculas proteicas o enzimas que disminuyen la energía de activación necesaria y aceleran la velocidad de reacción
- Centro activo: es la zona espacial de la enzima a la que se acopla de forma específica el sustrato.
Describe el mecanismo de acción de la enzima.
La enzima que cataliza la reacción tiene un lugar específico de unión del sustrato, el centro activo, formándose el complejo E-S. Esta unión permite la disminución de la energía de transición necesaria para la transformación del S en P, (al romper determinados enlaces del reactivo y formar otros nuevos) a la vez que acelera la velocidad de reacción. La enzima no resulta alterada y podrá volver a ser utilizada en otra reacción.
Defina qué es un coenzima.
Un coenzima es una molécula orgánica de naturaleza no proteica (vitaminas, dinucleótidos) que se une a la parte proteica de la enzima (apoenzima) y es necesario para que se lleve a cabo la reacción ya que se une específicamente al sustrato.
Enumere 3 factores que influyen en la actividad enzimática.
- La concentración de sustrato
- La temperatura
- El pH
Defina enzima.
Un enzima es una biomolécula imprescindible para que ocurran las reacciones metabólicas y actúan de forma altamente específica; puede ser, simple de naturaleza proteica o compleja con una parte proteica o apoenzima y una parte no proteica de distinta naturaleza (ion = cofactor u orgánica = coenzima)
Describa el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en la actividad enzimática.
Los cofactores y coenzimas constituyen la parte no proteica del enzima, son imprescindibles en la actividad enzimática ya que se unen al sustrato permitiendo la formación o ruptura de los enlaces químicos que desencadenan la reacción.
Defina la acción enzimática.
La acción enzimática consiste en disminuir la energía de activación necesaria para que el sustrato alcance el estado de transición que permitirá su transformación en producto, al debilitarse ciertos enlaces y la formación de otros nuevos.
Defina centro activo y explique a qué se debe la especificidad enzimática.
El centro activo es una zona del enzima con una configuración espacial determinada donde se une el sustrato.
La especificidad enzimática viene dada por en encaje tridimensional E-S, esto significa que cada enzima sólo permite la entrada de un sustrato específico y en consecuencia cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos que suponga una alteración espacial, impedirá dicha unión.
¿Qué son los inhibidores enzimáticos?
Los inhibidores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza (iones, moléculas orgánicas) que disminuyen o anulan la actividad del enzima.
¿En qué se diferencia la inhibición irreversible de la reversible y cuál es la causa de la diferencia?
La inhibición irreversible impide de forma permanente la actividad del enzima, ya que queda inutilizad para siempre.
La inhibición reversible, al contrario, permite la reactivación del enzima una vez que desaparezca la sustancia inhibidora.
La causa de la diferencia entre ambos tipos de inhibiciones es que, en la irreversible el inhibidor establece un enlace de tipo covalente y por tanto permanente con el enzima.
En tanto que, en la inhibición reversible la unión entre el inhibidor y el enzima se establece mediante enlaces débiles, como puentes de hidrógeno, fáciles de romper y en consecuencia recuperar el enzima en su forma nativa activa.
Defina vitaminas.
Las vitaminas son moléculas orgánicas de composición variada, necesarias en una pequeña cantidad pero imprescindibles, ya que intervienen como coenzimas en muchas reacción metabólicas.
Son moléculas esenciales, es decir que no pueden ser sintetizadas o no en cantidad suficiente por el organismo, por lo que hay que ingerirlas en la dieta.
Clasifique las vitaminas y cite dos ejemplos de cada tipo
Vitaminas hidrosolubles: vitamina C (interviene en la síntesis del colágeno) y complejo vitamínico B : B12 (interviene en el metabolismo de proteínas,) B2 (mantenimiento de la piel y las mucosas).
Vitaminas liposolubles: vitamina A (buena visión) y vitamina D (metabolismo del calcio)
Cite dos vitaminas y la enfermedad carencial.
Vitamina a: ceguera nocturna. Vitamina D: raquitismo. Vitamina B2: dermatitis. vitamina B9: espina bífida Vitamina B12: anemia perniciosa.
