enzimas

Question 1

catalisis

Answer 1

processo que aumenta a velocidade das reações quimicas

Question 2

importancias das enzimas

Answer 2

reações metabólicas intracelulares
diagnóstico
exito ou fracasso terapeutico
alvos dos farmacos

Question 3

quais os dois tipos de biomoleculas que as enzimas podem ser?

Answer 3

proteinas
ácido nucleico

Question 4

o que é uma enzima conjugada?

Answer 4

enzima que necessita estar formada por aa unidos a um cofator (grupo quimico adicional)

Question 4

os cofatores podem ser:

Answer 4

organico e inorganicos

Question 5

as enzimas formadas por ác. nucleicos também são chamadas de:

Answer 5

ribozima

Question 6

segundo as reações que catalizam, se classificam em:

Answer 6

oxidorreductasa
hidrolasa
liasa
ligasa
transferasa
isomerasa

Question 7

função das oxirreductasa:

Answer 7

transferencias de eletrons

Question 8

função das hidrolasas:

Answer 8

hidrólisis

Question 9

função das liasas:

Answer 9

formar enlaces dobles

Question 10

função das ligasas:

Answer 10

formar enlaces simple

Question 11

função da trasferasa:

Answer 11

transferencia de grupos funcionais

Question 12

função da isomerasa:

Answer 12

transferencia de grupos quimicos formando isomeros

Question 13

principal caracteristica das enzimas:

Answer 13

especificidade

Question 14

o que é o sustrato?

Answer 14

é o elemento que depois de transformado resulta em produto

Question 15

como se chamam as fases de relação de E+S e E+P?

Answer 15

estado basal

Question 16

o que é a energia de ativação?

Answer 16

é a quantidade minima de energia necessária p/ transformação de sustrato em produto.

Question 17

tipos de inibidores enzimáticos:

Answer 17

reversiveis e irreversiveis

Question 18

tipo de inibidor onde a molécula pode se separar retomando as funções da enzimas:

Answer 18

regulador reversivel

Question 19

tipo de inibidor onde a enzima perde sua função, levando a degradação:

Answer 19

regulador irreversivel

Question 20

tipo de inibidor enzimáticos reversiveis:

Answer 20

competitivos
acompetitivos
mistos

Question 21

apoenzima:

Answer 21

parte proteica da enzima que ainda não se uniu ao cofator (inativa)

Question 22

holoenzima:

Answer 22

enzima unida ao cofator, cataliticamente ativa

Question 23

cofator:

Answer 23

grupo quimico adicional que se une a apoenzima, formando a holoenzima

Question 24

inibidor competitivo:

Answer 24

que compete com o sustrato pelo unico sitio ativo da enzima.

Question 25

inibidor acompetitivo:

Answer 25

a enzima possui dois ou mais sitios ativos e o inibidor se une durante o processo de transição

Question 26

inibidor misto:

Answer 26

a enzima possui dois ou mais sitios ativos e o inibidor pode se unir tanto no estado basal quanto na fase de transição

Question 27

mecanismos de regulação enzimáticas:

Answer 27

modulação alostérica modificações covalentes rutura proteolitica

Question 28

o que são enzimas alostéricas?

Answer 28

são aquelas que quando se unem ao seu efetor mudam de forma

Question 29

enzima alostérica homotrópica:

Answer 29

onde o sustrato e o modulador são a mesma molécula

Question 30

enzima alostérica heterotrópica:

Answer 30

quando o sustrato e o modulador são diferentes

Question 31

modulação alostérica:

Answer 31

por meio de moduladores em enzimas alostéricas, podem ser ativadores ou inibidores

Question 32

modificações covalentes:

Answer 32

realizadas pela união de grupos quimicos diferentes por enlace simples, em enzimas não alostéricas

Question 33

rutura proteolitica:

Answer 33

quebra de proteinas ue cumprem qualquer função menos catalisis, para ativar a molécula.

Question 34

isozimas:

Answer 34

a mesma enzima, com as mesmas funções, mas com seus aa dispostos de diferentes formas.

Question 35

enzimas que ajudam a diagnosticar IAM:

Answer 35

aspartato transferasa (AST) alanina aminotransferasa (ALT) lactato desidrogenasa (LDH) creatina quinasa troponina C cardiaca

Question 36

enzima associada ao figado:

Answer 36

fosfatasa alcalina

Question 37

enzima que ajuda no diagnóstico pancreático:

Answer 37

a-amilasa.

Question 38

subunidades da creatina quinasa:

Answer 38

musculares (M) cerebrais (B)

Question 39

quantas horas depois do inicio do IAM a CK-MB começa a aparecer?

Answer 39

2h

Question 40

quantas horas após o inicio do IAM a CK-MB atinge o seu pico?

Answer 40

12-24h

Question 41

quantas horas após o inicio do IAM a troponina T começa a aparecer?

Answer 41

4-10h