Enzimas Flashcards
(54 cards)
Catalizan la conversión de uno o más compuestos (substratos) en uno o más compuestos diferentes (productos):
Enzimas
Incrementa la velocidad al reducir la energía del estado de transición y así disminuir la energía de activación:
Catalizador
Molécula que ha sufrido una reacción química parcial:
Estado de transición
Es la cantidad de energía requerida para convertir todas las moléculas en 1 mol de una substancia reactante del estado basal al estado de transición:
Energía de activación (ΔG)
La región de una enzima encargada de unir una molécula de sustrato y cataliza su transformación:
Sito catalítico/activo
Compuesto específico sobre el que actúa una enzima:
Sustrato
Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación, ¿V o F?
Verdadero
Tipos de catálisis:
Ácido-base
Covalente
Por proximidad
Por ion metálico
Por fijación del estado de transición
Actúan como catalizadores ácidos o básicos:
Las cadenas laterales de los aminoácidos:
Aspártico
Glutámico
Histidina
Cisteína
Serina
Arginina
Tirosina
Lisina
Los aminoácidos que participan en la catálisis covalente son:
Lisina
Cisteína
Serina
Histidina
Grupos prostéticos con:
Tiamina
Difosfato o Tiamina Pirofosfato
Piridoxal Fosfato o Piridoxal-5- fosfato
Implica el producto formado por la reacción entre una amina primaria y un aldehído o cetona:
Base de Schiff
La reacción que cataliza la lisozima es una:
Hidrólisis
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero ____ alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción:
No
Cada enzima es designada de tres modos:
1) Un nombre recomendado: uso habitual.
2) Un nombre sistemático: reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación: se precisa una
identificación inequívoca de la enzima.
La velocidad de la reacción _____ depende de los cambios de energía entre los reactantes y productos:
NO
La velocidad de la reacción ____ depende de la energía de activación, que es la energía que se requiere para iniciar la reacción:
SI
No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no pierde la actividad enzimática:
Aminoácidos no esenciales
Tipos de enzimas:
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo:
Aminoácidos estructurales
Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima:
Aminoácidos de unión o de fijación
Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura:
Aminoácidos catalíticos
Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas:
Cofactor
Es un precursor enzimático inactivo, no cataliza ninguna reacción:
Zimógeno o proenzima
Son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática:
Cofactor
