Enzimas Flashcards

(90 cards)

1
Q

O que são enzimas?

A

Proteínas especializadas que catalisam reações químicas com eficiência e seletividade.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Onde ocorre a ligação do substrato na enzima?

A

No sítio ativo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Como é formado o sítio ativo de uma enzima?

A

Por resíduos de aminoácidos que se aproximam após o dobramento da proteína.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Qual é o nome do complexo formado pela ligação entre enzima e substrato?

A

Complexo enzima-substrato (ES).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

O que é eficiência catalítica?

A

Capacidade da enzima de acelerar reações em até 10³ a 10⁸ vezes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

O que é número de renovação (turnover number)?

A

Número de moléculas de substrato transformadas por segundo por uma enzima.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

O que significa especificidade enzimática?

A

Capacidade da enzima de reconhecer e reagir com substratos específicos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Como a glicocinase distingue a glicose da galactose?

A

Pelo reconhecimento estereoquímico no sítio ativo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Qual é a diferença entre catalisador inorgânico e enzimático?

A

Enzimas são específicas e não alteram substratos não relacionados.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

O que é uma apoenzima?

A

Parte proteica da enzima, inativa sozinha.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

O que é uma holoenzima?

A

Enzima ativa formada por apoenzima + cofator ou coenzima.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

O que são cofatores?

A

Componentes inorgânicos (íons metálicos) necessários para a atividade enzimática.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

O que são coenzimas?

A

Moléculas orgânicas pequenas necessárias para a atividade da enzima.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

O que são grupos prostéticos?

A

Cofatores ou coenzimas ligados permanentemente à enzima.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

O que são cossubstratos?

A

Coenzimas ligadas de forma transitória.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Como ocorre a regulação enzimática?

A

Através da ativação ou inibição da enzima para atender às necessidades celulares.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Qual a importância da localização celular das enzimas?

A

Garante ambiente ideal e organização das vias metabólicas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

O que é energia de ativação (ΔG++)?

A

Energia necessária para que os reagentes alcancem o estado de transição.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

O que a enzima faz com a energia de ativação?

A

Reduz a ΔG++ oferecendo rota alternativa para a reação.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Enzimas alteram o equilíbrio da reação?

A

Não, apenas aceleram a velocidade da reação.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Como enzimas estabilizam o estado de transição?

A

Através de interações fracas e energia de ligação.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

O que é energia de ligação?

A

Energia liberada pelas interações entre enzima e substrato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Como a energia de ligação facilita a reação?

A

Reduzindo a energia de ativação e promovendo o estado de transição.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

O que é encaixe induzido?

A

Mudança conformacional na enzima após ligação ao substrato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Como enzimas organizam a vida?
Permitem reações rápidas, organizadas e controladas, recuperando energia.
26
Qual o papel da dessolvatação na catálise?
Remove a água que estabiliza o substrato, facilitando a reação.
27
Por que enzimas são específicas?
Porque seu sítio ativo é quimicamente adaptado a um substrato.
28
Como enzimas facilitam a reação sem reagentes colidirem ao acaso?
Mantendo o substrato orientado corretamente.
29
Como enzimas compensam distorções eletrônicas do substrato?
Através de interações fracas que estabilizam o estado de transição.
30
Qual a importância clínica das enzimas?
Diagnóstico de doenças, terapias e compreensão de processos metabólicos.
31
O que ocorre se uma enzima tiver mutação no sítio ativo?
Perda ou redução da atividade catalítica.
32
Como a temperatura influencia a atividade enzimática?
Aumenta até certo ponto; após isso, pode desnaturar a enzima.
33
Como o pH afeta enzimas?
Cada enzima tem um pH ótimo, fora dele a atividade diminui.
34
Qual enzima está alterada na fenilcetonúria?
Fenilalanina hidroxilase.
35
Qual exame clínico detecta aumento de enzimas hepáticas?
TGO/TGP (AST/ALT).
36
A deficiência de qual enzima causa intolerância à lactose?
Lactase.
37
Enzimas digestivas são exemplos de quê?
Enzimas extracelulares.
38
Enzimas intracelulares são geralmente associadas a quê?
Metabolismo celular e regulação.
39
Qual enzima está envolvida no infarto agudo do miocárdio?
Creatina quinase (CK-MB).
40
Por que enzimas são usadas como fármacos?
Por sua especificidade e eficiência catalítica.
41
O que é uma ribozima?
RNA com atividade catalítica.
42
Como a hexoquinase muda ao se ligar à glicose?
Sofre alteração conformacional para encaixe induzido.
43
Qual enzima catalisa a conversão de glicose em glicose-6-fosfato?
Hexoquinase.
44
O que mede a cinética enzimática?
A velocidade de reação em função da concentração de substrato.
45
Por que a maioria das enzimas são proteínas?
Por sua estrutura flexível e variada, que permite catálise específica.
46
O que são enzimas?
Proteínas especializadas que catalisam reações químicas com eficiência e seletividade.
47
Onde ocorre a ligação do substrato na enzima?
No sítio ativo.
48
Como é formado o sítio ativo de uma enzima?
Por resíduos de aminoácidos que se aproximam após o dobramento da proteína.
49
Qual é o nome do complexo formado pela ligação entre enzima e substrato?
Complexo enzima-substrato (ES).
50
O que é eficiência catalítica?
Capacidade da enzima de acelerar reações em até 10³ a 10⁸ vezes.
51
O que é número de renovação (turnover number)?
Número de moléculas de substrato transformadas por segundo por uma enzima.
52
O que significa especificidade enzimática?
Capacidade da enzima de reconhecer e reagir com substratos específicos.
53
Como a glicocinase distingue a glicose da galactose?
Pelo reconhecimento estereoquímico no sítio ativo.
54
Qual é a diferença entre catalisador inorgânico e enzimático?
Enzimas são específicas e não alteram substratos não relacionados.
55
O que é uma apoenzima?
Parte proteica da enzima, inativa sozinha.
56
O que é uma holoenzima?
Enzima ativa formada por apoenzima + cofator ou coenzima.
57
O que são cofatores?
Componentes inorgânicos (íons metálicos) necessários para a atividade enzimática.
58
O que são coenzimas?
Moléculas orgânicas pequenas necessárias para a atividade da enzima.
59
O que são grupos prostéticos?
Cofatores ou coenzimas ligados permanentemente à enzima.
60
O que são cossubstratos?
Coenzimas ligadas de forma transitória.
61
Como ocorre a regulação enzimática?
Através da ativação ou inibição da enzima para atender às necessidades celulares.
62
Qual a importância da localização celular das enzimas?
Garante ambiente ideal e organização das vias metabólicas.
63
O que é energia de ativação (ΔG++)?
Energia necessária para que os reagentes alcancem o estado de transição.
64
O que a enzima faz com a energia de ativação?
Reduz a ΔG++ oferecendo rota alternativa para a reação.
65
Enzimas alteram o equilíbrio da reação?
Não, apenas aceleram a velocidade da reação.
66
Como enzimas estabilizam o estado de transição?
Através de interações fracas e energia de ligação.
67
O que é energia de ligação?
Energia liberada pelas interações entre enzima e substrato.
68
Como a energia de ligação facilita a reação?
Reduzindo a energia de ativação e promovendo o estado de transição.
69
O que é encaixe induzido?
Mudança conformacional na enzima após ligação ao substrato.
70
Como enzimas organizam a vida?
Permitem reações rápidas, organizadas e controladas, recuperando energia.
71
Qual o papel da dessolvatação na catálise?
Remove a água que estabiliza o substrato, facilitando a reação.
72
Por que enzimas são específicas?
Porque seu sítio ativo é quimicamente adaptado a um substrato.
73
Como enzimas facilitam a reação sem reagentes colidirem ao acaso?
Mantendo o substrato orientado corretamente.
74
Como enzimas compensam distorções eletrônicas do substrato?
Através de interações fracas que estabilizam o estado de transição.
75
Qual a importância clínica das enzimas?
Diagnóstico de doenças, terapias e compreensão de processos metabólicos.
76
O que ocorre se uma enzima tiver mutação no sítio ativo?
Perda ou redução da atividade catalítica.
77
Como a temperatura influencia a atividade enzimática?
Aumenta até certo ponto; após isso, pode desnaturar a enzima.
78
Como o pH afeta enzimas?
Cada enzima tem um pH ótimo, fora dele a atividade diminui.
79
Qual enzima está alterada na fenilcetonúria?
Fenilalanina hidroxilase.
80
Qual exame clínico detecta aumento de enzimas hepáticas?
TGO/TGP (AST/ALT).
81
A deficiência de qual enzima causa intolerância à lactose?
Lactase.
82
Enzimas digestivas são exemplos de quê?
Enzimas extracelulares.
83
Enzimas intracelulares são geralmente associadas a quê?
Metabolismo celular e regulação.
84
Qual enzima está envolvida no infarto agudo do miocárdio?
Creatina quinase (CK-MB).
85
Por que enzimas são usadas como fármacos?
Por sua especificidade e eficiência catalítica.
86
O que é uma ribozima?
RNA com atividade catalítica.
87
Como a hexoquinase muda ao se ligar à glicose?
Sofre alteração conformacional para encaixe induzido.
88
Qual enzima catalisa a conversão de glicose em glicose-6-fosfato?
Hexoquinase.
89
O que mede a cinética enzimática?
A velocidade de reação em função da concentração de substrato.
90
Por que a maioria das enzimas são proteínas?
Por sua estrutura flexível e variada, que permite catálise específica.