Enzimas

Question 0

Qué hacen las enzimas

Answer 0

Aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas

Question 1

Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos

Answer 1

Enzimas

Question 2

Las enzimas son altamente específicas, por lo que…

Answer 2

…hay interacción estéreo-específica con el sustrato

Question 3

Cómo se puede regular la actividad. (4)

Answer 3

Concentración de sustrato o enzima; inhibidores o regulación alostérica

Question 4

Cómo se inactivan las enzimas

Answer 4

Por desnaturalización

Question 5

Partes de una enzima

Answer 5

Sustrato, sitio alostérico, sitio activo

Question 6

La unión de sustrato-enzima es muy…

Answer 6

…específico

Question 7

Tipos de unión sustrato-enzima

Answer 7

Complementariedad geométrica y de cargas.

Question 8

Tipos de modelos de complejos enzimas-sustrato

Answer 8

Llave-cerradura y acoplamiento inducido

Question 9

Modo de acción de las enzimas

Answer 9

Bajan la cantidad de energía de activación necesaria para transformar el sustrato a productos

Question 10

Transferencia de H+ o electrones de un sustrato a otro

Answer 10

Oxido reductasas

Question 11

No regulan la velocidad de reacciones químicas espontáneas, cierto o falso?

Answer 11

Falso

Question 12

Según el modelo de acoplamiento inducido, la enzima y el sustrato sufren…

Answer 12

…una alteración en su estructura

Question 13

Clasificación de enzima que cataliza la transferencia de un grupo químico (distinto de H) de un sustrato a otro.

Answer 13

Transferasas

Question 14

Clasificación de enzimas que catalizan la ruptura de una molécula introduciendo una molécula de agua.

Answer 14

Hidrolasas

Question 15

Clasificación de enzimas que catalizan la rotura de diversos enlaces por medios distintos a la hidrólisis y oxidación. Generalmente se forman dobles enlaces.

Answer 15

Liasas

Question 16

Clasificación de enzimas que catalizan reacciones de isomeración molecular.

Answer 16

Isomerasas

Question 17

Tipos de isomerasas

Answer 17

Epimerasas: Inversión de átomos asimétricos.
Mutasas: transferencia intramolecular de grupos funcionales.

Question 18

Clasificación de enzimas que catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato.

Answer 18

Ligasas

Question 19

Qué es la cinética enzimática?

Answer 19

Análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática.

Question 20

Qué es la velocidad de reacción?

Answer 20

Consumo de sustratos y formación de productos

Question 21

Constante de equilibrio de disociación del complejo ES.

Answer 21

Constante de Michaelis.

Question 22

Si Km es grande…

Answer 22

…la afinidad por el sustrato es baja

Question 23

Si Km es chica…

Answer 23

…la afinidad por el sustrato es grande.

Question 24

Auxilian a la formación del complejo enzima-sustrato

Answer 24

Cofactores

Question 25

Tipos de cofactores

Answer 25

Iones metálicos y coenzimas

Question 26

Componente no aminoacídico de una enzima que se encuentra unida covalentemente a ella

Answer 26

Grupo prostético

Question 27

Sustancias orgánicas no proteínicas que auxilian a la formación del complejo enzima-sustrato.

Answer 27

Coenzimas

Question 28

A diferencia de las enzimas, las coenzimas si se modifican...

Answer 28

...químicamente

Question 29

Holoenzima

Answer 29

Enzima + cofactor

Question 30

Apoenzima

Answer 30

Enzima sin cofactor

Question 31

Inhibidores

Answer 31

Moléculas capaces de disminuir la actividad enzimática a través de su interacción con el sitio activo o con el sitio alostérico.

Question 32

Tipos de inhibidores

Answer 32

Reversibles y no reversibles

Question 33

Tipos de inhibidores reversibles

Answer 33

Competitivos, no competitivos, acompetitivos

Question 34

Cómo es el inhibidor competitivo?

Answer 34

Compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Se puede revertir la inhibición aumentando la cantidad de sustrato.

Question 35

El inhibidor competitivo es tan específico como...

Answer 35

...el sustrato.

Question 36

Con un inhibidor competitivo, que pasa con Km y Vmax?

Answer 36

Km aumenta y Vmax se mantiene

Question 37

Cómo es el inhibidor no competitivo?

Answer 37

Se une al sitio alostérico, no compiten con sustrato, se puede unir a enzima libre o complejo ES

Question 38

Qué pasa con Km y Vmax con inhibidor no competitivo?

Answer 38

Vmax disminuye, Km no se altera

Question 39

Qué es el inhibidor acompetitivo?

Answer 39

Se unen solo al complejo ES para evitar la formación de producto.

Question 40

Qué pasa con Km y Vmax con un inhibidor acompetitivo?

Answer 40

Ambos disminuyen.

Question 41

Inhibidores irreversibles

Answer 41

Modifican su estructura 3D, inactivación permanente de la actividad enzimática