Enzimas (conceptos) Flashcards

(39 cards)

1
Q

¿Qué es una enzima?

A

Catalizador proteico que no desnaturaliza

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Q

¿Cuál es la función del sitio activo?

A

Contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis

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Q

¿Qué es una holoenzima?

A

Enzima activa con su componente no proteico

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4
Q

¿Qué es una apoenzima?

A

Enzima inactiva sin componente protéico

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5
Q

¿Cómo se denomina a la enzima con un ión metálico como parte no proteica?

A

Cofactor

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6
Q

¿Cómo se denomina a la enzima con una molécula orgánica pequeña como parte no proteica?

A

Coenzima

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7
Q

¿Cómo se le llama a la coenzima que se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original?

A

Grupo prostético

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8
Q

¿Cuáles son los cambios de energía que ocurren durante la reacción?

A

Energía de activación
Velocidad de reacción
Vía alterna de reacción

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9
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

La necesidad de energía que una reacción necesita para poder activarse

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10
Q

¿Qué es la velocidad de reacción?

A

Es el número de moléculas energizadas

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11
Q

¿Qué funciones tiene el sitio activo?

A

Estabilización del estado de transición
Catálisis
Visualización del estado de transición

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12
Q

¿Qué factores afectan la velocidad de reacción del sitio activo?

A

Concentración del sustrato
Temperatura
pH

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13
Q

¿Qué es la velocidad máxima?

A

Número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo

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14
Q

¿Cómo afecta la temperatura en la velocidad de reacción?

A

Conforme va aumentando la temperatura hasta cierto punto la reacción es más rápida. A partir de ese punto, decrece debido a la desnaturalización de la enzima (por lo mismo de la alta temperatura)

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15
Q

¿Cómo afecta el pH en la reacción?

A

Los pHs extremos pueden llevar a la desnaturalización de la enzima porque la estructura de la parte proteica depende del carácter iónico de las cadenas R del aminoácido

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16
Q

¿Cuál es la etapa uno de la cinética de Michaelis-Menten?

A

Enzima y sustrato forman complejo E-S, el cual es un proceso reversible

17
Q

¿Cuál es la etapa dos de la cinética de Michaelis-Menten?

A

El complejo E-S da lugar a la formación del producto liberando la enzima libre. Este proceso es irreversible

18
Q

¿Cómo se comporta la velocidad de reacción respecto a la concentración de la enzima?

A

Es proporcional

19
Q

¿Qué es la km?

A

La concentración de sustrato que hay a mitad de la velocidad máxima

20
Q

¿Cuál es la utilidad de la gráfica de Lineweaver-Burk?

A

Se utiliza para calcular Km y Vmax asi como para saber cual es el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos

21
Q

¿Cuál es la función de los inhibidores?

A

Unirse a la enzima y evitar la formación del complejo E-S o en su lugar evitan que el complejo E-S se convierta en enzima libre y producto

22
Q

¿Qué tipos de inhibidores hay?

A

Irreversibles y reversibles

23
Q

¿Cómo se unen los inhibidores irreversibles?

A

Por medio de enlaces covalentes

24
Q

¿Cómo se unen los inhibidores reversibles?

A

Por medio de enlaces no covalentes

25
¿Qué tipos de inhibidores reversibles hay?
Inhibición competitiva, inhibición no competitiva
26
¿Qué sucede en la inhibición competitiva?
El inhibidor se une al lugar donde el sustrato se uniría normalmente
27
¿Qué efectos tiene la inhibición competitiva en la vmax?
Se revierte el inhibidor si aumenta la cantidad de sustrato
28
¿Qué efectos tiene la inhibición competitiva en el Km?
El inhibidor hace que se necesite más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax
29
¿Qué sucede en la inhibición no competitiva?
El inhibidor se puede unir a la enzima libre o al complejo E-S y evita la reacción
30
¿Qué efectos tiene la inhibición no competitiva en la vmax?
El inhibidor no puede superarse aumentando la concentración del sustrato
31
¿Qué efectos tiene la inhibición no competitiva en el Km?
La Km no cambia
32
¿Qué tipos de reguladores enzimáticos existen?
Enzimas alostéricas Modificación covalente Síntesis de enzimas
33
¿Qué tipo de enzimas alostéricas existen?
Efectores homótropos | Efectores heterótropos
34
¿Qué es un efector homótropo?
Cuando el mismo sustrato sirve como efector. Casi siempre funcionan como efectores positivos (aumentan actividad enzimática)
35
¿Qué logra el efector homótropo respecto al sitio activo y la enzima?
Los sitios de unión presentan cooperatividad
36
¿Qué es un efector homótropo?
El efector es diferente al sustrato. Se llama también inhibición por retroalimentación
37
¿Cómo actúa la modificación covalente?
Regula muchas enzimas, casi siempre por medio de agregar o quitar grupos fosfato de residuos de serina, treonina o tirosina del la enzima
38
¿Cuál es la utilidad de las isoenzimas en el plasma?
Es útil para identificar daño en los tejidos
39
¿Qué es la eficiencia catalítica?
Número de sustratos convertidos en productos en un tiempo determinado