enzimas parte 1 Flashcards
(8 cards)
¿Qué son las enzimas y cuál es su función principal?
Las enzimas son biocatalizadores orgánicos de naturaleza proteica que aceleran reacciones bioquímicas al reducir la energía de activación necesaria. Son esenciales para facilitar y controlar procesos metabólicos en organismos vivos.
¿Qué es la apoenzima y el grupo prostético?
La apoenzima es la parte proteica de una enzima, mientras que el grupo prostético es la porción no proteica que puede ser un cofactor (de bajo peso molecular) o una coenzima (de mayor peso molecular).
¿Cuáles son las seis clases principales de enzimas y sus funciones?
Las seis clases son:
1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidorreducción.
2. Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales.
3. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
4. Liasas: Catalizan la adición o remoción de grupos a dobles enlaces.
5. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
6. Ligasas: Catalizan la unión de dos grupos con gasto de ATP.
¿Qué es el complejo enzima-sustrato?
Es el estado en el que la enzima se une a su sustrato específico en el centro activo, permitiendo alcanzar el estado de transición y facilitando la reacción química.
Explica los modelos de acción ‘Llave-Cerradura’ y ‘Conformación Inducida’.
Llave-Cerradura: El sustrato debe tener una forma complementaria que encaje exactamente en el centro activo de la enzima, explicando la especificidad.
Conformación Inducida: El centro activo cambia de forma para ajustarse al sustrato específico cuando este se une, permitiendo una interacción más precisa.
¿Qué es el modelo de Michaelis-Menten?
Es un modelo matemático que describe la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato, caracterizado por dos parámetros: Vmax (velocidad máxima) y Km (concentración de sustrato para alcanzar la mitad de Vmax).
¿Cómo afecta la temperatura y el pH a la actividad enzimática?
Cada enzima tiene un pH y una temperatura óptimos en los cuales su actividad es máxima. Desviaciones de estos valores pueden desnaturalizar la enzima, reduciendo o eliminando su actividad.
¿Qué es un inhibidor enzimático y cuáles son sus tipos?
Los inhibidores son sustancias que reducen, neutralizan o regulan la actividad de una enzima.
Existen inhibidores irreversibles y reversibles.
Los reversibles se subdividen en:
Competitivos: Compiten con el sustrato por el centro activo.
No competitivos: Se unen a una zona diferente del centro activo. Acompetitivos: Solo se unen al complejo enzima-sustrato.
