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Enzimas Y Proteinas Flashcards

(64 cards)

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1
Q

Que son las proteínas?

A

Son polímeros formados por aminoácidos. Son las más diversas tanto estructural como funcionalmente.

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Q

Cómo se forman las proteínas?

A

A través de un enlace covalente: Peptidico, en el que el grupo carboxilo del primer aminoácido se une al grupo amino del segundo.

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3
Q

Funciones de las proteínas

A

Enzimas
Transportadoras
Señalización y mensajeros
Defensas
Movimiento y contracción
Almacenamiento
Comunicación

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4
Q

Carbón alfa

A

Carbón central que presenta quiralidad, unido a los grupos carboxilo, amino y la cadena lateral.

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5
Q

Le da características diferentes a cada aminoácido

A

Grupo R

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6
Q

Que significa anfótero

A

Que puede reaccionar como ácido o base

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7
Q

Aminoácidos esenciales (9)

A

Isoleucina- leucina- lisina
Treonina- triptofano
Metionina- fenilalanina- Valina
Histidina

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8
Q

Aminoácidos no escenciales (11)

A

Asparagina- arginina- alanina
Aspartato- glutamato- glutamina
Glicina- prolina- sirina
Tirosina
Cisteina

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9
Q

Aminoácidos a polares alifáticos

A

Glicina- Alanina- Prolina- Valina
Metionina
Isoleucina- Leucina

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10
Q

Aromáticos

A

Fenilalanina
Tirptofano- Tirosina

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11
Q

Negativos

A

Aspartato- glutamato

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12
Q

Positivos

A

Lisina
Arginina
Histidina

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13
Q

Neutros

A

Seríana
Treonina
Cisteina
Aspargina
Glutamina

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14
Q

Condicionalmente no escenciales

A

Metionina —> Cisteina
Fenilalanina —> Tirosina

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15
Q

Cómo se forman los enlaces peptidicos (proceso)

A

Condensación o deshidratación

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16
Q

Cadenas menores de 50 aminoácidos son

A

Peptidos

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17
Q

Cadenas de más de 50 aminoácidos

A

Proteínas

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18
Q

Estructura de la insulina

A

primaria, dos cadenas lineales unida por enlaces sulfato

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19
Q

La secuencia de … codifica a una proteína diferente

A

Genes

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20
Q

Si en la hemoglobina se sustituye cierta secuencia de aminoácidos puede dar lugar a una…

A

Hemoglobina falciforme

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21
Q

Formas de la estructura secundaria de proteínas

A

Alfa hélice
Beta hoja

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22
Q

La estructura terciaria es formada por

A

La unión de dos o más estructuras secundarias por la sinteracciones de sus grupos R

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23
Q

Interacciones o enlaces que puede haber el los grupos R de las estructuras terciarias:

A

Puentes hidrógeno
Puentes disulfuro
Fuerzas London
Fuerzas keeson
Enlaces irónicos
Interacciones hidrofóbicas

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24
Q

(Clasificación de proteínas) “fibrosas”

A

Cadenas polipéptido as ordenadas en modo paralelo

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25
(Clasificación de proteínas) “Globulares”
Cadenas polipéptido as plegadas en forma esférica o compacta
26
Clasificación por su composición molecular
Simples Conjugadas
27
Grupos prosteticos de las proteínas conjugadas pueden ser
Ribosomas Lípidos (LDH) Fosfato (cafeína) Metal (hemoglobina) Glucosa (inmonuglobulinas)
28
Tipo de reacción donde se libera más energía de la que se utiliza
Exergónica (deltaG<0), catabolismo
29
Tipo de reacción donde se utiliza más energía de la que se libera
Endergónica (delta G> 0) anabólica
30
Enzima definición
proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dentro de un organismo
31
Parte de la enzima donde se une el sustrato
Sitio activo
32
El sitio activo es la región donde el … se asocia para:
Sustrato… 1. Disminuir energía de activación 2. Aumentar el número de colisiones productivas 3. Acelerar la velocidad de reacción
33
Parte proteica de la enzima que se une a la correspondiente coenzima.
Apoenzima
34
Molécula que se une al sitio activo para AYUDAR en reacción
Coenzima
35
Compuesto necesario para la actividad de una enzima como catalizador.
Cofactor
36
Cofactores no proteicos ejemplos
Fe²⁺, Fe³⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺ y Cu²⁺
37
Conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (Flavina). Es un…
Cofactores Proteicos
38
Funciones de los cofactores
Estabilizar cargas negativas: para favorecer el plegamiento de proteínas Atraer y fijar el sustrato para: convertirlo en producto Facilitar las reacciones de oxido reducción.
39
Modelo enzimatico donde se presenta una alta especificidad y la interacción es estática y no cambia la forma de la enzima (falta de dinamismo).
Llave cerradura
40
Modelo enzimatico que es más flexible con la especificidad y la interacción puede inducir cambios conformacionales en la enzima para tener un mejor sitio de unión.
Ajuste inducido
41
Catalizan reacciones de oxido-reducción (Lactato deshidrogenasa)
Óxidoreductazas
42
Catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo o fosforilo
Transferazas
43
Catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces covalentes (amilasa)
Hidrolasas
44
catalizan la ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos generando dobles enlaces (piruvato descarboxilasa)
Liasas
45
catalizan cambios geométricos dentro de una molécula
Isomerasas
46
catalizan la unión de 2 moléculas utilizando ATP
Ligadas
47
molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible.
Inhibidor enzimatico
48
Inhibición competitiva
Existencia de 2 moléculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que, pelean entre ellos para poder unirse al sitio activo.
49
Inhibición competitiva alosterica
La enzima posee otro sitio de unión. Al unirse, cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. Puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.
50
Inhibición no competitiva
Tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse. Pero la unión del inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima.
51
Inhibición mixta
puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato. implica que el inhibidor tiene diferente afinidad por la enzima en su estado libre y en su estado unido al sustrato.
52
Comportamiento de cinética enzimatica de orden cero
Velocidad de reacción constante.
53
Comportamiento de cinética enzimatica de primer orden
La velocidad de reacción es directamente proporcional
54
Comportamiento de cinética enzimatica de segundo orden
La velocidad de reacción es exponencial
55
Comportamiento de cinética enzimatica de segundo orden
La velocidad de reacción es exponencial o al cuadrado
56
Factores que afectan la velocidad de reacción
Cambios en la carga de los aminoácidos. Cambios en la estructura terciaria Disociación de iones Modificación de los grupos funcionales
57
Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa).
La pepsina
58
Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa).
La pepsina
59
Enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco.
Hidrolaza
60
Enzima hidrolasa que cataliza la conversión de L-arginina en L-ornitina y urea.
Arginina
61
… temperaturas desnaturalizan a las proteínas perdiendo su estructura terciaria. Se rompen los enlaces no covalentes.
Altas
62
Un … de cofactores podría generar competencia entre ellos e interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima.
Exceso
63
La velocidad de una reacción enzimática…. con la concentración del sustrato hasta alcanzar un punto máximo donde la enzima se ….
Aumenta… satura
64
Que indica la constante Km
indica la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es Vmax/2

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