Enzyme Flashcards
2 rôles des enzymes
Catalyseur accélèrent la vitesse
Réactions spontanée
Ne modifie pas :
État équilibre
∆G guidé par les loi de thermodynamique
Spécificité enzyme-substrat
Forme 3D unique de chaque enzyme
Dimunition energie d’activation du substrat = ∆Ga
Etat transition
Liaison soient modifiées et brisées
Postulat de Linus Pauling(1948)
Complexe activé configu mol intermédiaire entre celles des substrats et celles des produits des réaction des processus catalysé
Base de l’efficacité
Affinité pour ses substrats
Affinité pour les états de transition
Intéraction entre atomes de l’enzyme et du substrat
Par liaison de faibles energie
Hydrogène
Électrostatique (ionique)
Van der waals
Covalente transitoire
Abaissement de l’énergie d’activation
Facteur influençant la vitesse enzymatique
Température
Activateur ou inhibiteurs
Ph et force ionique
Cofacteur
2 phase d’action d’augmentation de température
Augmantation vitesse reaction jusqu’à température optimale
Déstabilisation structure spatiale
Cinétique enzymatique
Pas d’ordre 0 ou 1
Variation hyperbolique de V en fonction de [S]
3 hypothèse de Michelis-Menten
1 découplage de la réaction en 3 reaction élémentaire
2 3 reaction élementaire d’ordre 1
3 état stationnaire [ES] constante dans le temps
Dans le découpage de la réaction en 3 reaction élémentaire :
1 formation du complexe ES
2 réaction inverse de la 1er
3 formation du produit a partir du complexe ES
Vmax activités enzymatique
En condition saturante en substrar
[S]»Km
Proportionnelle a la concentration en Et
Vmax
Intérêt de sa mesure
Unité
Doser mesurer la concentration en enzyme
Kcat ou k2=
Acte catalytique saturée en substrat
Kcat=Vmax/[Et] en s-1
Constante pour une enzyme donnée
Utilisation des enzymes comme marqueurs de pathologie par et pour
Par mesure de l’activité enzymatique ( doser les enzymes)
Pour le diagnostic et le suivi de l’évolution de maladies
Enzyme allostérique
Non michaeliennes en fonction de la concentration en Substrat
Régulations des Enzymes implication dans la régulation du métabolisme
Contrôle de l’enzyme qui catalyse l’étape 1 suffit a contrôlé la voie entière
Etape 1 irréversible ∆G«0
Régulateur souvent produit final de la voie
Isoenzyme 2 type
Exprimé à partir de gènes différents
Composition différente en sous-unite
Mode de régulation des enzymes utiliser pour réguler le métabolisme
Controle du niveau d’expression du/des gènes codant l’enzymes
Fixation d’une protéine régulatrice
Activation par protéolyse limitée
Contrôle par modif covalente
Activation des protéolyse limitée
Modif par coupure
Contrôle par modif covalente
Phosphorylation ou déphosphorylation pour rendre l’enzyme active ou inactive
Inhibition compétitive
Ressemble au substrat
Fixation de I a la place de S dans le site actif
Pas de formation de complexe ESI
Km augmante
Vmax constante
Levée par une augmantation de [S]
Inhibition non compétitive
Fixation de I dans un site ≠du site actif
Avant ou après la fixation de S
Km constant
Kcat diminue
Vmax diminue
Non levé par augmantation de [S]
Régulation allostérique au niveau des enzymes allostériques
Toujours multimériques =assemblage de plusieurs sous unité identique
Sur chaque sous unité d’un autre site que le site actif
Fixation du ligand allostérique de façon réversible
