Enzymer og termodynamikk

Question 1

Hva er metabolisme?

Answer 1

Metabolisme består av anabolisme (oppbygging av forbindelser) og katabolisme (nedbrytning av forbindelser).
Energien som brukes eller frigjøres i disse prosessene følger termodynamiske lover.
Enzymer er essensielle for å katalysere de biokjemiske reaksjonene i metabolismen.

Question 2

Hva sier termodynamikkens første lov?

Answer 2

Energien i et lukket system er konstant.
Energi kan omdannes fra én form til en annen, men kan ikke skapes eller ødelegges.

Question 3

Hva er forskjellen mellom eksergoniske og endergoniske reaksjoner?

Answer 3

Eksergonisk reaksjon: Spontan, frigjør energi. Δ𝐺 < 0, produkter har lavere energi enn reaktantene.

Endergonisk reaksjon: Ikke spontan, krever energi Δ𝐺 > 0, produkter har høyere energi enn reaktantene.

Question 4

Hva er Gibbs fri energi (Δ𝐺)?

Answer 4

Forteller om en reaksjon er spontan eller ikke.
Formel: Δ𝐺 = Δ𝐻 − 𝑇Δ𝑆
Δ𝐻 = entalpi (varmeinnhold).
Δ𝑆 = entropi (grad av uorden).
T = temperatur i Kelvin.

Question 5

Hva er ATP og hvorfor er det viktig?

Answer 5

ATP (adenosintrifosfat) er cellens energivaluta.
Hydrolyse av ATP (ATP + H2O → ADP + P𝑖) frigjør 30,5 kJ/mol energi.
Kroppen omsetter 50-500 kg ATP per døgn!

Question 6

Hva er enzymer og hvordan fungerer de?

Answer 6

Enzymer er biologiske katalysatorer som øker reaksjonshastigheten uten å forbrukes.
De senker aktiveringsenergien (𝐸𝐴) og sikrer spesifisitet.
De påvirker ikke likevekten, men gjør at den oppnås raskere.

Question 7

Hvilke trinn består enzymkatalyse av?

Answer 7

Binding av substrat (S) til enzymet (E).
Omdanning av substratet til produkt (P).
Frigjøring av produktet fra enzymet.
E + S ⇌ ES ⇌ EP ⇌ E + P

Question 8

Hvordan virker enzymer på aktiveringsenergi (𝐸𝐴)?

Answer 8

Enzymer reduserer 𝐸𝐴 ved å stabilisere overgangstilstanden.
Eks: Sukrase katalyserer nedbrytning av sukrose til glukose og fruktose.

Question 9

Hva er kofaktorer og koenzymer?

Answer 9

Kofaktorer: Ikke-protein hjelpestoffer (f.eks. Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺).
Koenzymer: Organiske kofaktorer (f.eks. NAD⁺, FAD, Coenzym A).
Holoenzym: Enzym + kofaktorer.
Apoenzym: Enzym uten kofaktorer.

Question 10

Hva er enzymspesifisitet?

Answer 10

Enzymer kan være:
Absolutt spesifikke: Virker kun på ett substrat (eks: hexokinase virker kun på D-glukose).
Gruppespesifikke: Kan virke på flere substrater med lignende struktur (eks: alkoholdehydrogenase).

Question 11

Hva er enzymklassene?

Answer 11

• Oksidoreduktaser (redoksreaksjoner, f.eks. NAD⁺-avhengige enzymer).
• Transferaser (overføring av funksjonelle grupper, eks: kinaser).
• Hydrolaser (spalter bindinger med vann, eks: sukrase).
• Lyaser (legger til eller fjerner grupper fra dobbeltbindinger).
• Isomeraser (omdanner molekyler til isomerer).
• Ligaser (kobler sammen molekyler, krever ATP).

Question 12

Hvordan påvirker pH og temperatur enzymaktivitet?

Answer 12

Optimal pH varierer:
Pepsin (magesyre) → pH 2.
Trypsin (tynntarm) → pH 8.
De fleste enzymer fungerer best under 40°C.
For høy temperatur kan denaturere enzymet.

Question 13

Hva er allosterisk regulering?

Answer 13

Allosteriske enzymer har regulatoriske seter.
En aktivator stabiliserer aktiv form.
En hemmer stabiliserer inaktiv form.

Question 14

Hva er feedback-inhibering?

Answer 14

Sluttproduktet av en reaksjonsvei hemmer et enzym tidlig i veien.
Eks: Isoleucin hemmer threonin-deaminase.

Question 15

Hvorfor er enzymers intracellulære lokalisering viktig?

Answer 15

Enzymer er spesifikt plassert i cellen:
Mitokondrier → Energiomsetning.
Lysosomer → Nedbrytning.
Cytosol → Biosyntese.
Gir effektiv kontroll og spesialisering av funksjoner.