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Enzymes Flashcards

(56 cards)

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1
Q

Qu’est ce qu’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés reliés par des
liaisons peptidiques
 Structure en trois dimensions (parfois
quatre pour certaines enzymes)

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2
Q

Expliquez brièvement une Structure primaire d’une Pts.

A

L’ordre dans lequel les AA sont liés

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3
Q

Expliquez brièvement une Structure secondaire d’une Pts.

A

L’organisation dans l’éspace des AA qui sont proches les uns des autres dans la structure primaire

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4
Q

Expliquez brièvement une Structure tertiaire d’une Pts.

A

le repliment complet d’une protéine dans l’espace

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5
Q

Expliquez brièvement une Structure quaternaire d’une Pts.

A

C’est l’association d’une ou de plusieurs chaines de polypeptides

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6
Q

Quelle est l’importance de la structure
tridimensionnelle. Elle dpend de quoi?

A
  1. Dépend de la séquence des acides
    aminés, chacun ayant une chaîne
    latérale spécifique
  2. Dépend du milieu dans lequel baigne la
    protéine
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7
Q

Qu’est ce une enzyme?

A
  1. Protéine
  2. Chez les organismes vivants
  3. Avec un pouvoir catalytique
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8
Q

C’est quoi un biocatalyseur

A
  1. Il abaisse l’énergie d’activation de la réaction
  2. Il acc.lère la vitesse de réaction
    3.Il est spécifique aux substrats
  3. Il ne réagit pas lors de la réactio ( il est retrouvé intact avec les produits)
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9
Q

Définit une enzyme: Simple , Apoenzyme, holoenzyme et cofacteur

A

Enzyme simple: uniquement des A.A.
Holoenzyme : apoenzyme + cofacteur
Cofacteur: peut être organique une vitamine ou vitamine modifiée ou un minéral (Zn, Ca, Mg…)

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10
Q

NAD, NADP provient de….

A

Niacine B3

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11
Q

FAD, FMN provient de …..

A

Riboflavine B2

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12
Q

Dans le graphe vitesse en fonction du temps que représente la première partie du graphe

A

Zone A : Vitesse initiale (constante) : Vitesse quand il n’y a pas
encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat

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13
Q

vitesse initiale en fonction du substrat la première partie du graphe elle est proportionnelle à la concentration de l’enzyme . Vrai ou faux

A

Faux. La vitesse est croissante et elle est propotionnelle à la concentration du substrat

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14
Q

vitesse initiale en fonction du substrat la deuxième partie du graphe elle est proportionnelle à la concentration de l’enzyme . Vrai ou faux

A

Vrai. Si l’on augmente la concentration de l’enzyme la V max augmente mais pas lorsu’on augment la concentration du substrat.

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15
Q

Que signifie la Vmax (vitesse maximale)

A

V max , c’est la vitesse initiale à laquelle l’enzyme est saturée de substrat

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16
Q

Quels sont les effets d’une variation
de la concentration de l’enzyme
sur la vitesse (initiale) de réaction
dans des conditions où la
concentration en substrat est très
élevée (saturante; en excès par
rapport aux concentrations d’enzyme)

A

Lorsqu’on augmente la concentrationd e l’enzyme on augmente la vitesse maximale. À adonne une droite linéaire ou l’on peut extrapoler. d’ou l’importance de doser l’activité enzymatique et non la concentration de l’enzyme.

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17
Q

Nommer deux facteur qui peuvent influencer l’activité enzymatique.

A

Le PH et la température

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18
Q

quels sont les mécanismes pour controler les réactions enzymatiques dans les cellules?

A
  1. Controler la quantité (induction ou repression)
  2. Controler l’efficacité de l’enzyme par allostérie et modification covalente.
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19
Q

Toutes les enzymes sont sujettes au controle par induction repression Vrai ou faux.

A

Faux. Il existe des enzymes constitutives et leur activité dépend de la présence du substrat.

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20
Q

Expliquer l’allostérie ?

A

Un mécanisme ou l’effecteur allostérique (positif ou négatif) se lie (lien non covalent) à son site et modifie l’affinité de l’enzyme pour le substrat (de manière reversible)

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21
Q

la phosphorylation est une modification covalente Vrai ou faix

A

Vrai. Elle va modifier l’enzyme et favoriser le contact avec le substrat

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22
Q

La phosphorylation est une modification reversible Vrai ou faux

A

Vrai elle est reversible apres l’activité, il y a une déphosphorylation par des phosphatases.

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23
Q

Toute sles enzymes sont succeptibles à ces mécanismes de controle ? Vrai ou faux

Study These Flashcards
A

Non, seulement les enzymes qui font de sréaction irrevesibles et des réactions limitantes dans le svoies métaboliques. Les autres enzymes ne sont pas régulées par cl’alostérie et les modifications covalentes.

24
Q

Les mécanismes de controle qui permettent uen adaptation rapide sont:

Study These Flashcards
A

Allostérique et modification covalentes

25
Les mécanismes de controle qui permettent uen adaptation lente sont:
L'induction et la répression.
26
C'est quoi un inhibiteur compétitif?
Il va compétitionner avec le substrat pour se lier à l'enzyme. S'il y a beaucoup de substrat il peut -être déplacer
27
C'est quoi un inhibiteur non compétitif?
Un inhibiteur non compétitif, il se lien à l'enzyme au site catalytique ou autre et change sa configuration elle devient non fonctionnelle.
28
Vrai ou faux, l'inhibiteur compétitif change le V Max de la réaction?
Faux, le Vmax d'une réaction avec un inhibiteur compétitif ne change pas le Vmax.
29
l'inhibiteur non compétitif ne change pas le V max d'uen réaction. Vrai ou faux
Faux, l'inhibiteur non compétitif cahnge le Vmax car il enlève en quelque sorte des enzymes de la circulation, donc la concentrationdes enzymes baisse = V max plus bas.
30
Que contien les sucs secrétés par le pancréas?
Des enzymes et du bicarbonate pour neutraliser le PH du bol alimentaire provenant de l'estomac.
31
Quelles sont les enzymes pancréatiques?
Protéases: Trypsine, chemotrypsine, carboxypeptidase A et B et Élastase. Lipase. Amylase pancréatique.
32
Sous quelle forme elles sont secrété et pourquoi?
Une forme de proenzyme pour ne pas détruire la paroie du Pancréas.
33
Quel est le PH optimal de l'elastine?
PH: 10
34
PH optimal de la Gastrine
PH: 1 à 2
35
PH optimal de la trypsine, chémotrypsine , carboxypeptidase A et B.
PH: 7.5 à 8.5
36
L'élastase est secrétée sou forme d'...........................dans le ...................
Proélastase, le pancréas.
37
La.........................transforme la ...................en chémotrypsine dans le ..................
Trypsine, chémotrypsinogène
38
La.........................transforme la ...................en carboxypeptidase A /B dans le ..................
Trypsine, Procarboxylase, pancreas
39
Tryspsinogène est transformé en trypsine par.......... et .............................
Endopeptidase et uen trypsine.
40
La lipase hydrolyse un TG en
Ag et DAG
41
L'amylase hydrolise les liens....... de l'amidon et donne........., ............ et ............comme produits
Alpha 1-4, Maltose Maltotriose Dextrine
42
Saccharase hysdrolyse le saccharose en........et ........
Glu et Fructose
43
La lactase hydrolyse le lactose en ........... et ..................
Glucose et galactose
44
La saccharase avec activité maltasique a comme substrat.............. et donne le ..................comme produit
maltose et donne 2 molécules de glucose
45
La saccharase avec acitivité isomalatasique à comme substrat ....................et donne le .........................et le ............ comme produit
lien alpha 1-6 (dextrine) et donne maltose et maltotriose.
46
Où ces enzymes (saccharase et lactase) sont-elles synthétisées et où agissent-elles?
1. Synthèse dans les entérocytes 2. Activité au niveau de la face externe de la membrane plasmique qui recouvre les microvillosités.
47
Immédiatement après une gastroentérite, pourquoi est-il préférable de ne pas consommer des produits laitiers pendant quelques jours ? A. Pas de raison; c’est une légende urbaine B. Parce que je vais continuer à avoir la diarrhée et/ou des ballonnements et/ou des gaz
B. car la lactase est la première a être enlevée par la diarrhée et donc uen diarrhée osmotique .
48
La modification de Proenzyme à Enzyme est un processus irréversible. Est-ce la même chose pour la modification covalente ?  Oui  Non
Non , les modifications covalentes sont reversibles.
49
Sang total = Plasm +éléments figurés du sang. Vrai ou faux
Vrai
50
PLasma contient les protéines de coagulation. Vrai ou Faux
Vrai, car collecté dans des tubes avec des anti-coagulents
51
Le sérume ne contient pas des protéines collagulatrices. Vrai ou faux
Vrai, car il est collecté avec coagulation sanguine puis centrifugation.
52
Que signifie unité U/L, qu’il faut définir
C'est la quantité d'enzyme qui catalyse 1 micromole 10 -6 de substrat par minute. C'est une capacité catalytique.
53
Quand faut-il mesure l'AST et ALT
Uen atteinte hépatique +++++ et bilière ++
54
Quand faut il mesurer le GGT
Choléstase comsommatio chronique d'alcool.
55
Quand faut-il mesurer Phosphatse alcaline (ALP)
Choléstase Atteinte osseuse.
56
Quand faut-il mesure la Lipase et l'amylase
Une atteinte pancréatique.

BIochimie (5 decks)

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