Enzymes et coenzyme Flashcards
(53 cards)
C’est quoi qui est souvent la première étape d’une voie métabolique?
- contrôlw
Les modification covalentes
- plus lente que celle allostérique
- plus rapide que la synthèse/dégradation de l’enzyme
- effectué par enzyme de conversion(kinase ou phosphotases)
- peut être activatrice ou inhibitrice
plus fréquente sont phosphorylation et acétylation
Notion de proenzyme ou zymogène
- Protéase capable de détruire les protéines des cellules qui synthétient
- synthétisée sous forme de précurseurs inactifs
- Proenzymes activées par de liaison covalentes et élimination de plusieur A.A
Régulation par effecteur allostérique
- Liaison de cAMP-> détachement des sous-unités inhibitrices et activation de l’enzyme PKA (protéine kinase A)
- La liaison se fait à un site autre que celle du site actif afin de libéré la sous unité du Pseudo-substrat afin d’ouvrir le site actif de l’enzyme
Régulation par inhibiteur enzymatique
L’inhibiteur change la conformation de la protéine afin d’affecté l’auteur efficacité
- inhibiteur compétitive
- inhibiteur noncompetitive
C’est quoi une enzyme allostérique
- souvent première étape d’une voie métabolique: contrôle d’enzymes-clés du métabolisme par mécanisme allostérique
-modification de la structure 4ernaire qui activent ou inhibent l’enzyme - effecteur se lient/détache du site allostérique selon loi de l’action de mass
- mécanisme de rétro-inhibition ou pro-activation
Quelle type de lien se réalise entre protéine?
Intéractions non-covalentes va influencer l’équilibre des interaction hydrophobes entre les acides aminés de la protéine et peut donc altérer la conformation globale de celle-ci
quelle effet ont les effecteurs allostériques sur une réaction, graphiquement?
-Elles peuvent modifié les KM et Vmax
Explique le principe de la co-opérativité
- La liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2ème ligand/substrat et change la conformation de la 2ème sous-unité
- la liaison du second ligand/substrat est alors plus facile
- la co-opérativité peut être négative ou positive
- elle est une forme allostérique
Inhibiteur réversible compétitif
- L’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le site de liaison de l’enzyme avec le substrate: souvent un analogue chimique
- Vmax ne change pas
- Km augmente car la [S] pour attaindre 1/2Vmax est plus élevé
Inhibiteurs réversible incompétitifs
- Cette inhibiteur se lie au complexe ES
- peut créé un changement de configuration qui affect l’association E et S
- La concentration [ES] augment et le Km semble diminué
- Vmax diminue aussi
Inhibiteur irréversible
L’inhibiteur se lie à l’enzyme et le modifie de façon covalente ce qui cause son inactivation permanente
Inhibiteur réversible non-compétitifs
- L’Inhibiteur peut s’associé à l’enzyme avant et après son association au substrat
- l’inhibiteur peut causer un changement de conformation qu empêche la réaction ES->E+P
- l’inhibiteur peut aussi affecté l’a liaison au substrat
- Si Ki = Ki’ donc: Vmax diminue et Km est inchangé
- Si Ki = pas Ki’ donc : Vmax diminue et Km diminue ou augmente
Comment sont les inhibiteurs utilisé dans la médecine?
- déterminé les mécanisme d’action des enzymes
- utilisé come médicament ou anti-poisons
EX: fomepizole (inhibiteur réversible compétitif de l’ADH)
Cofacteurs enzymatiques
-Sont de ion ou des molécules minérales présente dans le milieu
- certain sont des molécule organique synthétisées par la cellule(= co-enzyme: NAD+ et Vitamine)
- Les cofacteurs ne sont pas spécifique à une réaction enzymatique
- n’est pas une protéine
comment les cofacteurs participent à la réaction enzymatique?
- transporter ou compléter un substrat
- pour accepter un substrat
- comme composant de la structure de l’enzyme
Les cofacteur organique synthétisé par la cellule sont ?
- par liaison faible avec l’enzyme. s’agit d’une coenzyme libre dont chaque de ses molécule doit être renouvelée à chaque réaction catalytique, l’effet est donc stoechiométrique
- Par liaison forte’ le coenzyme ne se dissocie pas(co-enzyme liée), leur concentration est la même que celle de l’enzyme (= catalytique, très petite), groupe prosthétique
Caractéristique des cosubstrats
-type de coenzyme
- pas généralement régénéré après la réaction enzymatique
- elle transport temporairement un groupement chimique ou des électrons ou des atomes d’H
- impliquées dans 2 réaction enzymatique successives
- certaine coenzyme ne peuvent pas être synthétisé par l’homme mais par de précurseurs apportés par l’alimentation
Donne un exemple de cosubstrats impliqué dans la rc
NADP+/NADPH
- un dinucléotide qui permet des transferts d’électrons
- Produit par la cellule
- Agent d’oxydation si NADP+ et agent reduction si NADPH
Donne un exemple de cofacteur qui joue un role important dans le métabolisme des acides aminés
Pyridoxal phosphate
- cofacteur indispensable dans de nombreuse réaction catalytiques
- la structure du PLP dérive de la vitamine B6 produit par les bactéries intestinales
Les vitamines du groupe B
- Thiamine B1, Thiamine pyrophosphate : transfert CHO
- Riboflavines (B2) FMN,FAD: oxydo-reduction
- Niacine (B3) NAD+ et NADP+ : oxydo-reduction
A. pantothénique(B5) Coenzyme A: transfert de groupe acyle
Qu’est ce que une enzyme et c’est quoi sont role?
-Une enzyme est une protéine qui catalyse les réaction entre substrat
- La demi vie d’une liaison peptidique est d’environ 20 ans in vitro, les catalyseurs biologique sont donc utilisé afin de réalisé ces réaction.
C’est quoi les enjeux thermodynamique d’une réaction?
-L’énergie libre nécéssaire afin de réalisé les intermédiaire de réaction (état de transition)
-L’énergie d’activation requise afin que les molécule s’oriente correctement afin de formé les intermédiaire et favorisé sont mouvement
Comment est-ce que les catalyseurs puissent aidé la thermodynamie d’une réaction
- diminution de l’énergie d’activation
- réduit la barrière énergétique
- elle interagissant avec le substrat et favorise sont orientation afin de réalisé la reaction et augment la probabilité de la formation de l’état de transfert
- Elle ne change pas la différence d’énergie nette entre les produit et les réactifs
