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1042.1 > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

Location et fonction des lipases

A

Digestion graisses

Intestins

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Q

Location et fonction amylase

A

Digestion de amidon en sucres

Salive

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Q

Définition enzyme

A

Catalyse une réaction biochimique spécifique

En générale, une protéine, sauf ribozyme (molécule d’ARN)

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4
Q

Digestion et position de la maltase

A

Maltose en glucose

Salive

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5
Q

Role et endroit de trypsine

A

Décompose protéines

Intestin grêle

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6
Q

Rôle et position lactase

A

Lactose en glucose et en galactose

Intestin grêle

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7
Q

Rôle et position de l’acétylcholinestérase

A

Décompose le neurotransmetteur acétylcholine

Se trouve dans les nerfs et les muscles

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8
Q

Exemples de pathologies enzymes

A

Intolerance au lactose et au gluten

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9
Q

Étapes de la réaction chimique

A

Réactif
Énergie d’activation
Produit

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10
Q

Mécanisme de l’enzyme

A

Diminue l’énergie d’activation pour faciliter la réaction

Augmentent la vitesse des réactions

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11
Q

Caractéristiques des enzymes

A

pH optimal et température optimale

Varie selon l’environnement de l’enzyme

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12
Q

évolution de l’enzyme avant optimum

A

Molécules gagnent de l’énergie

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13
Q

Évolution de l’enzyme après optimum

A

Perte d’énergie de l’enzyme, dénaturation. Il ne reste que le niveau d’organisation primaire

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14
Q

V ou F dans le corps humain, toutes les enzymes fonctionnent à un pH et une température commune

A

F, très variable selon l’environnement

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15
Q

Mécanisme de la catalyse enzymatique

A 
Liaison à l'aide de liens chimiques faibles entre substrat et site actif de l'enzyme
Complexe enzyme-substrat
Catalyse (réaction)
Complexe enzyme-produit
Libération du produit
Recyclage de l'enzyme
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16
Q

Reconnaissance entre substrat et enzyme

A

Interaction et liaisons chimiques faibles

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17
Q

Étapes de la liaison enzyme substrat

A

Liaison
Changement de la conformation du substrat et de l’enzyme pour permettre la catalyse
Produits

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18
Q

Structure du site actif

A

Sous-site de liaison : acides aminés qui maintiennent le substraten place lors de la catalyse.
Sous-site catalytique : acides aminés qui performent la catalyse

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19
Q

Role du site liaison

A

Détermine spécificité de l’enzyme pour substrat

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20
Q

Rôle du site catalytique

A

Diminuer énergie de réaction
Stabiliser la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction

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21
Q

Condition de stabilité de la liaison

A

Le plus de liaisons non covalentes

22
Q

Variation de la vitesse de réaction selon la concentration du substrat

A

Augmente avec la concentration jusqu’à atteindre la vitesse max quand l’enzyme est saturée

23
Q

Effet de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction

A

Augmentation de la vitesse jusqu’à ce que l’enzyme soit saturé par le substrat

24
Q

Rôle de la constante K

A

Mesurer l’affinité entre les molécules

25
Q

V ou F plus le Km est petit plus l’affinité est grande

A

V

26
Q

Mécanisme inhibition

A

Réversible (liaisons faibles)

Irréversible (liaison forte)

27
Q

Inhibition compétitive

A

Substrat et inhibiteur compétitionnent pour le site actif

28
Q

Inhibition non-compétitive

A

Inhibiteur se lie à un sute autre (allostérique) que le site actif

29
Q

V ou F l’inhibiteur compétitif ressemble au substrat

A

V

30
Q

V ou F la vitesse max des inhibiteurs est la même que sans inhibiteurs

A

V

31
Q

Effet sur le Km qu’ont les inhibiteurs compétitifs

A

Km apparent augmente, affinité diminue

32
Q

Mécanisme de l’inhibiteur non-compétitif

A

Induit un changement de conformation du site actif et réduit l’accessibilité du site au substrat

33
Q

V ou F la vitesse max n’est pas la même avec et sans inhibiteurs non compétitifs

A

V

34
Q

Effet des inhibiteurs non-compétitifs sur Km

A

Aucun, mesuré sur enzymes actives

35
Q

Point de mesure du Km

A

1/2Vmax

36
Q

Principe de rétrocontrôle

A

Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans de voies métaboloiques selon la quantité du produit final (réversible)

37
Q

Rôle de la rétroinhibition

A

Assurer le rétrocontrôle

38
Q

Mécanisme du rétrocontrôle

A

Régulation rapide de l’activité catalytique protéique

39
Q

Rôle du rétrocontrôle négatif

A

Permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes. Blocage de la première enzyme

40
Q

Rôle de l’aspirine

A

Antalgique, antipyrétique, anti-inflammatoire non-stéroidien, antiagrégant

41
Q

Nature de l’ibuprofène

A

Inhibiteur compétitif

42
Q

phosphorylation???????????

A

fed

43
Q

Rôle et position de l’ADN polymérase

A

Synthétise l’ADN à partir de désoxyribonucléotides

Dans le noyau

44
Q

Exemples d’antibiotiques

A

Pénicilline : inhibiteur des transpeptidases qui catalysent la synthèse protéique bactérienne
Tétracyine et streptomycine : inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne

45
Q

Exemple d’inhibition irréversible

A

Aspirine

46
Q

Exemple d’inhibition compétitive

A

Ibuprofène

47
Q

Effet de l’aspirine et de l’ibuprofène

A

Inhibition de la production de plaquettes

Protection contre thrombose

48
Q

Réaction de phosphorylation

A

Groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle de la chaîne latérale de Serine, Thréonine ou Tyrosine.

49
Q

Mécanisme de la phosphorylation à des fins inhibiteurs

A

Les deux charges négatives du phosphate induisent un changement de conformation de la protéine

50
Q

Acides aminés susceptibles à la phosphorylation

A

Sérine
Thréonine
Tyrosine

51
Q

Mécanisme du contrôle de l’activité de protéines par liaison GTP

A

Activées sous la forme liée au GTP

Désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

1042.1 (13 decks)

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