Enzymologie Flashcards

(41 cards)

1
Q

Définition d’une enzyme

A
  • généralement une protéine
  • Catalyse une réaction chimique
  • est spécifique à un ou des substrat donné
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Q

Définition d’un ribozyme

A

molécule d’ARN qui a une activité catalytique

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3
Q

Rôle lipases

A

aident à digérer les graisses dans l’intestin

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4
Q

rôle amylase

A

aide à transformer les amidons en sucres. L’amylase se trouve
dans la salive

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Q

rôle maltase

A

trouvée dans la salive; brise le sucre maltose en glucose. Le maltose se trouve dans les pommes de terre, les pâtes et la bière

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6
Q

Rôle trypsine

A

trouvée dans l’intestin grêle, décompose les protéines en acides aminés

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7
Q

Rôle lactase

A

trouvée dans l’intestin grêle, brise le lactose, (le sucre dans le lait en glucose et en galactose

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8
Q

Rôle acétycholinestérase

A

décompose l’acétylcholine neurotransmetteur dans les nerfs et les muscles

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9
Q

Rôle DNA polymérase

A

synthétiser de l’ADN à partir de désoxyribonucléotides

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10
Q

Comment traite-t-on une intolérance au lactose?

A

Lactaid : enzyme de la famille de b-galactosidases, qui clive le lactose en glucose et galactose

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11
Q

Comment traite-t-on une intolérance au gluten?

A

enzyme called aspergillus niger-derived prolyl endoprotease (AN- PEP) can stop gluten from entering the small intestine, reducing the symptoms in gluten-sensitive patients.

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12
Q

Rôle des enzymes

A

abaisser l’énergie d’activation d’une réaction (agissent comme catalyseur de réaction) DONC augmentent la vitesse de réaction chimique

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13
Q

Caractéristiques des enzymes

A
  • très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles- mêmes modifiées
  • recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de
    catalyse
  • Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
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14
Q

Définition du sous-site de liaison

A

formé des acides aminés qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse

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15
Q

Définition du sous-site catalytique

A

acides aminés qui performent la catalyse

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16
Q

Comment le substrat reste-t-il en position dans le sous-site de liaison

A

Grâce aux interactions faibles (ponts H, interactions ioniques, etc)

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17
Q

Rôle du sous-site de liaison

A
  • Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat
18
Q

Rôle du sous-site catalytique

A
  • Diminue l’énergie d’activation nécessaire

- Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction - - Catalyse la réaction

19
Q

Définition Vmax

A

Vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée à une concentration d’enzyme donnée

20
Q

L’efficacité d’une enzyme dépend de …

A

vitesse à laquelle elle transforme son substrat

21
Q

Effet d’une augmentation de la concentration du substrat

A

Augmentation de la vitesse de réaction jusqu’à la Vmax quand l’enzyme est saturé par le substrat

22
Q

Unité Vmax

A

moles de produits formés/unité de temps

23
Q

Description Km

A

Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat (constante)

24
Q

Plus Km est petit, plus …

A

l’affinité est grande (enzyme est efficace à faible concentration de S)

25
Km correspond à
concentration du S à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale Vmax
26
Description inhibition réversible
l’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme. | Par des liaisons faibles (ponts h, ioniques, hydrophobes, van der Waals)
27
Description inhibition irréversible
l’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme. Donc, par des liaisons (forces) fortes, c’est-à-dire liens covalents
28
Description inhibition compétitive
Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif
29
Description inhibition non-compétitive
Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas, car l’inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif
30
Conséquence si un inhibiteur compétitif se lie au site catalytique
Le Vmax ne change pas | Le Km apparent augmente (affinité diminue)
31
Conséquence si un inhibiteur non-compétitif se lie à un site allostérique
Le Vmax diminue | Le Km apparent ne change pas
32
Définition rétrocontrôle
Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)
33
Rôle du rétrocontrôle
régulation rapide de l'activité catalytique protéique
34
Types de rétrocontrôle
Rétrocontrôle négatif (rétroinhibition) et rétrocontrôle positif
35
Mode d'action de l'aspirine
Inhibition de l'activité de COX par acétylation d'une serine dans le site actif de COX - empêche les acide arachidonique d'être métabolisé - empêche la production de prostaglandine PGH2/transformation en thromboxane A2 par isomérases
36
Action de la prostaglandine/thromboxane
Douleur, fièvre, inflammatien, agrégation plaquettaire
37
Mode action de l'ibuprofène
Inhibiteur compétitif de la prostaglandine synthase (COX) qui empêche la synthèse de prostaglandine et thromboxane
38
Rôle péniciline
Inhibiteur des transpeptidases qui catalysent la synthèse de la paroi bactérienne
39
Rôle tétracycline et streptomycine
Inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne
40
Comment traiter l'insuffisance pancréatique
Administration thérapeutique orale d'enzymes (protéases, lipases, amylases)
41
Mode d'action phosphorylation des protéines
Le groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaîne latérale de la Serine, Thréonine ou Tyrosine