Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Enzymy > Flashcards

Enzymy Flashcards

1
Q

Rodzaje enzymów jeśli chodzi o budowę

A
  • białka (globularne)
    → bez udziału czynników niebiałkowych
    → z udziałem czynników niebiałkowych - kofaktorów
  • rybozymy (kwasy rybonukleinowe)
  • deoksyrybozymy (jednoniciowe kwasy deoksyrybonukleinowe)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Rodzaje kofaktorów

A

grupa prostetyczna - silnie związana
koenzymy - słabo związane
jony metali

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Cechy charakteryzujące enzymy jako katalizatory

A

sprawność (wydajność)
swoistość (w stosunku do substratu lub reakcji)
funkcjonowanie w łagodnych warunkach
możliwość regulacji aktywności

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Enzymy zwiększają szybkość reakcji

A

10^6 - 10^12 razy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Katalaza znajduje się w

A

peroksysomach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Podział enzymów ze względu na katalizowaną reakcję - klasy enzymów

A
  1. OKSYDOREDUKTAZY
  2. TRANSFERAZY
  3. HYDROLAZY
  4. LIAZY
  5. IZOMERAZY
  6. LIGAZY
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Szybkość reakcji jest największa gdy

A

nie ma produktu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Stała szybkości reakcji zależy od

A

temperatury (↑T = ↑k)

katalizatora (↓ energii aktywacji = ↑k = ↑v)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Szybkość początkowa V0 zależy od

A

początkowego stężenia substratu

jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Powstawanie kompleksu enzym-substrat wymaga pokonania

A

barier termodynamicznych i fizykochemicznych

  • rozproszenie, ruchliwość cząsteczek
  • uwodnienie substratu
  • stabilność utrwalonej struktury substratów
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Centrum/miejsce aktywne

A

hydrofobowe mikrośrodowisko (zagłębienie niedostępne dla wody
+
układ przestrzenny złożony z polarnych grup reszt aminokwasowych leżących w różnych pozycjach liniowej sekwencji aminokwasów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Modele oddziaływania enzym-substrat

A

1) model klucza i zamka

2) model wzbudzonego dopasowania

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Co umożliwia uzyskanie i stabilizację stanu przejściowego

A
  1. zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów (efekty entropijne)
  2. hydrofobowość centrum aktywnego (wzmocnienie oddziaływań w środowisku o zmniejszonym i ograniczonym dostępie wody)
  3. wywołanie naprężeń i odkształceń w substracie (przybliżanie struktury stanu przejściowego)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Enzymy

A

nie zmieniają stanu równowagowego reakcji, a jedynie przyspieszają jego ustalenie
obniżają energię aktywacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

ΔG’°= -2,3 RT x logK

A

Im wyższe K tym niższe ΔG’°

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

potencjał termodynamiczny ΔG° nie mówi nic na temat

A

szybkości reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Stężenie substratu jest zawsze

A

wyższe od stężenia enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Założenie istnienia stanu stacjonarnego = nieallosteryczna kinetyka reakcji

A

stan stacjonarny = istnienie stałego stężenia kompleksu ES
szybkość tworzenia kompleksu ES = szybkość rozpadu kompleksu ES
([E]*[S])/[ES] = (k-1 + k2)/k1
k1, k-1, k2 - stałe szybkości reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Stężenie wolnego enzymu w danym momencie

A

[E] = [E]o - [ES]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Stała Michaelisa Km

A

Km = (k-1 + k2)/k1= (([E]o - [ES])*[S])/[ES]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Szybkość reakcji Vo zależy od

A

stężenia kompleksu ES

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Maksymalna szybkość reakcji Vmax

A

gdy stężenie kompleksu ES = całkowite stężenie początkowe enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Równanie Michaelisa-Menten

A

Vo = (Vmax*[S]o) / (Km+[S]o)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Parametry kinetyczne reakcji enzymatycznej to

A

stała Michaelisa Km

Vmax

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Stała Michaelisa

A

jest to stężenie substratu przy którym prędkość reakcji wynosi 50% wartości maksymalnej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Im niższa wartość Km

A

tym enzym ma większe powinowactwo do substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

kcat

A

liczba obrotów enzymu
stała szybkości tworzenia produktu
k2=kcat
Kcat = Vmax/[E]o

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Zależność liniowa - równanie Lineweaver-Burke

A 
odwrotność równania Michaelisa
1/v = Km/(Vmax) * 1/[S] + 1/Vmax
Km/Vmax = nachylenie
1/Vmax = punkt przecięcia z osią y
punkt przecięcia osi x = -1/Km
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Równanie Michaelis-Menten to zależność

A

hiperboliczna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Równanie Lineweavera-Burke to zależność

A

liniowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Potencjał termodynamiczny określa

A

zmiany energii podczas reakcji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Kontrola aktywności enzymów w organizmie

A 
hamowanie lub aktywacja ekspresji genów
aktywacja zymogenowa
kompartmentacja
modyfikacja kowalencyjna
regulacja allosteryczna
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Aktywacja zymogenowa

A
  • hydroliza wiązań peptydowych
  • proteazy serynowe są syntezowane w postaci nieaktywnych proenzymów - zymogenów
  • zymogeny ulegają aktywacji poprzez proteolityczne usunięcie fragmentu ich łańcucha polipeptydowego
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Przykłady enzymów aktywowanych przez proteolizę zymogenów

A 
żołądek: pepsynogen → pepsyna
Trzustka:
Chymotrypsynogen → α-Chymotrypsyna
Trypsynogen → Trypsyna
Prokarboksypeptydaza → Karoboksypeptydaza
Proelastaza → Elastaza
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Chymotrypsynogen jest aktywowany przez

A

trypsynę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Trypsynogen jest aktywowany przez

A

enteropeptydazę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Pepsynogen jest aktywowany przez

A

HCl i pepsynę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Kompartmentacja

A

oddzielenie obszarów komórki o różnej aktywności
np. synteza kw. tłuszczowych - cytoplazma
utlenianie kw. tłuszczowych - mitochondrium

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Modyfikacja kowalencyjna

A
  • fosforylacja → reszty Ser, Thr, Tyr, His - np. fosforylaza glikogenowa
  • adenylylacja → Tyr - np. syntetaza glutaminy
  • ADP-rybozylacja → Arg, Lys, Gln. Cys
  • metylacja → Glu
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Reszty jakich aminokwasów ulegają fosforylacji podczas aktywacji enzymu

A

Ser, Thr, Tyr, His

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Kinazy należą do której klasy enzymów

A
  1. transferaz
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Fosforylazy należą do której klasy enzymów

A
  1. hydrolaz
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Adenylylacja polega na

A

przyłączeniu AMP do reszty Tyr enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

ADP-rybozylacja polega na

A

przyłączeniu ADP do reszty Arg, Lys, Gln, Cys enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Kinetyka M-M, krzywa hiperboliczna obowiązuje dla

A

enzymów z 1 centrum aktywnym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Dla enzymów z większą ilością centrów aktywnych krzywa kinetyczna ma kształt

A

sigmoidalny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Białko allosteryczne

A

zbudowane z więcej niż jednej podjednostki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Równanie Hilla - kinetyka allosteryczna

A

Vo = (Vmax*[S]o^n) / (Km^n+[S]o^n)
n=1 → brak kooperatywności
n>1 → kooperatywność pozytywna
n<1 → kooperatywność negatywna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Efekty homotropowe

A

zmiany powinowactwa enzymu do substratu i/lub jego aktywności powodowane oddziaływaniem enzymu z substratem lub inną cząsteczką wiążącą się w jego CENTRUM AKTYWNYM

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Efekty heterotropowe

A

zmiany powinowactwa do substratu i/lub jego aktywności powodowane oddziaływaniem enzymu z cząsteczkami wiążącymi się w INNYM MIEJSCU NIŻ CENTRUM AKTYWNE (efektory allosteryczna)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

K0,5 w równaniu Hilla

A

to to samo co Km = takie stężenie przy którym V reakcji wynosi 1/2 Vmax

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Większość enzymów allosterycznych należy do

A

klasy K
efektory allosteryczne nie zmieniają Vmax
inhibitor allosteryczna zwiększa a aktywator zmniejsza K0,5 dla substratów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Enzymy klasy V

A

efektory nie zmieniają Km

inhibitor zmniejsza a aktywator zwiększa Vmax

54
Q

Pierwszy kluczowy etap biosyntezy pirymidyn to

A

transkarbamylacja asparginianu przez transferazę karbamoilo-asparaginianową (ATC)

55
Q

Regulacja allosteryczna transferazy karbamoilo-asparaginianowej

A

aktywator allosteryczny: ATP

inhibitor allosteryczny: CTP (końcowy produkt reakcji)

56
Q

Podział hamowania aktywności enzymów czynnikami nie będącymi naturalnymi składnikami środowiska reakcji

A

Inhibicja odwracalna
- hamowanie kompetycyjne
- hamowanie mieszana (niekompetycyjne/akompetycyjne)
inhibicja nieodwracalna

57
Q

Hamowanie (inhibicja) nieodwracalna

A

zwykle kowalencyjna modyfikacja łańcucha bocznego aminokwasu niezbędnego dla aktywności katalitycznej enzymu (wchodzącego w skład centrum aktywnego)

58
Q

Przykłady inhibitorów nieodwracalnych

A

cyjanek
gazy bojowe - DIPF - inhibitor acetylocholinesterazy
penicylina - inhibitor enzymu bakteryjnego (transpeptydazy)
aspiryna - inhibitor COX

59
Q

DIPF (diizopropylofluorofosforan) hamuje

A

esterazę acetylocholiny
reaguje z resztą Ser, dezaktywuje enzym
uniemożliwia przekazanie sygnału

60
Q

Aspiryna - kwas acetylosalicylowy hamuje

A

COX - cyklooksygenazę
acetyluje grupę -OH seryny w centrum aktywnym
nieodwracalnie

61
Q

Co hamuje COX

A

aspiryna

ibuprofen

62
Q

Hamowanie (inhibicja) odwracalna

A

wiązanie (oddziaływaniami odwracalnymi) przez enzym inhibitora prowadzi do przejściowego spadku aktywności, którą można przywrócić w wyniku usunięcia inhibitora ze środowiska reakcji

63
Q

Hamowanie kompetycyjne

A

łączenie w miejscu aktywnym
podobna struktura inhibitora do substratu
inhibitor uniemożliwia wiązanie substratu do centrum aktywnego
substrat i inhibitor konkurują o centrum aktywne
↑[S] →↑v → może znieść działanie inhibitora

64
Q

Hamowanie niekompetycyjne

A

działa w innym miejscu niż centrum aktywne
związanie inhibitora odkształca strukturę enzymu (centrum aktywnego)
substrat i inhibitor mogą być wiązane równocześnie
podczas nieobecności inhibitora powstają produkty
związanie inhibitora spowalnia lub uniemożliwia powstawanie produktów

65
Q

Inhibitory ACE (konwertaza angiotensyny) są stosowane w leczeniu

A

nadciśnienia tętniczego

schorzeń układu krążenia

66
Q

ACE katalizuje reakcję

A

angiotensyna I (10aa) → angiotensyna II (8aa)

67
Q

Renina katalizuje reakcję

A

angiotensynogen (13aa) → angiotensyna I (10aa)

68
Q

Angiotensynogen jest syntetyzowany w

A

wątrobie

69
Q

ACE (enzym konwertujący angiotensynę) jest

A

egzopeptydazą,

peptydylo dipeptydazą

70
Q

Zn występuje w

A

ACE, karboksyopeptydazie

71
Q

ACE rozkłada też

A

bradykininę

72
Q

Enzym konwertujący angiotensynę wymaga dla swojej aktywności

A

jonu metalu Zn

73
Q

Przykłady inhibitorów ACE

A

kaptopril
maleinian enalaprilu
oba inhibitory kompetycyjne

74
Q

Jak inhibitor kompetycyjny wpływa na Km i Vmax

A

powoduje wzrost Km

nie zmienia Vmax

75
Q

Jak inhibitor niekompetycyjny wpływa na Km i Vmax

A

powoduje spadek Vmax

nie zmienia Km

76
Q

Hamowanie nieodwracalne prowadzi do analogicznych konsekwencji kinetycznych jak

A

hamowanie niekompetycyjne
↓Vmax
Km bez zmian

77
Q

Przykłady enzymów, których stężenia się oznacza w celach diagnostycznych

A 
fosfataza alkaliczna i kwaśna
amylaza
dehydrogenaza mleczanowa (LDH, LD)
kinaza (fosfo)kreatynowa (CK, CPK)
acetylocholinesteraza
aminotransferaza asparaginianowa i alaninowa (ALT, AST)
78
Q

Stężenie enzymu wyraża się jako

A
  • stężenie aktywności w płynie biologicznym (U/L lub kat/L)

- mol/L (M) - dla czystych, homogennych roztworów enzymów

79
Q

Jednostki aktywności

A
  • jednostki międzynarodowe (IU, U)

- katale

80
Q

1U to aktywność wytwarzająca

A

1 μmol produktu/min

1U = 16.67 nkat

81
Q

1 kat to aktywność wytwarzająca

A

1 mol produktu/s

1 kat = 6*10^7 U

82
Q

Gdzie znajduje się aminotransferaza alaninowa (ALT) + przyczyny podwyższonego poziomu

A

wątroba (mięsień, serce, nerka) → zapalenie wątroby, żółtaczka

83
Q

Gdzie znajduje się aminotransferaza asparaginianowa (AST) + przyczyny podwyższonego poziomu

A

serce → niedotlenienie m. sercowego
mięsień → uszkodzenie mięśnia
erytrocyty → anemia
wątroba → zapalenie wątroby

84
Q

Gdzie znajdują się kinaza keratynowa i w jakiej formie

A

CK-1 → mózg, jelito
CK-2 → serce
CK-3 → mięsień szkieletowy

85
Q

Izoenzymy to

A

fizycznie odmienne (struktura, ładunek wypadkowy) formy danego enzymu, z których każda katalizuje tę samą reakcję

86
Q

Izoenzymy powstają w wyniku

A

duplikacji genów

87
Q

Izoenzymy - formy homogenne

A

złożone z kilku takich samych podjednostek

88
Q

Izoenzymy - formy heterogenne

A

złożone z różnych podjednostek

89
Q

Izoenzymy LDH

A

HHHH m. serca i erytrocyty
HHHM m. serca i erytrocyty
HHMM mózg i nerki
MMMM wątroba i mięśnie szkieletowe

90
Q

Izoformy Kinazy (fosfo)kreatynowej

A

dimery dwóch podjednostek M (typu mięśniowego) i B (typu mózgowego)
MM - w mięśniu szkieletowym
MB - w mięśniu sercowym
BB - w mózgu

91
Q

Podział enzymów ze względu na katalizowaną reakcję - klasy enzymów

A
  1. OKSYDOREDUKTAZY
  2. TRANSFERAZY
  3. HYDROLAZY
  4. LIAZY
  5. IZOMERAZY
  6. LIGAZY
92
Q
  1. Oksydoreduktazy katalizują
A

reakcje przenoszenia atomów wodoru i elektronów

93
Q
  1. Transferazy katalizują
A

reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z donorów na akceptory

94
Q
  1. Hydrolazy katalizują
A

zrywanie (rozkładanie) wiązań z udziałem cząsteczek wody

95
Q
  1. Liazy katalizują
A

zrywanie/tworzenie wiązań C-C, C-O, lub C-N

96
Q
  1. Izomerazy katalizują
A

reakcje przenoszenia grup funkcyjnych w obrębie tej samej cząsteczki

97
Q
  1. Ligazy katalizują
A

reakcje wykorzystujące ATP w procesie tworzenia nowych wiązań kowalencyjnych

98
Q

Klasa 1 enzymów = Oksydoreduktazy - jakie podklasy?

A 
Peroksydazy
Reduktazy
Oksydazy
Hydroksylazy
Katalazy
Oksygenazy
Dehydrogenazy
99
Q

Klasa 2 enzymów = Transferazy - jakie podklasy?

A 
Transaldolazy
Transketolazy
Acylotransferazy
Metylotransferazy
Glukozylotransferazy
Fosforylotransferazy
Kinazy
Fosfoglukomutazy
100
Q

Klasa 3 enzymów = Hydrolazy - jakie podklasy?

A 
Esterazy
Glikozydazy
Peptydazy
Fosfatazy
Tiolazy
Fosfolipazy
Amidazy
Deaminazy
Rybonukleazy
101
Q

Klasa 4 enzymów = Liazy - jakie podklasy?

A 
Dekarboksylazy
Aldolazy
Hydratazy
Dehydratazy
Syntazy
Liazy
102
Q

Dehydrogenaza mleczanowa należy do której klasy

A
  1. Oksydoreduktaz
103
Q

Ryboflawina to wit.

A

B2

104
Q

FAD jest pochodną której witaminy

A

B2

105
Q

Ryboflawina (wit. B2) składa się z

A

rybitol + izoalloksazyna

106
Q

FMN to

A

ryboflawina + fosforan

107
Q

FAD to

A

ryboflawina + 2 Pi + adenozyna

108
Q

NAD jest pochodną witaminy

A

B3

109
Q

Aminotransferaza alaninowa należy do której klasy enzymów

A
  1. Transferaz
110
Q

Pirodoksal, fosforan pirodoksalu (PLP) to pochodne wit.

A

B6

111
Q

Trypsyna należy do klasy

A
  1. Hydrolaz
112
Q

Trypsyna rozcina wiązanie peptydowe

A

za Lys lub Arg

113
Q

Liaza cytrynianowa ATP zależna należy do klasy

A
  1. Liaz
114
Q

Aldolaza należy do klasy

A
  1. Liaz
115
Q

Koenzymami klasy 1 enzymów - oksydoreduktaz są m.in.

A

FAD, NAD - pochodne wit. B2 i B3

Co-A

116
Q

Koenzymami klasy 2 enzymów - transferaz są pochodne

A 
wit. B6 - pirodoksal
kwasu foliowego (wit. M)
117
Q

Koenzymami klasy 1 enzymów - oksydoreduktaz są m.in.

A

FAD, NAD - pochodne wit. B2 i B3
wit. C
hem
CoA-SH

118
Q

Koenzymami klasy 2 enzymów - transferaz są

A

fosforan pirodoksal (PLP) - pochodna wit. B6
tetrahydrofolian - pochodna kwasu foliowego (wit. M)
CoA-SH
Difosfotiamina (DPT) - pochodna wit. B1

119
Q

Koenzymem klasy 4 enzymów - liaz jest

A

koenzym A - pochodna wit. B5
fosforan pirodoksal (PLP)
Difosfotiamina (DPT) - pochodna B1

120
Q

Izomeraza fosfoglukozowa należy do klasy

A
  1. Izomeraz
121
Q

Koenzymem klasy 5 enzymów - izomeraz jest

A

wit. B12 (cyjanokobalamina)

122
Q

Koenzymem karboksylaz i ligaz jest

A

biotyna (wit. H)

123
Q

Koenzymami klasy 4 enzymów - hydrolaz są

A

jony metali

124
Q

Lizozym (muramidaza) należy do której klasy

A
  1. Hydrolaz
125
Q

Lizozym - funkcje

A

degraduje polisacharydowy składnik ścian komórkowych bakterii

126
Q

Lizozym - funkcje

A

degraduje polisacharydowy składnik ścian komórkowych bakterii
występuje w ziarnistościach granulocytów

127
Q

Lizozym - funkcje

A
  • degraduje polisacharydowy składnik ścian komórkowych bakterii hydrolizując wiązanie β(1→4) glikozydowe między GlcNAx i MurNAc
  • występuje w ziarnistościach granulocytów
  • działa w niskim pH
128
Q

Budowa CoA

A

Kwas pantotenowy + cysteina + AMP

129
Q

Jakie aminokwasy znajdują się w centrum katalitycznym acetylocholinesterazy?

A

Ser, His, Glu

130
Q

Do czego jest rozkładana acetylocholina przez AchE

A

do choliny i octanu

131
Q

Do jakiej klasy enzymów należy AchE

A
  1. hydrolaz

Biochemia (9 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions