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Bioquimica > Era 1 > Flashcards

Era 1 Flashcards

(47 cards)

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1
Q

Enzimas Def.

A

Proteínas con fx. catalítica
Catalizadores biologicos
Disminuye la Ea
Tienen especificidad
“enzimas son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de una reacción
química y no se consumen durante la reacción”

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2
Q

Holoezima

A

Enzima activa con su componente no proteico
Cofactor/ coenzima (parte no proteica; ion metalico Zn, Fe)+ acoenzima (parte proteica)

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3
Q

Apoenzima

A

Enzima sin su mitad no proteica, es inactiva

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4
Q

Catalizadores Def.

A

Sustancias que aceleran reacciones quimicas

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5
Q

Propiedades de las enzimas

A

1-naturaleza proteica
2- especificidad: solo interactuan con pocos sustratos y catalizan un tipo de reacción quimica
3- sitio activo (forma complejo ES)
4- eficiencia catalítica
5- termolabiles
6- regulables
7- no crean nuevas reacciones, las aceleran
8- no se modifica despues da la reacción

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6
Q

Factores que modifican la actividad enzimatica

A

1-Concentración de la enzima
2-Concentración del sustrato
3-Temperatura
4-Ph

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7
Q

Cinetica de Michaelis- Menten

A

Ecuación: Vo= Vmáx.[S]/Km+[S]
Km es igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es igual a 1/2 Vmáx

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8
Q

Km

A

Km es igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es igual a 1/2 Vmáx (no varia con la concentración de la enzima)
alto Km baja afinidad
baja Km alta afinidad (necesita menos concentración)

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8
Q

inhibidores enzimaticos def.

A

Sustancia que disminuye la velocidad de una reacción catalizada por una enzima
Puede ser reversibles (enlaces no covalentes) o irreversibles (enlaces covalentes)

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9
Q

Inhibición competitiva def.

A

inhibidor se une de manera reversible al mismo sitio que ocuparia el sustrato, entonces compiten entre si
- Aumenta el Km y mantiene la Vmax
- disminuye la afinidad (porque aumenta el Km)

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10
Q

Inhibición no competitiva

A

Unión del inhibidor a un sitio alosterico de la enzima
- modifica la velocidad de la reacción
- disminuye la Vmax.
-no modifica el

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11
Q

Inhición acompetitiva/ anticompetitiva

A

Inhibidor se une al complejo ES
Disminuye Vmax y Km

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12
Q

Mecanismo de regulación alostérica

A

Regulación por moduladores que provocan un cambio conformacional en la enzima (modifica afinidad Enzima- sustrato)
1- moduladores alostericos positivos: cambio conformacional hacia forma relajada
aumenta afinidad por el sustrato
aumenta actividad enzimatica

2- moduladores alostericos negativos: cambio conformacional hacia forma tensa
disminuye la actividad enzimatica

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13
Q

Enzimas alostericas def.

A

Enzimas conformadas por 4 subunidades y cada subunidad con un sitio activo
Puede ser de 2 formas:
1- relajada: sitios activos expuessto hacia el exterior (más acesibles)
2- tensa: sitios activos virados hacia el centro

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14
Q

Mecanismo de regulación covalente

A

Modificaciones reversibles dadas por adicción o remoción de grupos fosfatos (a los aa seria, treonina y tirosina en la enzima)
1- fosfatasas: desfosforilan otras enzimas
2- kinasas: fosforila otras enzimas (+fosforo)

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15
Q

Mecanismos de regulación genica

A

control atraves de transcripción de genes
los genes tienen una región reguladora de la transcripción
moluculas: represoras e inductoras

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16
Q

Isoenzimas def

A

Enzimas que catalizan la misma función pero en diferentes tejidos (diferentes estructuras moleculares pero catalizan el mismo)

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17
Q

Zimogeno def.

A

Precursores inactivos de una enzima
Necesita estar inactiva para evitar daño al órgano que lo sintetiza
ej. pepsinogeno- pepsina
tripsinogeno- tripsina

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18
Q

Receptores Def

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A

Proteinas las cuales las hormonas se fijan con selectividad
Pueden ser intracelulares o extracelulares
Forman el complejo HR

19
Q

Caracteristicas complejo HR

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A

1- adaptación inducida
2- Saturabilidad
3- reversibilidad

20
Q

Receptor de proteina Gq

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A

1-Ligando➡️Une a prot Gq em el R= Cambio conformacional
2- sub α GDP➡️ GTP
3- liberación de la sub α del complejo inhibitorio ➡️ + Fosfolipasa C
4- Fosfolipasa C utiliza PIP2 como sustrato para generar DAG y IP3
DAG: con Ca + PKC
IP3: REL +canales Ca pasa al citoplasma- complejo ca+calmodulina +PKC

21
Q

Receptor proteina Gs

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A

1-Ligando➡️Une a prot Gs em el R= Cambio conformacional
2- sub α GDP➡️ GTP
3- liberación de la sub α del complejo inhibitorio ➡️ + adenilato ciclasa
4- Adenilato ciclasa utiliza ATP para generar AMPc y activación de PKA

22
Q

Receptor de proteina Gi

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A

1-Ligando➡️Une a prot Gi em el R= Cambio conformacional
2- sub α GDP➡️ GTP
3- liberación de la sub α del complejo inhibitorio ➡️inhibición del adenilato ciclasa

23
Q

Via de la insulina generalidades

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A

Receptor de tipo tirosin kinasa: fx. de fosforilacion
Receptor presenta 2 subunidades transmembrana: alfa y beta

24
Via comum de la insulina
1- llegada de la insulina (receptor) 2- receptor se dimeriza y + el dominio enzimatico 3- ocurre la autofosforilación cruzada de las subunidades beta; también fosforilan residuos de tirosina formando los sitios SH2 para la unión del SRI 5- SRI es fosforilado y se + 4- SRI activo (fosforilado) activa las otras vías de la insulina
25
Via de GRB2 (vía de inducción génica por la insulina)
1- SRI activado (fosforilado) activa GRB2 2- GRB2 se une a otras proteinas: GRB2- SOS- RAS 3- RAS: convierte GDP en GTP 4- con eso + RAF 1 y 2 5- RAF + Mapkinasas 6- Mapkinasas + ERK 1 y 2 7- ERK ingresan en el nucleo celular + proteinas y actuan como factor de transcripcion ( indución genica)
26
Vía de la fosfolipasa C gamma
1- SRI activado (fosforilado) activa PLCY 2- PLCY utiliza PIP2 como sustrato y genera DAG y IP3 3- IP3: REL- abria canales de Ca: 4 Ca+ calmodulina forma complejo- activa PKC (protei kinasas dep de ca) DAG con Ca + PKC 4- PKC + fosforila la vesicula de GLUT-4 5- GLUT 4 fosforilado sufre cambio en el citoesqueleto y se desloca hacia la membrana 6- glut 4 en la membrana saca glucosa de la circulacion para adentro de la celula OBS: solo em musculo esqueletico en reposo y tej adiposo (tej insulino dependentes)
27
Via PI3-K
1- PI3-K activado se une a PKD 2- PI3-K + PKD activa PKB 2- PKB fosforila GLUT-4 y induz geneticamente las fosfatasas y fosfodiesterasas (PDE): convierte AMPC en AMPL: lineal no activa PK (protein kinasa)
28
Sistema Jak Stat
1- llegada del ligando (Gh, prolactina citosinas) ocurre la dimerización del receptor y se autofosforila de forma cruzada 2- tambien fosforilan residuos de tirosina formando sitio SH2: para la union de Stat 3- JAK fosforila y activa Stat 4- Stat va hacia el citoplasma y busca otro stat activado para dimerizarse 5- homodimero formado (stat+stat) actua como FT en el nucleo en el sitio HRE(elemento de respuesta a hormonas)
29
Receptores ionotropicos y ejemplos
Membrana de la celula Proteinas asociadas a canales ionivos permitiendo pasaje de ions (cambio de concentracion) 1- Receptor gabaergico: GABA; ⬆️ apertura da canales CL ⬆️Cl en la celula produce hiperpolarización (entrada de cargas negativas) respuesta inhibitoria 2- receptor nicotinico: Acetilcolina; ⬆️apertura de calanes Na ⬆️ Na en la celula produce despolarizacion (entrada cargas +) respuesta excitatoria
30
Receptores citoplasmaticos
liposolubles ligando: cortisol, aldosterona y h. esteroideas cuando el Rc. se encuentra en el citoplasma esta unidas a proteinas que lo inactivan (chaperonas y prot. de choque termico) HSP- 60 esteroidea HSP-90 Cortisol - cuando llega el ligando se + - se dimerizan, forman un homodimero- ingresan al nucleo y actua como FT modulando la expresion genica
31
Receptores nucleares
liposolubles ligando: estrogeno, H tiroideas - el ligando ingresa al nucleo donde esta el Rc. inactivo por una prot. correpresora que es desplazado al unir al ligando - rc se dimeriza con el ligando formando un heterodimero y actua como FT - se une en la zona HRE del ADN
32
Via Oxido nitrico (via de la vasodilatación)
El NO es un gas sintetizada por la enzima NOsintetasa que utiliza la L-arginina como sustrato 1- NO en la celula activa la guanilato ciclasa 2- guanilato ciclasa + utiliza GTP y genera GMPc 3- GMPc activa la PKG 4- PKG fosforilada tiene 2 vias: -miosinquinasa (reg. covalente): inactiva fosforilada - miosinfosfatasa: activa fosforilada- genera relajacion muscular (desfosforila cadenas leves de miosina) y produce: vasodilatación
33
Mecanismo de acción de sildenafil (viagra)
hace la inhibicion de la 5PDE (5-fosfodiesterasa) 5PDE es la enzima capaz de parar la via de la vasodilatacion por la conversión de GMPc en GMPl si esa enzima esta inhibida la via sigue produciendo GMPC y activando PKG , prolongando el tiempo de la vasodilatacion
34
sobre la piruvatodeshidrogenasa
Complejo enzimatico ubicado en la matriz mitocondrial (compuesta por 3 enzimas E1,E2, E3) - Tiene 2 tipos de regulación: 1- Alosterica: (moduladores) -Positiva: mol de baja energia ( Coa, ADP, NAD+) -Negativa: mol de alta energia ( Acetil coa, ATP, NaDH) 2- Covalente: quinasas y fosfatasas -PDHF (fosfatasa): desfosforilada ACTIVADA -PDHK: Kinasa fosforilada INACTIVA
35
Cuales los productos generados por la PDH
Acetil Coa NADH- oxirreducion de NaD +2H CO2
36
Como PDH esta modulado pos ingesta
Modulado de forma positiva por el predominio de moleculas de baja energia (coa, adp, nad) que modulan de forma positiva
37
ISDH
Isocitratodeshidrogenasa Mod +por moleculas de baja energia (adp, nad)- estimulado em post ingesta mod - moleculas de alta energia (atp, nadh)
38
balance energetico de cada vuelta
3 nadh (2,5at) 1 atp 1 fadh2 (1,5atp) total 10 atp
39
balance energetico por molecula de pirtuvato
4 nadh (2,5) 1 atp 1 fadh2 (1,5atp) total 12,5 - 15 atp por glicosa
40
Como esperaría encontrar la actividad del complejo PDH en una célula que carece de O2
Disminuyida ya que se acumularia ATP y NADH que son muduladores alostericos negativos de la PDH
41
Cómo va estar el ciclo de Krebs con presencia de moléculas de baja energía?
Vá estar acelerado ya que ADP, NAD son moduladores alostericos positivos de la ISDH (modulada positivamente)
41
Cómo va estar el ciclo de Krebs con presencia de moléculas de alta energía?
Va estar lenta ya que moleculas de alta energia modulan negativamente la ISDH
42
Funcion cadena respiratoria
Reoxidar NADH y FADH
43
Cadena respiratoria INCOMPLETO RESP '
1-NADH (reducido) dona sus electrones al complejo 1oxidado en NAD Bombea 4 electrones hacia EIM los electrones pasan a ubiquinona (coenzima Q) y pasa al complejo 3 que bombea 4 H al espacio intermembrana dona hacia citocromo C y pasa al complejo 4 formando una molecula de agua y bombea 2 protones a EIM
44
def biomarcador
Prueba clínica útil para detectar disfunción de un órgano. Son cambios medibles y pueden ser bioquímicos , fisiológicos o morfológicos *Estudio de enzimas séricas ,sirve :para Dx, control, y comprensión de una gran variedad de patologías
45

Bioquimica (2 decks)

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