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biochimie et méta exam 1 > exam 1 > Flashcards

exam 1 Flashcards

1
Q

Que signifie delta G°’ ?

A

Énergie libre conditions standards et pH=7

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Q

Où se passe la glycolyse ?

A

dans le cytosol

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3
Q

Écrire toutes les réactions de la glycolyse.

A

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4
Q

Écrire toutes les réactions du métabolisme du fructose

A

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Q

Écrire toutes les réactions du métabolisme du galactose

A

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6
Q

Écrire les réaction de la synthèse d’acétyl CoA

A

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7
Q

Écrire les réactions du cycle de Krebs.

A

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8
Q

Quelles sont les 5 caractéristiques des voies métaboliques?

A

1) Les voies sont irréversibles
2) L’anabolisme et le catabolisme doivent emprunter des voies différentes (sinon=gaspillage d’énergie)
3) Chaque voie métabolique comprend une réaction d’engagement (pas de retour en arrière)
4) Toutes les voies métaboliques sont régulées
5) Chez les eucaryotes, les voies métaboliques se déroulent dans des sites intracellulaires spécifiques

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9
Q

Quel est le composé riche en énergie dans tous les êtres vivants ?

A

ATP

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10
Q

Quel lien clivé dans l’ATP donne de l’énergie?

A

Les liens phosphoanhydres

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11
Q

Quel est le signe du delta G lorsque la réaction est favorable (spontanée) ?

A

Négatif

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12
Q

Si la réaction est spontanée, est-ce que ça veut dire qu’elle va vite ?

A

Non, spontanée ne veut pas dire rapide, cela signifie seulement favorable.

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13
Q

Pourquoi la molécule d’ATP est-elle instable? (2 raisons)

A

1) La résonnance des électrons

2) Réplusion entre les charges négatives des atomes d’oxygène

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14
Q

La plus grande partie de l’énergie libre des êtres vivants est fournie par les réactions d’oxydoréduction. Vrai ou faux ?

A

VRAI

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15
Q

Fe^3+ + e- –> Fe^2+ . Cette réaction est-elle une oxydation ou une réduction ?

A

C’est une réaction de réduction, car on perd des protons.

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16
Q

Qu’est-ce qui détermine la vitesse d’une réaction?

A

Principalement, c’est la barrière d’activation qui détermine la vitesse d’une réaction. Les enzymes ont pour rôle de diminuer la barrière ce qui fait augmenter la vitesse. D’autres facteurs peuvent avoir une influence sur la vitesse comme : chauffer, un augmentation de la pression, etc.

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17
Q

Qu’est-ce qui distingue les enzymes des catalyseurs biologiques? (4 éléments)

A

1) vitesse de réaction sont plus grandes
2) Conditions de réaction sont plus douces
3) Spécificité de réaction est grande
4) Plusieurs possibilités de régulation

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18
Q

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?(5 éléments)

A

1) complémentarité géométrique
2) les forces de Van der Waals
3) Interactions électrostatiques
4) liaisons H
5) interactions hydrophobes

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19
Q

Pourquoi les enzymes ont une stéréospécificité?

A

La capacité stéréospécifique vient du fait que les enzymes en raison de leur chiralité inhérente forment des sites actifs asymétriques.

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20
Q

Comment nomme-t-on le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif ?

A

C’est une holoenzyme.

* l’apoenzyme est la forme inactive

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21
Q

Qu’est ce que l’état de transition? selon la réaction A-B+C –> A+B-C

A

C’est l’endroit où la liaison covalent A-B est sur le point d’être rompue et la liaison B-C est sur le point de se former.

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22
Q

Vrai ou Faux. Si on augmente la concentration des réactifs ou que l’on augmente la température cela a pour effet de diminuer la vitesse.

A

Faux ! Cela a pour effet d’augmenter la vitesse.

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23
Q

On a une réaction chimique delta G = -65 Kj/mole et on a une autre réaction de delta G= -25 Kj/mole. Quelle est la réaction la plus rapide?

A

On ne peut pas le dire car le delta G ne donne aucune indication sur la vitesse. Pour savoir la rapidité de la réaction on doit regarder les delta G (avec petit signe épée) qui est le delta G de la barrière d’énergie d’activation.

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24
Q

Quels sont les paramètres qui déterminent la vitesse de réaction?

A

1) la concentration substrat
2) L’affinité (Km)
3) la concentration de l’enzyme (Vmax dépend de E)

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25
Q

Qu’est-ce que représente le Km ?

A

C’est la concentration de substrat dans 50% de la vitesse maximale.

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26
Q

Qu’est ce que représente Kcat ?

A

C’est l’activité catalytique de l’enzyme

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27
Q

Qu’est ce que représente Kcat/ Km ?

A

C’est l’efficacité de l’enzyme. Une valeur élevé indique que l’enzyme est beaucoup plus efficace.

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28
Q

Les types d’inhibition… Dessiner les graphiques pour l’inhibition compétitive, non-compétitive, mixte, incompétitive. Indiquez quels sont les effets sur Km et Vmax.

A

voir feuille

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29
Q

Vrai ou Faux. Il y a beaucoup de NAD+ dans la cellule.

A

Faux, les quantités de NAD+ sont limitées et très essentielles.

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30
Q

La glycolyse génère combien de molécule d’ATP brut ?

A

2 ATP

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31
Q

Quelle est la réaction globale de la glycolyse ?

A

glucose+2 NAD+ +2ADP + 2Pi –> 2NADH+ 2 pyruvates+ 2ATP + 2H2O + 2H+

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32
Q

Dans le foie, quelle est l’enzyme qui fait la première réaction de la glycolyse ?

A

C’est la glucokinase

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33
Q

Pourquoi un transfert de groupement phosphoryle au glucose et non pas à l’eau pour donner ADP+Pi ?

A

Puisque le glucose induit un changement de conformation important de l’hexokinase.

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34
Q

Quel est l’intermédiaire à chaque fois que l’on passe par une réaction d’isomérisation ?

A

C’est le cis-enediolate

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35
Q

Qu’est-ce qu’une kinase?

A

Une kinase est une enzyme qui transfère un groupement phosphoryle depuis l’ATP sur un métabolite.

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36
Q

Qu’est-ce qu’une mutase?

A

Une mutase catalyse le transfert d’un groupement fonctionnel d’une position à une autre à l’intérieur d’une même molécule. (ex: déplacement du phosphate)

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37
Q

Quels sont les 2 moyens qui permet de regénérer le NAD+ en conditions d’anaérobie ?

A

1) Fermentation homolactique dans le muscle via l’enzyme lactate déshydrogénase
2) la fermentation alcoolique dans la levure via 2 réactions enzymatiques

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38
Q

Quelles sont les enzymes qui catalysent des réactions appelées des points de contrôle ?

A

1) Hexokinase
3) phosphofructokinase
10) pyruvate kinase

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39
Q

Quels sont les rôles des ramifications dans le glycogène ?

A

1) facilité pour libérer le glucose

2) solubilité

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40
Q

Quelles sont les 3 enzymes impliquées dans la dégradation du glycogène et quels sont leurs rôles ?

A

1) La phosphorylase –> cette enzyme libère une unité de glucose qui se trouve à au moins 5 unités d’un point de branchement. Elle libère les unités de glucose en G-1-P.
2) L’enzyme débranchante–>enlève les ramification du glycogène et va les accrocher sur l’extrémité non-réductrice et ensuite la phosphorylase fait son travail. enlève les unités de glucose liés en alpha(1->6) pour donner du glucose
3) La phosphoglucomutase–> assure la conversion de G-1-P en G-6-P qui peut être métabolisé par la voie de la glycolyse.

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41
Q

Quelles sont les 3 enzymes nécessaire à la synthèse du glycogène?

A

1) UDP-glucose pyrophosphorylase–> catalyse la réactionentre G-1-P et l’UTP
2) glycogène synthase–> catalyse le transfert de l’unité glycolyse de l’UDPG à l’extrémité non-réductrice. Cependant, la glycogénine catalyse les 7 premiers résidus de glucose à l’extrémité non-réductrice et ensuite c’est la glycogène synthase qui agit.
3) L’enzyme branchante–> les branches sont formées par le transfert de segments de chaîne terminaux contenant environ 7 résidus glycosyle sur l’extrémité non-réductrice de résidus de glucose.

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42
Q

Par quoi la glycogène phosphorylase est-elle stimulée ou inhibée?

A

Dans le muscle, la glycogène phosphorylase est stimulée par l’AMP et inhibée par l’ATP et le G-6-P

43
Q

Par quoi la glycogène phosphorylase est-elle stimulée?

A

par le G-6-P

44
Q

Quelles sont les 3 enzymes qui servent pour la régulation par phosphorylation pour l’activité de la glycogène synthase ?

A

1) la phosphorylase kinase : phosphoryle les 2 sous-unités de la glycogène phosphorylase b
2) la protéine kinase A qui va phosphoryler et activer la phosphorylase kinase
3) la phosphoprotéine phosphatase-1 (PP1) qui déphosphoryle et inactive la glycogène phosphorylase a et la phosphorylase kinase

45
Q

Quels sont les signaux hormonaux pour l’insuline?

A

Insuline= dégradation de l’AMPc par la phosphodiestérase. Elle active la PP1 qui déphosphoryle la phosphorylase kinase et la glycogène phosphorylase ce qui arrête la dégradation du glycogène.

46
Q

Quels sont les signaux hormonaux pour le glucagon?

A

Glucagon= active adénylate cyclase, augmente L’AMPc, activation de la PKA, phosphorylation de la phosphorylase kinase, phosphorylation de la phosphorylase, dégradation du glycogène augmenté.

47
Q

Quels sont les signaux hormonaux pour l’adrénaline?

A

Adrénaline= active la mobilisation de Ca2+ , active la glycogène phosphorylase, dégradation du glycogène augmenté.

48
Q

Vrai ou Faux. Le glucose-6-phosphate peut sortir de la cellule.

A

Faux, il reste toujours dans la cellule

49
Q

Quelle est la cause de la maladie de Von Gierke?Quelle est sa conséquence?

A

une déficience en glucose-6-phosphatase (enzyme qui transforme les G-6-P en glucose). Une trop grande accumulation de G-6-P inhibe la phosphorylase et active le glycogène synthase.

50
Q

Quelle est la cause de la maladie de Cori?Quelle est sa conséquence?

A

Pas d’enzyme débranchante. On ne peut pas dégrader correctement le glycogène.

51
Q

Quelle est la cause de la maladie d’Andersen?Quelle est sa conséquence?

A

pas d’enzyme branchante donc moins soluble (précipitation)

52
Q

Quelle est la cause de la maladie de type 0?Quelle est sa conséquence?

A

Glycogène synthase faible (moins UDPG qui vont venir s’accrocher à la chaîne de liaison alpha(1–>4)

53
Q

À partir d’une molécule de glucose, il y a combien d’ATP formés ?

A

38 ATP au total:
Glycolyse :
2 NADH = (6ATP)
2 ATP

Synthèse de l’acétyl CoA x 2 (car il y a 2 molécules de pyruvate)
1 NADH= (3 ATP)

Cycle de Krebs x 2 (car il y a 2 molécules de pyruvate)
3 NADH= (9ATP)
1 GTP= 1 ATP
1 FADH2 = (2ATP)

54
Q

À quel endroit se situe le cycle de Krebs dans la cellule ?

A

Dans la matrice

55
Q

Quel est le but ultime du cycle de Krebs ?

A

Produire des intermédiaires énergétiques qui serviront à la production d’ATP

56
Q

Quel est le substrat du cycle de Krebs ?

A

Acétyl CoA

57
Q

Vrai ou faux. Dans les maladies par rapport au cycle de Krebs, on retrouve souvent une acidose lactique. Le cycle va arrêter de fonctionner, mais la glycolyse continue son travail ce qui en résulte une accumulation de pyruvate. Le pyruvate est transformé en lactate ce qui diminue le pH sanguin.

A

Vrai !

58
Q

Qu’est-ce qui fait que l’acétyl CoA est un composé riche en énergie ?

A

C’est la liaison thioester

59
Q

Quels sont les avantages de complexe enzymatiques?

A

1) vitesse augmente (car distance petite)
2) minimise les réactions annexes
3) Régulées de manière coordonnée

60
Q

Quelles sont les 3 enzymes ainsi que les 5 coenzymes dans le complexe PDH ?

A

3 enzymes:

  • E1: pyruvate déshydrogénase
  • E2: dihydolipoyl transacetylase
  • E3:dihydropoyl déshydrogénase
5 coenzymes:
TPP
lipoamide/dihydrolipoamide
CoA
FAD
NAD+
61
Q

Que se passe-t-il lors de l’inhibition par les produits ?

A

Le NADH et l’acétyl CoA vont entrer en compétition avec le NAD+ et le CoA pour les sites actifs de leurs enzymes.

62
Q

Que se passe-t-il lors de l’inhibition par phosphorylation ?

A

C’est E1 qui va se faire phosphoryler (par la kinase ou phosphate)
La kinase ajoute un groupement phosphate= activation de l’enzyme
La phosphatase retire le groupement phosphate et cela désactive l’enzyme.

Lorsqu’il y a de plus fortes concentrations d’acétyl ou de NADH= active kinase et rend E1 inactif. Lorsqu’il y a de plus fortes concentrations de pyruvate, ADP, calcium et magnésium, potassium, cela inhibe la kinase et favorise la forme active de E1.

Lorsqu’il y a de fortes concentrations de magnésium et calcium, cela active a phosphatase et active E1.

63
Q

Quelles réactions du cycle de krebs sont favorables (irréversibles) ?

A

C’est la 1,3,4 qui font en sorte que le cycle de krebs est thermodynamiquement favorable. (citrate synthase, Isocitrate déshydrogénase et alpha-cétoglutarate déshydrogénase.

64
Q

Pourquoi le cycle de krebs ne s’arrête pas à la réaction de la malate déshydrogénase qui est très défavorable ?

A

Puisque l’enzyme citrate synthase n’est jamais saturée.

65
Q

Combien donne le NADH et le FADH2 en ATP ?

A

NADH=3 ATP

FADH2= 2 ATP

66
Q

Savoir les activateurs et inhibiteurs du cycle de krebs…

A

voir figure

67
Q

Pourquoi dit-on que le cycle de Krebs est amphibolique ?

A

Car il est à la fois catabolique et anabolique (certains intermédiaires servent à la synthèse)

68
Q

Comment appelle-t-on les réactions qui vont CONSOMMER des intermédiaires ?

A

Réactions cataplérotiques

69
Q

Comment appelle-t-on les réactions qui RÉAPPROVISIONNENT en intermédiaires dans le cycle ?

A

Réactions anaplérotiques

70
Q

Qu’est-ce que la chaine de transport des électrons?

A

Le but est d’oxyder les molécules de NADH qui ont été oxydées dans le cycle de krebs et FADH2 qui vont former de l’ATP.

71
Q

VRAI ou FAUX. Les électrons vont directement du NADH/ FADH2 vers l’O2 ?

A

Faux, Les électrons ne vont pas directement du NADH/ FADH2 vers l’O2, mais passent pllutôt par une série d’intermédiaires, les transporteurs d’électrons.

72
Q

Vrai ou Faux. C’est grâce au gradient de protons que l’ATP synthase peut fonctionner (formation de l’ATP)

A

Vrai

73
Q

Qu’est ce qui distingue la membrane externe de la membrane interne de la mitochondrie?

A

Membrane externe= perméable

Membrane interne = imperméable

74
Q

Vrai ou Faux. Le cytoplasme est plus acide et l’espace intermembranaire a une charge positive ?

A

Vrai

75
Q

Qu’est-ce que la chimiosmose ?

A

C’est le mouvement des ions, en fonction de leur gradient électrochimique, à travers une membrane sélectivement (prend un transporteur) perméable.

76
Q

Quels sont les 3 types de transport ?

A
  • uniport
  • symport
  • antiport
77
Q

Quel est le transport de l’ATP et ADP ?

A

antiport (translocase des nucléotides adényliques)

78
Q

Quel est le transport pour Pi ?

A

symport (dépendance d’un gradient de pH)

79
Q

Quel est le transport pour le NADH ?

A

C’est à l’aide de la navette malate-aspartate (coeur, foie et rein).

Il y a un autre transport du NADH : la navette glycérophosphate (cerveau et muscle). PAR CONTRE, ELLE EST MOINS EFFICACE SUR LE PLAN ÉNERGÉTIQUE….

80
Q

Est-ce que la molécule de NADH entre dans la matrice ?

A

Non !! La molécule de NADH reste dans le cytosol. Il y a selement une regénération de cette molécule dans la matrice.

81
Q

Dessiner le transport du NADH par la navette malate-aspartate

A

voir schéma

82
Q

Dessiner le transport du NADH par la navette glycérophosphate.

A

voir schéma

83
Q

Quels sont les 4 complexes protéiques pour le transport d’électrons ? Quels sont les 2 intermédiaires ?

A

Électrons du NADH transférés au complexe I et ceux du FADH2 au complexe II. Ensuite, ils sont transférés au complexe III grâce au coenzyme Q et du complexe III au complexe IV par la protéine membranaire le cytochrome C.

84
Q

Vrai ou Faux. On dit que les réactions sont couplées , puisqu’il n’y a pas d’interactions entre les complexes.

A

Vrai

85
Q

Quel est le complexe qui ne pompe pas de protons ?

A

C’est le complexes II

86
Q

Pour chacun des complexes nomme les inhibiteurs.

A

Complexe I : Roténone/Amytal/MPTP

Complexe III:
Antimycine A

Complexe IV:
Cyanure/ CO

Chacun des inhibiteurs rendent la chaîne non fonctionnelle= arrêt de la respiration = mort de la cellule

87
Q

Particularités complexe I ?

A
  • FMN
  • Fe-S
  • 4 protons de pompés à l’extérieur

NADH donne 2e–> FMN–> Fe-S –> CoQ (pour fonctionner, il prend 2é de la matrice) et ensuite capte les 2é du NADH

88
Q

Quelles sont les particularités du complexe II ?

A
  • FAD
  • Fe-S
  • Aucun proton pompé à l’extérieur

Formation succinate en fumarate= libération 2 protons –> FAD –> Fe-S–> CoQ (pour fonctionner, il prend 2é de la matrice) et ensuite capte les 2é qui sont libérés lors de la formation du fumarate.

89
Q

Quelles sont les particularités du complexe III ?

A

-Fe-S
-cytochrome C
-4 protons pompés à l’extérieur
Les électrons qui arrivent du CoQ (complexe I et II) sont libérés à l’intérieur du complexe III–> Fe-S –> Cyt c. Le cytochrome c ne peut accepter qu’un électron à la fois.

90
Q

Quelles sont les particularités du complexe IV?

A
  • centre cuivre
    -4 protons pompés à l’extérieur
    Catalyse le transfert de 4 é du cytochrome c à l’O2. Assume ainsi la réduction de O2 en H2O.
91
Q

Combien de protons sont nécessaire pour la synthèse de l’ATP ?

A

3 protons

92
Q

Qu’est ce que l’ATP synthase ?

A

C’est une pompe à protons et moteur moléculaire rotatif. L’ATP synthase catalyse une réaction réversible.

93
Q

Quel est le rôle de Fo ?

A

Responsable de la translocation des protons.. 3 sous-unités hydrophobes : a,b,c

94
Q

Quel est le rôle de F1 ?

A

catalyse la formation de la liaison pyrophosphate de l’ATP. 5 polypeptides (les lettres grecques)

95
Q

Est-ce que la synthèse de l’ATP nécessite de l’énergie ?

A

Oui

96
Q

Quand un proton passe dans Fo, qu’est-ce qu’il se produit ?

A

Cela induit un changement de conformation de F1 (ouverte, lâche, serrée)

97
Q

Quel est l’inhibiteur de l’ATP synthase ?

A

C’est l’oligomycine qui inhibe l’ATP synthase en bloquant son canal à proton.

98
Q

Quels sont les 2 transports à péage pour la cellule ( coûteux en énergie) ?

A

Transport de l’ATP et le transport de Pi.

99
Q

Si la concentration d’ATP est faible ou la concentration d’ADP est élevée, la cellules voudra générer de l’énergie. Vrai ou faux.

A

Vrai

100
Q

Quelles molécules permettent le découplage ?

A

Le DNP et FCCP= molécules liposolubles qui peuvent diffuser facilement au travers des membranes. Capacité de capter un proton= dissipe le grandient de proton.

101
Q

Quel effet sur L’ATP et l’O2 si on ajoute du succinate ?

A

augmente la synthèse de l’ATP et la consommation d’O2.

102
Q

Quel effet si on ajoute du cyanure sur l’ATP et O2.

A

L’ATP et l’O2 arrête.

103
Q

Quel effet l’ajout de l’oligomicine sur l’ATP et l’O2 ?

A

Synthèse ATP arrête et bloque O2.

104
Q

Quel effet ajout de DNP sur l’ATP et O2 ?

A

O2 reprend mais pas la synthèse de l’ATP.

biochimie et méta exam 1 (7 decks)

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