Exam 3 Flashcards
(31 cards)
Comment sont nommés les mécanismes utilisant deux substrat
- Bi-Bi séquentiel au hasard
- Bi-Bi séquantiel ordonné
- Ping-Pong
Comment distinguer les différents mécanismes
- Bi-Bi séquentiel au hasard
- Bi-Bi séquantiel ordonné
- Ping-Pong
Deux graphiques possibles
1. Km selon (A):
- Séquentiel aléatoire et Ping pong sont logarithmiques;
- Séquentielle aléatoire a une plus grande Km apparente que Ping, pong, car mécanisme de merde
2. 1/v selon 1/(A), c’est-à-dire même traitement que Lineweaver-Burke:
- Si les droites de différentes (B) sont parallèles = Ping-Pong
- Si les droites de différentes (B) se croisent = un des modèle séquentiel
Qu’est ce qu’un modèle séquentiel? Qu’est-ce qui différencie les mécanismes séquentiel au hasard et ordonnée?
Un mécanisme séquentiel est un mécanisme qui nécessite la formation du complexe ternaire (EAB) avant que la catalyse puisse s’effectuer.
L’ordre de liaison des deux substrats est ce qui différencie les deuc mécanismes. Dna sun mécanisme séquentiel au hasard, l’ordre de liaison de substrats n’a pas d’importance (il n’y a pas d’ordre. Dans un mécanisme séquentiel ordonné, il y a un ordre de liaison précis (E-A-B)
Quelle est la différence entre les mécanismes séquentiels et le mécanisme Ping-Pong?
Aucun complexe ternaire n’est formé dans un mécanisme Ping-Pong. Un seul substrat est lié à l’enzyme à la fois. E + A = E’ ; E’ + B = E
Qu’est ce que la biologie des systèmes?
La science des réseaux moléculaires formés à partir de données expérimentales et modélisées mathématiquement.
Nommez les trois objectifs et concepts propres à la modélisation et la simulation de systèmes biologiques
P;O;B
1. Prédire le comportement d’un système
2. Optimiser le comprtement d’un système
3. Bâtir un mécanisme de contrôle d’un système.
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes en modifiant la concentration de substrat?
Modifie la vitesse de réaction, surtout à des concentrations inférieures à la Km
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes en modifiant la concentration d’enzyme?
La concentration d’enzyme affecte directement la vitesse de réaction de manière proportionnelle
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par coopérativité?
Augmentation de l’activité de l’enzyme par la liason de ligands sans changement de conformation
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par allostérie?
modification de la conformation d’une enzyme en liant une autre molécule dessus. Peut augmenter, comme diminuer l’activité de l’enzyme
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par inhibition?
Que ce soit un inhibiteur faisant partie de la réaction ou non, il y a diminution de la vitesse de réaction.
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes à l’aide de modifications covalentes?
Modification des propriétés de l’enzyme (ex: par phosphoryllation). Modifie la spécificité du substrat par exemple
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par l’utilisation d’aa non-standard?
Facilitation des substitutions nucléophiles. Augmentation de l’activité des enzymes réalisant ce type de réaction
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par interaction protéine-protéine?
Peuvent masquer/ rendre accessible le site actif
Comment peut-on réguler l’activité des enzymes par coupure protéolytique?
IRRÉVERSIBLE
Changement de conformation, exposant toujours le site actif
Pourquoi réguler l’étape limitante des voies métabolique? Quel en est la conséquence?
C,est l’étape la plus importantne. Mène à une accumulation de précurseur
Qu’est-ce que la régulation des voies métabolique par rétro-régulation?
Le produit final d’une voie contrôle (inhibe) sa propre synthèse
Qu’est-ce que la régulation des voies métabolique par l’alimentation de la voie métabolique?
Le produit d’une voie contrôle (stimule) sa propre synthèse
Qu’est-ce que la régulation des voies métabolique par canalisation S/P?
Les intermédiaires d’une voie sont tranférés d’une enzyme à l’autre, jmai relâchés dans le milieu. Permet à une voie métabolique de fonctionner plus rapidement
Explique la différence entre les enzymes ancestrales et les enzymes moderne au niveau de leur activité et de la variété de substrats reconnus.
Les enzymes ancestrales sont générales; elles ont une activité plus faible, mais reconnaissent une grande variété de substrats
Les enzymes moderned sont spécialisées; elles ont une activité très forte, mais reconnaissent un très petit nombre de substrats
Quel est l’intérêt d’utiliser une enzyme ancestrale?
Elles ont une meilleure stabilité à des températures plus hautes et elles reconnaissent un grand nombre de substrat
Quelles sont les deux approches d’ingénierie des enzymes?
Évolution dirigée: Introduction de mutation, puis sélection des bon clones
Design rationel: Nécessite la connaissance de la séquence et structure. Introduction de mutations ponctuelles. Introduction, délétion de structures secondaires
Nommer les trois sortes de catalyseurs biologiques ainsi que leur principales caractéristiques.
Ribozymes: Catalyse la coupure de liens
DNAzymes: +: meilleur ratio $/bénéfice que Ribozymes; -: masque le site actif et requiert une (M) bcp plus haute que la concentration physiologique
Anticorps catalytiques: faible activité, se lie très fortement à l’état de transition
Comment les anticorps catalytiques sont-ils obtenus? Nommer et décrire les deux moyens.
Approche chimique: un antigène (haptène (composé d’un analogue de l’état de transition et d’une grosse protéine)) est reconnu par la région Fab de l’anticorps. Des cellules excrètent des anticorps et sont ensuite isolées, puis immortalisé en les fusionnant à des ceulles cancéreuses. Les cellules fusionnées sont cultivéeset l’activité catalytique est ensuite détectée.
Approche Biologique: 1) en utilisant une enzyme 2) en utilisant un inhibiteur protéique
