Examen 1 Flashcards
(38 cards)
La charge nette de glu-arg-his-cys à pH 5 est approxivement (les pKr de glu, arg, his et cys sont respectivement 4,1, 12, 6 et 8,4) : A : -2 B : -1 C : 0 D : +1 E : +2
D : +1
Deux protéines X et Y ont respectivement des pHi de 5 et 7. Quel pH choisira-t-on pour les séparer par électrophorèse sur gel de polyacrylamide? A : pH =3 B : pH = 6 C : pH = 9 D : pH = 12
B : pH = 6
car doit choisir une valeur qui fera migrer les 2 protéines de part et d’autre pour pouvoir les séparer
Parmi les acides aminés suivants, quel est celui qui a une chaine latérale qui est négativement chargée à un pH physiologique (7)? A : Ala B : Cys C : Tyr D : Asn E : Asp
E : Asp
Le point isoélectrique d’un a.a. dépend de :
A : la densité optique
B : la longueur de la chaine polypeptidique
C : la rotation optique
D : la constante de dissociation
E : la température
D : la constante de dissociation
Lors d’une électrophorèse, si le pH est plus petit que le point isoélectrique, une protéine peut :
A : migrer vers le pôle négatif
B : migrer vers le pôle positif
C : ne pas migrer
D : former un zwitterion
E : former un zwitterion et ne pas migrer
A : migrer vers le pôle négatif
p.68 (fiche 28) Kindle biochimie, si pH du tampon est plus petit que pI, protéine migre vers cathode (-), mais si pH tampon est plus grand que pI, protéine migre vers anode (+).
L’anémie falciforme est une maladie provoquée par quoi?
une polymérisation de l’hémoglobine S lors d’une anoxie tissulaire
Lequel des acides aminés n'est pas optiquement actif? A : Leucine B : Alanine C : Glycine D : Cystéine E : Lysine
C : Glycine
car pas de carbone asymétrique
Lequel des acides aminés suivants possède deux carbones asymétriques? A : Alanine B : Isoleucine C : Leucine D : Tryptophane E : Lysine
B : Isoleucine
Quels acides aminés sont non chargés?
Sérine Asparagine Glutamine Cystéine Tyrosine
Quels acides aminés sont polaires et chargés négativement?
Acide glutamique
Acide aspartique
Quels acides aminés sont polaires et chargés positivement?
Lysine
Arginine
Quels acides aminés contiennent du soufre?
Méthionine
Cystéine
Quels acides aminés sont aromatiques?
Phénylalanine
Tyrosine
Quels acides aminés sont hydrophobes?
Glycine Alanine Proline Méthionine Phénylalanine
Dénaturation de la structure tertiaire ; que font les pH extrêmes?
désamination d’asparagine et glutamine, répulsion chaines lat, dislocation ponts H et rupture ponts disulfure
Dénaturation de la structure tertiaire ; que fait l’augmentation de la température?
augmentation des énergies de vibration et rotation = destruction des interactions faibles
Dénaturation de la structure tertiaire ; que font les agents chaotropes (sel guanidinium, urée)?
afflux d’eau à l’intérieur de la protéine = dislocation des interactions hydrophobes (souvent réversible)
Dénaturation de la structure tertiaire ; que font les détergents?
envahissement du coeur hydrophobe de la protéine par les chaînes hydrophobes du détergent = dénaturation (souvent réversible)
Dénaturation de la structure tertiaire ; que font les agents réducteurs?
réduction des ponts disulfures
Que se passe-t-il si on tente d’oxyder une protéine dénaturée alors que l’urée est encore présente?
Elle sera incorrectement renaturée et sera donc inactive. On doit retirer l’urée pour que la réduction puis l’oxydation se fassent, et qu’ainsi la protéine soit correctement renaturée.
Comment se fait le changement de conformation de la myoglobine?
- Absence d’O2 = Fe en dehors du plan de l’hème
- O2 attire Fe dans le plan de l’hème
- Fe attire His F8 (résidu 8 de l’hélice F)
- Hélice F se rapproche donc de l’hème
Myoglobine passe donc de concave à plane grâce à l’O2 qui tire sur Fe
Composition prion normal vs prion pathogène?
- Normal = 4 hélices alpha
- Pathogène = 2 hélices alpha et 2 feuillets beta
Est-ce que les prions pathogènes peuvent être digérés par les lysosomes?
Non, aucune enzyme ne peut digérer les prions une fois dénaturés
Pourquoi la myoglobine a une courbe de saturation d’oxygène en C et l’hémoglobine en S?
Car la myoglobine est un monomère et a de la difficulté à accepter l’O2 seulement vers la fin.
L’hémoglobine est un tétramère et a de la difficulté à accepter l’O2 au début, car quitte la forme T, et a de la difficulté encore seulement à la fin pour passer complètement en forme R. (O2 fait passer l’Hb de tendue à relâchée)
