Examen 1 Flashcards
(113 cards)
1
Q
Utilité du dosage enzymatique en clinique
A
Indicatif de fonction des organes (foie, pancréas, muscles, etc)
2
Q
Structure générale des acides aminés
A
Groupe NH3 (amine basique en N-ter)
Groupe carboxylique (acide en C-Ter)
Groupe R (variable, spécifique à a.a)
3
Q
Quelle est la nature de liaison peptidique
A
Covalente, entre le groupe C-Ter d’un a.a avec le N-ter de l’autre a.a.
4
Q
Quelles sont les utilités du groupe R des a.a ?
A
Détermine la structure secondaire tertiaire
Reconnaissance du substrat
5
Q
Les acides aminés non polaires
A
Gly
Ala
Val
Leu
Met
IsoL
6
Q
Les acides aminés aromatiques
A
Phe
Tyr
Tryp
7
Q
Les acides aminés polaires mais non-chargés
A
Ser
Thr
Cys
Pro
Asparagine
Glutamine
8
Q
Les acides aminés chargés (+)
A
Lys
Arg
His
9
Q
Les acides aminés chargés (-)
A
Aspartate
Glutamate
10
Q
Les niveaux de structures des protéines
A
- Primaire (chaine linéaire)
- Secondaire (hélice alpha et feuillet beta)
- Tertiaire (repliement 3D)
- Quaternaire (protéines constituées d’un assemblage de plusieurs sous-unités)
11
Q
Interactions chimiques menant aux structures sec-ter-quat des protéines ?
A
- effet hydrophobe (le + important dans forme ter)
- liaisons ioniques
- pont H (complémentarité électronique)
- pont S-S
12
Q
V ou F. Seule la structure quaternaire est réversible
A
F. La structure tertiaire et quaternaire sont réversibles, très important pour réguler l’activité enzymatique
13
Q
Quelles sont les différentes façons qu’une protéine peut se dénaturer / perdre sa fonction ?
A
- haute T
- variation de pH
- grande [sel]
- solvant organique
Note : la [substrat] peut faire “varier” l’activité
14
Q
Est-ce que toutes les enzymes oxydo-réductase utilise le NAD ou NADPH comme donneur d’é ?
A
While many do, some enzymes use other cofactors like FAD, FMN, cytochromes, or quinones, depending on the specific reaction
15
Q
Rôle principal d’une enzyme
A
Augmenter la vitesse des réactions chimiques (catalyseur) en transformant le réactifs (substrat) en produit, sans changer de structure (réutilisable), en diminuant l’énergie de rxn
16
Q
C’est quoi l’énergie d’activation dans une rxn chimique ?
A
énergie (ex chaleur) permettant aux molécules de réactifs de briser leurs liaisons initiales pour en créer de nouvelles
17
Q
Degrés de spécificité d’une enzyme
A
- Absolue
- Quelques substrats
- Faible (Préférence de substrat)
18
Q
Vrai ou faux, le site actif d’une protéine est spécifique à un substrat seulement
A
Faux (pas nécessairement) dans el sens où le site actif peut être extrêmement spécifique à un substrat (spécificité absolue), mais dans d’autres cas, il peut interagir avec une gamme de substrats. (ex trypsine
19
Q
pourquoi par ex la trypsine n’a pas de spécificité dite absolue ?
A
la trypsine n’est pas limitée à une seule protéine spécifique comme substrat. Toute protéine ou polypeptide qui contient des résidus de lysine ou d’arginine peut être une cible pour la trypsine
20
Q
Les activités catalytiques des enzymes peuvent varier en réponse à la concentration de substances autres que leurs substrats. Quels sont les avantages et inconvénients ?
A
- régulation fine (et rétro-contrôle)
- adaptabilités à l’environnement
- vulnérabilités aux perturbations
- risque de régulation aberrante
- cout energétique
21
Q
De quelles façons le site actif est spécifique a une enzyme ? (Quels types de complementarité)
A
- complémentarité géométrique (forme physique complémentaire)
- complémentarité électronique (groupes chimiques qui attirent-interagissent, ex. pont H, pont S-S, groupe R chargés, groupe R ionique…)
22
Q
Qu’est-ce qu’un cofacteur ?
A
Une substance (ion métallique ou coenzyme (petite molécule organique ex. vitamine) qui permettent le fonctionnement du site actif
Spécifiques aux apoenzymes :
Apoenzyme (inactive) + Cofacteur (ou coenzyme) = Holoenzyme (active)
23
Q
Explique en quoi la chaleur dénature les protéines
A
Les ponts H deviennent déséquilibrés et se rompt (chaleur provoque mouvement des molécules jusqu’à certaine limite)
24
Q
Explique en quoi un pH trop acide dénature les protéines
A
Les H+ lie le C-Ter des protéines donc l’attraction entre le C-Ter et N-Ter des protéines dans la structure tertiaire se rompt
25
Explique en quoi un pH trop basique dénature les protéines
Les OH- se lient au N-Ter des protéines donc l’attraction entre le C-Ter et N-Ter des protéines dans la structure tertiaire se rompt
26
Les 6 familles d'enzymes
- oxydoréductase
- transférase
- hydrolase
- lyase (elle rend les polygamme en monogamme)
- isomérase ou mutase
- ligase (elle rend les single en couple)
27
Particularité et un exemple des oxydo-réductases
Rxn oxydoréduction
Rxn d'ÉQUILIBRE
Ex. NAD ou NADP + transhydrogénases --> NADH ou NADP+
28
Particularité et un exemple des transférases
Transfert gr relativement petit (ex. méthyl)
Ex. sous-gr carbone --> méthionine S-methyltransferase (ou kinase avec les gr PO4)
29
Particularité et un exemple des hydrolases
Les hydrolases sont des enzymes qui catalysent des réactions de clivage de liaisons chimiques par ajout d'eau
ex. lipase
30
Particularité et un exemple des lyases
l'addition ou l'élimination de groupes chimiques à partir d'une molécule sans avoir besoin d'une molécule d'H2O (contrairement aux hydrolases) ni d'ATP!
possible alcènes, possibles ruptures, possible ajout de nouveaux groupes fonctionnels.
ex. pyruvate decarboxylase
31
Particularité et un exemple des isomérases
réarrangements internes au sein d'une molécule
ex. mutase
32
Particularité et un exemple des ligases
Les ligases sont des enzymes qui catalysent la formation de liaisons covalentes entre deux molécules, souvent avec l'utilisation de l'ATP ou d'autres cofacteurs
ex. ADN ligase
33
Quel acide aminé peut plus facilement perturber la structure secondaire ?
la proline perturbe la formation des structures secondaires régulières en raison de sa rigidité et de son incapacité à participer aux liaisons hydrogène stabilisatrices.
34
Isoenzymes, c'est quoi ?
Formes différentes de la même enzyme:
- catalyse même rxn
- séquence ∆a.a
- ∆ localisation possible
- ∆ vitesse rxn
- ∆ propriétés chimiques/physique
35
V ou F. il est impossible de doser des isoenzymes distinctes
Faux. parfois possible de les doser de façon distincte (précis)
36
Ex de isoenzeymes de la CK
- CK BB dans le cerveau (+ si tumeur ou prob SNC)
- CK MB dans el coeur (+ si infarctus)
- CK MM dans les muscles (+ dommages muscles)
37
comment mesurer la vitesse d'une enzyme ? par définition
vitesse d’une enzyme en mesurant la variation de l’apparition du produit de la réaction en fonction du temps ou la variation de la disparition du substrat en fonction du temps.
38
Les phases de la réaction enzymatique
1. Pré-stationnaire
2. Stationnaire
3. Effet du produit
4. Équilibre
39
Lorsque la concentration d’enzymes est constante, et que l’on fait varier la concentration de substrat, les 3 phénomènes suivants sont observés :
* Lorsque [S] = 0, la vitesse = 0
* Lorsque [S] augmente, la vitesse augmente
* Par contre, lorsque tous les sites de l’enzyme sont saturés de substrats, la vitesse est max (même si l'on augmente [S], la vitesse ne peut plus augmenter)
40
Les facteurs qui font varier la vitesse d'une enzyme
- concentration de substrat
- concentration d'enzyme
41
Comment on s'assure que la concentration de substrat soit en excès ?
En général, on choisit une concentration de substrat au moins 10 fois supérieure à la valeur de 𝐾m de l'enzyme pour ce substrat. Cela garantit que l'enzyme travaille dans des conditions de vitesse maximale (𝑉max) et que la vitesse de réaction ne dépend que de la concentration en enzyme.
42
À quelle étape la vitesse enzymatique est la plus grande ?
Dans la phase stationnaire (d'augmentation linéaire) = Vmax (dosage là!), car signifie que l'enzyme est saturée de substrat (le seul facteur qui change la vitesse serait mtn l'ajout d'enzyme)
43
V ou F. Si la [substrat] est saturante, la V enzymatique est proportionnelle à la qté d’enzyme présente
Si la [substrat] est saturante, la V enzymatique est proportionnelle à la qté d'enzyme présente
44
Pourquoi si la qté de produit grandit vs substrat, la vitesse ralentit (plateau)
La qté de substrat diminue, donc par conséquent, les enzymes s'activent moins et la vitesse ralentit
45
V ou F. Si je veux doser mon enzyme, je veux travailler avec [enzyme] fixe et on fait varier la [substrat]
Faux ! c'est l'inverse
46
v ou f. Si le substrat est en excès, il existe une relation linéaire entre l’activité enzymatique mesurée et la concentration d’enzyme
v (toujours utiliser cette relation en clinique)
47
Pertinence clinique du dosage d'enzymes (ex. d'enzymes si t'es capable de les nommer)
Musculaires (Créatine Kinase ; lactate déshydrogénase)
Hépatiques (ALT et AST ; gamma glutamine transpeptidase ; ALP)
Pancréatique (amylase ; lipase)
48
2 enzymes musculaires à savoir
Musculaires (Créatine Kinase ; lactate déshydrogénase)
49
4 enzymes hépatiques à savoir
Hépatiques (ALT et AST ; gamma glutamine transpeptidase ; ALP)
50
2 enzymes pancréatiques à savoir
Pancréatique (amylase ; lipase)
51
Méthode de dosage des enzymes (2)
- Temps fixé (en 2 pts)
- Cinétique
52
V ou F. Peu importe la méthode de dosage, on mesure l'apparition du produit par unités de temps avec une concentration limitée de substrat
F. en excès de substrat
53
Que représente 1U ?
1U représente la quantité d’enzymes nécessaires pour transformer 1 umol de substrat en produit en une minute.
54
Que signifie les unité U/L ?
concentration d’enzyme qui s’exprime en U/L (quantité d’enzyme nécessaire pour transformer 1 umol de substrat en produit en une minute par litre)
55
Dosage enzymatique - quelles sont les conditions expérimentales ?
- Substrat en excès
- pH optimal de l'enzyme
- T optimale de l'enzyme
- Temps rxn contrôlé
- Absence d'activateur/inhibiteurs
56
Méthode de dosage à temps fixé (méthode en 2 points), c'est quoi par définition ?
Elle consiste à mesurer la quantité de produits apparue ou la quantité de substrat disparue au bout d’un temps fixé avant d’arrêter la réaction
57
Étapes de Méthode de dosage à temps fixé
1. L’enzyme à doser (l’éch sérum ou urine) est mélangé avec substrat (le réactif)
2. Prise immédiate de l’abs de départ
3. Incubation le temps nécessaire (entre 5 et 30 minutes selon rxn)
4. Arrêt de la rxn enzymatique avec un puissant inhibiteur de la réaction
5. Mesure de la quantité de produits formés au spectrophotomètre ou fluorimètre
58
Comment on arrête la rxn dans la méthode à temps fixé ?
* Hausse de la température
* Changement drastique de pH
* Ajout d’EDTA si des ions métalliques sont essentiels à la réaction
59
Comment l'absorbance du produit formé influence la façon dont on le mesure dans la méthode à temps fixé ?
* Peut se faire directement si le produit de la réaction absorbe la lumière
* Dans le cas où le réactif n’absorbe pas la lumière, ajout d’un réactif qui va réagir chimiquement avec le produit de réaction enzymatique afin de créer une substance que l’on peut doser au spectrophotomètre
60
De quoi est composé le blanc dans la méthode à temps fixé ?
Le blanc est composé du réactif + eau ou saline qui remplace l’échantillon
61
On entend quoi par point de vigilance dans la méthode à temps fixé ou par cinétique ?
Il faut respecter le temps d’incubation à la seconde près pour tous les échantillons pour éviter la variation des résultats (précision).
62
Avantages de la méthode à temps fixé?
sensibilité (car long temps d'incubation pour la rxn)
permet de détecter produit indirectement avec un autre réactif une fois la rxn arrêté
63
Désavantages de la méthode à temps fixé?
Longue
on doit s'assurer que rxn dans la phase stationnaire pendant tout le long
64
Méthode cinétique, principe
La quantité de produits formés est mesurée pendant tout le déroulement de la réaction de façon continue et à intervalle régulier (à toute les minutes pendant 3 min par ex)
65
Étapes de la méthode de dosage cinétique
1. L’enzyme à doser (l’éch de sérum, urine, etc.) est mélangé avec substrat (réactif)
2. Prise immédiate de l’abs de départ (donc, T=0 min).
3. Prise de mesure du produit de réaction formé au spectrophotomètre à intervalle régulier selon les indications du protocole (ex : à toutes les min, ou 30 sec, etc.)
66
De quoi est composé le blanc dans la méthode cinétique ?
Le blanc de la réaction est fait avec une cuvette vide (air).
67
Comment calculer la concentration des enzymes dans la méthode cinétique ?
On calcule la différence de quantité de produits formés entre chaque mesure (∆A/∆t) et on calcule ensuite la moyenne de ces différences (Δ𝒂𝒃𝒔) pour la mettre dans la big formule :
U/L = ((meanΔ𝒂𝒃𝒔/𝒎𝒊𝒏) * Vt )/(ε * cm * Ve)*1000
68
Variable du calcul de concentration par la méthode cinétique
U/L = concentration d’enzyme
Δ𝒂𝒃𝒔/ 𝒎𝒊𝒏 = (moyenne des (∆abs/min) calculées / temps d’incubation entre les mesures
Vt= volume total dans le tube à essai (ml)
ε = coefficient d’absorptivité molaire (cm^2/umol)
Ve = volume d’échantillon
1000 = facteur utilisé pour changer les ml (cm^3) de l’équation en litre
Diamètre de la cuvette utilisée (cm)
69
v ou f. on utilise une courbe de calibration dans les deux méthode de dosage (point fixé et cinétique)
F. Une courbe de calibration n’est pas nécessaire par méthode cinétique puisque nous utilisons directement l’équation de Beer-Lambert pour trouver la concentration
70
Avantage et désavantage de la méthode cinétique ?
A : on est sûr d'être dans la portion de la courbe où Vmax
D : produit doit obligatoirement être mesurable directement par spectro
71
V ou F. la formule d'activité enzymatique (U/L) est toujours x 1000
Faux ! tout dépendant si coefficient cm^2/mol ou cm^2/umole donc formule x10^3 (umol) vs 10^6 (mol)
72
Ex de produit doit obligatoirement être mesurable directement par spectro (À REVOIR)
- réaction catalysée par la phosphatase alcaline
- réactions faisant intervenir le couple de cofacteurs NAD+/NADH
73
Différence entre la calibration de la méthode à temps fixé vs cinétique
Temps fixé : Le r2 de la courbe est plus grand que 0,99
Cinétique : Les ∆A/∆t sont constants !
74
Étapes de validation des dosages (comme d'hab)
Valide la méthode :
calibration
CQ
Dates exp
Valide patients :
métho valide
CV acceptable si patient x3
Respect de Lin métho (sinon dilution)
75
V ou F. en clinique on mesure la concentration d'enzyme pendant la phase stationnaire
vrai
76
V ou F. Le blanc est de l'air (rien, sans tube) lors de dosage enzymatique à temps fixé
F! besoin d'un tube de blanc (avec eau au lieu de échantillon/enzyme)
77
Ex. si j'ai :
t = 0 : ∆Abs de 0,150 ;
t = 2 ∆Abs de 0,130
t = 3 ∆Abs de 0,070
--> est-ce que je peux valider ce patient ?
dosage = si différence entre 1er / 2 il faut que le dernier du tableau soit plus grand, sinon ça veut dire qu'on peut pas valider la patient. Donc ici on ne peux pas valider ce patient ? sinon ça veut dire qu'on est plus dans la phase stationnaire pendant le dosage...
78
V ou f. La vitesse enzymatique est maximale pendant la phase pré-stationnaire étant très rapide
Non, justement elle augmente mais n'est pas maximale (elle est maximale dans la phase stationnaire)
79
V ou F. À la phase d'équilibre, la vitesse nette de la réaction enzymatique est nulle et il y a une plus grande concentration de produits que de substrats
V et F en même temps, car oui la vitesse est nulle, mais la concentration de produit et de substrat est stable (le rapport entre les deux dépend de la constante d'équilibre Keq > ou < 1)
80
Longueur d'onde d'absorbance dans le dosage de l'AST
340 nm
81
Longueur d'onde d'absorbance dans le dosage de l'ALP
405 nm
82
Il existe deux types de valeurs de références.
- contrôle (validation méthode, intervalle valeurs acceptable pour une [c] connue)
- diagnostique (diagnostic/traitement)
83
Utilité de la Courbe de distribution normale (courbe de Gauss)
modéliser des phénomènes naturels issus de plusieurs événements aléatoires et on peut comparer plus facilement des valeurs de 2 distributions différentes !
La distribution devient symétrique et on représente les données en fonction des Z (écart-type), relatif à la moyenne
84
Quelle information donne l'air sous la courbe de Gauss ?
L’aire sous la courbe de Gauss correspond à la probabilité qu’une valeur se trouve dans un certain intervalle (entre la moyenne et la valeur de Z)
85
V ou F. Comme la courbe est symétrique, l’aire à gauche de Z = 0 (moyenne) est 0,5 et à droite aussi 0,5.
V. L’aire sous toute la courbe de Gauss est égale à 1 (ou 100 %) car elle représente la probabilité totale (toutes les valeurs possibles d’une variable).
86
Que signifie Z dans la courbe de Gauss ?
le score Z (mesure standardisée) indique combien d’écarts-types une valeur X se situe au-dessus ou en dessous de la moyenne.
ex. Si
Z=−2, la valeur x est à 2 écarts-types en-dessous de la moyenne.
87
Décris-moi le score Z (formule)
Z= (X−μ)/σ
Si X est à la moyenne, le score Z est de 0.
88
Décris-moi les axes d'une courbe de Gauss
L'axe des Y représente la densité de probabilité associée à chaque valeur de X.
L'axe des X représente les valeurs de la variable étudiée, mais traduites comme en tant qu'écart-types, donc au centre sera la moyenne (0), et de par et d'autres les valeurs de 1, -1, etc
89
L'utilité du score Z
Les scores Z servent précisément à standardiser ces données afin qu'on puisse les comparer directement, indépendamment de l'unité de mesure et de l'échelle de chaque variable.
Donc toutes les données peuvent être sur une même échelle commune
90
Les 2 utilités de la loi normale
1) Comparer des valeurs appartenant à des distributions différentes
2) Déterminer des probabilités
91
Ex.. Quelle est la probabilité qu’une valeur se retrouve entre Z=0 et Z=1,15?
On cherche dans la table de distribution de Z :
𝑍 = 1.15
On prend la ligne "1.1" (pour la partie entière et le premier chiffre après la virgule).
On va à la colonne ".05" (car le deuxième chiffre est 5).
**Valeur trouvée : ** 0.8749 (soit environ 87,5%).
Cette valeur signifie qu'environ 87,5 % des observations d'une distribution normale standardisée sont inférieures à 𝑍 = 1.15
CDF(0) = 0.5 : c'est la probabilité que 𝑍 < moyenne.
CDF(1.15) = 0.8749 : c'est la probabilité que
𝑍 < à 1.15.
P(0 ≤ Z ≤ 1.15) = CDF(1.15) − CDF(0) = 0.8749−0.5=0.3749
92
V ou F. Puisqu'il est impossible de tester toute la population, un ÉCHANTILLON permet d'interpréter les résultats d'analyses biomédicales d'un patient en extrapolant (pour déterminer si celui-ci est en santé ou non)
Faux
✔ Un échantillon de population est utilisé pour établir des valeurs de référence.
✔ Ces valeurs permettent d’interpréter les analyses d’un patient en les comparant à la normale.
✘ Mais on n'extrapole pas directement son état de santé à partir de la population en général.
93
Ex. de caractéristiques qui mène à l’exclusion systématique de ces derniers lors de la détermination des valeurs de références diagnostiques
- maladie
- F de risque (obésité, HT...)
- Médocs/subs (alcool, tabac, contraceptifs oraux...)
- États physio (grossesse, stress, training)
94
Procédure statistique pour établir les valeurs de référence diagnostiques (étapes)
1- Importance quantitative de l’échantillonnage
2- Identification et élimination des valeurs aberrantes
3- Traitement statistique des données (µ et σ)
4- établir l’intervalle des valeurs (ici on assume la normalité, sinon nécessite méthode non-paramétrique)
95
V ou F. Il faut plus d'éch pour établir les valeurs de référence contrôle vs référence diagnostiques
F. inverse !
Ex.
Contrôle = 20
Diagnostique = 40-100
96
Comment sait-on qu'une valeur de l'échantillon est aberrante et doit être retirée de la procédure de création de valeurs de références diagnostiques ?
Tout résultat extrême dont l’écart avec la valeur la plus proche est supérieur au tiers de l’étendue doit être éliminé du calcul.
***DOIT ÊTRE JUSTIFIÉ RIGIDEMENT
représentatif de la pop du milieu
tester les valeurs de réf contrôles varient en fonctione des analyses, méthode, équipement, personnel, on prend rien pour du cash, toujours tester les contrôles avant même de doser analyte
97
En biologie médicale, on détermine un intervalle de valeurs de références en utilisant un
intervalle de tolérance de...
95,44%
on estime que 95,44 % des données d’un échantillon sont suffisamment près de la moyenne pour que la différence entre leurs valeurs et la moyenne soit due simplement au hasard.
98
Étapes pour déterminer données aberrantes de la distribution : 5; 10; 11; 11; 12; 12; 13; 17
Il faut que la distribution soit ordonnée) : o Valeurs obtenues 5; 10; 11; 11; 12; 12; 13; 17
o Étendue : 17-5=12
o 1/3 de l’étendue : 12/3=4
o Valeurs à évaluer (on évalue les extrémités) : 5 et 17
o Calcul des écarts de la distribution avec la valeur la plus proche dans la distribution :
➢ Pour la valeur 5: 10-5 = 5 ➢ Pour la valeur 17: 17-13 = 4
o Conclusion : 5 est une valeur aberrante, car la différence entre 5 et la valeur suivante (10) dans la distribution est supérieure au tiers de l’étendue (5>4)
99
Qu'est-ce qui arrive si on a 2 données aberrantes dans une distribution ?
On ne peut pas les détecter, problème du test, on a besoin d'un 2e test !! (différent test)
100
Quel type d'intervalle correspond à la moyenne ± 2 fois l’écart-type (σ) ? explique
Intervalle de référence diagnostique et pour l'intervalle de référence contrôle (mêmes étapes) :
En statistique, un intervalle de
μ ± 2σ contient environ 95% des valeurs d'une pop normalement distribuée.
mais la qté et la qualité d'échantillon est différente pour les établir !
101
Démarche pour déterminer un intervalle de valeurs de références diagnostiques
1. Déterminer si valeurs aberrantes
2. On a une moyenne de 30 mM et un écart-type de 3 mM.
2. On applique la règle de l'intervalle de: μ ± 2σ
3. On obtient un intervalle qui définit les valeurs de référence diagnostiques.
4. Si un patient a une valeur en dehors de cet intervalle, son test est potentiellement anormal.
102
Procédure pour calculer les valeurs de référence des contrôles
1- Importance quantitative de l’échantillonnage (les sérum ctl d'un seul pool)
2- Identification et élimination des valeurs aberrantes
3- Traitement statistique des données (µ et σ)
4- établir l’intervalle des valeurs (ici on assume la normalité, sinon nécessite méthode non-paramétrique)
103
V ou F. La variabilité des échantillons est plus grande dans dans un pool d'échantillon de 200 personnes qui donne un éch de sérum différentes que dans un pool de 100 personnes qui donne 2 échantillon de sérum
V. dans le premier cas, le mélange est quand même stable (permet d'avoir un gros pool contrôle) mais dans le second cas la variabilité est moindre mais la création de ce pool est moins facile à obtenir.
104
Différences entre controle commercial et maison
contrôles commerciaux : valeur connues par fiche
maison (contrôle interne) : fabriqué au laboratoire même --> combine ensemble (faire un pool) le sérum d’une centaine de patients.
105
V ou F. il faut un contrôle par analyte
F. Les contrôles contiennent souvent plusieurs analytes. Ex glucose, de l’urée, du cholestérol, du sodium, du potassium, des protéines, etc.; tous en concentration connue.
106
Selon l’appareil utilisé, il existe deux ou trois niveaux de contrôle qui représentent les valeurs, lesquelles ? Pourquoi ?
* Normales
* Pathologiques
Déterminer que méthode est fiable/reproductible
107
Le graphique de Levey-Jenning, utilité ?
La façon la plus utilisée d’illustrer les résultats des valeurs contrôles dans le but de les analyser.
-> Permet de comparer les valeurs observées du sérum contrôle avec leurs valeurs
cibles (intervalle) en fonction du temps.
108
Décrit moi les caractéristiques qui construit le graphique de Levey-Jenning
L’axe des X représente le temps
L’axe des Y représente les valeurs du contrôle
Une ligne centrale correspond à la moyenne (μ) des valeurs attendues.
Des lignes supplémentaires sont tracées à +2σ, +3σ et -1σ, -2σ (où σ est l’écart-type).
109
Qu'est-ce qui détermine La plage des valeurs acceptables est indiquée sur le graphique de Levey-Jenning ?
Les limites sont choisies afin d’inclure 95% des résultats (X±2s)
un résultat obtenu à partir du sérum contrôle qui se retrouve à l'extérieur de cet intervalle, est considéré comme un résultat suspect.
110
Sur chacun des graphiques de Levey-Jenning, les informations suivantes doivent figurer :
- Analyte dosé
- Méthode utilisée
- Appareil
- Nom du contrôle
- Date d’expiration du contrôle
- Numéro de lot du contrôle
- Concentration des contrôles
- Unités
- Date des analyses
- Vos initiales sous chacun des points
111
selon les regles de westguard, Pensez-vous qu’un seul résultat à l’extérieur de la limite de 2s est suffisant pour affirmer qu’une méthode est hors contrôle?
Environ 5% des mesures peuvent naturellement tomber en dehors de ±2s simplement en raison de la variabilité normale, même si le système est sous contrôle.
112
Selon les règles de Westguard, quelles situations il faudrait avoir pour affirmer qu’une méthode est hors contrôle?
La vraie préoccupation commence si une autre règle est violée, par exemple :
Règle 2-2s : Deux résultats consécutifs au-delà de ±2s du même côté de la moyenne.
Règle 1-3s : Une seule valeur au-delà de ±3s (généralement suffisante pour déclarer un problème).
Règle R-4s : Deux résultats consécutifs avec une différence de 4s (ex : un à -2s et un à +2s).
ces 3 règles engendreront un rejet
113
V ou F. Si la règle du 1-2S de Westguard est violée, il y aura un rejet dutest
F. La règle 1-2s ne signifie pas que la méthode est hors contrôle, mais qu'il faut surveiller les prochains résultats. Si d'autres règles sont violées, alors il faudra agir.
