Examen 1 (le restant de la matière) Flashcards
(136 cards)
1
Q
Nommer les 3 différents types de protéines membranaires.
A
- Protéines intégrales
- Protéines ancrées par des lipides (pas transmembranaires)
- Protéines périphériques (pas transmembranaires)
2
Q
Donner les caractéristiques des protéines intégrales et un exemple.
A
Caractéristiques :
- Protéines insérées directement dans la membrane
- Peut traverser entièrement la membrane
- Peut agir avec l’intérieur et l’extérieur de la cellule
Exemple : Tonneau Bêta
3
Q
Donner la localisation(2) des tonneau bêta, ainsi que leurs caractéristiques structurales(Composition, forme, résidus hydrophobes, résidus hydrophiles)
A
Localisation :
Abondantes dans les membranes externes des mitochondries (possiblement dans les chloroplastes aussi mais pas sur).
Présentes dans de nombreuses bactéries.
Structure :
Constituées de feuillets β disposés en tonneau.
Forme une structure cylindrique rigide traversant la membrane.
Résidus hydrophobes orientés vers l’extérieur pour interagir avec les lipides de la membrane.
Résidus hydrophiles formant un canal interne pour permettre le passage de molécules hydrophiles.
4
Q
Donner les caractéristiques des protéines ancrées par des lipides.(3)
A
Ces protéines ne traversent pas directement la membrane, mais sont fixées à celle-ci grâce à des ancres lipidiques.
Spécifiquement avec des lipides et non avec d’autres protéines intégrales.
Il existe deux types : 1. Ancrage par acide gras ou groupe prényl
2. Ancrage par GPI (Glycophosphatidylinositol)
5
Q
Les protéines ancrées par GPI sont modifié où? L’ancre GPI est positionné où sur la protéine? C’est quoi le rôle de l’ancre et les 2 rôles de ces protéines?
GPI (Glycophosphatidylinositol)
A
o Localisation : Ces protéines sont modifiées dans le réticulum endoplasmique (RE) et reçoivent une ancre GPI sur leur face non cytosolique.
o Rôle : L’ancre GPI fixe les protéines à la face externe de la membrane plasmique, jouant un rôle dans des processus comme la signalisation cellulaire ou l’attachement aux structures extracellulaires.
6
Q
Les protéines ancrées par acide gras ou groupe prénol sont modifiés quand et comment? De plus, ces modifications sont-elles réversibles?
A
o Modifications cytoplasmiques : Les protéines subissent une modification post-traductionnelle où un acide gras ou un groupe prényl est ajouté à une cystéine ou un autre résidu spécifique.
o Réversibilité : Ces ancres sont généralement attachées de façon réversible, permettant à la protéine de s’associer et de se dissocier de la membrane selon les besoins cellulaires.
7
Q
Vrai ou Faux
Une protéine ancrées par lipides peut être ancrée par plusieurs types de lipides en même temps, mais cela ne concerne pas les ancres GPI, qui agissent seules.
A
Vrai
8
Q
Donner les caractéristiques des protéines périphériques(4)
A
Elles ne sont pas insérées dans la membrane.
Elles se lient principalement à des protéines intégrales (ou à des composants de la membrane)
Elles peuvent avoir des interaction directement avec des lipides membranaires (moins commun)
Réversibilité : Ces ancres sont généralement attachées de façon réversible, permettant à la protéine de s’associer et de se dissocier de la membrane selon les besoins cellulaires.
9
Q
Vrai ou Faux
La majorité des protéines membranaires vont être glycosylée.
A
Vrai
10
Q
Les protéines glycolysées ont une caractéristique particulière qui peut inclure 3 types d’a.a. Nomme la particularité et les 3 a.a inclus.
De plus, elles jouent 3 rôles importants, nomme les et indiquer où on peut retrouvé ses protéines.
A
o Ajout de sucres : Les protéines subissent des modifications glycosylées (ajout de chaînes de sucres) sur des résidus spécifiques comme la sérine (Ser), la thréonine (Thr) ou l’asparagine (Asn).
o Localisation : Ces modifications sont généralement observées sur le côté extracellulaire de la membrane, jouant un rôle dans la reconnaissance cellulaire, la protection contre les enzymes et l’interaction avec l’environnement extracellulaire.
11
Q
Donner les 3 caractéristiques de la mobilité des protéines membranaires.
A
- Comme les lipides, les protéines diffusent latéralement dans la membrane
- Pas de flip-flop
- Certains complexes protéiques beaucoup moins mobiles ou restreints à des domaines
particuliers (exemple: synapse)
12
Q
Décrire la structure membraneuse de la mitochondrie.
A
Deux membranes:
Membrane externe
Membrane interne
13
Q
Donner le rôle et la perméabilité de la membrane externe de la mitochondrie.
A
- Rôle : Sépare la mitochondrie du cytosol.
- Perméabilité : Perméable à la plupart des métabolites grâce aux porines (protéines VDAC).
14
Q
Donner le contenu, les propriétés et la perméabilité de la membrane interne des mitochondries.
A
- Contenu : Contient la chaîne de transport d’électrons et l’ATP synthase.
- Propriétés : Très riche en protéines (environ 70 % de la masse totale).
- Perméabilité : Imperméable aux métabolites; le transport nécessite des transporteurs actifs spécifiques.
15
Q
La mitochondrie possède trois espaces solubles. Nommes les et donne leur description et leur fonction.
A
Matrice :
* Description : Région interne de la mitochondrie, riche en protéines.
* Contenu : Contient l’ADN mitochondrial, les ribosomes mitochondriaux, et les enzymes du cycle de Krebs.
Espace intermembranaire (IMS) :
* Description : Espace entre la membrane externe et la membrane interne.
* Fonction : Impliqué dans la translocation des protons lors de la chaîne de transport d’électrons.
Crêtes mitochondriales :
* Description : Invaginations de la membrane interne.
* Fonction : Sites principaux de la phosphorylation oxydative, où se trouvent la chaîne respiratoire et l’ATP synthase.
16
Q
La protéine mitochondriale est codée par deux types de génomes. Lesquels?
A
Codées par le génome nucléaire
Codées par le génome mitochondrial
17
Q
Le génome mitochondrial code pour fabriqué quoi?
A
- 13 polypeptides (protéines)
- 22 ARNt
18
Q
Vrai ou Faux
Les protéines mitochondriales (environ 15 %) sont codées par le génome nucléaire et importées dans la mitochondrie.
A
Faux
La majorité des protéines mitochondriales (environ 99 %) sont codées par le génome nucléaire et importées dans la mitochondrie.
19
Q
Expliquer l’origine des mitochondries
A
Les mitochondries seraient issues d’une bactérie aérobique endocytée par une cellule eucaryote.
(Cellule rencontre roche et devient mi-roche)
- Il y a environ 2 milliards d’années, certaines cellules primitives (ancêtres des cellules modernes) ont “englouti” des bactéries qui étaient capables de produire de l’énergie à partir de l’oxygène.
- Au lieu de digérer ces bactéries, les cellules les ont gardées à l’intérieur. Les bactéries ont continué à produire de l’énergie (sous forme d’ATP) pour la cellule, et en échange, elles étaient protégées et nourries.
- Au fil du temps, ces bactéries aérobiques endocytées se sont transformées en mitochondries. Elles sont devenues une partie intégrante des cellules, mais ont gardé quelques caractéristiques uniques, comme leur propre ADN, qui est différent de l’ADN de la cellule.
20
Q
Décrire les caractéristiques générales des maladies mitochondriales (Fonction, diversité, symptome, traitement)
A
- Fonction Mitochondriale Altérée :
o Les maladies mitochondriales affectent la capacité des mitochondries à produire de l’énergie (ATP) - Hétérogénéité (diversité) :
o Elles constituent un groupe très varié de maladies avec des symptômes différents, allant des problèmes musculaires aux troubles neurologiques - Symptômes :
o L’apparition des symptômes peut varier considérablement d’une personne à l’autre, même avec la même mutation. - Absence de Traitements Curatifs :
o Actuellement, il n’existe pas de traitements spécifiques pour ces maladies.
21
Q
Les symptômes des maladies mitochondriales peuvent inclure quoi?(3 + exemples de chaque)
A
Myopathies : Faiblesse musculaire et fatigue excessive.
Encéphalopathies : Épilepsie, surdité, cécité.
Acidose lactique : Accumulation d’acide lactique dans le sang.
22
Q
Décrire les types de transmission des maladies mitochondriales selon leur origine (nucléaire ou mitochondriale)
A
- Transmission Maternelle (ADN Mitochondrial) :
o L’ADN mitochondrial est hérité uniquement de la mère. Tous les enfants d’une mère porteuse de mutations dans son ADN mitochondrial peuvent en hériter. (mutation directement sur les ADN mitochondriale et non sur l’ADN venant du noyau) - Transmission Nucléaire (ADN Nucléaire) :
o Les maladies peuvent aussi être causées par des mutations dans l’ADN nucléaire, qui est hérité des deux parents. Cela peut suivre des modes de transmission autosomaux dominants ou récessifs. (mutation sur l’ADN nucléaire apporter dans les mitochondrie et provoque maladie mitochondriale) - Hétéroplasmie :
o L’ADN mitochondrial peut exister sous plusieurs formes (hétéroplasmie), ce qui signifie que certaines cellules peuvent avoir des copies normales et d’autres des copies mutées. Cela peut influencer la gravité des symptômes.
23
Q
Nomme deux exemples de maladies mitochondriales en ajoutant son origine et ses symptômes.
A
- MELAS (Mitochondrial Encephalomyopathy, Lactic Acidosis, and Stroke-like Episodes)
* Origine : Mutations dans le génome mitochondrial.
* Symptômes : Épisodes d’AVC, douleurs musculaires et acidose lactique. - Syndrome de Leigh
* Origine : Mutations dans l’ADN mitochondrial ou nucléaire (gènes SURF, COX).
* Symptômes : Détérioration neurologique progressive, troubles moteurs et respiratoires. Une forme particulière est fréquente au Saguenay-Lac-St-Jean.
24
Q
Vrai ou Faux
Les maladies Charcot-Marie-Tooth et maladie de Parkinson sont des maladies mitochondriales, mais ils ne sont pas directement causées par une altération
de la chaine de transport d’électrons.
Décrit les maladies.
A
Vrai
* Charcot-Marie-Tooth : Maladies liées à la dynamique mitochondriale
* Maladie de Parkinson : Maladies liées au contrôle de la qualité des mitochondries
25
Quel est le rôle du complexe TOM (Translocase of the Outer Membrane) ?
Il importe toutes les protéines dans la mitochondrie en traversant la membrane externe.
26
Expliquer le processus d'importation du complexe TOM (Translocase of the Outer Membrane).
1. Les protéines, non repliées, interagissent avec des chaperonnes comme HSP70 après leur sortie du ribosome.
2. Leur séquence signal est reconnue par les récepteurs TOM5 ou TOM20.
3. Elles sont ensuite transférées à TOM40, un canal qui permet leur passage à travers la membrane externe.
4. Ce processus nécessite l’hydrolyse d’ATP pour libérer les chaperonnes et permettre le transfert.
Après TOM :
Si destiné à membrane interne = direction TIM
Si destiné à membrane externe = direction SAM
27
Quel est le rôle du complexe SAM (Sorting and Assembly Machinery) ?
Il est responsable de l’insertion des protéines spécifiques (comme les porines) dans la membrane externe. (Il les replient)
28
Expliquer le processus d'insertion du complexe SAM.
Après leur passage par TOM, les protéines destinées à la membrane externe sont transférées au complexe SAM qui les assemble sous forme de tonneaux β dans la membrane externe.
29
Quel est le rôle du complexe TIM23 (Translocase of the inner membrane) ?
Il transporte les protéines solubles de la matrice (comme les enzymes du cycle de Krebs) et la majorité des protéines avec un seul domaine transmembranaire dans la membrane interne.
30
Expliquer le processus d'importation du complexe TIM23.
(Protéines destinée à la matrice)
1. Le transport dépend du potentiel membranaire (gradient de H+ créé par la chaîne de transport d’électrons).
2. Les protéines avec une séquence signal positive sont tirées à travers la membrane grâce à l’hydrolyse d’ATP(énergie produit dans CTE) par la chaperonne mtHSP70 qui agit comme un moteur pour tirer la protéine dans la matrice.
3. La séquence signal est ensuite clivée dans la matrice par une peptidase.
31
Quel est le rôle du complexe TIM22 (Translocase of the inner membrane) ?
Il insère des protéines à 6 domaines transmembranaires (très hydrophobes) dans la membrane interne. (Il les replient)
32
Expliquer le processus d'insertion du complexe TIM22.
(Pour les protéines destinées à la membrane interne)
1. Ces protéines ne possèdent pas de séquence signal. Leur importation est stimulée par leur association avec HSC70 dans le cytosol.
2. Des protéines de l’espace intermembranaire les reconnaissent et les acheminent vers TIM22, qui les insère dans la membrane interne.
33
Quel est le rôle du complexe OXA ?
Il insère les protéines hydrophobes codées par l'ADN mitochondrial ou certaines protéines de la matrice dans la membrane interne.
34
Expliquer le processus d'insertion du complexe OXA.
Les protéines synthétisées par les ribosomes mitochondriaux (ou certaines protéines de la matrice) sont insérées dans la membrane interne par le complexe OXA.
35
Les complexes TOM, TIM, SAM et OXA travaillent avec des protéines venant de différentes source d'ADN, nomme lesquels pour chacun.
TOM, TIM et SAM = ADN nucléaire
OXA = ADN nucléaire et mitochondriale (nucléaire à cause des protéines de la matrices qu'il utilise aussi en plus des protéines mitochondriales)
36
C'est quoi la différence entre l'hydrolyse d'ATP et la déphosphorylation?
Hydrolyse de l'ATP : C'est un processus spécifique qui concerne uniquement l'ATP. Elle consiste à décomposer l'ATP en ADP et phosphate inorganique (Pi), tout en libérant de l'énergie qui peut être utilisée par la cellule pour diverses fonctions.
Déphosphorylation : C'est un processus plus général qui implique la perte d'un groupe phosphate d'une molécule, et cela peut concerner différentes molécules, pas seulement l'ATP. La déphosphorylation est souvent liée à la régulation des protéines et des voies métaboliques.
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Différences clés
Nature de la réaction :
Hydrolyse de l'ATP : Spécifiquement liée à l'ATP et à sa décomposition pour libérer de l'énergie.
Déphosphorylation : Peut concerner n'importe quelle molécule phosphorylée, pas uniquement l'ATP.
Produits :
Hydrolyse de l'ATP : Produit ADP et phosphate inorganique (Pi).
Déphosphorylation : Produit une molécule non phosphorylée et peut ou non libérer Pi.
Rôle fonctionnel :
Hydrolyse de l'ATP : Principalement une source d'énergie pour les réactions cellulaires.
Déphosphorylation : Un mécanisme de régulation pour moduler l'activité des protéines et des voies métaboliques.
37
Ça veut dire quoi cytosolique?
Le terme cytosolique désigne tout ce qui est associé au cytosol.
38
Nommer les mécanismes(4) menant à la production d’ATP à partir de la conversion du pyruvate en acétyl-CoA.
1. Conversion du pyruvate en acétyl-CoA
2. Cycle de Krebs
3. Chaîne de transport des électrons et phosphorylation oxydative
39
Décrire le mécanisme de conversion du pyruvate en acétyl-CoA(3 étapes) et indiquer ça raison d'être(2).
Mécanisme :
1. Suite à la glycolyse, le pyruvate entre dans la mitochondrie.
2. Il est converti en acétyl-CoA par le pyruvate déshydrogénase.
3. Cette réaction libère du CO2 et forme du NADH
Raison d'être :
o L’acétyl-CoA est la forme activée du pyruvate qui est nécessaire pour entrer dans le cycle de Krebs.
o Cette conversion est essentielle pour amorcer les étapes suivantes de la respiration cellulaire et maximiser la production d’ATP.
40
Décrire le mécanisme du cycle de Krebs, indiquer ce qui est généré à la fin et indiquer ça raison d'être(1).
Mécanisme :
À chaque tour, le cycle de Krebs génère de l'énergie qui sera utilisée pour fabriquer de grandes quantités d'ATP lors de la dernière étape de la respiration cellulaire.
Produit :
o L’acétyl-CoA est oxydé, produisant deux molécules de CO₂.
o Cette étape génère 3 NADH, du FADH₂ et un peu d'ATP (ou GTP).
Raison d’être :
o Produire des transporteurs d’électrons (NADH, FADH₂) qui seront utilisés pour générer de l’ATP dans la chaîne respiratoire.
41
Décrire le mécanisme de la chaîne de transport des électrons et de la phosphorylation oxydative (3 étapes) et indiquer leur raison d'être(1).
Mécanisme :
o Les électrons du NADH et du FADH₂ sont transférés à travers une série de complexes dans la membrane mitochondriale.
o Ce transfert crée un gradient de protons (H⁺).
o L’ATP synthase utilise ce gradient pour phosphoryler l’ADP en ATP.
Raison d’être :
o Maximiser la production d’ATP, principale source d’énergie pour les cellules.
42
Expliquer l'origine des espèces réactives d'oxygène (ROS) en indiquant leur lieu de production de manière large et de manière précise.
Lieu de production (manière large) : Mitochondries, principalement dans la chaîne de transport des électrons (CTE) lorsque la chaine de transport des électrons n’est pas complètement isolé.
Complexes principaux (manière précise) :
o Complexe I (NADH déshydrogénase) : Produit des ROS dans la matrice mitochondriale.
o Complexe III (Complexe bc1) : Produit des ROS dans la matrice et l’espace intermembranaire (IMS).
43
Définir les rôles des ROS. (2 larges, 5 en tout)
1. Signalisation cellulaire (à faibles concentrations)
- Régulation de la prolifération et de la différenciation : Les ROS aident à contrôler la croissance et le développement des cellules.
- Maintien de l'homéostasie : Ils aident à équilibrer les niveaux d'antioxydants dans la cellule, protégeant ainsi contre le stress.
- Réponse au stress : En cas de stress cellulaire, les ROS sont générés pour aider la cellule à s'adapter.
2. Réponse immunitaire
- Destruction des agents pathogènes : Les ROS sont produits par les cellules immunitaires pour attaquer et détruire les bactéries et virus.
- Activation des cellules immunitaires : Ils stimulent les cellules du système immunitaire pour renforcer la défense contre les infections.
44
Est-ce que le H2O2 (ROS) est mauvais?
Il n'est pas nécessairement mauvais mais lorsqu’il y a du fer il devient .OH et lui est mauvais pour les lipides, l'ADN et les protéines.
45
Est-ce que les ROS sont mauvais?
À faible concentration, non et ils sont même bénéfique.
À forte concentration, oui.
46
Indiquer les 3 types de ROS et comment ils ont été produit.
* Anion superoxyde (O₂⁻*) :
o Généré par la réduction partielle de l'oxygène dans les complexes I et III.
* Peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) :
o Formé par la dismutation de deux anions superoxydes, catalysée par la superoxyde dismutase (SOD).
* Radical hydroxyle (OH*) :
o Produit par la réaction de Fenton entre H₂O₂ et des ions métalliques comme le fer.
47
Ça veut dire quoi dismutation?
Terme utilisé en biochimie et en chimie pour décrire un processus spécifique dans lequel une substance réagit avec elle-même pour former deux produits différents.
48
Qu'est-ce que la superoxyde dismutase (SOD), la catalase et le glutathion peroxydase? Et ils sont utilisés pourquoi?
Ce sont des enzymes antioxydante utilisés pour régulé les ros.
49
L'enzyme superoxyde dismutase (SOD) fait quoi? Et où agit elle(2)?
Elle convertit l'anion superoxyde en H2O2.
SOD1 (cuivre/zinc) : Agit dans l'espace intermembranaire.
SOD2 (manganèse) : Agit dans la matrice mitochondriale.
50
Comment fonctionne l'enzyme catalase?
Elle décompose H2O2 en eau et en oxygène.
51
Comment fonctionne l'enzyme glutathion peroxydase ?
Elle réduit H₂O₂ en eau, en utilisant le glutathion réduit (GSH).
52
Décrire l’architecture des crêtes
Les crêtes sont des replis de la membrane interne des mitochondries.
Elles forment un domaine fonctionnel particulier en abritant : l'ATP synthase et la chaîne de transport d'électrons
53
Les jonctions situés sur le haut des crêtes des mitochondries servent à quoi?(5)
Servent à ...
- L'organisation de la chaîne de transport des électrons
- La création d'un gradient de protons
- L'interaction avec d'autres enzymes
- La réponse aux besoins énergétiques de la cellule.
De plus, les jonctions limitent possiblement la diffusion de métabolites (molécules).
54
La régulation des crêtes est contrôlée par plusieurs protéines et complexes, lesquels(3) et pourquoi?
ATP synthase, car il participe à la courbure des crêtes.
OPA1, car c'est une protéine qui régule la fusion des membranes internes et leur organisation.
Complexe MICOS (Minos), car il maintient la structure des jonctions entre les crêtes et la membrane interne. (Permet de garder la forme du début des crêtes)
55
Pourquoi l'architecture des crêtes mitochondriales est importante? (5)
L'architecture des crêtes mitochondriales est cruciale car ...
- Elle maximise la surface pour la production d'énergie
- Elle organise les processus métaboliques
- Elle régule les concentrations d'ions
- Elle permet à la mitochondrie de s'adapter aux besoins de la cellule.
Largeur des crêtes détermine la production d'ATP :
Plus large = + NADH et - H2O = - ATP synthase = -ATP
Plus serré = -NADH et +H2O = + ATP synthase = +ATP
56
Pourquoi la régulation des crêtes mitochondriales est importante? (2)
La régulation des crêtes est importante pour l’efficacité énergétique et le bon fonctionnement cellulaire.
57
Nommer les rôles des mitochondries autres que la production d’ATP(11)
1. Production d’acétyl-CoA
2. Métabolisme des acides aminés
3. Oxydo-réduction
4. Production d'espèces réactives d'oxygène (ERO)
5. Métabolisme du fer
6. Mort cellulaire (apoptose)
7. Prolifération et maintenance des cellules souches
8. Immunité
9. Régulation du calcium
10. Signalisation cellulaire
11. Formation d’autophagosomes
58
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Production d’acétyl-CoA .
Les mitochondries convertissent le pyruvate, issu de la glycolyse, et les acides gras en acétyl-CoA, essentiel pour le cycle de Krebs et la synthèse lipidique.
59
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Métabolisme des acides aminés
o Elles participent à la dégradation des acides aminés et fournissent des intermédiaires pour le cycle de Krebs.
60
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Oxydo-réduction
o Les mitochondries effectuent des réactions d'oxydo-réduction, permettant la conversion de substrats énergétiques en formes utilisables par la cellule.
61
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Production d'espèces réactives d'oxygène
o Les mitochondries génèrent des ERO, essentielles pour la signalisation cellulaire et influençant des processus comme l'apoptose et l'inflammation.
62
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Métabolisme du fer
o Elles participent à la régulation du métabolisme du fer, nécessaire pour la synthèse de l'hème et d'autres molécules.
63
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Mort cellulaire (apoptose)
o Les mitochondries jouent un rôle central dans l'apoptose en libérant des facteurs pro-apoptotiques, comme le cytochrome c, qui déclenchent les cascades de signalisation de la mort cellulaire.
64
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Prolifération et maintenance des cellules souches
o Les mitochondries sont essentielles pour le maintien des cellules souches et régulent leur prolifération, influençant le métabolisme énergétique nécessaire à la division cellulaire.
65
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Immunité
o Les mitochondries participent au système immunitaire par le biais de mécanismes de reconnaissance de particules virales, comme MAVS (Mitochondrial Antiviral Signaling) et STING (Stimulator of Interferon Genes), activant une réponse immunitaire, notamment la production d'interférons.
66
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Régulation du calcium
o Les mitochondries régulent le calcium intracellulaire, important pour la signalisation cellulaire, la contraction musculaire et d'autres processus physiologiques.
67
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Signalisation cellulaire
o Les mitochondries envoient des signaux rétrogrades vers le noyau, régulant l'expression des gènes mitochondriaux et métaboliques.
o Elles participent à divers chemins de signalisation, influençant des processus tels que le métabolisme, l'apoptose et la réponse au stress.
68
Expliquer le rôle suivant des mitochondries : Formation d’autophagosomes
Les mitochondries peuvent être des sites d'initiation pour la formation d'autophagosomes, un processus crucial pour l'élimination des organites endommagés.
69
Nommer les rôles (à quoi ça sert) de la dynamique des mitochondries. (6)
* Séparation des mitochondries dans lors de la division cellulaire
* Régulation de l’activité des mitochondries (crêtes, élongation, réponse de stress)
* Réplication et distribution de l’ADMmt (fission vs fusion)
* Contrôle de la qualité des mitochondries (mitophagie)
* Différentiation cellulaire
* Mort cellulaire
70
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Séparation lors de la division cellulaire
1. Fusion : Les mitochondries fusionnent d'abord pour mélanger leur contenu et réparer les parties endommagées. Cela permet aux mitochondries de maintenir leur intégrité et d'échanger des composants essentiels (comme l'ADN mitochondrial, les protéines et les lipides). C'est un processus crucial pour assurer que les mitochondries restent fonctionnelles.
2. Fission : Après la fusion et une fois que les mitochondries sont réparées et fonctionnelles, elles subissent la fission. Ce processus les divise en plus petites mitochondries qui peuvent être distribuées équitablement entre les cellules filles lors de la division cellulaire.
71
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Régulation de l’activité des mitochondries concernant la structure des crêtes
* La fission mitochondriale contribue à créer des crêtes plus fines et mieux structurées, ce qui est favorable à une production d'ATP plus efficace. Cela permet également une meilleure régulation du métabolisme mitochondrial.
* La fusion peut conduire à des crêtes plus larges, ce qui peut réduire l'efficacité de la chaîne respiratoire, surtout si les mitochondries fusionnées contiennent des composants défectueux ou endommagés.
72
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Réplication et distribution de l’ADNmt (Inclure uniquement réplication) (parler d'inhibition aussi)
o La fission mitochondriale est étroitement liée à la réplication de l'ADNmt. Cela permet aux nouvelles copies d'ADNmt d'être réparties entre les mitochondries lors de leur division.
o En inhibant la fission, la réplication et la distribution de l'ADNmt sont perturbées, ce qui peut entraîner une répartition inégale de l'ADNmt dans les cellules filles après la division.
73
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Contrôle de la qualité (mitophagie)
Le cycle fusion-fission assure que seules les mitochondries saines soient maintenues dans la cellule. La fusion permet de mélanger les ressources entre les mitochondries et de réparer les dommages mineurs, tandis que la fission et la mitophagie éliminent les mitochondries irréparables.
Ce contrôle de qualité est essentiel pour éviter l'accumulation de dysfonctionnements dans les mitochondries, ce qui pourrait conduire à des maladies neurodégénératives, des troubles métaboliques et un vieillissement accéléré.
74
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Différentiation cellulaire
La dynamique mitochondriale adapte le métabolisme des cellules en différenciation, répondant à leurs besoins énergétiques spécifiques.
1. Fission mitochondriale :
* Isolation des mitochondries endommagées : Permet de séparer les mitochondries défectueuses pour éviter leur propagation dans les cellules spécialisées.
* Adaptation aux besoins énergétiques : Favorise la création de mitochondries plus petites et plus nombreuses, permettant une meilleure organisation des complexes de la chaîne respiratoire, ce qui est essentiel pour une production d'ATP efficace.
2. Fusion mitochondriale :
* Amélioration de l'efficacité énergétique : Regroupe les mitochondries, mais peut réduire l'efficacité de la production d'ATP si les crêtes deviennent trop larges. Cela permet de partager des ressources, mais doit être équilibré pour maintenir une fonctionnalité optimale.
* Réparation des mitochondries : Permet de réparer les mitochondries légèrement endommagées en mélangeant leur contenu, ce qui aide à maintenir leur fonction optimale dans les cellules spécialisées.
75
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Mort cellulaire
La fragmentation des mitochondries peut précéder l’apoptose (mort cellulaire programmée), avec une fission excessive associée à des signaux qui déclenchent cette mort.
76
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Régulation de l’activité des mitochondries concernant l'élongation des mitochondries
o La fusion allonge les mitochondries, formant un réseau qui améliore l'efficacité énergétique et la résistance au stress.
o La fission raccourcit et fragmente les mitochondries, préparant celles endommagées à leur élimination (mitophagie).
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Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Régulation de l’activité des mitochondries concernant la réponse au stress.
o La fusion permet aux mitochondries de se protéger en diluant les dommages.
o La fission isole les mitochondries défectueuses pour les éliminer, maintenant un réseau sain et fonctionnel.
78
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Réplication et distribution de l’ADNmt (Inclure uniquement distribution) (parler d'inhibition aussi)
o La fission répartit les copies répliquées de l'ADNmt entre les nouvelles mitochondries, garantissant que chaque cellule fille dispose de suffisamment de mitochondries avec de l'ADNmt fonctionnel.
o La fusion, quant à elle, permet le mélange et l'homogénéisation de l'ADNmt entre les mitochondries. Cela est important pour corriger les erreurs ou les mutations dans certaines copies d'ADNmt.
o Inhiber la fusion empêche ce mélange entre les mitochondries, ce qui peut entraîner une perte d'ADNmt, car les mitochondries endommagées ne peuvent pas être réparées efficacement.
79
Expliquer le rôle suivant de la dynamique des mitochondries : Réplication et distribution de l’ADNmt concernant le maintien de l'intégrité de l'ADNmt. (parler d'inhibition (blocage) aussi)
o La fusion permet de protéger l'ADNmt en combinant les ressources des mitochondries saines et endommagées, facilitant la réparation des dommages.
o En bloquant la fission, les mitochondries endommagées contenant de l'ADNmt défectueux ne peuvent pas être isolées et éliminées, ce qui compromet la qualité du réseau mitochondrial.
80
Où se produisent les fissions mitochondriales?
Aux sites de fission
81
Décrire ce mécanisme de contrôle de la qualité des mitochondries : Protéases mitochondriales. (Où, Rôle, Processus)
1. Où
* Localisation :
Dans la matrice mitochondriale = m-AAA
Dans l’espace intermembranaire = i-AAA
2. Rôle
* Dégradation des protéines : Leur rôle principal est de dégrader les protéines qui sont mal repliées, endommagées ou en excès. Cela aide à maintenir un bon fonctionnement des mitochondries.
3. Processus
* Reconnaissance et ciblage : Les protéases détectent les protéines anormales ou mal repliées dans les mitochondries.
* Clivage des protéines : Elles clivent (coupent) les liaisons peptidiques des protéines ciblées, les dégradant en peptides plus petits ou en acides aminés.
* Élimination : Ces produits de dégradation peuvent ensuite être recyclés pour synthétiser de nouvelles protéines ou être éliminés de la cellule. (Les protéases sont responsables de la dégradation des protéines, mais le recyclage des acides aminés et des peptides se fait par d'autres mécanismes cellulaires.)
82
Décrire ce mécanisme de contrôle de la qualité des mitochondries : Dégradation sélective avec ubiquitination par le protéasome. (Où, Rôle, Processus)
1. Où
* Localisation : Ce mécanisme se produit dans le cytoplasme des cellules.
2. Rôle
* Dégradation des protéines défectueuses : Le rôle principal de ce mécanisme est d'éliminer les protéines mitochondriales qui sont mal repliées, endommagées ou en excès. Cela permet de préserver la santé des mitochondries et, par conséquent, le bon fonctionnement de la cellule.
* Contrôle de la qualité : Ce processus joue un rôle essentiel dans le contrôle de la qualité des protéines, aidant à éviter l'accumulation de protéines dysfonctionnelles qui pourraient nuire à la cellule.
3. Processus
* Ubiquitination :
o Les protéines destinées à la dégradation sont d'abord marquées par une petite protéine appelée ubiquitine.
o Ce marquage se fait via un processus d'ubiquitination, où une ou plusieurs molécules d'ubiquitine sont attachées à la protéine cible, signalant ainsi qu'elle doit être dégradée.
* Reconnaissance par le protéasome:
o Les protéines marquées par l'ubiquitine sont ensuite reconnues par le protéasome, un complexe enzymatique (aussi appelé complexe protéasome) (cylindre creux) spécialisé dans la dégradation des protéines.
* Dégradation:
o Une fois à l'intérieur du protéasome, la protéine est dégradée en petits peptides ou acides aminés par l'action des enzymes du protéasome.
* Recyclage:
o Les acides aminés résultants peuvent être recyclés pour synthétiser de nouvelles protéines ou utilisés dans d'autres voies métaboliques, contribuant ainsi au bon fonctionnement cellulaire.
83
Décrire ce mécanisme de contrôle de la qualité des mitochondries : Des vésicules mitochondriales pour transporter la cargaison endommagée vers les lysosomes(Où, Rôle, Processus)
1. Où
* Localisation : Ce processus se déroule principalement dans le cytoplasme de la cellule.
2. Rôle
* Élimination des mitochondries défectueuses
* Préservation de la santé cellulaire
3. Processus
* Activation de PINK1 et Parkin:
o Lorsque les mitochondries subissent des dommages ou des dysfonctionnements, la protéine PINK1 (PTEN-induced putative kinase 1) s'accumule à la surface de ces mitochondries.
o PINK1 recrute la protéine Parkin, une E3 ubiquitine ligase, qui est activée pour marquer les protéines mitochondriales défectueuses par l'ubiquitine.
* Formation de vésicules:
o Les protéines marquées par l'ubiquitine sont ensuite reconnues et transportées vers des vésicules qui se détachent des mitochondries endommagées. Ce processus est crucial pour isoler les composants défectueux.
* Transport vers les lysosomes:
o Les vésicules contenant la cargaison mitochondriale endommagée sont transportées dans le cytoplasme vers les lysosomes, souvent avec l'aide de protéines motrices qui se déplacent le long des filaments du cytosquelette.
* Fusion avec les lysosomes:
o Une fois arrivées près des lysosomes, les vésicules fusionnent avec ceux-ci, permettant aux enzymes lysosomales d'accéder à la cargaison endommagée.
* Dégradation:
o À l'intérieur des lysosomes, les enzymes dégradent les composants mitochondriaux en acides aminés, acides gras et autres biomolécules, qui peuvent ensuite être recyclés pour d'autres fonctions cellulaires.
84
Décrire ce mécanisme de contrôle de la qualité des mitochondries : La fission et la dépolarisation recrutent Parkin pour la mitophagie(Où, Rôle, Processus)
1. Où
* Localisation :
Dans les mitochondries elles-mêmes pour la fission
Dans le cytoplasme de la cellule pour dépolarisation
2. Rôle
* Élimination des mitochondries défectueuses
* Préservation de la santé cellulaire
3. Processus
* Fission mitochondriale:
o La fission est le processus par lequel une mitochondrie se divise en deux mitochondries plus petites. Cela permet de segmenter les mitochondries endommagées et d'isoler les parties dysfonctionnelles.
* Dépolarisation:
o La dépolarisation fait référence à la perte du potentiel de membrane mitochondrial, ce qui indique que la mitochondrie est en détresse. Cela peut se produire en raison de dommages oxydatifs ou de dysfonctionnements.
o Cette dépolarisation est un signal critique qui indique que la mitochondrie nécessite une attention particulière.
* Recrutement de Parkin:
o Lorsque la mitochondrie est dépolarisée, PINK1 (PTEN-induced putative kinase 1) s'accumule sur la surface de la mitochondrie. PINK1 joue un rôle clé en détectant les mitochondries endommagées.
o PINK1 recrute alors Parkin, une E3 ubiquitine ligase, qui est activée pour marquer les protéines mitochondriales défectueuses par l'ubiquitine.
* Mitophagie:
o Les protéines marquées par l'ubiquitine sont reconnues et dirigées vers des vésicules qui se forment autour des mitochondries endommagées. Ce processus isole les mitochondries dysfonctionnelles pour leur dégradation.
o Ces vésicules fusionnent avec les lysosomes, où les enzymes lysosomales dégradent les mitochondries et leurs composants, recyclant ainsi les produits résultants.
85
C'est quoi la différence entre les vésicules mitochondriales et la mitophagie?
Vésicules : Transportent des parties ou des composants de mitochondries endommagées vers les lysosomes.
Mitophagie : Processus qui peut inclure l'élimination d'une mitochondrie entière ou de ses parties(lorsque isolées), incluant la détection, l'isolation, et le transport vers les lysosomes.
86
Qu'est-ce que la mitophagie?
C'est l'autophagie spécifique aux mitochondries (ou aux parties de mitochondries)
Cependant, il dépend de deux protéines : PINK1 et Parkin
87
Nommer les 4 mécanismes de contrôle de la qualité des mitochondries.
- Protéases mitochondriales
- Dégradation sélective avec ubiquitination par le protéasome
- Des vésicules mitochondriales pour transporter la cargaison endommagée vers les lysosomes
- La fission et la dépolarisation recrutent Parkin pour la mitophagie (inclut la mitophagie)
88
La mitophagie est activé par quoi?
Par la dépolarisation de la membrane mitochondriale
89
Nommer les rôles des peroxysomes(3)
* Oxydation d’acide gras à longue chaines
* Détoxification de substances nocives (alcool, formaldéhyde)
* Détoxification des radicaux libres
90
Décrire ce rôle des peroxysomes : Oxydation d’acide gras à longue chaines
Processus permettant de réduire la longueur des chaînes d'acides gras pour qu'ils puissent ensuite être métabolisés par les mitochondries pour produire de l'énergie.
91
Décrire ce rôle des peroxysomes : Détoxification de substances nocives (alcool, formaldéhyde)
o Alcool : Ils contiennent des enzymes comme l'alcool déshydrogénase, qui convertit l'éthanol en acétaldéhyde, un processus essentiel pour le métabolisme de l'alcool.
o Formaldéhyde : Ils participent à la conversion du formaldéhyde, un composé toxique, en substances moins nocives.
92
Décrire ce rôle des peroxysomes : Détoxification des radicaux libres
* Les peroxysomes aident à neutraliser les radicaux libres, qui sont des molécules instables pouvant endommager les cellules.
* Ils contiennent des enzymes comme la catalase, qui décompose le peroxyde d'hydrogène (un sous-produit de l'oxydation) en eau et en oxygène, protégeant ainsi la cellule des effets nocifs du stress oxydatif.
93
Est-ce que tous les acides gras sont dégradés dans les mitochondries?
Non, ceux à très longue chaîne sont dégradés dans les peroxysomes.
94
Expliquer la régulation des peroxysomes.
La cellule régule la production de peroxysomes selon ses besoins :
* Expansion rapide : Lorsque la cellule a besoin de plus de β-oxydation des acides gras (comme en cas de besoin énergétique accru), elle augmente rapidement le nombre de peroxysomes.
* Élimination : Quand les peroxysomes ne sont plus nécessaires, la cellule réduit leur nombre par autophagie sélective.
95
Expliquer la biogenèse des peroxysomes
Deux modèles :
* Division de peroxysomes existants(fission) : Les peroxysomes se divisent pour en former de nouveaux.
* Génération à partir du réticulum endoplasmique (RE) : Certaines protéines membranaires des peroxysomes sont synthétisées dans le RE et des vésicules « pré-peroxysomes » se forment à partir du RE. Ils fusionnent ensuite pour former de nouveaux peroxysomes fonctionnels.
96
Définir la nature de l’ubiquitine (structure et conjugaison(type de liaison et effets))
* Structure : L'ubiquitine est une protéine très conservée à travers les espèces, ce qui indique son importance évolutive. Sa structure en "tige" lui permet d'interagir avec d'autres protéines.
* Conjugaison : Elle est souvent conjuguée à d'autres protéines via une liaison covalente, modifiant ainsi leurs fonctions et leur stabilité.
97
Quels son les 4 rôles de l'ubiquitine?
1. Dégradation des protéines : L'ubiquitine marque les protéines qui doivent être détruites. Cela aide à éliminer les protéines abîmées ou inutiles dans la cellule.
2. Régulation des fonctions cellulaires : Elle peut modifier comment les protéines fonctionnent ou où elles se trouvent dans la cellule.
3. Réparation de l'ADN : L'ubiquitine joue un rôle dans la réparation des dommages à l'ADN, aidant à protéger la cellule.
4. Signalisation cellulaire : Elle participe à la communication entre les cellules, notamment lors des réponses immunitaires.
98
Décrire le processus d’ubiquitination
1. Activation (Enzyme E1) :
* Une enzyme appelée E1 (enzyme d’activation de l’ubiquitine) active l’ubiquitine en utilisant de l'énergie sous forme d’ATP.
* Cela forme une liaison entre l’enzyme E1 et l’ubiquitine.
2. Conjugaison (Enzyme E2) :
* Ensuite, l’ubiquitine est transférée de l'enzyme E1 vers une autre enzyme appelée E2 (enzyme conjugatrice).
* L’enzyme E2 se charge de transporter l’ubiquitine pour la prochaine étape.
3. Ligation (Enzyme E3) : (spécifiques pour un petit nombre de substrats)
* L’enzyme E3 (ligase) se lie à la protéine cible (substrat) et à l’enzyme E2.
* L’E3 catalyse la liaison de l’ubiquitine à la protéine cible. Cela forme une chaîne d'ubiquitine, si nécessaire, ce qui peut signaler au protéasome (une sorte de broyeur dans la cellule) de dégrader la protéine.
99
Indiquer le rôle des enzymes dans l'ubiquitination
* E1 (activation de l'ubiquitine) active l'ubiquitine.
* E2 (conjugatrice) transfère l'ubiquitine.
* E3 (ligase) reconnaît spécifiquement les protéines à marquer et attache l'ubiquitine.
100
Expliquer comment fonctionne un protéasome
1. Reconnaissance des protéines marquées : Le protéasome reconnaît les protéines qui ont été marquées par des molécules d’ubiquitine. C'est comme un signal "à détruire" pour la protéine.
2. Dégradation des protéines : Une fois la protéine ciblée, elle est dirigée vers le protéasome, un grand complexe en forme de tonneau. La protéine entre dans le protéasome, où elle est dégradée en petits fragments, appelés peptides.
3. Recyclage : Ces petits fragments de protéines peuvent être réutilisés par la cellule pour produire de nouvelles protéines ou être complètement éliminés.
101
Nommer les trois mécanismes d’import de protéines dans les peroxysomes
1. Import des protéines membranaires via le RE
2. Import direct des protéines membranaires
3. Import des protéines de la matrice
102
Expliquer le processus d'import des protéines membranaires via le RE
1. Des vésicules, contenant des protéines membranaires comme PEX16 et PEX3, se forment à partir du RE.
2. Il y a formation de pré-peroxysomes
3. Les pré-peroxysomes (vésicules) fusionnent ensuite avec les peroxysomes existants ou contribuent à la formation de nouveaux peroxysomes en fusionnant avec un autre pré-peroxysome.
103
Expliquer le processus d'import direct des protéines membranaires.
1. Protéines membranaires des peroxysomes (PMP ou un PEX membranaire) se lie à PEX19, un récepteur cytosolique/chaperonne.
2. Après cette liaison, le PEX19 (donc avec le PMP) se lie à PEX3, un récepteur, pour PEX19, sur la membrane des peroxysomes.
3. Lorsque les trois sont liés ensemble, le PMP est inséré directement dans la membrane des peroxysomes.
104
Indiquer le rôle de PEX19 et de PEX3.
* PEX19 agit comme une chaperonne cytosolique, liant les protéines membranaires nouvellement synthétisées et les guidant vers les peroxysomes.
* PEX3 fonctionne comme le récepteur sur la membrane des peroxysomes pour PEX19, facilitant ainsi l'intégration des protéines dans la membrane peroxysomale.
105
Expliquer les processus d'import des protéines de la matrice.
1. Reconnaissance et liaison
* Les protéines contenant le PTS1/PTS2 sont reconnues par un récepteur cytosolique appelé PEX5/PEX7. Ce récepteur se lie aux protéines marquées par PTS1/PTS2 dans le cytosol.
2. Transport vers le peroxysome
* Le complexe formé par PEX5/PEX7 et la protéine cible se dirige vers la membrane du peroxysome.
3. Importation
* Une fois à la membrane peroxysomale, le complexe PEX5-protéine/PEX7-protéine interagit avec des protéines membranaires, en particulier PEX14. Ce complexe permet la translocation de la protéine dans la matrice des peroxysomes.
4. Libération
* Après l'importation, PEX5/PEX7 est réexporté vers le cytosol à l’aide d’un processus nécessitant l’hydrolyse de l’ATP, et la protéine reste dans la matrice des peroxysomes.
106
Séquence PTS1 est reconnue par quel PEX? Et est à quelle extrémité?
PEX5
C-terminale
107
Séquence PTS2 est reconnue par quel PEX? Et est à quelle extrémité?
PEX7
N-terminale
108
Dans l'import des protéines de la matrice, les protéines sont-elles déjà repliées?
Contrairement à d’autres organites, les protéines du peroxysomes sont importées sous leur forme repliée, et parfois même sous forme de complexes protéiques.
Elles sont aussi importées post-traductionnellement, c'est-à-dire après leur synthèse.
109
Quel est la principale différence entre les maladies causées par un défaut d'une protéine peroxysomale et les maladies causées par des défauts dans la biogenèse des peroxysomes ?
La différence est que pour le deuxième cas, les maladies touchent plusieurs organes à la place d'un seul.
(1) Impact ciblé
(2) Impact systémique
110
Définir les maladies causées par un défaut d'une protéine peroxysomale (leurs causes, leurs résultats(3) et leurs phénotypes)
* Cause : **Mutations dans les gènes codant pour des protéines spécifiques qui fonctionnent dans les peroxysomes.** Cela peut inclure des enzymes impliquées dans le métabolisme des acides gras ou d'autres métabolites.
Résultat :
* Métabolisme altéré des acides gras ou des acides aminés = accumulation de métabolites toxiques ou des dérivés non métabolisés.
* Cela à des conséquences sur la survie des cellules(dommages cellulaires) = peut mener à des maladies héréditaires.
Phénotype :
* Les symptômes varient selon l’enzyme touchée et peuvent inclure des problèmes neurologiques ou musculaires.
111
Définir les maladies causées par des défauts dans la biogenèse des peroxysomes (leurs causes, leurs résultats, leurs phénotypes et un exemple)
* Cause : Mutations dans les gènes impliqués dans la formation des peroxysomes (protéines PEX défectueuses). Cela peut affecter la fusion, la division ou l'importation de protéines dans les peroxysomes.
* Résultat : Absence ou une malformation des peroxysomes, ce qui perturbe les fonctions métaboliques normalement assurées par ces organites.
* Phénotype : Similaire à l’autre, mais les maladies sont plus graves, car les anomalies peuvent toucher plusieurs organes.
* Exemple : Si manque 1 PEX = Aucune peroxysome = Pas de détoxification = accumulation de produits toxiques = dysfonctionnement cellulaire = maladie
112
Définir PINK1 et Parkin
Recrutement de Parkin : PINK1 recrute et active Parkin.
Ubiquitination : Parkin étiquette les protéines mitochondriales pour la dégradation.
113
Quels sont les 6 rôles des protéines membranaires?
* Transport: canaux ioniques, transporteurs
* Récepteur pour la transduction de signal: activent un second messager à l’intérieur
de la cellule
* Fixation au cytosquelette et à la matrice extracellulaire
* Activité enzymatique
* Formation de jonctions intercellulaires: jonctions serrées, desmosomes, jonctions
ouvertes
* Reconnaissance entre cellules: rôle important dans le système immunitaire
114
L'importation de protéines dans la mitochondrie est-elle post-traductionnelle (donc après sa formation)?
Oui
115
Les crêtes mitochondriales permettent quoi?(2)
* Contrôler la production de ROS
* Moduler la production d’ATP en fonction de la disponibilité des nutriments
116
Dans le transport membranaire, les molécules traversent comment la membrane(2)? Est-ce régulé? Quelles types de molécules peuvent traverser la membrane de cette manière?
* Selon ou contre leur gradient (unidirectionnel)
* Régulé
* Molécules polaires ou chargées
* Nécessite une forme d’énergie
117
Donner les caractéristiques des canaux ioniques dans le transport membranaire.(2)
* Selon
le gradient (bidirectionnel)
* Régulé
118
Comment les molécules traverses un transporteur membranaire qui n'a pas de protéine permettant de traverser de l'autre côté de la membrane? Qui peux traverser ses membranes? Est-ce régulé?
* Seulement des molécules hydrophobes
* Seulement selon leur gradient
* Pas régulé
119
Donner la compositon des protéines membranaires.(4)
* Contiennent une ou plusieurs régions traversant la
membrane
* Généralement une (ou plusieurs) hélice alpha composée
d’acides aminés hydrophobes
* Ponts hydrogènes importants pour stabiliser la structure
* Domaines transmembranaires s’associent (même protéine
ou complexe de protéines)
120
Dans la réplication du génome mitochondrial que signifie D-Loop, POLG et TFAM?
Dans l'altérations du génome mitochondrial ont retrouve les même éléments mais aussi le TYMP, donne sa signification.
D-Loop : Région de l'ADN mitochondrial contenant le site d'initiation de la réplication.
POLG : Gène codant pour l'ADN polymérase mitochondriale, essentielle pour la réplication et la fidélité de l'ADN mitochondrial.
TFAM : Facteur de transcription A mitochondrial ; régule la transcription, la réplication et l’organisation du génome mitochondrial ; utilisé dans la recherche pour l'étude de la biogénèse et de la stabilité du génome mitochondrial.
TYMP : Il est requis pour le métabolisme de la thimine.
121
Perméabilité des membranes biologiques
Perméable à qui?
Imperméable à qui?
Transporte quelle types de molécules?
Transport actif ou non?
Perméabilité aux molécules hydrophobes : Les membranes biologiques sont perméables aux molécules hydrophobes qui peuvent traverser librement la bicouche lipidique.
Imperméabilité aux ions : Les membranes sont imperméables aux ions, surtout ceux qui sont hydratés ou chargés, en raison de la barrière hydrophobe de la bicouche.
Transport des molécules polaires/chargées : Les molécules polaires ou chargées nécessitent des protéines de transport (comme les canaux ioniques ou transporteurs) pour traverser les membranes.
Transport actif : Les molécules peuvent être transportées via un transport actif primaire (utilisant de l'ATP directement) ou secondaire (utilisant le gradient créé par le transport actif primaire).
122
Donner les caractéristiques des protéines lors de leur synthèse. (origine et structure de l'ARNm, lieu de synthèse(traduction), localisation par défaut)
Origine de l’ARNm : L'ARNm est synthétisé à partir du génome nucléaire ; il contient une coiffe en 5’ et une queue poly A en 3’.
Lieu initial de synthèse : Toutes les protéines commencent leur synthèse dans le cytosol, sauf les 13 protéines codées par l'ADN mitochondrial.
Localisation par défaut : Par défaut, une protéine synthétisée dans le cytosol reste dans le cytosol (ex. : GFP cytosolique).
123
Indiquer comment une protéine cytosolique peut être importé dans une mitochondrie.
Signal de localisation mitochondrial (N-terminal) :
La protéine cytosolique destinée à la mitochondrie contient un signal N-terminal.
Ce signal est riche en acides aminés positivement chargés(juste N, pas C-terminal) et en acides aminés hydrophobes.
Il est reconnu par les complexes d'importation mitochondriale (TOM et TIM).
Et on connais la suite
124
Les signaux de tri (séquences dans les protéines qui régulent leur localisation cellulaire) sont généralement situés à l'extrémité N-terminale, mais peuvent aussi se trouver où?
À l'intérieur de la protéine ou à l'extrémité C-terminale.
125
Les protéines mitochondriales peuvent rencontrer divers problèmes qui affectent leur structure et leur fonction. Cela inclut la présence de _________________________________, comme la chaîne de transport des électrons, ainsi que des processus d'_____________________. De plus, le ___________________ peut endommager les mitochondries.
Pour maintenir la qualité de ces protéines, des mécanismes régulateurs sont nécessaires. Ces mécanismes assurent l'assemblage correct des complexes protéiques mitochondriaux, impliquant des _________________________ qui aident à monter chaque complexe. Ce processus exige également une coordination entre l'expression des gènes _______________ et _____________________, bien que ce lien soit encore mal compris.
Enfin, il est essentiel d'avoir des mécanismes pour éliminer le matériel mitochondrial endommagé. Les protéines mal repliées ou endommagées dans le cytosol sont dégradées par le protéasome. Cependant, la dégradation des protéines dans les mitochondries est plus complexe en raison des _____________ qui séparent les protéines du cytosol et de la difficulté de ___________________ les grands complexes protéiques.
désassembler
membranes
protéines spécifiques
grands complexes protéiques
mitochondriaux
stress oxydatif
importation complexes
nucléaires
grands complexes protéiques
importation complexes
stress oxydatif
protéines spécifiques
nucléaires
mitochondriaux
membranes
désassembler
126
Donne les caractéristiques des vésicules dérivées des mitochondries (MDV).(3)
Petites vésicules sécrétées par les mitochondries
Contenu sélectif
Différents types avec des rôles distincts
127
Donne le rôle de DRP1, MFN et OPA1 dans la dynamique des mitochondries.
DRP1 (Dynamin-related protein 1)
Rôle : DRP1 est responsable de la fission mitochondriale.
MFN (Mitofusins)
Rôle : MFN1 et MFN2 sont des protéines qui régulent la fusion mitochondriale.
OPA1 (Optic Atrophy 1)
Rôle : OPA1 est impliqué dans la fusion de la membrane interne mitochondriale. Également impliquée dans le maintien de la structure mitochondrie (régulation structure et crête).
128
Une mutation dans les protéines DRP1, MFN et OPA1 provoque quoi?
Des maladies mitochondriales.
129
En général, pourquoi il y a fission ou fusion dans les mitochondries?
Fission : lors de la mort cellulaire ou la mitophagie
Fusion : Lorsqu'il manque d'éléments nutritifs (ils fusionnent pour partager également)
(Allongement des mitochondries en réponse à un stress de faible intensité (surtout étudié en
réponse à un manque d’acides aminés))
130
Un fusion augmente la production d'ATP ou la diminue?
Augmente
131
Vrai ou Faux
La fission des mitochondries augmente les ROS et favorise la différentiation.
Vrai
132
Si le cytochrome C sort de la chaîne de transport d'électrons, c'est quoi son nouveau rôle?
Il va s'occuper de faire l'apoptose
133
Quel est le rôle des mitochondries dans la signalisation cellulaire, notamment en ce qui concerne les signaux rétrogrades vers le noyau, le système immunitaire et la formation des autophagosomes ?
Les mitochondries jouent un rôle essentiel dans la signalisation cellulaire en envoyant des signaux rétrogrades vers le noyau pour réguler l'expression des gènes mitochondriaux et métaboliques.
Elles sont également impliquées dans le système immunitaire grâce à des protéines comme MAVS et STING, qui aident à activer une réponse immunitaire contre les infections virales en stimulant la production d'interférons.
De plus, les mitochondries peuvent servir(pas toujours) de sites d'initiation pour la formation des autophagosomes, qui sont responsables de la dégradation et du recyclage des composants cellulaires endommagés, contribuant ainsi à maintenir la santé cellulaire.
134
Vrai ou Faux
Il existe une nouvelle technique de fertilisation in vitro pour éviter les mutations.
Vrai
135
Les maladies mitochondriales se manifeste quand environ?
Les symptômes peuvent apparaître à différents âges, allant de la petite enfance à l'âge adulte.
Le début des symptômes peut être très précoce, avec des signes apparaissant dès la naissance ou au cours des premières années de vie, mais certains cas peuvent se manifester plus tard.
136
Vrai ou Faux
Tous les acides gras sont dégradés dans les mitochondries.
Faux
Acides gras dégradés dans les mitochondries sauf ceux à très longue chaîne qui le
sont dans les peroxysomes.
