Examen final de bio mol Flashcards
(323 cards)
1
Q
Qu’est ce que la biologie moléculaire étudie?
A
La biologie moléculaire étudie en particulier les atomes et les molécules qui constituent le vivant pour en comprendre leur fonctionnement.
2
Q
Quel est le vrai nom de l’ADN et de l’ARN?
A
L’ADN est le diminutif d’Acide désoxyribonucléique et L’ARN est le diminutif d’acide ribonucléique.
3
Q
Qu’est-ce qu’un nucléotide?
A
Le nucléotide est l’unité de base de l’acide nucléique. Celui-ci est constitué d’un groupe phosphate, d’un pentose (sucre) et d’une base azotée (purine ou pyrimidine).
4
Q
Quelles bases azotées sont des pyrimidines et lesquelles sont des purines?
A
La cytosine, la thymine et l’uracile sont des pyrimidines et l’adénosine et la guanine sont des purines.
5
Q
Combien de liaisons hydrogènes l’adénine et la thymine font?
A
L’adénosine et la thymine font deux liaisons hydrogènes.
6
Q
Combien de liaisons hydrogènes la cytosine et la guanine font?
A
La cytosine et la guanine font trois liaisons hydrogènes.
7
Q
Quelles sont les principales différences entre l’ADN et l’ARN?
A
L’ADN est un double brin de nucléotides liés par des liaisons phosphodiesters en forme de double hélice. Les bases azotées qui le composent sont l’adénosine, la thymine, la cytosine et la guanine. L’ARN est un simple brin de nucléotides liés par des liaisons phosphodiesters replié sur lui-même. Les bases azotées qui le composent sont l’adénosine, l’uracile, la cytosine et la guanine.
8
Q
Quel est le lien qui relie le pentose au groupe phosphate?
A
Le lien qui relie le pentose au groupe phosphate est le lien phosphodiester.
9
Q
Quelle est la différence entre un nucléoside et un nucléotide?
A
Le nucléoside est un nucléotide ayant perdu son groupe phosphate alors qu’un nucléotide possède encore son groupement phosphate.
10
Q
Quel type de lien relie le pentose de la base azotée?
A
Le lien glycosidique relie le pentose à la base azotée.
11
Q
Expliquer le mécanisme de l’hydrolyse de l’ATP.
A
L’ATP (adénosine triphosphate) est un nucléotide possédant une adénosine comme base azotée et trois groupes phosphates. Lorsque l’ATP est utilisée dans la cellule, une molécule d’eau ira briser le lien entre deux des trois groupes phosphates, créant de l’ADP (adénosine diphosphate).
12
Q
Qu’est-ce que la polymérisation des nucléotides?
A
La polymérisation des nucléotides est la manière dont les nucléotides se lient ensemble par des liens phosphodiesters entre leur sucre et leur groupe phosphate afin de créer un brin d’ADN.
13
Q
Quelle est la conformation de l’ADN?
A
L’ADN se compose de deux brins de nucléotides complémentaires liés ensemble par des liaisons hydrogènes et enroulé en double hélice.
14
Q
Quelle est la fonction de l’ADN?
A
L’ADN porte l’information génétique permettant de produire les protéines dans la cellule.
15
Q
Qu’est-ce que la dénaturation de l’ADN?
A
Lorsque l’ADN est soumis à de hautes températures ou à certaines enzymes, les deux brins d’ADN se détachent l’un de l’autre. L’ADN doit être dénaturé afin d’effectuer la réplication de l’ADN et la transcription d’un gène en ARN. La dénaturation de l’ADN est réversible la plupart du temps.
16
Q
Nommer les principaux types d’ARN et leurs fonctions.
A
L’ARNr (ARN ribosomique) constitue 82% de l’ARN DANS LA CELLULE. Celle-ci forme les sous-unités des ribosomes, aide à lier les autres ARN durant la traduction et reconnaitre le site d’initiation durant la traduction.
L’ARNt (ARN de transfert) constitue 16% de l’ARN dans la cellule. Celle-ci a pour fonction de reconnaitre les codons dans l’ARN messager et de lier l’acide aminé correspondant du codon reconnu.
L’ARNm (ARN messager) constitue 2% de l’ARN dans la cellule. Celle-ci a pour fonction de porter la séquence de nucléotides codant pour une protéine.
L’ARN nucléaire participent à l’épissage des ARNm ET ARNr.
L’ARN interférant contrôle l’expression des gènes dans la cellule.
17
Q
Quelles sont les 6 différentes techniques que l’on peut utiliser lorsque nous étudions l’ADN?
A
1-Extraire l’ADN et la purifier
2-Faire migrer l’ADN afin de mesurer la taille
3-Séquencage de l’ADN
4-détecter spécifiquement les acides nucléiques
5-Amplifier une séquence d’ADN
6-Cloner une séquence d’ADN (produire un ADN particulier)
18
Q
Qu’est-ce que la purification de l’ADN?
A
C’est le processus dans lequel nous prenons un échantillon de cellule d’un organisme et nous isolons son ADN afin de l’étudier.
19
Q
Sachant que l’ARN est instable, comment peut on conserver une extraction d’ARN?
A
Grâce à l’ADNc. L’ADN complémentaire est un brin d’ADN complémentaire à un ARN formé à l’aide d’une enzyme. Celle-ci aide à la stabilité de l’ARN afin qu’elle ne se dégrade pas avant la traduction.
20
Q
À quoi sert la migration et l’électrophorèse sur gel?
A
L’électrophorèse sur gel permet de mesurer la taille en paires de bases d’une séquence d’un gène lorsque nous faisons une purification de l’ADN et une amplification d’un gène.
21
Q
Quelle est l’unité de base des protéines?
A
L’unité de base est l’acide aminé.
22
Q
Quelles sont les quatre conformations de la protéine?
A
Les quatre conformations de la protéine sont la structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
23
Q
Quels sont les constituants d’un acide aminé?
A
L’acide aminé est composé d’un carbone alpha au milieu, qui se lie avec une groupe amine (NH3), un groupe carboxyle (COO-), un hydrogène et un groupe radical donnant la nature de l’acide aminé.
24
Q
Quelle est la particularité du carbone alpha?
A
Le carbone alpha est asymétrique, car il possède deux isomères (D ET L) Les acides aminés ne sont cependant composés que de carbone alpha L.
25
Combien d’acides aminés existent-ils?
Il existe 20 acides aminés.
26
Faites une classification sommaire des acides aminés selon leur polarité. Quel est l’avantage d’avoir des acides aminés polaires et non-polaires?
Il y a 10 acides aminés non-polaires, 5 acides aminés polaires neutres, 2 acides aminés polaires chargée négativement et 3 acides aminés polaire chargés positivement. La polarité des acides aminés est ce que qui rend possible la structure secondaire de la protéine. Les acides aminés non-polaires créent des cœurs hydrophobes alors que les acides aminées polaires laissent leur groupe radical aux abords de la protéine car ceux-ci sont hydrophiles et aptes à se lier à de l’ADN ou d’autres protéines.
27
Comment s’appelle l’acide aminé START?
L’acide aminé START se nomme la méthionine.
28
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?
Une liaison peptidique se fait entre le H d’un groupe amine et le O d’un groupe carboxyle. Cette liaison n’empêche pas le carbone alpha d’être très flexible, ce qui permet à la protéine d’obtenir une structure secondaire.
29
Est-ce qu’une protéine doit avoir les quatre conformations de la protéine pour être considéré comme une protéine?
Non. Une protéine n’est pas obligée d’avoir une structure quaternaire.
30
Dans quel sens lit-on la chaîne polypeptidique et la séquence de nucléotide?
Par convention, nous lisons les séquences d’ADN de l’extrémité 5‘ à l’extrémité 3’ et les chaînes polypeptidiques de l’extrémité amino-terminale à l’extrémité carboxy-terminale.
31
Si l’on connait la séquence de l’ADN, peut-on déduire la séquence d’acide aminé?
Oui, car ce sont les triplets de nucléotides qui codent pour les acides aminés.
32
Décrire la structure primaire de la protéine.
La structure primaire de la protéine est la chaîne polypeptidique, donc la séquence d’acides aminés seulement.
33
Quelle est la différence entre un peptide, un polypeptide, une chaîne polypeptidique et une protéine?
Un peptide est une courte séquence entre 20 et 30 acides aminés. Les polypeptides ne possèdent pas plus de 100 acides aminés. La chaîne polypeptidique est une longue séquence d'acides aminés dont nous connaissons pas nécessairement la taille réelle. La protéine est une macromolécule formée de plusieurs acides aminés ou plusieurs chaînes polypeptidiques.
34
Parler du poids d’une protéine.
Le poids d’une protéine est déterminé en daltons ou en PM (poids moléculaire). Un dalton équivaut à un PM. Il est possible de déduire le poids moléculaire d’une protéine lorsque nous savons le nombre d’acides aminés dont celle-ci est composée.
35
Décrire la structure secondaire des protéines.
La structure secondaire équivaut au repliement de la chaîne polypeptidique en raison de la polarité des acides aminés et la formation de liaisons hydrogènes entre certains groupes amines et carboxyles éloignés dans la séquence polypeptidique. La structure secondaire est composée d’hélices alpha et de feuillets alpha.
36
Qu’est-ce qu’une hélice alpha?
L’hélice alpha est la structure la plus stable et abondante. Il y a formation de liaisons hydrogènes entre les groupes amines et carboxyles éloignés de quatre acides aminés dans la séquence polypeptidique. L’hélice alpha peut s’enrouler sur une autre hélice, créant une structure superenroulée. Les chaînes latérales des acides aminés dans une hélice alpha sont dirigés vers l'extérieur de l'hélice, favorisant les interactions protéine-protéine ou encore protéine-ADN.
37
Quel acide aminé est un briseur d’hélice alpha?
La proline est un briseur d’hélice alpha. Celle-ci ne peut même pas se retrouver dans l'hélice, puisqu'elle ne possède pas de groupement N-H libre pour former un pont H.
38
Qu’est-ce qu’un feuillet bêta?
Le feuillet bêta est une structure secondaire où il y a liaisons hydrogènes entre 5 à 10 brins bêta. Les brins peuvent être liés parallèlement ou antiparallèlement. Les brins antiparallèles sont les plus stables.
39
Qu’est-ce qui influence le plus la structure secondaire de la protéine?
La séquence d’acides aminés est ce qui influence le plus la structure secondaire des protéines.
40
Décrire la structure tertiaire des protéines.
La structure tertiaire correspond à la manière dont les hélices et les feuillets se placent dans l’espace et les liens qu’ils font entre eux. C’est donc la structure tridimensionnelle de la protéine. Les liens produits sont des liens hydrophobes (Van der Walls) entre les chaînes latérales non-polaires, des liaisons hydrogènes entre les chaînes latérales polaires, les liaisons ioniques entre certaines chaînes latérales et des ponts disulfure entre les chaînes latérales des Cys.
41
Qu’est-ce qu’un motif?
Un motif est une manière dont les hélices et les feuillets vont s’agencer dans une protéine à l'aide de boucles et de coudes.
42
Qu’est-ce qu’un domaine protéique?
Un domaine protéique est une partie de la protéine qui se replie de son côté et qui effectuera une fonction spécifique. Une protéine peut contenir plusieurs domaines protéiques. Le domaine protéique n’est pas la même chose qu’une sous-unité protéique.
43
Décrire la structure quaternaire d’une protéine et nommer quelques exemples de protéines possédant cette conformation.
La structure quaternaire correspond à une protéine possédant plusieurs sous-unités protéiques. L’hémoglobine est une protéine possédant une structure quaternaire.
44
Nommer les 7 principales fonctions de la protéine et nommer un exemple de protéine pour chaque protéine.
1-Structure : kératine
2-Contraction : myosine
3-hormone : insuline
4-enzyme : trypsine
5-protection : immunoglobuline
6-transport : hémoglobine
7-stockage : ferrine
45
Quels sont par proportion les trois fonctions demandant le plus de protéines?
Les fonctions métaboliques, la transcription de l’ADN et la protection contre les maladies sont les trois fonctions demandant le plus de protéines.
46
Qu’est-ce que la protéomique?
La protéomique est l’étude du protéome, c’est-à-dire l’ensemble des protéines d’un organisme.
47
Donner les principales différences entre le génome et le protéome.
Le protéome est plus complexe que le génome. Le protéome (1 000 000 protéines) est beaucoup plus abondant que le génome (21 000 gènes).
48
Qu’est-ce que l’interactome?
L’interactome est l’ensemble des interactions entre les différentes protéines d’un organisme.
49
Qu’est-ce que la centrifugation et donner les deux types?
La centrifugation est une technique de purification des protéines. Celle-ci a pour objectif de faire précipiter les protéines au fond d’un échantillon de cellule. La centrifugation différentielle sépare les protéines solubles des protéines insolubles. La centrifugation zonale sépare les protéines selon leur poids moléculaire.
50
Quelle est la différence l’électrophorèse SDS-PAGE et 2D?
L’électrophorèse SDS-PAGE fait migrer les protéines selon leurs poids moléculaires alors que l’électrophorèse 2D fait migrer les protéines sur deux dimensions; la première selon leur charge et la deuxième selon leur poids moléculaire.
51
Qu’est-ce que la chromatographie?
La chromatographie est une technique de purification séparant les protéines selon leur charge, leur poids moléculaire ou encore selon leur affinité avec un certain substrat.
52
À quoi sert la spectrophotométrie de masse?
La spectrométrie de masse est utilisée pour déterminer la séquence d’acides aminés d’une protéine ainsi que son poids.
53
À quoi sert le marquage?
Le marquage est utilisé pour déterminer la position de certaines protéines dans la cellule. Le marquage consiste à rendre une protéine que l’on veut observer bioluminescente.
54
À quoi sert la diffraction aux rayons X?
La diffraction aux rayons X est utilisée pour déterminer la structure tridimensionnelle d’une protéine.
55
À quoi sert la spectroscopie par résonnance nucléaire (RMN)?
La spectroscopie par résonnance nucléaire est utilisée pour déterminer la structure tridimensionnelle de petites protéines (environ 200 acides aminés).
56
Quels sont les deux types d’acides nucléiques?
Les deux types d’acides nucléiques sont l’ADN et l’ARN.
57
Qu’est-ce qu’un précurseur dNTP?
Les précurseurs dNTP sont des désoxyribo-nucléotide-triphosphate. Ils favorisent la formation de lien phosphodiester lors de la polymérisation de l’ADN.
58
Quels sont les deux types d’étude du génome? Nommer une manière par type d’étude avec laquelle il est possible d’étudier le génome.
Le génome peut être étudié selon sa structure (ex : PCR) ou selon son expression (ex : immunoprécipitation de la chromatine).
59
Quelle est le contraire de la dénaturation de l’ADN?
Le contraire de la dénaturation est l’hybridation chez l’ADN.
60
Qu’est-ce qu’un ADN recombinant?
L’ADN recombinant est un ADN synthétique créé à partir de plusieurs fragments d’ADN qui se sont recombinés en une seule molécule. C’est l’ADN que nous utilisons durant un clonage moléculaire.
61
Qu’est-ce que le clonage moléculaire et quelles sont les étapes à faire pour l’effectuer?
Le clonage moléculaire est une technique d’analyse de l’ADN qui consiste à créer une ou plusieurs copies identiques d’un ADN recombinant. Les étapes sont :
1- Extraction de l’ADN
2- Sélection d’un vecteur de clonage
3- Digestion du vecteur et de l’insert et Ligation du vecteur avec l’insert
4- Transformation du vecteur recombinant
5- Collection des (cellules hôtes possédant le vecteur recombinant) (clones)
62
Que doit-on faire si nous voulons cloner un ARN messager?
Il faut le transformer en ADNc, donc en ADN complémentaire.
63
Quelle est la fonction des ADN ases?
Les ADN ases sont des enzymes de restriction chez les bactéries qui pour fonction de couper à certains sites de restriction l’ADN. Ceux-ci clivent les liens phosphodiesters.
64
Quelle est la définition de clivage?
Le clivage est un synonyme d’hydrolyse.
65
Quelle est la différence entre une coupure asymétrique et symétrique? Parler des bouts et du type de séquence où les coupures se produisent.
Une coupure asymétrique crée des bouts cohésifs alors qu’une coupure symétrique créent des bouts francs. Les coupures se produisent la plupart sur des séquences palindromiques de l’ADN.
66
Qu’est-ce qu’un site de restriction?
Ce sont les sites où les coupures se produisent dans l’ADN.
67
Est-il mieux pour un ADN d’avoir beaucoup ou peu de sites restriction?
Il est mieux d’avoir peu de sites de restrictions, car cela amène moins de ménage à faire dans les séquences d’ADN.
68
À quoi peuvent servir les enzymes de restriction chez les bactéries?
Elles peuvent servir à dégrader les ADN ou ARN viraux chez les bactériophages cherchant à contaminer l’ADN de la bactérie.
69
Quelle est la fonction des groupes méthyles de l’ADN chez les bactéries?
Ils servent à repousser les enzymes de restriction afin qu’ils ne dégradent pas l’ADN de la bactérie.
70
Qu’est-ce qu’une séquence palindromique?
C’est une séquence de l’ADN qui se lit de façon similaire sur le brin sens et antisens de l’ADN.
71
Nommer deux enzymes de restriction appartenant à des bactéries.
L’enzyme EcoR1 et Bamh1 sont deux enzymes de restriction.
72
Qu’est-ce qu’un vecteur de clonage?
Un vecteur de clonage est une séquence d’ADN in vitro aux propriétés autoréplicatives et qui se réplique indépendamment du reste de l’ADN de la cellule hôte.
73
Qu’est-ce qui influence le choix d’un vecteur de clonage?
La taille de la séquence à cloner (moins de 10kpb : plasmide entre 10 et 25kpb : phages entre 25 et 50 kpb : cosmides entre 300 et 1000kpb : YAC)
Le type d’organisme
Persistance de la cellule hôte
74
Quelles sont les particularités des plasmides?
Ce sont des séquences d’ADN circulaires que l’on qualifie d’épisomaux ou encore d’extra chromosomiques. Elles sont indépendantes du reste de l’ADN de la bactérie. Elle peut être transféré à d’autres bactéries.
75
Quels sont les trois éléments structuraux contenus dans les plasmides synthétiques?
Une origine de réplication, un marqueur et un site de clonage.
76
Qu’est-ce que nous appelons un vecteur recombinant?
Un vecteur portant l’ADN recombinant.
77
Quelle est la particularité du site de clonage?
C’est à cet endroit que la ligation entre le vecteur et l’ADN recombinant se produira.
78
Quelle est la particularité du marqueur?
Il possède un gène de résistance à un antibiotique.
79
Quelle est l’enzyme capable de catalyser la formation d’un lien phosphodiester et donc de favoriser la ligation du vecteur à l’ADN recombinant aux sites de restriction?
C’est l’ADN ligase.
80
Est-ce que la ligation du vecteur et de l’ADN recombinant est une réaction spontanée ou non spontanée?
C’est une réaction non spontané, ce qui veut dire que la catalyse de cette réaction nécessite de l’ATP.
81
Donner deux autres termes pouvant définir l’ADN recombinant.
L’ADN ou la séquence ADN à cloner ou encore l’insert.
82
La ligation est elle plus facile chez les bouts cohésifs ou les bouts francs?
Chez les bouts cohésifs.
83
Que faut-il faire pour que le vecteur recombinant soit bel et bien intégré à la bactérie?
Il faut chauffer la cellule hôte. Cela créera une perturbation dans la membrane plasmique de la cellule et favorisera l’intégration du vecteur recombinant dans celle-ci.
84
Quels sont les critères pour recruter la bonne cellule hôte?
1-Elle doit être sensible à l’antibiotique contenu dans le marqueur
2-Elle ne doit pas modifier le vecteur recombinant
3-l’absence d’enzymes de restriction
4-une recombinaison est impossible avec l’ADN de l’hôte
85
Quelle est la règle des trois T?
Transformation : Intégration d’un vecteur recombinant dans une cellule procaryotique
Transfection : Intégration d’un vecteur recombinant dans une cellule eucaryotique
Transduction : Intégration d’un ADN/ARN viral dans la cellule d’un mammifère
86
Comment le vecteur recombinant se propagent chez la cellule hôte?
Après être chauffé, le vecteur recombinant est intégré par la bactérie. La bactérie sera ensuite plongée dans une solution contenant l’antibiotique dont elle est sensible. Cependant, elle possédera le vecteur recombinant qui permettra à celle-ci de survivre grâce au marqueur. Elle se reproduira ensuite et une partie de sa descendance aura ce vecteur. Il ne restera donc qu’à collecter toutes les bactéries qui auront survécu à l’antibiotique afin de collecter l’ADN recombinant contenue dans toutes ces bactéries. Nous avons notre ADN clonée!
87
Pourquoi lorsque nous observons un vecteur recombinant sur un électrophorèse nous pouvons voir 3 bandes au lieu d’une seule?
Le vecteur recombinant peut prendre plusieurs topologies. La topologie circulaire aura plus de difficulté à naviguer dans le gel, la linéaire un peu moins et la forme enroulée encore moins.
88
Qu’est-ce qui influence la migration sur un gel?
La concentration d’agarose dans le gel, le voltage, la topologie de l’ADN et son poids moléculaire.
89
Qu’est-ce qui peut causer un étalement?
Une trop grande quantité d’ADN, la présence d’un ADN exogène, la présence d’enzymes de restriction.
90
Qu’est-ce que la PCR et à quoi sert-elle? Peut-elle jouer un rôle dans le clonage moléculaire?
La PCR est une réaction de polymérisation en chaîne et elle sert à amplifier une séquence d’ADN d’intérêt.
91
Donner les étapes de la PCR.
1-Extraire l’ADN
2-Dénaturer l’ADN
3-Ajouter des amorces qui sauront où se placer afin de répliquer seulement la séquence d’intérêt.
4-Lorsque les amorces reverses se seront placés sur le brin sens et les amorces forward sur le brin anti-sens, ajouter les ADN polymérase, qui s’occuperont de polymériser un brin complémentaire à l’ADN de base.
5-Selon de nombre cycles désirés, le même processus se répétera avec deux nouveaux ADN double brins et semi-conservateurs
92
Donner un exemple d’utilisation de la PCR dans la médecine moderne.
La PCR est utilisée dans l’identification de maladie infectieuse comme la chlamydia.
93
Quelles sont les principales différences entre le clonage moléculaire et la PCR?
Clonage moléculaire : in vivo, lent mais très peu d’erreur dans la réplication
PCR : in vitro, rapide mais peut contenir quelques erreurs dans la réplication
94
Qu’est-ce que le northern blot?
C’est l’étude du niveau de l’expression des gènes.
95
Qu’est-ce que le southern blot?
C’est l’identification d’amplification et de la délétion de gènes.
96
Quelles sont les trois manières de dénaturer une protéine?
En la chauffant, en lui appliquant un détergeant (ex : SDS) ou un agent chaotropique.
97
Quelles sont les deux manières de purifier les protéines?
La centrifugation ou la chromatographie. Ils peuvent servir aussi de technique de séparation pour les protéines.
98
Nommer les trois types d’électrophorèse des protéines?
L’électrophorèse PAGE, SDS-PAGE ou 2d.
99
Nommer les 7 types d’analyses des protéines et leur fonction à chacune. Dire lesquels sont des analyses de caractérisation, d’expression et d’interactions.
Caractérisation
-Diffraction aux rayons X : structure 3D
-Spectrophotométrie de masse : séquence d’acides aminés et poids moléculaire
-Spectroscopie à résonnance nucléaire (RMN) : structure 3D par les propriétés magnétiques nucléaires des atomes.
Expression
-Western blot : présence de protéines anticorps
-Marquage : Position de la protéine dans la cellule
Interaction
-Co-immunoprécipitation/immunoprécipitation : interaction protéine-protéine
-Immunoprécipitation de la chromatine : interaction protéine-ADN
100
Qu’est-ce qu’un gène?
Un gène est une portion de l’ADN qui code pour une ou plusieurs protéines.
101
Quels sont les 6 parties d’un gène?
1- Les introns
2- Les exons
3- Les promoteurs
4- Les régulateurs
5- Le site d’initiation de la transcription
6- Le site de terminaison de la transcription
102
Quelle est la différence entre un intron et un exon?
Un intron est une partie d’un gène qui ne code pas pour la protéine alors que l’exon est la partie du gène qui code pour la protéine.
103
Quelle est la proportion d’introns et d’exons dans un gène?
Il y a beaucoup plus d’introns que d’exons en général et les introns ont des séquences plus longues que les exons.
104
Est-ce qu’un gène peut coder pour plusieurs protéines? Comment?
Oui! Lors de la maturation, il est possible de sélectionner seulement quelques exons au lieu de tous. Des combinaisons d’exons peuvent donc se former et ainsi former différentes protéines.
105
Quelle est la différence entre la représentation d’un génome d’un procaryote et d’un eucaryote?
Le génome d’un procaryote est circulaire. Le génome d’un eucaryote est observable sous forme de chromosomes.
106
Quelle est la proportion de portion codante dans le génome chez l’humain?
1,5%.
107
Quelles sont les deux types de séquences intergéniques?
Il y a les séquences contenant des introns et des exons et il y a les séquences répétées.
108
Quelles sont les deux différentes classes de séquences répétées?
Les séquences répétées non-codantes et les séquences répétées codantes.
109
Donner les étapes de la compression de l’ADN?
ADN—nucléosomes—chromatine—chromosome.
110
Donner les composantes du chromosome.
Les chromosomes sont composés d’un centromère, de télomères et de deux régions contenant les gènes.
111
Quelle est la différence entre les procaryotes et les eucaryotes en termes de ploïdie?
Les procaryotes sont haploïdes alors que les eucaryotes sont des organismes généralement diploïdes. Les eucaryotes peuvent cependant être polyploïde lorsque l’organisme fait de la réplication de son ADN sans division cellulaire.
112
Quelles sont les 5 phases de la mitose?
Prophase : regroupement en chromosome
Métaphase : alignement chromosomes et apparition tégument
Interphase : Les téguments tirent
Télophase : les chromosomes sont aux extrémités et début de l’enrobage de la membrane
Cytokinèses : formation membrane plasmique
113
Les chromosomes sont ils présents lors de la transcription?
Non! Seulement lors de la division cellulaire. L’ADN est en majorité sous forme de chromatine.
114
Comment les octamères d’histones se lient à l’ADN?
Par une attraction de charge entre les histones chargées positivement et la molécule d’ADN chargées négativement.
115
Combien y a-t-il de contact ADN histone dans un nucléosome?
Dans un nucléosome, il y a 14 contacts ADN-histone.
116
Comment s’appelle l’ADN reliant les nucléosomes?
Cet ADN s’appelle l’ADN intercalaire.
117
L’ADN aurait quelle longueur si elle était déroulée?
Si l’ADN d’un humain était toute déroulé, celle-ci ferait 2m de longueur.
118
Comment se présente le chromosome chez les procaryotes?
Chez les procaryotes, l’ADN se présente sous la forme d’un chromosome circulaire empaquetée dans une structure appelée nucléoïde.
119
Donner le cycle de vie d’une cellule.
La majorité de sa vie, la cellule va croître et attendre le moment de la division cellulaire (phase G1). Ensuite, lorsqu’il sera temps, elle enclenchera la réplication de l’ADN (phase S), qui prend une bonne proportion de la vie d’une cellule. Ensuite, la cellule se prépare à la division pendant une petite partie de sa vie (phase G2) et elle finit par se diviser en deux par mitose (pas très long) (phase M), ce qui conclut son cycle de vie.
120
La réplication de l’ADN utilise quel mode?
Elle utilise un mode semi-conservatif, c’est-à-dire qu’après la réplication, chaque double brin d’ADN possède un brin ancien et un brin nouvellement synthétisé.
121
Quelle est la différence entre les origines de réplication des procaryotes et des eucaryotes?
Il y a une seule origine de réplication chez les procaryotes alors qu’il y en a plusieurs chez les eucaryotes.
122
Expliquer la fourche de réplication.
La fourche de réplication est un endroit où la réplication se produit. Celle-ci est donc un endroit où l’ADN n’est plus enroulé et qu’il est possible de synthétiser un brin complémentaire pour chaque ancien brin par la synthèse continue et discontinue.
123
Quelle est la fonction de l’hélicase et de la topoisomérase?
L’hélicase est une enzyme qui a pour fonction de séparer les deux brins d’ADN et la topoisomérase a pour fonction de supprimer les parties surenroulées de l’ADN.
124
Quelle est la fonction de l’ADN primase?
L’ADN primase est une enzyme qui synthétise une amorce d’ARN qui ira se poser à l’endroit où la réplication doit commencer.
125
Quelle est la fonction de l’ADN polymérase? Y a-t-il d’autres protéines l’aidant à remplir sa fonction?
L’ADN polymérase s’occupe de l’élongation lors de la réplication de l’ADN. Elle synthétise continuellement le brin complémentaire précoce alors qu’elle synthétise dis continuellement le brin complémentaire tardif par fragment d’Okasaki, puisque celui-ci doit aussi être synthétisé dans le sens 5’—3’. Les protéines de soutien aident l’ADN polymérase parfois à se lier à l’ADN à répliquer.
126
Qu’est-ce qu’un fragment d’Okasaki? Celui-ci équivaut à combien de paires de base?
Le fragment d’Okasaki correspond à un fragment d’environ 100 pb et celui-ci est utilisé lors de la synthèse discontinue du brin tardif.
127
Quelle est la différence entre un brin précoce et un brin tardif?
Le brin précoce est synthétisé dans le sens de la fourche de réplication alors que le brin tardif est synthétisé dans le sens contraire de la fourche de réplication.
128
Quelle est la différence entre la synthèse continue et discontinue?
La synthèse continue nécessite une seule ADN primase et une seule ADN polymérase pour effectuer la synthèse de son brin complémentaire alors que la synthèse discontinue nécessitera de multiples ADN primase et ADN polymérase afin de synthétiser son brin complémentaire par fragment d’Okasaki.
129
Quelle est la vitesse de réplication chez les procaryotes?
500 nt/s.
130
Quelle est la vitesse de réplication chez les eucaryotes?
50 nt/s
131
Quelle est la différence entre l’hétérochromatine et l’euchromatine?
L’hétérochromatine ne contient pas de séquences codantes pour des protéines alors que l’euchromatine, oui.
132
Qu’est-ce que les CAF?
Les CAF sont des facteurs d’assemblage de la chromatine et ils s’occupent de replacer l’ADN sur les histones après la réplication.
133
Qu’est-ce qui termine la réplication?
Lorsque la dernière télomérase ira se poser sur le brin antisens, celle-ci a pour fonction de reconnaître les séquences répétées à la fin d’un gène et de synthétiser les derniers nucléotides du brin complémentaire.
134
Qu’est-ce qu’une mutation ponctuelle? Donner des exemples et les conséquences de ces mutations.
Une mutation ponctuelle concerne une seule paire de base.
1) La substitution : silencieuse (la protéine de change pas), faux-sens (la fonction de la protéine est changée), non-sens (un codon stop apparaît ce qui tronque la séquence d’ADN prévue.
2) La délétion : cela change la cadre de lecture de la protéine (à moins que trois pbs aient été changées.)
3) L’addition : cela change le cadre de lecture de la protéine (à moins que trois pbs aient été changées.)
135
Qu’est-ce que le corps fait pour contrer les mutations?
Il déclenche des mécanismes de réparation.
136
Nommer une enzyme importante pour la réparation de l’ADN.
P53.
137
Qu’est-ce que la dépurination et la désamination?
Une dépurination est la perte du lien entre le sucre et la purine. La désamination est le changement d’une cytosine en un uracile.
138
Qu’est-ce qu’un dimère de thymine?
Deux thymines collées ensemble se détachent de leur adénine et se lient ensemble.
139
Quelle est l’avantage de la structure en double brin de l’ADN lors de la réparation?
Lorsqu’il y a une mutation, l’ADN peut se réparer en se fiant au brin complémentaire de l’ADN.
140
Comment font les bases modifiées pour se faire reconnaître par les enzymes de reconnaissance de mutation?
Ils se mettent à l’extérieur de la structure en double hélice de l’ADN.
141
Nommer une enzyme de reconnaissance de mutation et les processus que celle-ci enclenchent si elle voit une mutation.
L’ADN glycosylase
1- Photoréaction
2- excision de base
3- excision de nucléotides
4- Réparation des cassures
5- Réparation par recombinaison
142
Qu’est-ce que la transcription?
C’est la synthèse de l’ARN à partir d’un gène contenu dans un brin matrice de l’ADN.
143
Par quelle enzyme l’ARN est-elle synthétisée?
L’ARN est synthétisée par l’ARN polymérase.
144
Quelle est la particularité de cette enzyme?
L’ARN polymérase est ce qui crée la bulle de transcription. Celle-ci n’a pas besoin d’une amorce pour initier la synthèse de l’ARN.
145
Quelles sont les 5 grandes étapes de la transcription?
1- Liaison de l’ARN polymérase au promoteur de l’ADN
2- Formation de la bulle de transcription
3- Initiation
4- Élongation
5- Terminaison
146
Qu’est-ce qu’un promoteur et comment se présente il chez les procaryotes?
Un promoteur est une séquence en amont d’un gène qui sera reconnue par l’ARN polymérase et qui initiera la transcription. Chez les procaryotes, le promoteur chez les procaryotes est constitué de deux séquences en amont.
147
Chez les procaryotes, comment sont organisés les gènes? Est-ce que plusieurs gènes peuvent avoir le même promoteur?
Les gènes sont organisés en opérons. Plusieurs opérons peuvent avoir le même promoteur. Les gènes sont donc polycistroniques, c’est-à-dire qu’ils peuvent être transcrits en même temps.
148
Quelles sont les 5 sous-unités de l’ARN polymérase et leur fonction?
La chaine sigma reconnaît le promoteur de l’ARN polymérase. La chaine béta lie les nucléotides. La chaine béta prime lie le brin matrice à l’ARN polymérase. Les deux chaines alpha jouent un rôle dans l’assemblage de la protéine.
149
Expliquer le principe de sens de la transcription.
La transcription peut se faire sur les deux brins de l’ADN. L’orientation de la transcription peut alors changer, même si la transcription se fera toujours dans le sens 5’—3’.
150
Expliquez l’initiation, l’élongation et la terminaison chez les procaryotes.
INITIATION
1- La chaine sigma reconnait le promoteur
2- L’ARN polymérase se lie à l’ADN au site d’initiation
3- L’ARN polymérase déroule l’ADN et commence la transcription
4- Après 10 à 40 pb, la chaîne sigma se détache
ÉLONGATION
1- L’ARN polymérase se resserre sur l’ADN grâce à un changement de conformation
2- La transcription s’intensifie et l’ARN s’allonge
TERMINAISON
1- Le transcrit est libéré par l’ARN polymérase lorsqu’il rencontre le signal de terminaison
2- La chaîne sigma se rattache à l’ARN polymérase afin que celle-ci recommence la transcription
151
Comment s’appelle l’endroit où les nucléotides sont ajoutés dans l’ARN polymérase?
Le site actif.
152
Qu’est-ce que le décrochage de la sous-unité sigma entraîne?
Le site actif se resserre, ce qui empêche l’ADN de se détacher de l’ARN polymérase et ainsi arrêter la transcription.
153
Y-a-t-il un mécanisme de correction chez les procaryotes?
Oui! Il se produit en même temps que la transcription.
154
Quels sont les deux types de terminaison?
La terminaison Rho-indépendante (conformation secondaire de l’ARN qui stoppe la transcription) et a terminaison Rho-dépendante (la terminaison nécessite le soutien d’une protéine).
155
Que veut dire monocistronique?
Un gène qui possède son propre promoteur. Chez les eucaryotes, tous les gènes ont leur propre promoteur.
156
Combien d’ARN polymérase y-a-t-il chez les eucaryotes et leur fonction?
L’ARN polymérase I et III s’occupent de la transcription des gènes qui aideront à la traduction des protéines (ARNt et ARNr).
L’ARN polymérase II s’occupent de la transcription des gènes qui seront traduits en protéines (ARNm).
157
Comment se passe sommairement l’initiation chez les eucaryotes?
Beaucoup de protéines sont mobilisées pour l’initiation de la transcription. Tout d’abord, la TBP reconnaît la boîte TATA, le promoteur de l’ARN polymérase II. D’autres facteurs de transcription, des médiateurs et des facteurs de régulation se lient à l’ARN polymérase II afin de compléter le complexe d’initiation. Un des facteurs de transcription possède des hélicases, qui déroulent l’ADN. L’ARN polymérase change de conformation, ce qui permet l’insertion de l’ADN dans le site actif. Un des facteurs de transcription possède des kinases, qui phosphorylent la queue CTD, qui fait office switch on à l’élongation. Le complexe d’initiation se détache sauf la TBP.
158
Comment se passe sommairement l’élongation chez les eucaryotes?
La phosphorylation du domaine CTD permet le recrutement de facteurs d’élongation. Une stimulation de l’élongation est produite par le recrutement d’autres protéines.
159
Comment se passe sommairement la terminaison chez les eucaryotes?
La terminaison est plutôt différente chez les différents ARN polymérases. Chez l’ARN polymérase I, la boîte Sal dicte la fin de la terminaison. Chez l’ARN polymérase II, une séquence dicte le clivage de l’ARN et la polyadénylation.
160
Qu'est-ce que la conformation native?
C'est la forme naturelle que la protéine prend dans la cellule.
161
Quel est le pH cytoplasmique et comment influence-t-il les protéines?
Le pH cytoplasmique se retrouve entre 7,00 et 7,40. À ce pH, le groupement amine et le groupement carboxyle sont ionisés, ce qui donne un ion ammonium et un ion carboxylate. La formation de ces ions permet aux acides aminés de former des liaisons covalentes entre leur groupe amine et carboxyle ionisés nommées liaisons peptidiques. Lorsque le pH cytoplasmique est en dessous de 7, seul l'ion carboxylate est présent et lorsque celui-ci est au-dessus de 7, seul l'ion ammonium est présent.
162
Quelle est la fonction principale de la structure secondaire des protéines?
La structure secondaire sert à réduire de manière maximale le rapprochement des chaînes latérales des acides aminés.
163
Quels sont les deux modèles proposés pour le repliement des protéines?
Le modèle hiérarchique et le modèle des globules fondus.
164
Qu'est-ce que le modèle hiérarchique?
C'est une explication du repliement de la protéine. Ce modèle propose que des structures secondaires locales se forment dans la chaîne polypeptidique et ceux-ci s'associent pour former une structure tertiaire.
165
Qu'est-ce que le modèle des globules fondus?
C'est une explication du repliement de la protéine. Ce modèle propose que la protéine fait des liens non covalents qui permettront de placer les chaînes latérales des acides aminés polaires vers l'extérieur et ceux des acides aminés non polaires vers l'intérieur de la protéine pour former une poche hydrophobe.
La protéine peut passer par un stade intermédiaire durant son repliement.
En termes d'énergie libre de Gibbs, le repliement des protéines est favorable et la conformation native de la protéine correspond à la plus faible valeur d'énergie libre de Gibbs.
Lorsque l'énergie libre de Gibbs a une plus faible valeur que celle d'une protéine dans sa conformation native, cela indique une conséquence d'un repliement incorrect d'une protéine. Cette protéine à la conformation pathogène peut entraîner des maladies comme l'Alzheimer, où il y a accumulation de protéine mal conformé dans l'organisme.
166
Quelles pourraient être les causes d'un mauvais repliement d'une protéine?
1- Mutation dans l'ADN
2-Erreur de transcription (fidélité ARN polymérase II)
3- Mauvais épissage ARN m
4- Mauvaise traduction
167
Qu'est-ce qu'une protéine chaperon?
Les protéines chaperons sont présentes partout dans la cellule et elles ont pour fonction de replier les polypeptides nouvellement formés, replier ceux qui ont une mauvaise conformation et dégrader les agrégats protéiques formés par erreur qui pourraient être toxiques. Le repliement des protéines est co-traductionnel.
168
Comment les agrégats protéiques sont-ils formés?
Ils sont formés lorsque des polypeptides non repliés se retournent près l'un de l'autre. Ceux-ci se lient donc ensemble.
169
Quelles sont les deux principaux types de protéines chaperons?
Hsp60: La chaperonine a une forme creuse. Son site actif est non spontané. Ils replient ou aident à bien replier une protéine mal replié. Ils sont abondants dans la mitochondrie et le chloroplaste. Ils sont les chaperons principaux des cellules procaryotes.
Hsp70: Cette protéine a une structure d'épingle à linge. Son site actif est non spontané. Ils replient les protéines nouvellement traduites. Ils transportent les protéines vers le réticulum endoplasmique.
170
Quelle est la différence entre la conformation cis et trans de la protéine?
La conformation trans est préférée à la cis, puisque celle-ci éloigne les chaînes latérales des acides aminés, créant plus de stabilité. La proline entraîne souvent une conformation cis.
171
Dessinez le mécanisme moléculaire de Hsp60.
Voir figure page 11. Document: Maturation, dégradation et adressage des protéines.
172
Dessinez le mécanisme moléculaire de Hsp70.
Voir figure page 12. Document: Maturation, dégradation et adressage des protéines.
173
Qu'est-ce qu'un résidu?
Un résidu est un acide aminé faisant partie d'une protéine. Il a donc été hydrolysé pour former un lien peptidique avec un ou deux acides aminés.
174
Qu'est-ce que l'isomérisation?
En gros, l’isomérisation permet à une molécule d’adopter une nouvelle structure avec des propriétés parfois très différentes.
175
À quoi sert la PPIase?
Celle-ci joue le rôle de protéine chaperon pour l'isomérisation des résidus proline. L’isomérisation des résidus prolines influencent leur repliement et leur fonction.
176
Quelle est la protéine catalysant la formation des ponts disulfure entre les acides aminés Cys? Où se trouve-t-elle dans la cellule?
C'est la PDI. Elle se trouve dans le réticulum endoplasmique.
177
Que sont les amyloïdoses?
Ce sont des maladies causées par des agrégats de protéines incorrectement repliée, formant des fibrilles. Ces agrégats résistent à la dégradation des enzymes.
178
Qu'est-ce qu'une maladie à prion?
C'est une maladie causée par des protéines incorrectement repliées qui vont transmettre leur mauvais repliement à des protéines saines. Les protéines prions peuvent s'auto-répliquer.
179
Quelles sont les trois branches de la régulation de l'activité des protéines?
1- Régulation de la dégradation
2- Régulation par modifications post-traductionnelles
3- Modification de la localisation dans la cellule
180
Qu'est-ce que la protéolyse? Comment est-elle régulée?
C'est le nom donné à l'un des processus de la dégradation des protéines. Celle-ci est irréversible et vise à dégrader complètement les protéines. Celle-ci est régulée à l'aide de précurseurs inactifs.
181
Qu'est-ce qu'une protéase?
Les protéases sont les protéines agissantes dans la protéolyse. Ce sont eux qui hydrolysent les liens peptidiques dans les protéines. Ils sont séparés en deux groupes:
1-Les exopeptidases ciblent la dégradation des extrémités de la protéine
2-Les endopeptidases ciblent la dégradation du milieu de la protéine
182
Qu'est-ce que le protéasome 26S?
C'est un complexe multiprotéique qui est responsable d'environ 90% de la dégradation des protéines cytoplasmiques chez les mammifères.
Pour que le protéasome 26S dégrade, un signal d'amorce doit être installé sur la protéine à dégrader. Ce signal, aussi appelé Kiss of death, sera un polyUb (chaîne d'ubiquitines ou queue polyubiquitinée). Une hydrolyse de l'ATP permet un changement de conformation de la protéine à dégrader, car celle-ci doit être dépliée pour entrer dans le protéasome.
Le protéasome contient deux sous-unités, des DUB (recyclent les Ub), des ATPases (favorisent l'hydrolyse de l'ATP) et des protéases. Il dégradent en faisant des peptides de 4 acides aminés.
183
Dessiner un schéma de la pose de la polyUb.
Voir figure page 17. Document: Maturation, dégradation et adressage des protéines.
184
Qu'est-ce qui différencie la SUMOylation du protéasome 26S?
1-La polyUb est remplacée par une protéine SUMO
2-La réaction de dégradation est réversible
3-Celle-ci est utilisée principalement pour les protéines nucléaires.
185
Quelles sont les principales fonctions des modifications post-traductionnelles des protéines ?
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186
Quels sont les trois types d’enzymes impliqués dans la régulation des modifications post-traductionnelles et quel est leur rôle ?
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187
Quel pourcentage du génome eucaryote code pour des enzymes de modifications post-traductionnelles ?
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188
Quelles sont les principales catégories de modifications post-traductionnelles ?
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189
Quelle est la fonction de la phosphorylation et quelles enzymes sont impliquées dans ce processus ?
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190
Quelle est la différence entre la N-glycosylation et la O-glycosylation ? Où ont-elles lieu dans la cellule ?
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191
Comment la glycosylation affecte-t-elle la solubilité et la reconnaissance des protéines ?
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192
Qu’est-ce que l’acylation et quelles en sont les principales formes ?
Voir dans notes de cours lol
193
Quel est le rôle de la palmitoylation et en quoi diffère-t-elle de la myristoylation ?
Voir dans notes de cours lol
194
Quelle est la différence entre l’acylation et l’alkylation en termes de nature chimique ?
Voir dans notes de cours lol
195
Quel est l’impact de la prénylation sur la localisation et la fonction des protéines ?
Voir dans notes de cours lol
196
Qu’est-ce que le signal d’adressage et où se trouve-t-il sur une protéine ?
Voir dans notes de cours lol
197
Quelles sont les différences entre l’adressage cotraductionnel et post-traductionnel ?
Voir dans notes de cours lol
198
Comment fonctionne l’adressage des protéines vers le réticulum endoplasmique ? Quels sont les rôles de SRP et du translocon ?
Voir dans notes de cours lol
199
Pourquoi la mitochondrie et le chloroplaste nécessitent-ils des signaux d’adressage spécifiques ?
Voir dans notes de cours lol
200
Quel est le rôle des complexes TOM et TIM dans l’importation des protéines mitochondriales ?
Voir dans notes de cours lol
201
Quelles sont les étapes de translocation d’une protéine vers la matrice mitochondriale ?
Voir dans notes de cours lol
202
Quels sont les complexes impliqués dans la translocation des protéines vers les chloroplastes ?
Voir dans notes de cours lol
203
Comment fonctionne l’adressage des protéines vers la lumière des thylakoïdes ?
Voir dans notes de cours lol
204
Pourquoi la régulation de l'expression des gènes est-elle essentielle chez les procaryotes ?
À venir
205
Quels sont les 7 principaux points de contrôle de la régulation de l'expression des gènes ?
À venir
206
Quelle est l’étape la plus importante dans la régulation des gènes et pourquoi ?
À venir
207
Quelle est la différence entre un gène d’entretien et un gène régulé ?
À venir
208
Quel est le rôle de l'ARN polymérase dans la transcription ?
À venir
209
Quelles sont les différences entre une régulation positive et une régulation négative ?
À venir
210
Qu'est-ce qu'un activateur transcriptionnel et comment fonctionne-t-il ?
À venir
211
Qu'est-ce qu'un répresseur transcriptionnel et quel est son mode d'action ?
À venir
212
Quelle est la fonction des coactivateurs et des corépresseurs ?
À venir
213
Quel est le rôle des effecteurs dans la régulation transcriptionnelle ?
À venir
214
Quelles sont les différences entre un élément cis-régulateur et un facteur trans-régulateur ?
À venir
215
Pourquoi la régulation combinatoire des facteurs de transcription est-elle avantageuse pour la cellule ?
À venir
216
Qu'est-ce qu'un opéron et quel est son rôle dans la régulation des gènes chez les bactéries ?
À venir
217
Quelle est la différence entre un opéron et un régulon ?
À venir
218
Quels sont les trois gènes structuraux de l'opéron lac et quelles sont leurs fonctions respectives ?
À venir
219
Quel est le rôle du gène lacI dans la régulation de l’opéron lac ?
À venir
220
Comment l’allolactose influence-t-il la transcription de l’opéron lac ?
À venir
221
Pourquoi la présence de glucose inhibe-t-elle l'expression de l’opéron lac (répression par catabolite) ?
À venir
222
Quel est le rôle de la protéine CAP (CRP) et de l'AMPc dans la régulation de l’opéron lac ?
À venir
223
Quelle est la conséquence d’une mutation dans le gène lacI sur l’expression des gènes de l’opéron lac ?
À venir
224
Quel est le rôle de la protéine AraC dans la régulation de l’opéron ara ?
À venir
225
Comment la présence ou l'absence d’arabinose influence-t-elle la transcription de l’opéron ara ?
À venir
226
Quelle est la relation entre la régulation de l’opéron ara et celle de l’opéron lac ?
À venir
227
Pourquoi l’opéron trp est-il considéré comme un opéron répressible ?
À venir
228
Comment la présence de tryptophane affecte-t-elle la transcription de l’opéron trp ?
À venir
229
Qu'est-ce que l’atténuation transcriptionnelle et comment agit-elle sur l’opéron trp ?
À venir
230
Quel est le rôle des séquences leader (région 1 à 4) dans la régulation de l’opéron trp ?
À venir
231
Comment la formation d'une structure en tige-boucle influence-t-elle la transcription de l’opéron trp ?
À venir
232
Pourquoi le mécanisme d'atténuation est-il couplé à la traduction chez les procaryotes ?
À venir
233
Qu'est-ce qu'un ribocommutateur (riboswitch) et comment fonctionne-t-il ?
À venir
234
Quelle est la différence entre un ribocommutateur transcriptionnel et un ribocommutateur traductionnel ?
À venir
235
Comment la liaison d'un ligand au ribocommutateur influence-t-elle la transcription ou la traduction ?
À venir
236
Quelle est la particularité du ribocommutateur TPP et quel est son mode d’action ?
À venir
237
Qu'est-ce que la riboswitch glmS et comment régule-t-elle l'expression des gènes ?
À venir
238
Pourquoi les bactéries utilisent-elles plusieurs facteurs sigma (σ) pour la transcription ?
À venir
239
Quel rôle joue le facteur sigma (σ70) dans l'initiation de la transcription chez E. coli ?
À venir
240
Comment un changement dans les conditions environnementales peut-il influencer la régulation des opérons bactériens ?
À venir
241
Comment les éléments palindromiques dans l’ADN facilitent-ils la régulation de l’expression des gènes ?
À venir
242
Pourquoi les opérons bactériens sont-ils souvent organisés en ARNm polycistroniques ?
À venir
243
Quelles sont les principales différences entre la régulation des gènes chez les procaryotes et les eucaryotes ?
À venir
244
Pourquoi la maturation des ARNs est-elle essentielle chez les eucaryotes ?
À venir
245
Quelles sont les principales différences entre la maturation des ARNs chez les procaryotes et les eucaryotes ?
À venir
246
Quels sont les trois types principaux d'ARN concernés par la maturation ?
À venir
247
Pourquoi les transcrits primaires ne peuvent-ils pas être utilisés directement pour la traduction chez les eucaryotes ?
À venir
248
Quels sont les trois principaux types de modifications post-transcriptionnelles des ARNm ?
À venir
249
Quelle est la fonction de la coiffe 5’ et quand est-elle ajoutée ?
À venir
250
Quels sont les rôles de la coiffe 5’ dans la maturation et la traduction des ARNm ?
À venir
251
Quelles enzymes sont impliquées dans l’ajout de la coiffe 5’ ?
À venir
252
Qu'est-ce que la queue poly-A et comment est-elle ajoutée aux ARNm ?
À venir
253
Quelle est la séquence signal nécessaire à la polyadénylation ?
À venir
254
Pourquoi la polyadénylation est-elle importante pour la stabilité des ARNm ?
À venir
255
Quels sont les facteurs protéiques impliqués dans le clivage et l’ajout de la queue poly-A ?
À venir
256
Quelle est la différence entre un intron et un exon ?
À venir
257
Quels sont les trois éléments clés d’un intron qui permettent son excision ?
À venir
258
Quel est le rôle du site de branche A dans l’épissage ?
À venir
259
Quelles sont les deux étapes enzymatiques de l’épissage des ARNm ?
À venir
260
Qu'est-ce qu'un spliceosome et de quoi est-il composé ?
À venir
261
Quels sont les cinq ARNsn impliqués dans l’épissage et quel est leur rôle ?
À venir
262
Quel est le rôle des protéines SR dans l’épissage ?
À venir
263
Pourquoi l’épissage alternatif est-il un mécanisme clé de la diversité protéique ?
À venir
264
Quelle est la différence entre épissage en cis et épissage en trans ?
À venir
265
Quel est le rôle du complexe CBC (Cap Binding Complex) dans l’exportation des ARNm ?
À venir
266
Pourquoi les ARNm immatures ne peuvent-ils pas quitter le noyau ?
À venir
267
Par quel mécanisme les ARNm matures sont-ils exportés dans le cytoplasme ?
À venir
268
Quel est le rôle des nucléoporines dans le transport des ARNm ?
À venir
269
Quelle est la différence entre importation et exportation des ARNm au niveau du pore nucléaire ?
À venir
270
Quelle protéine de transport nucléaire reconnaît le signal NES des protéines associées aux ARNm ?
À venir
271
Quelle est la différence entre Ran-GTP et Ran-GDP dans le transport des ARNm ?
À venir
272
Quel pourcentage de l’ARN total d’une cellule est constitué d’ARN ribosomique ?
À venir
273
Quels sont les trois ARNr majeurs chez les procaryotes et comment sont-ils formés ?
À venir
274
Quelle enzyme est responsable du clivage du précurseur 30S chez les bactéries ?
À venir
275
Quel est le précurseur 45S chez les eucaryotes et quels ARNr en sont issus ?
À venir
276
Quelles modifications chimiques subissent les ARNr avant leur maturation ?
À venir
277
Quelle enzyme est responsable du clivage de l’extrémité 5’ des ARNt ?
À venir
278
Pourquoi la séquence CCA est-elle ajoutée aux ARNt ?
À venir
279
Quel est le rôle des modifications chimiques des ARNt comme la conversion des uridines en pseudouridine ?
À venir
280
Quel est le rôle des exonucléases dans la dégradation des ARNm défectueux ?
À venir
281
Pourquoi les ARNm mal épissés ou sans coiffe sont-ils dégradés rapidement ?
À venir
282
Quel est le rôle du complexe exosome dans la dégradation des ARNs ?
À venir
283
Quels sont les éléments régulateurs présents dans les régions UTR des ARNm matures ?
À venir
284
Qu’est-ce que la traduction en biologie moléculaire ?
À venir
285
Où se déroule la traduction chez les eucaryotes et chez les procaryotes ?
À venir
286
Pourquoi parle-t-on de traduction co-transcriptionnelle chez les procaryotes ?
À venir
287
Quels sont les trois types d’ARN impliqués dans la traduction ?
À venir
288
Quelles sont les caractéristiques du code génétique ?
À venir
289
Pourquoi dit-on que le code génétique est dégénéré ?
À venir
290
Quelle est la fonction du cadre de lecture et pourquoi est-il important ?
À venir
291
Qu’est-ce que la règle du Wobble et quel est son avantage ?
À venir
292
Quelle base inhabituelle permet une flexibilité dans l’appariement codon-anticodon ?
À venir
293
Quelles sont les exceptions au code génétique universel ?
À venir
294
Quel est le rôle des ARNt dans la traduction ?
À venir
295
Quelle enzyme catalyse l’attachement d’un acide aminé à son ARNt ?
À venir
296
Quels sont les deux niveaux de reconnaissance du code génétique ?
À venir
297
Quelle est la structure de l’ARNt et quelles sont ses quatre principales régions ?
À venir
298
Quelle est la réaction catalysée par l’aminoacyl-ARNt synthétase ?
À venir
299
Comment l’aminoacyl-ARNt synthétase assure-t-elle la spécificité de l’acide aminé fixé ?
À venir
300
Quelle est la composition des ribosomes en termes de sous-unités chez les eucaryotes et les procaryotes ?
À venir
301
Quel est le rôle du site A, du site P et du site E dans le ribosome ?
À venir
302
Où se lient les ARNm sur le ribosome ?
À venir
303
Quelle est la différence entre les ribosomes libres et ceux liés au réticulum endoplasmique ?
À venir
304
Quel est le codon d’initiation le plus fréquent ?
À venir
305
Qu’est-ce que la séquence Shine-Dalgarno et quel est son rôle chez les procaryotes ?
À venir
306
Quelle est la fonction de la séquence Kozak chez les eucaryotes ?
À venir
307
Quels sont les facteurs d’initiation impliqués chez les eucaryotes et leur rôle principal ?
À venir
308
Comment la structure circulaire de l’ARNm eucaryote facilite-t-elle la traduction ?
À venir
309
Quelles sont les trois étapes principales de l’élongation ?
À venir
310
Quel est le rôle du facteur EF-Tu (procaryotes) ou EF1 (eucaryotes) ?
À venir
311
Qu’est-ce que l’activité peptidyl-transférase et quel est son rôle dans l’élongation ?
À venir
312
Quelle est la fonction du facteur EF-G (procaryotes) ou EF2 (eucaryotes) ?
À venir
313
Comment la translocation du ribosome permet-elle l’avancement de la traduction ?
À venir
314
Quels sont les trois codons stop de la traduction ?
À venir
315
Quels sont les facteurs de libération impliqués dans la terminaison chez les procaryotes et les eucaryotes ?
À venir
316
Comment l’hydrolyse du GTP est-elle impliquée dans la terminaison ?
À venir
317
Que se passe-t-il une fois la protéine libérée du ribosome ?
À venir
318
Quelle est la vitesse moyenne de traduction chez les procaryotes et les eucaryotes ?
À venir
319
Quel est le taux d’erreur dans la traduction et pourquoi est-il important
À venir
320
Combien de liaisons phosphates sont consommées pour ajouter un acide aminé à une chaîne polypeptidique ?
À venir
321
Quels sont les effets d’une mutation dans le cadre de lecture sur la traduction ?
À venir
322
Comment les antibiotiques peuvent-ils cibler la traduction bactérienne sans affecter les cellules humaines ?
À venir
323
Quel est l’impact des ARNm non-sens sur la traduction et comment sont-ils dégradés ?
À venir
