extra cours 2 Flashcards
(104 cards)
1
Q
c’est qui le cerveau de la cellule??
A
C’est la membrane et non le noyau (le noyau c’est un organe reproducteur)
2
Q
Ordre fonctionnenemtn (photo)
A
3
Q
de quoi est composé un nucléotide ? et c’est quoi nucléoside??
A
- Sucre
- Base
- Phosphate
(la différence est que le side n’a pas de phosphate)
(les nucléosides finissent en side et les nucléotides finissent en late
4
Q
différence entre structure ARN et ADN
A
ARN: son sucre c’est un ribose (donc un OH)
ADN: son sucre c’est un désoxyribose (donc un H sur 2e carbone)
5
Q
il y a 2 grandes types de bases qu’elles sont telles?
A
Purines: Purine, Adénine et Guanine
Pyrimidine: Pyrimidine, cytosine, Uracil et Thymine.
6
Q
Lien bN glycosidique
c’est quoi avec chaque différente type de base (2)
A
N9 de la purine et C1 ’ du sucre
N1 de la pyrimidine et C1 ’ du sucre
(il va attacher la base azoté au sucre
7
Q
Liaison phospho-anhydride caractéristiques??
Lien phospho-ester caractéristiques??
A
- Riche en énergie
- entre 2 P
- attahce phosphate au sucre
C-O-C
(entre un acide nucléique et un autre c’est une liaison phospho-ester)
8
Q
Composition de l’ADN et ARN
A
l’adénine, la thymine, la guanine et la cytosine : A, T, G, C.
Uracile (U) remplace Thymine pour ARN
9
Q
Différence entre liaison de C-G et A-T
A
C-G a 3 liaisons hydrogènes
A-T a 2 liaisons hydrogènes
10
Q
Un brin commence trjs d’une facon et fini trjs d’une facon?
A
Commence par un 5’ phosphate et fini par 3’ OH
11
Q
caractéristique avec les brins (4)
A
c’est trjs purine et pérymédine ensemble jamais deux pareilles
les bases sont perpendicualire a l’axe de l’hélice
lecture de ADN
5’ vers 3’
(succession de phosphore et des sucres les cotés (verticale)
les base se sont les barreaux (horizontale), elles sont empilées
(la grande gouttière et la petite gouttière tourne constamment))
12
Q
Forces stabilisants la double hélice
A
p Forces hydrophobes (bases au centre)
p Forces de Van de Waals entre les bases
(empilement)
p Liaisons hydrogènes entre les bases
complémentaires
p Interactions électrostatiques entre les
groupes phosphates et Mg ou protéines
cationiques
13
Q
En solution l ’ADN bicaténaire
est plus stable que l ’ADN monocaténaire vrai ou faux?
A
Vrai
14
Q
Def Dénaturation
A
= détorsion complète d ’une
double hélice suivie de la séparation des 2
brins
15
Q
Il y a 2 types de dénaturants
A
In vivo: réplication ou transcription
In vitro
-Augmentationde la température -> désappariement des bases
§ Tm = T où [ADNdb] = [ADNsb]
ou
- agents chaotropiques: urée, chlorure de guanidinium
16
Q
Parlons du graphique de l’étude de l’aborsbance de l’ADN
A
plus tu es a droite la température de fusion doit etre plus élever pour séparer les bases
(les bases aminées se séparents à cause que les ponts disulfures se séparent)
et lorsque les bases se séparent l’aborbance va augmenter
17
Q
Il y a combien de conformation de l’ADN. et expliquée moi cela
A
3 types:
ADN a
ADN b: on tordu encore plus l’ADN B donc il n’a pu bcp de différence e3ntre le grand et le petit sillon, plus difficile de lire les bases
ADN z: dans la conformation Z, on a détouister, de maneier a faire apparretre plus les bases, donc plus facile de lire les bases
18
Q
quels sont les 3 types d’ADN
A
p ADN génomique
p ADN mitochondrial
p ADN chloroplaste
19
Q
les 4 principaux ARN
A
n ARNr (80%) (ribosomal)
n ARNt (15 %) (transfert)
n ARNm (3 %) (messager)
n snRNA (activités catalytiques, maturations des grands
ARN)
20
Q
quel sont les stades de compression?
A
- ADN double hélice
- Le coliier de perle (chromatine forme
- Le Solénoide (6 nucléosomes par tour)
- Boucles de chromatine (Loupes) (50 tours par loup)
- Miniband (18 loupes
- Chromosome (des miniband stacker)
(4er: ADN à l’interphase(on peut lire l’info dans ces 4 phases pas aprèes))
(5et6: ADN chromosomique)
21
Q
Le collier de perle est composé de quoi??
A
Histone + ADN = nucléosomes
(p Types d ’histones: H1, H2A, H2B, H3 et H4
p protéines basiques riches en K (lysine) et R (arginine)
p Séquence en aa très bien conservée )
22
Q
Un coeur de nucléosome est composé de combien de pb histones??
A
146
(+54pbs + H1)
23
Q
c’est quoi le solénoide?
A
C’est un enroulement sur eux même pour faire de la chromatide de 30 nanomètre
(chromatine (Flemming))
24
Q
C’est quoi Boucles de chromatine?
A
- ILs sont associées aux protéines non-histoniques
Enroule encore plus la chromatine3
(2000 boucles/chromosome)
25
Vrai ou faux que l'ADN des bactéries et des archéobactéries est associées à des protéines non histoniques?
Vrai
26
photo de l'enroulement (juste voir)
27
Ordre de l'information comment elle change chez les eucaryotes
1. Réplication
2. Transcription
3. Traduction
28
La réplication se fait avec de l'ADN... chez E.coli et Eucaryote
ADN chromosomique chez E.coli
ADN génomique chez eucaryote
29
qui réplique ADN??
ADN polymérase
30
Quelques carractéristiques de la réplication de l'ADN
p Réplication semi-conservative (1 brin nouveau et 1 vieux
p Réplication par machinerie protéique
-Réplisome, Splicosome, Ribosome, Protéasome
p Mécanisme universel de la réplication
(enzymes différentes)
p Réplication rapide et « fidèle) mécanisme qui a de la correction qui s'assure de pas faire de dommage
31
c'est quoi un réplisome
Un complexe multiprotéine qui permet la réplication
32
Si on regarde la réplication chez l'ADN chromosomique chez e.coli donnez moi des caractéristiques svp
Réplication bidirectionnelle
-20-30 min réplication
- 1000 paires de bases par seconde
33
Il a 3 enzymes pour la réplication
34
ADN polymérase est processive ou distributive?
processive: elle va trjs une fois qu'elle c'est former rester autour de l'ADN rester la et va avancer
(((distributive: (enzyme produit le produit qui va se détacher par la suite)
35
dite moi ils servent a quoi chaque sous-unité de l'ADN poly 3
Alpha( activtié polymérase = synthèse)
E ( 3'--5' exonucléase = correction)
0 (active sous unité E)
36
comment fonctionne la réplication?
ADN pol 3: - bouge sur le brin matrice du sens 3'---5'
- allonge brin complémentaire dans sens 5'--3' (forme le nouveau brin 5'---3' en d'autre mot)
37
ADN polymérase 1 qu'est-ce qui fait?
Propriétés enzymatiques de l’ADN pol I
-activité exonucléase 5 ’- 3 ’
(élimination de l ’amorce
d’ARN)
-activité exonucléase 3 ’ - 5 ’
(lecture d’épreuve), c,rest dans le sens inverse pour vérifier s'il y a des erreurs
-activité polymérase 5 ’ - 3 ’
(synthèse d’ADN)
38
qui qui fait la liaison entre les fragments d'okasaki
ADN Ligase
39
Conditions de fonctionnement de l ’ADN
ligase
n un 3 ’OH-ADN
n un 5 ’P-ADN
n de l ’énergie (ATP chez Eucaryotes et
bactériophages; NAD+ chez bactéries
40
les topoïsomérases font quoi??
Détorsion
On appelle cela la Gyrase
41
Hélicase fait quoi?
sépare les brins ADN
42
SSB ou protéine se fixant sur le brin
monocaténaire empecche quoi??
empêche l ’ADN de se
réapparier
43
Propriétés des SSB
n fixation coopérative (des qu'il a en 1 qui est lier ses plus faciles pour les autre de se lier)
n tétramères (4 monomériques)
n recouvrent 32 nts (sur 1 brin monocaténaire)
44
Lenteur de la réplication
Les histones qui
restent fixés à l ’ADN pendant la
réplication
45
quels sont les conséquences du mutation chez un unicellulaire et un pluricellulaire
Chez un unicellulaire
- mutation transmise à la descendance
- destruction d ’un gène vital peut entraîner la mort de l’organisme
Chez un pluricellulaire
- mutation d ’un gène n ’est pas transmise à la descendance sauf si elle touche le génome d ’une cellule germinale
- destruction d ’un gène peut entraîner
une tumeur
une perte de fonction avec mort cellulaire
46
Xéroderma pigmentosium
p maladie autosomale récessive
p Déficience de la photolyase
p cause des érythèmes
§ tâches de pigmentation de la peau puis sa
sécheresse
§ atrophie de la peau
§ photophobie
§ tumeurs cutanées malignes => mort
47
Les différent types de modification chimique.:
1.Méthylation
2.Désamination
3.Dépurination
4.Dépyrimidination
5.Agents intercalaires (bromure d ’éthidium,
acridine orange, actinomycine D)
1. ajoute CH3
2. enleve NH3
3. enleve purine (A et G)
4. enleve pyrimidine (T et C)
5. déformation de la double hélice (vont s'intercaler entre les bases)
48
Différent types de genes
p Gènes d ’entretien
n codent pour ARNr, ARNt, protéines via les
ARNm
p Gènes ne s ’exprimant que dans des
circonstances particulières
n ex.: gènes de division cellulaire, gènes de
l ’embryogenèse
p Gènes cellules spécifiques
n ex.: gène de l ’insuline, des Ig
49
queue poly A et la coiffe au 5' servent a quoi?
Queue de poly A (sa vient agumetner la stabilité de l'ARNm, pour ne pas etre dégrader)
Coiffe: empeche la dégradation
50
Chez procaryote ou eucaryote que la transcription et traduction se passe en meme temps?
Procaryote
(car eucaryote nos ribosomes son dans le cytoplasme ou RE donc fau sortir du noyau)
51
une zome promotrice sa sert a quoi?
zone promotrice est la pour réuler la
transcription du gene il n'est pas transcrip
52
ARN polymérase lors de la transcription a plusieurs sous-unités qu'est-ce qu'ils font: (chez E.coli, procaryote)
a
b ’:
b:
sigma:
omega:
a: apparaît essentiel pour l ’assemblage de
l ’enzyme et pour son activation par les
protéines de régulation
b ’: fixe l ’enzyme à l ’ADN
b: lie les NTP et interagit avec sigma (vien fiare de sliaison diester)
sigma: initie la transcription, il quittera
l ’holoenzyme une fois celle-ci fixée à
l ’ADN
omega: vien vérouiller le tout
53
NTP c'est quoi?
Nucléotide triphosphate
54
Différent ARN poly chez eucaryote?
-ARN pol I: transcription des grands ARNr
-ARN pol II: transcription des ARNm
-ARN pol III: transcription des ARNt et des
petits ARNr
55
Comparaison entre ARN pol et ADN pol
56
Processus de la transcription
4 étapes
p Fixation de l ’ARN polymérase au site
promoteur
p Initiation de la polymérisation
p Élongation de la transcription
p Terminaison de la transcription
57
un facteur de transcription est sigma sa fonctionne comment&??
Il va servir à indiquer où est le promoteur et des que l'ARN poly est fixer il va s'en aller en chine
58
LA différence entre E.coli et eucaryote dans le séquence promotrice
p Opéron chez E.coli: un promoteur mais plusieurs
séquences codantes
p Chez Eucaryotes: un promoteur pour une
séquence codante
59
Évolution ontogénique des diverses
chaînes de globine
Avant la naissance il avait bcp de Gamma peut de Beta et apres la naissacne ca s'inverse on retrouve bcp de beta et peut de gamma
60
Si promoteru fort cela attire bcp de facteur de transcription donc augmetne le taux de transcription
(vice verse si il est plus petit, faibel)
61
la rifampicine empeche quoi?
LA rifamycine empeche quoi?
empeche la translocation donc l'avancement
Se lie a la sous unité B et empêche l'entré du premier nts au site d'initiation
(ces deux molécules
n ’inhibent pas les ARN pol
des eucaryotes
n Ces molécules sont utilisées
pour le traitement de la
tuberculose et des infections
à Gram +
62
apres l'initiation, il y a l'élongation qu'est-ce ce qu'il se passe?
Il continue la polymérisation, alors le sigame quitte l'ARN pol et le Nus A arrive.
Nus A (comme crochet top gun)
63
Les topoisomérases sont suiter ou et servent a quoi?
Les topoisomérases précèdent et suivent
les polymérases afin d ’éliminer les super
enroulements
(positive en avnat, negatif en arriere)
64
Apres l'élongation, on a la teminaison de la transcription, c'est quoi?
C'est a la fin de ta polymérisation pour détacher ton ARN polymérase de ton ADN, il a 2 mécanisem le Nus A Et Rho
Séquence du terminateurs (site de
terminaison)
- riche en CG (=> sites de pauses (rôle de
Nus A, facteur de terminaison)) suivie
d ’une séquence riche en A
- sites palindromiques => formation de
structures en épingle à cheveux qui
déstabilisent l ’hybride ARN-ADN
- 1er mécanisme (+ fréquent) à l ’aide des terminateurs à « épingle à
cheveux »
- 2ème mécanisme (- fréquent) à l ’aide de rho (r) (hélicase ATP
dépendante
65
la facteur rho fait quoi lui?
IL va se mettre en 5' et va galoper,galloper galloper jusqua atteindre l'ARN polymerase et c'est se moment que tout se disloque
66
Il a différent type de modulation de la transcription voici 4:
- Répression d'un promoteur fort par répresseur (réprimer un promoteur)
- Activation d'un promoteur faible par un activatuer (activateur d'un promoteur)
- Mécanisme d'activation (d'induction ) de la transcription (active)
- Mécanisme de répression de la transcription (réprime)
67
c'est quoi le probleeme avec la tryptophane
quand on a du tryptophane on doit l'inhiber mais lorsqu'elle n'est pas la on doit la produire
68
le répresseur Lac fonctionne comment?
Il faut avoir du lactose sinon la protéine alostériaue va venir se fixer a l'opérateur. donc sa va pas fonctionner.
Le lactose va empecher le represseur venir sur l'opérateur donc sa va fonctionner
69
PArlez moi de L,oépron lactose comment il fonctionne avec le glucose et lactose
70
Il a plusieurs types de remaniements de transcrits primaires
et leur buts
p Soustraction de nucléotides
p Addition de nucléotides
p Modifications covalente de certaines bases
---
-Rendre les ARN plus stables, les protéger
contre les nucléases
- Rendre les ARN plus aptes à remplir leur
rôle biologique
71
différence entre ARNr procaryotes et eucaryotes
72
différence entre la maturations des ARNm des procaryotes et des eucaryotes
73
qui qui ajoute la coiffe en 5'
et la queue de poly A
- guanylyltransférase
- polyApolymérase
74
c'est quoi l'épissage des introns dans le noyau?
c'est de garder uniquement les exons
75
deux mécanismes d'épissages
1. épissage en lasso
2. épissage par un spliceosome (ribonucléoprotéine)
76
comment on utilise ARNm pour combattre le cancer?
On va repérer les protéines a la surface d'une tumeur et sur la protéine on va chercher la gene (la protéine qui cause se cancer), on va synthétiser ARNm et on va le mettre en contact avec une cellule. On injecte le tout dans le sang de la personne pour stimuler une réponse immunitaire (pour produire des protéines) et ils vont essayer de détruire ces cellules car on voit c'est étranger.
77
comment l'ARNm dans les vaccins fonctionne?
1. Une séquence de la ADN protéine spike est copier.
2. ADN est copier en ARNm
3. ARNm est encapsuler dans lipid
4. Vaccin injecter dans un muscles
5. dans la cellule, le ARNm est translated en antigene
6. Le systmem immunitaire créer nouvelle protéine spike qui va aller combattre cokme un anticprs
78
Katalin Kariko et Drew Weissman on fait quoi??
on modifier les bases nucléosidiques se qui empeche d'avori une réponse du systeme imminutaire qui lance un attcque inflammatoire parfois contre 'ARNm fabriquer en lab
(ils ont stabiliser ARNm qu'il injecte)
79
Le vaccin de Pfizer et BioNTech était -il pure? si non qu'est-ce qu'il avait de pas correct?
Non il n'est pas pure, il avait de l'ADN dedans.
80
définition d'un codon?
3 nucléotides qui codent pour
1 ac. Aminé (pas d ’ambiguïté)
81
Il a combien de codon pour faire des AA
Il y a en 64 mais en réalité juste 61 font des protéines car 3 sont des protéine sstop
82
combien de cadre de lecture nous avons??
3 cadres de lecture donc cela veut dire qu'on peut avoir 3 traductions possible pour chaque brin
83
encore ici quel est le sens de lecture et traduction??
On lit 3'--5'
traduit 5'--3'
84
Propriétés du code génétique
Code génétique est « Universel »
-NB: exceptions
-Ancêtre commun (2 milliards d ’années)
Code génétique est dégénéré sauf pour Trp et Met
Les codons avec une pyrimidine en position 2 codent
généralement pour des aa hydrophobes
Ponctuation du code génétique
Les 2 premiers nucléotides suffisent à préciser un aa
85
le AA va se fixer où sur le ARNt
sur la tige acceptrice en 3': CCA
86
structure générale des ARNt (2D) photo
87
a quoii sert-il l'aminoacyl-ARNt synthétase
-catalyse l'addition d'un aa à la molécule d'ARNt (recconait son aa spécifique puis l'Active, lie l'aa activé à son ARNt
- peut corriger les erreurs
88
Pour chaque aa il a combien d'aminoacyl-ARNt synthétase et de ARNt isoaccpeteurs
Un seul aminoacyl-ARNt synthétase pour chaque aa, meme si plusieurs ARNt isoaccpteurs
89
les étapes d'activation de l'aminoacyl-ARNt synthétase
Activité en 2 étapes
-activation de l ’aa
aa + ATP -> amino acyl-adénylate + PPi
-formation de l ’amino acyl-ARNt
amino acyl-adénylate + ARNt -> 3 ’aminoacyl-ARNt + AMP
90
-Il a plus de ribosome chez e.coli ou eucaryotes
- Le nombre de gene codant pour les ARNr
- Un polyribosome fait quoi, pour chaque ARNm peut traduire cb fois
- structure ribosome (2)
-Nombre de ribosomes
E.coli: 20 000/cell
Eucaryote:2 300 000/cell
-Nombre de gènes codant pour les ARNr:
100
-Polyribosome (polysome)
chaque ARNm peut être traduit 30 fois
-Structure d ’un ribosome
tunnel dans la grosse sous-unité
Ribosomes des mito et chloroplastes similaires ou
procaryotes (origine procaryotique)
91
La structure des ribosomes (photo) dite moi la gross et petite unités cb de S
grosse unité: main avec 3 doigts
petite unité: point avec 1 doigt
92
Sure un ribosome il a 3 sites à quoi servent -ils
Site A: va associer amino acid avec ARNt (entrée de l'ARNt-aminoacylée)
Site P: aosscier le peptide avec le arn (ancrage de la chaine polypeptidique)
Site E: exit
93
les 3 étapes de la traduction
Les étapes de la traduction
p Initiation de la traduction
n assemblage du complexe de traduction autour
du 1er codon
p Élongation de la traduction
n synthèse protéique (forme liaison peptidique)
p Terminaison de la traduction
n dislocation du complexe de la traduction suite
à la présence d ’un « codon stop »
94
les facteurs d'initiation de la traduction
p Chez les eucaryotes
n eIF1-8
p Chez les procaryotes
n IF1
p s ’attache à la sous-unité 30 S
p amplifie les effets de IF 2 et IF3
n IF2
p sélectionne l ’ARNti et repousse les autres
aminoacyl-ARNt
p porte un site fixateur pour le GTP
n IF3
p se fixe à la petite sous-unité ribosomique et
empêche la fixation de la grosse sous-unité
p aligne fMet-ARNtmet sur le site P
95
au dbéut on commence avec quoi lors de latraduction?
le +1 avec le codon AUG
96
au final on utilise cb d'ATP dans élongation??
4 ATP
97
EF-Ts et EF-Tu et EFG sert a quoi??
EF-Ts: va servir à éliminer le GDP (libération)
EF-Tu: ajouter un GTP (fixe) (forme le complexe ternaire sur le site A)
EFG: fixe la GTP sur ribosome et l'hydroliser
98
quel enzyme va prendre les peptides adjecanet spour les mmettre par dessus le novueau au site A?
Peptidyl transférase (c'est elle qui fait les liaisons peptidiques)
99
Les étapes qu'il va arriver avec le EFG a fin:
p Fixation de EF-G*GTP sur le ribosome
p Élimination de ARNt du site E
p Translocation du site A au site P
p Hydrolyse du GTP
p Libération de EF-G*GDP
p Recommence un autre cycle d ’élongation
100
la vitesse est plus vite pour la transcription ou traduction?
Transcription
101
la terminaison de la tradcution (dislocation du complexe de traduction) a 3 facteurs de largage qu'elles sont et font quoi?
-RF1 reconnaît UAA et UAG
-RF2 reconnaît UAA et UGA
-RF3 fixe GTP et augmente efficacité de RF1 et
RF2
102
étape du relarge dans la traductuon
p Fixation de RF3*GTP-RF1 ou 2 sur site A
p Hydrolyse de la liaison ester peptidyl-ARNt
p Relargage du peptide néoformé
p Hydrolyse du GTP
p Dislocation du complexe de traduction
103
quel codon font Stop
et qui commence
UAA, UAG et UGA
AUG
104
En conclusion, pour chaque incorporation d'aa on fait cb de GTP et ATP
- 2 ATP pour l ’activation de l ’aa
- 2 GTP pour l ’enchaînement de cet aa
(donc on utilise au total 4 ATP)
c'est le EFTU et EFTG qui utilise 1 ATP chaque
