Fall 11 Flashcards Preview

K1 GNM > Fall 11 > Flashcards

Flashcards in Fall 11 Deck (21)
Loading flashcards...
1
Q

Vad är en exergon reaktion?

A

Reaktionen sker spontant och avger energi (negativt delta G)

2
Q

Vad är en endergon reaktion?

A

Rreaktionen sker icke spontant och åtgår energi (+ delta G)

3
Q

Vad är de två viktiga stegen i katabolism av aminosyror?

A
  1. Degrationen av aminosyror genom borttagning av a-amino gruppen via transaminering -> vi får en ketosyra som sedan går vidare i ex citronsyracykeln
  2. Nedbrytning av resterande kolskelett
4
Q

Hur tillverkar icke-essentiella aminosyror?

A

Icke-essentiella syntetiseras från “deltagare” i metabolism, eller i fallet med cystin och tyrosin från essentiella aminosyror

Ex syntetiseras från A-ketosyror

5
Q

Vad är glukogena aminosyror?

A

Katabolism av dessa ger pyruvat eller en annan beståndsdel av citronsyracykeln
Dessa beståndsdelar är substrat för glukoneogenes och kan därför ge glukos eller glukogen i levern/ musklerna

6
Q

Vad är ketogena aminosyror?

A

Katabolism av dessa ger acetoacetate eller någon av dess föregångare (acetyl CoA eller acetoacetyl CoA)

Katabolism av dessa ger acetoacetate eller någon av dess föregångare (acetyl CoA eller acetoacetyl CoA)

7
Q

Vad är “protein turnover”?

A

De flesta proteiner i kroppen byts konstant ut mot nya genom degradation (400g varje dag), exempelvis felveckade och onödiga proteiner
Detta sker genom protein turnover

8
Q

Hur sker selektiv nedbrytning av proteineR?

A

Selektiv nedbrytning sker främst med ubiquitin-proteasomer
Ubiquitin, signal protein, signalerar vilka proteiner som ska brytas ned av den cytostoliska proteasomen som fungerar som en avfallskvarn
Processen är beroende av ATP
Produkten blir peptidfragment som sedan degraderas till aminosyror i cytosolen

9
Q

Vad finns det för interaktioner mellan enzym och substrat?

A

Exempelvis Etanol i ADH

Hydrofoba interaktioner mellan etanols polära kolkedja och aminosyror med opolära R-grupper

Vätebindningar mellan etanols hydroxylgrupp och aminosyror med polära R-grupper

10
Q

När skapas bindningsytan?

A

Bindningsytan skapas när proteinet veckas

11
Q

Vad gör veckningen för enzymets funktion?

A

Håller vattnet utanför bindningsytan. Vatten konkurrerar med vätebindningar och elektrostatiska interaktioner

12
Q

Vad innebär det med positivt delta G?

A

Produkterna har större energiinnehåll än reaktanterna

13
Q

Vad innebär det med negativt delta G?

A

Reaktanterna har större energiinnehåll än produkterna

14
Q

Vad innebär det med neutralt delta G?

A

Reaktanterna är i jämvikt

15
Q

Vad beror delta G egentligen på?

A

Koncentrationerna av reaktanterna och produkterna

16
Q

Vad är formeln för fri energi?

A

Delta G = RT ln Q - RT ln Keq

Och Q = [Produkter]/[Reaktanter]

17
Q

Om Q är större än K vad är delta G då?

A

Positivt

18
Q

Vad beskriver Km?

A

Km beskriver hur bra substratet binder in (strukturen av enzymet) och därmed hur bra/snabbt enzymet är
Detta heter affinitet
Lägre Km är bättre enzym (högre affinitet)

19
Q

Vad gör enzymer?

A

Enzymer ger en alternativ reaktionsväg som sänker energibarriären
Det vill säga ger en lägre aktiveringsenergi genom att stabilisera transitionstillståndet
Enzymet gör att reaktanterna kommer nära varandra

Enzymets bindningsyta skapas genom att proteinet veckar sig och skapar en hydrofobmiljö som gör att svaga vätebindningar kan agera
Den aktiva ytan på enzymet förskjuter elektroner i reaktanterna så att bindningar försvagas och nya kan uppstå
Metalljoner och vitaminer kompletterar aminosyrorna i aktiva ytan

Enzymer ändrar inte delta G, och ändrar därför inte jämvikten, bara hur fort jämvikten nås

20
Q

Hur hittar enzymer rätt?

A

Diffusion och spontana kollisioner
Specifik passform mellan enzym och substrat
Kemisk bindning med hög precession

21
Q

Vilka faktorer påverkar enzymet?

A

Koncentration

Temperatur
Ökar reaktionshastigheten vid temperaturökning under låga temperaturer
Ökar antalet molekyler som har tillräckligt med energi för att komma över energibarriären att reagera
Minskar reaktionshastigheten vid temperaturökning under höga temperaturer
Enzymer denaturerar vilket sänker reaktionshastigheten
Kroppens enzymer arbetar bäst mellan 35-40 grader

PH
Lågt pH
Ökar hastigheten genom att jonisera den aktiva ytan, ex pepsin som kräver lågt pH för att fungera
Minskar hastigheten genom att enzymet denaturerar, ex trypsin och alkaline phosphatase
Högt pH
Minskar den katalytiska aktiviteten för att reaktionen kräver att aminogruppen är i den protoniserade formen –NH3+
Vid alkaniskt pH är denna grupp deprotonated och hastigheten för reaktionen går därmed ned