Föreläsning 12: Biokemi: aminosyra, protein

Question 1

Aminosyra funktion, antal och grupper

Answer 1

Viktig typ av biomolekyl, bygger upp proteiner och styr proteinets funktion
Finns 20 olika aminosyror som delas in efter deras polaritet och egenskaper
- Opolära aminosyror: plusladdning tar ut minusladdning
- Polär neutrala: poläritet i molekylen tack vare R-gruppen, OH ger polära egenskaper men plus tar ut minus
- Polär syra: fler minus är plusladdningar
- Polär basisk: fler plus än minusladdningar

Question 2

Aminosyra generell formel

Answer 2

• ett alfakol
• en amingrupp NH3
• en karboxylgrupp
• ett ensamt väte
  två aminosyror binds ihop med peptidbindning

Question 3

Peptidbindning

Answer 3

Sättet aminosyror binds ihop, Kolet C i karboxylbindningen binder med kvävet N från aminogruppen, och samtidigt bildas H2O då ett varsitt H tas från N och C samt ett O från Karboxylgruppen

Question 4

N- terminal och C-terminal

Answer 4

N- terminal den sidan av sammankopplade aminosyror där den obundna amingruppern sitter (NH3)

C-terminal den sidan av sammankopplade aminosyror där den obundna karboxylgruppen sitter

Question 5

R-gruppen/ sidokedja viktig eftersom ?

Answer 5

Viktig eftersom den bestämmer proteinets funktion och ger dess egenskapr, t.ex om aminosyran är hydrofob eller hydrofil ges av R-gruppen.

Question 6

Hydrofoba effekten

Answer 6

Driver och påverkar hur proteinets rymdstruktur ser ut, dvs om en aminosyra är hydrofob finns denna långt in i molekylen för att komma bort från vatten. Hydrofoba effekten är den effekt som R-gruppen har när det gäller hydrofil/hydrofob aminosyra

Question 7

Primärstruktur

Answer 7

Vilka aminosyror och i vilken ordning dessa struktureras. Viktigt eftersom detta bestämmer vilka protein/peptider som bildas då protein bildas efter aminosyrasekvensen

Question 8

Sekundärstruktur

Answer 8

Hur primärstrukturen formar sig( hur aminosyrasekvensen formar sig), kan vara i alfahelix(spiral) eller B-flak(platt)

Inom dessa finns flera bindningar som stabiliserar proteinets struktur:
Vätebindningar
Jonföreningar
Polär kovalenta
Svavelbryggor
Van der Waals

Question 9

Tetriärstruktur

Answer 9

Hur sekundärstrukturernas rymdstruktur ser ut, hur a-helix och B-flak sitter/binds ihop

Question 10

Kvartärstruktur

Answer 10

Subenheter av a-helix och B-flak

Question 11

Denaturering

Answer 11

Rymdstrukturen( proteinets bekväma struktur) bryts. Kan ske genom
- ph-förändring
- värmetillförsel
- ändring av lösningsmedel
kan vara reversibla(kan gå tillbaka) eller irreversibla(går inte att få tillbaka)

Question 12

Funktioner protein kan ha

Answer 12

Ex

• muskelprotein (aktin och myocin)
• stöd/strukturprotein (kollagen)
• receptorer (finns i cellmembranet)
• enzymer (laktas)
• transportprotein (kanalprotein)

Question 13

Enzymer

Answer 13

Biologisk katalysator. Underlättar kemisk reaktion utan att själv förbrukas genom att sänka aktiveringsenergin

Enzymer har aktiva säten, där substrat kan kopplas och där bildas produkt = där katalysen sker