Generalidades proteínas/aminoácidos/enzimas

Question 1

Composición de un aminoácido

Answer 1

• Carbono alfa (quiral)
• Grupo amino
• Grupo carboxilo
• Grupo R

Question 2

¿Cuántos aminoácidos están codificados en el código genético?

Answer 2

22

Question 3

Aminoácidos no polares, grupo R alifático

Answer 3

• Glicina
• Alanina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Metionina

Question 4

Aminoácidos polares, grupo R con/sin carga

Answer 4

• Serina
• Treonina
• Cisteína
• Prolina
• Asparagina
• Glutamina

Question 5

Aminoácidos, grupo R con carga positiva

Answer 5

• Lisina
• Arginina
• Histidina

Question 6

Aminoácidos con grupo R aromático

Answer 6

• Fenilalanina
• Triptófano
• Tirosina

Question 7

Aminoácidos, grupo R con carga negativa

Answer 7

• Aspartato
• Glutamato

Question 8

La arginina es precursor de:

Answer 8

• Urea
• Óxido nítrico
• Creatina

Question 9

La metionina es precursor de:

Answer 9

• SAM (S-adenosil metionina)
• Carnitina

Question 10

La Histidina es precursor de:

Answer 10

Histamina

Question 11

El glutamato es precursor de:

Answer 11

• GABA
• Glutatión

Question 12

La fenilalanina es precursor de:

Answer 12

Tirosina –> Tiroxina
–> DOPA –> Melanina

Question 13

El triptófano es precursor de:

Answer 13

• Niacina
• Serotonina –> Melatonina

Question 14

La glicina es precursor de:

Answer 14

• Porfirina –> Hemo

Question 15

Aminoácidos utilizados para crear purinas

Answer 15

• Glutamina
• Aspartato
• Glicina

Question 16

Aminoácidos utilizados para crear pirimidinas

Answer 16

• Glutamina
• Aspartato

Question 17

Aminoácido único en el cual el grupo R también está unido al grupo amino, formando una estructura de anillo que provoca torceduras estructurales en las cadenas polipeptídicas

Answer 17

Prolina

Question 18

La transaminación de la alanina produce:

Answer 18

Piruvato

Question 19

Único aminoácido aquiral

Answer 19

Glicina

Question 20

Los aminoácidos hidrofílicos (serina, treonina, asparagina, glutamina) son capaces de formar enlaces de ________________ con sus cadenas laterales

Answer 20

Puentes de hidrógeno

Question 21

Aminoácidos que contienen sulfuro:

Answer 21

• Cisteína
• Metionina

Question 22

Únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos

Answer 22

• Lisina
• Leucina

Question 23

¿Qué es una transaminación?

Answer 23

Interconvierten pares de α-aminoácidos y α-cetoácidos. El grupo amino se transfiere desde el aminoácido al α-cetoácido, y así el α-cetoácido se convierte en aminoácido

Question 24

¿Qué le pasa al glutamato en la siguiente reacción?

Oxaloacetate + Glutamate ↔ aspartate + α-ketoglutarate

Answer 24

Desaminación oxidación
*La Glutamato DH le quita el grupo amino y le agrega un O proveniente de agua

Question 25

¿Qué cofactor es necesario para esta reacción? Pyruvate → alanine

Answer 25

Vitamina B6

Question 26

La siguiente es una reacción de: Aspartate + α-ketoglutarate ↔ Oxaloacetate + Glutamate

Answer 26

Transaminación

Question 27

Amino ácido que transporta amoniaco del músculo esquelético al hígado

Answer 27

Alanina

Question 28

Enlace peptídico

Answer 28

Rx. de condensación entre grupo amino de un aa y el carboxilo de otro aa

Question 29

Secuencia de aminoácidos

Answer 29

Estructura primaria de proteínas

Question 30

Formación de beta-lámina plegada o alfa-hélice mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.

Answer 30

Estructura secundaria de proteínas

Question 31

Plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (R); a partir de aquí ya pueden tener acción metabólica

Answer 31

Estructura terciaria de proteínas

Question 32

Interacciones que se llevan a cabo entre las cadenas laterales en la estructura terciaria

Answer 32

- Puentes de hidrógeno - Enlaces iónicos - Interacciones dipolo-dipolo - Fuerzas de dispersión de - - London - Fuerzas de Van Der Waals - Puentes disulfuro

Question 33

Estructuras terciarias plegadas

Answer 33

Estructura cuaternaria de proteínas

Question 34

Modelo enzimático que implica una interacción altamente específica y no cambia la forma de la molécula

Answer 34

Modelo llave-cerradura

Question 35

Modelo enzimático flexible que permite una interacción incluso si la forma inicial de la molécula no encaja perfectamente, pueden ocurrir cambios conformacionales en la molécula para adaptarse mejor al sitio de unión

Answer 35

Modelo del ajuste inducido

Question 36

Parte de la enzima donde se une el sustrato (aquí es donde sucede la "acción" catalítica)

Answer 36

Sitio activo

Question 37

Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catálisis de una reacción

Answer 37

Coenzima

Question 38

Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador (Fe2+, Mg2+, Ca2+)

Answer 38

Cofactor

Question 39

Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima

Answer 39

Apoenzima (apoproteína)

Question 40

Enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor

Answer 40

Holoenzima

Question 41

Participan en la reacción y son transformados sin ser regenerados (NAD+ a NADH)

Answer 41

Cosustratos

Question 42

Asociación estrecha entre la enzima y la coenzima, por la formación de enlaces covalentes. Ej: grupo hemo

Answer 42

Grupos prostéticos

Question 43

Factores que influyen en la actividad catalítica de las enzimas

Answer 43

- Temperatura (estructuras terciarias) - Cofactores - pH

Question 44

Dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos. Por lo tanto, compiten entre ellos para unirse en el centro activo

Answer 44

Inhibición competitiva *Gana el que esté en más alta concentración

Question 45

El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima

Answer 45

Inhibición acompetitiva *Cambia la estructura terciaria

Question 46

El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato

Answer 46

Inhibición mixta

Question 47

El inhibidor se une a un sitio alostérico en la enzima (diferente del sitio activo). Cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. Se regula a menudo por productos finales de una vía metabólica y puede controlar la velocidad de reacciones en cascada

Answer 47

Inhibición alostérica