glycoprotéines Flashcards
(43 cards)
Donnez différents type de modifications post-traductionnelles.
- Protéolyse,
- Acylation,
- Hydroxylation,
- Méthylation,
- Acétylation,
- Phosphorylation,
- liaison de cofacteur,
- blocage des extrémités,
- glycosylation.
Qu’est-ce la glycosylation ?
modification post‐traductionnelle : ajout covalent de sucres sur certains acides aminés
Où les sucres sont-ils souvent élaborés avant d’être ajoutés aux protéines dans le RE?
Dans le Golgi.
Quelle est la plage de pourcentage en glucides des glycoprotéines?
très variable, de 1% à 95%.
Où peut-on trouver des glycoprotéines?
À toutes les localisations.
Quelles sont les types de protéines qui sont presque toutes glycosylées?
Les protéines sécrétées ou associées aux membranes.
Qu’est-ce que la glycosylation d’une protéine peut modifier?
Ses fonctions de repliement, oligomérisation, stabilité, activité spécifique, etc.
Quels sont les trois manières de lier les protéines au sucres.
- liaison O‐glycosidique à chaînes latérales d’acides aminés hydroxylées
- liaison N‐glycosidique
- liaison au C‐terminal d’une protéine via une ancre glycosylphosphatidylinositol (ancre GPI)
Quels acides aminés sont impliqués dans la liaison O-glycosidique?
Sérine, thréonine et hydroxylysine.
Quelles sont les deux formes possibles du lien O-glycosidique?
α ou β.
Quel est le sucre généralement lié à l’acide aminé (o-glycosylation) ?
N-acétylgalactosamine
Quels autres sucres peuvent parfois être liés à l’acide aminé?
Mannose, galactose ou xylose
Quel type de résidu est impliqué dans la liaison N-glycosidique?
Résidu d’asparagine dans séquence Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr.
Quel sucre est lié à l’azote de l’amide de l’asparagine dans la liaison N-glycosidique?
N-acétylglucosamine.
Quel type de liaison lie la N-acétylglucosamine à l’azote de l’amide de l’asparagine?
Une liaison β.
Que fait et à quoi sert une ancre glycosylphosphatidylinositol (ancre GPI)
L’ancre GPI est essentielle pour fixer certaines protéines à la membrane cellulaire et pour les modifications de ces protéines par l’ajout de chaînes de sucres. L’ancrage GPI est attaché à l’extrémité C-terminale d’une protéine (où se trouve le groupe carboxyle (-COOH)).
Définition des protéoglycanes et éléments?
- Composants essentiels de la matrice extracellulaire.
- Longues chaines linéaires de polysaccharides liées de façon covalente à une protéine centrale
- Éléments de base : glycoaminoglycanes (GAG) (ou mucopolysaccharides) → unités de disaccharides répétées
Qu’est-ce qui compose les disaccharides des GAG?
- Sucre aminé (N-acétylglucosamine ou N-acétylgalactosamine) et acide uronique (D-glucoronate).
- présence de plein de charges négatives.
Qu’est-ce qui peut se lier à une même protéine protéoglycane?
- Plusieurs GAG de nature différente.
- plusieurs protéines servant de noyau central aux protéoglycanes → très grande variété de protéoglycanes
- formation de complexe (ex: agécane/acide hyaluronique)
Que sont les protéoglycanes?
Des structures rigides et encombrantes occupant un grand volume dans la matrice extracellulaire.
Pourquoi les protéoglycanes sont-ils très hydrophiles?
Ils absorbent une grande quantité d’eau et de cations hydratés, neutralisant ainsi leurs charges négatives et formant un gel.
Que se passe-t-il lorsque la pression est exercée sur le gel de protéoglycanes?
- L’eau (et les cations) sont en partie expulsés du gel, augmentant la densité de charges du polymère, ce qui empêche une compression supplémentaire grâce aux forces de répulsion électrostatique.
- explique la forte résistance aux forces e compression des cartilages des articulations du genoux.
Donnez la comparaison entre les protéoglycanes et les glycoprotéines plus simple.
- Protéoglycane: ont GAG, polysaccharides (environ 80 résidu), 95% en poids de sucres.
- Glycoprotéines plus simple: n’ont pas GAG, oligosaccharides (3à7 résidu), 1% à 60% de poids en sucres.
Les protéines glycosylées dans les glycoprotéines simple sont …
très hétérogène.
