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syst. resp. > Hb > Flashcards

Hb Flashcards

1
Q

comment est la solubilité de l’O2

A

faible donc peu de capacité de diffusion

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2
Q

quelles sont les deux protéines liant l’O2 chez l’homme ?

A

myoglobine et Hb

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3
Q

ou se trouve la myoglobine ?

A

dans les muscles

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4
Q

a quel endroit Mb est elle capable de lier O2 ?

A

fibres lentes aerobiques e type 1

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5
Q

la myoglobin transporte t elle l’O2?

A

NON, elle le stocke

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6
Q

de quel type est le cinétique de Mb ?

A

MM

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7
Q

comment s observer les difference de cinétique entre Hb et Mb ?

A

au niveau des enzymes,difference de cinétique liées a la structure

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8
Q

comment s explique la difference de cinetique entre Hb et Mb ?

A

Mb n a pas de structure quaternaire car composée d une seule chaine d aa
Hb quaternaire car 4 chaines d aa

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9
Q

que traduit le taux de saturation Hb et Mb ?

A

fraction de sites occupés par l’O2

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10
Q

de quelle type est la cinétique Hb ?

A

allostérique

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11
Q

structure de mb ?

A

4 chaines aa + 1 groupe prosthétique

structure compacte, 8 segments a helices dont 4 se terminent avec une proline

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12
Q

dans la Mb ou sont orientés les charges négatives des segments ?

A

vers l extérieur et résidus non polaires vers l intérieur

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13
Q

quelles sont les seules charges négatives dirigées vers l interieur ?

A

histidines F8 et E7 –> les plus importants car ici groupe prosthétique ou O2 se lie
—> les lettres indiquent les segments par ordre alphabétique

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14
Q

que permettent les coudent ‘

A

repliement des proteines sur elle meme –> plus compacte

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15
Q

qu est ce qu une apoproteine ?

A

partie protéique d une molecule qui comporte une partie non protéique

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16
Q

apoproteine pour Hb et Mb ?

A

globine, heme est le co facteur ( groupe prosthétique )

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17
Q

pourquoi l cinétique de Mb ne peut elle pas etre allostiruq e’

A

car une seule heme, apoproteine

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18
Q

structure de l Hb ?

A

4 chaines aa et 4 groupes prosthetiques

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19
Q

les structure des aa sont elles similaires chez les Hb et Mb ?

A

OUI

–> apoproteine de Mb est analogue de chaine alpha de Hb

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20
Q

les chaines d aa de Hb sont elles identiques ?

A

NON

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21
Q

comment est l Hb adulte ?

A

2 alpha et 2 ß–> HbA1 ou Hb alpha2ß2

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22
Q

comment est la HbA2?

A

2 alpha et 2 delta mais E7 et F8 inchangées

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23
Q

la myoglobin determine t elle la couleur du muscle ‘

A

OUI, plus il y en a plus c est rouge

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24
Q

l helice de Mb est elle continue ?

A

NON, a cause des coudes

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25
Q

la proline peut elle s intégrer dans hélice alpha ?

A

NON–> elle est responsable des coudes

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26
Q

qu indique le chiffre apres la lettre ?

A

position d un aa sur le segment

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27
Q

ou se lie l heme ?

A

F8 donc interieur de la proteine

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28
Q

comment est stabilisée la position de l heme ?

A

interactions électriques avec E7–> pas de liaisons directes

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29
Q

structure de l heme ?

A

anneau, composée de 4 groupes cycliques pyrroliques chacun composé d un atome d azote et 4 atomes de carbone
groupes liés par des chaines partant vers l exterieur

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30
Q

que trouvent on a linteirur des 4 groupes cycliques ?

A

une molecule de fer liée par les 4 atomes d azote et F8

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31
Q

role de la molecule de fer au centre des 4 cycles ?

A

elle lie l’O2 et passe de forme réduite Fe2+ a oxydée Fe31

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32
Q

ou se lie l02 par rapport a F8 ?

A

opposé a la liaison avec F8

33
Q

l’oxygenation change t elle la structure quaternaire de l Hb ?

A

OUI

34
Q

que se passe t il quand il y a liaison de l’O2’

A

genere une force qui pousse le fer l alignant avec l axe du groupe prosthetique –< tire sur F8 et induit une torsion dans l apo et change la forme de l hélice

35
Q

le changement de structure. t il un effet sur la Mb ?

A

NON car ne possède qu une apo

36
Q

le changement de structure. t il un effet sur l Hb ?

A

OUI, réduit les espaces entre les apo,passage pour l’O2 plus etroit –> liaisons stabilisée et donc detachment plus compliqué

37
Q

est il plus facile de détacher O2 quand la concentration est basse ou haute ?

A

basse

38
Q

allostérie ?

A

ce qui se passe sur une apo a des répercussions sur les autres apo

39
Q

les 4 apo de l Hb sont elles identiques ‘

A

NON

40
Q

toutes les Hb ont elles 2 alpha ?

A

oui sauf forme embryonnaire

41
Q

selon quoi varient les 2 autres chaines ?

A

periode de vie –> HbA1 : adulte

42
Q

fonction chaines beta et delta identiques ‘

A

OUI

43
Q

effet des gamma sur Hb ?

A

rendet plus compacte et augmente affinité O2

44
Q

la saturabilité foetal est elle plus élevée ?

A

Oui pour une certaine pression Partielle

45
Q

deux chaines de meme type se lient elles directement ?

A

NON, besoin d un intermédiaire chaine du type oppose

46
Q

pourquoi Hb foetale devient il adulte ?

A

exposition a PO2 plus haute que durant la grossesse

47
Q

de quoi depend la force de liaison de l’O2 a l heme ?

A

du nombre de molécules d’O2 déjà liées

48
Q

uq est ce que HIF1 ?

A

considéré comme un facteur des chaines gamma pendant la grossesse une fois inhibé permet chaine beta

49
Q

quelle est la forme T de l Hb ?

A

aucune molecules d’O2 liée –> espaces plus larges–> liaison plus facile de l’O2

50
Q

quelle est la forme R de lHb ?

A

4 molecules liée–> difficile a detacher

51
Q

qu est ceque le modele de Hill ?

A

forme de la courbe de dissociation de l Hb est une consequcne de l Equilibre de la réaction chimique entre Hb et O2

52
Q

quel type de fonction est le log de la saturation ?

A

lineaire

53
Q

quel est le seul cas ou sigma vaut 1 ?

A

saturation vaut 50%

54
Q

effet Bohr ?

A

affinité de lHb pour O2 modifiée par trois facteurs physiques ou chimiques

  • -> pH
  • -> PCO2
  • -> T°
55
Q

en cas d acidose, comment varie l affinité de l Hb pour o2 ?

A

elle diminue mais augmente pour H+ et CO2

56
Q

qu induit une augmentation de la T° ?

A

variation de pH et déplacement de la courbe vers la droite

57
Q

comment varie Hb si pH devient alcalin ?

A

forme R

58
Q

par quoi est media effet de la T°?

A

pH

59
Q

la 2,3 DPG a t elle des effet allostérique en se liant a Hb ?

A

OUI

60
Q

qu est ce que la carbinohemoglobine ‘

A

hemoglobina sur laquelle CO2 est lié aux groupes amine des apo

61
Q

qu entraine liaison du CO2 a Hb ?

A

force sur l apo qui change la structure de Hb vers forme T

62
Q

qu est ce que l effet Haldane ?

A

plus grande est al quantité d’O2 liée a Hb, plus petite est la quantité de CO2 qui peut se lier

63
Q

que permet l effet Bohr.

A

coder d avantage d’O2 aux cellules qui en ont besoin

64
Q

lors d un effort pourquoi y a t il diminution du pH dnas les muscles ‘

A

pour que l’O2 se détache de l’Hb –> forme T

65
Q

en altitude, affinité de Hb pour o2 augmente elle ?

A

OUI

66
Q

le taux de saturation indique t il le taux d o2 dans le sang ?

A

NON car depend aussi de concentration de Hb et concentration O2 dans le sang artériel

67
Q

concentration normale d Hb chez l homme ?

A

150g/L –> 140 chez la femme a cause des menstruations

donc concentration en O2 plus élevé chez l homme

68
Q

ou se lie le monoxyde de carbone NO?

A

au niveau du fer de Hb–> meme endroit que l’02 sauf que NO a une affinité 200x plus grande pour Hb

69
Q

pourquoi NO est il dangereux ?

A

il élimine des sites de liaisons pour l’02

70
Q

l 02 lié est il plus présent que l02 dissout ?

A

OUI

71
Q

pour une saturation Hb normale combien o2 dans le sang

A

200 ml/L de sang

72
Q

comment varie la P50 en presence de NO ?

A

est diminuée

73
Q

une VO2max haute est il bon signe ?

A

OUI, les athlète par exemple

74
Q

comment varie la pression barométrique avec. altitude ‘

A

diminue de façon quasi linéaire

75
Q

la concentration 02 dans l air varie t elle selon l altitude ?

A

NON

76
Q

comment varie la conductance en altitude ‘

A

elle augmente donc résistance diminue

77
Q

quels sont les termes qui dont la resistance ?

A

debit cardiaque et coefficient de transport de l02 dans le sang

78
Q

que st ce que l effet Dempsey

A

phénomène de desaturation du sang artériel des grand athlètes

syst. resp. (10 decks)

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