INTRA ( partie I, II et III) Flashcards
(155 cards)
1
Q
Qu’est-ce qui compose un acide aminé? (5)
A
- Carbone chiral alpha
- Fonction amine (NH2)
- Fonction acide (COOH)
- 1 hydrogène
- 1 chaîne latérale (R)
2
Q
Dans quel conformation retrouvent-on les acides aminés chez l’humain?
A
Cα = Conformation L (gauche)
3
Q
Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral hydrophobe (non-polaire) ?
A
Il n’y a que des groupements méthyle (C et H)
À l’exception de la méthionine qui a un Souffre coincé entre des groupements méthyle, donc inaccessible pour les pont H.
4
Q
Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral polaire non chargé ?
A
Présence de groupement OH qui réagit avec l’eau.
5
Q
Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral polaire basique ?
A
Charge positive créé par la présence d’amine supplémentaire. (NH2+)
=Lys, Arg, His
6
Q
Qu’est-ce qui caractérise un acide aminé avec un chaîne latéral polaire acide ?
A
Charge négative crée par le présence d’O-.
7
Q
Qu’est-ce que l’enthalpie ?
A
L’énergie d’un liaison ou la quantité d’énergie pour briser le lien.
8
Q
Qu’est-ce qu’une liaison covalente ?
A
Une liaison forte où il y a le partage d’électrons de valence.
9
Q
Qu’est-ce qu’une liaison électrostatique ?
A
Force faible où les les charges négatives sont attirés par les charges positives.
10
Q
Qu’est-ce qu’une liaison de Van der Waals?
A
Force faible créé par l’interactions dipôle-dipôle.
11
Q
Qu’est-ce qu’une liaison hydrophobes ?
A
Force faible créé par l’interaction entre molécules hydrophobes de type Van der Waals.
12
Q
Qu’est-ce qu’une liaison hydrogène ?
A
Force faible où le proton (H+) est attiré par les atomes chargés négativement. Force plus forte que les liaisons Van der Waals, plus stable.
13
Q
Qu’est-ce qu’un pont disulfure?
A
Une liaison covalente entre 2 atome de soufre.
14
Q
Classer en ordre croissant les structures des protéines.
A
Acide aminé < Peptide < Oligopeptide < Polypeptide < Protéine
15
Q
À quoi correspond la structure primaire des protéines?
A
La formation de liaison peptique entre les acides aminés (réaction entre la fonction acide carboxylique COOH a.a #1 et la fonction amine NH2 a.a#2 + libération H2O)
C’est toujours un lien α et on écrit toujours, par convention, de l’amine vers l’acide.
16
Q
dans quel conformation pouvons-nous retrouver le lien peptidique? Quelle conformation est la plus stable et donc la plus fréquente ? Pourquoi ?
A
Cis ou trans.
La conformation la plus fréquente est la trans car il y a un mouvement constant d’électrons qui crée un double liaison partielle. Le lien est planaire ( pas de rotation) et l’arrangement des groupement autour du lien est celle avec le moins d’encombrement stérique.
17
Q
Qu’est-ce que la structure secondaire ?
A
Une section bien définies d’une protéine, un repliement locale de la chaîne polypeptidique
18
Q
Quelle sont les 2 types de conformation secondaire?
A
Hélice α et feuillet plissé β
19
Q
Qu’est-ce qu’une hélice α ?
A
Un enroulement de la chaîne polypeptidique dans une conformation hélicoïdale à droite.
20
Q
À quoi est dû la rotation de chacun des plans dans une hélice α ?
A
L’encombrement stérique, chaque plan se décale un peu ( même torsion à chaque Cα) et forme une hélice.
21
Q
Qu’est-ce qui stabilise l’hélice α?
A
Les pont H entre la fonction amine et la fonction acide, donc chaque acide aminé participe à 2 ponts H.
22
Q
Quel est la configuration des chaînes latérales dans une hélice α ?
A
Elles pointent vers l’extérieur, ce qui diminue l’encombrement stérique ainsi que l’interférence avec le squelette polypeptidique.
23
Q
Qu’est-ce qui compose un feuillet plissé β et quelles sont les liaisons impliquées ?
A
2 chaînes polypeptidiques ou plus de la même protéine relié par des pont H entre la fonction amine et la fonction acide.
24
Q
Quelles sont les 2 conformations possibles d’un feuillet plissé β et laquelle possède des liaison plus forte ?
A
Conformation parallèle ou antiparallèle. La conformation antiparallèle est plus stable et les liaisons O-H sont plus forte car les atomes sont plus près un de l’autre (face à face VS en angle).
25
Vrai ou faux. Les feuillet plissé β sont plus étirées que les hélice α ?
Vrai.
26
Qu'est-ce qu'il y a de particulier avec l'hélice du collagène ? (3)
- Hélice à gauche où les pont H se font entre les chaînes latérales.
- Ne peut pas faire de pont H entre les a.a car il y a présence d'hydroxyproline, où l'amine est secondaire.
- 1 hélice de collagène seule ne peut être considéré comme une structure secondaire, elle doit être combiné à au moins 2 autres hélices pour former une superhélice, une structure quaternaire.
27
S'il n'y a pas de conformation possible, ni hélice α ni feuillet plissé β, que se passe-t-il ?
La conformation est dite aléatoire = une pelote statique (random coil )
28
Qu'est-ce qu'une structure tertiaire des protéines ?
Le repliement en 3 dimensions de la chaîne polypeptidique dans l'espace, fait par les liaisons entre les chaînes R (H, électrostatique, hydrophobe, pont disulfure).
Correspond à la structure native ou biologiquement active.
29
Qu'est-ce que la structure quaternaire des protéines ?
L'union de 2 ou plus chaînes de protéines (=sous-unité) distinctes pour former la protéines finale.
30
Est-ce que toutes les protéines ont des structures quaternaires ?
Non.
31
Qu'est-ce qui peut dénaturer une protéine ?
Le pH modifie l'état de protonation des a.a
La température augmente l'énergie, l'agitation des molécule et entraîne le bris des liaisons faibles.
Sels
Composés chimiques
32
Est-ce que la dénaturation des protéines est réversibles ?
Habituellement oui, à moins de dommage permanent ou de solidification.
33
Quelles sont les 3 types de protéines ?
Cytosolique
Sécrétées
Membranaire
34
Qu'elle sont les 3 possibilité pour dégrader les protéines cellulaires ?
1) Par les hydrolases lysosomiales
2) Par les caspases
3) Par un protéasome
35
Qu'est-ce que la dégradation par un protéasome ?
Ubiquitination d'une protéine à dégrader. La protéine ubiquitinée est reconnu par le protéasome, la protéine est dégradée + couplé à l'hydrolyse de l'ATP et l'ubiquitine est relâchée
36
Quels sont les 9 acides aminés essentiels ?
Histidine, Isoleucine, Leucine
Lysine, Méthionine, Phénylalanine
Théonine, Tryptophane, Valine
37
Quels sont les 5 acides aminés non-essentiels semi-indispensables?
Qu'est ce qu'un a.a semi-indispensable ?
Arginine, Cystéine, Glutamine
Proline, Tyrosine
Un a.a que le corps ne produit pas en assez grande quantité ou que sa formation requiert un a.a. essentiel
38
Quels sont les 6 acides aminés non-essentiels ?
Acide aspartique, Acide glutamique,
Alanine, Asparagine,
Glycine, Sérine
39
Pourquoi est-ce plus avantageux de se procurer les a.a dans l'alimentation plutôt de les synthétiser de novo ?
Beaucoup trop coûteux en ATP de les synthétiser.
40
Quelles sont les fonctions des protéines ? (6)
```
Structure
Enzyme
Hormone
Protéines contractiles
Fonction immunitaire
Transport
```
41
Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau de la bouche ?
Homogénéisation, hydratation et hydrolyse de l'amidon
| AMYLASE ( sécrété par les glandes salivaires )
42
Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau de l'estomac ?
Dénaturation et hydrolyse des protéines
PEPSINE A ( pepsinogène A activé par la pepsine et le pH acide causé par le HCL )
43
Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau du pancréas ? Quels sont le type d'enzyme pancréatique ?
Rétablir le pH via la sécrétion de bicarbonate (HCO3- )
Tous des hydrolase.
Trypsinogène ----> Trypsine ( principale qui active les autres hydrolases pancréatiques), activé par l'entéropeptidase
Chymotrypsinogène ---> Chymotrypsine
Proélastase ---> Élastase
Procarboxypeptidase A & B ---> Carboxypeptidase A & B
44
Pourquoi y a-t-il plusieurs hydrolases pancréatiques ?
Elles sont spécifiques aux différentes chaînes latérales des différents acides aminés.
45
Quels sont les procédés de digestion et les enzymes au niveau de la bordure en brosse de l'intestin (entérocytes) ?
Absorption des acides aminés, dipeptides et tripeptides.
Aminopeptidases
Dipeptidases
Entéropeptidases
46
Comment peut-on jugée de la qualité alimentaire des protéines ?
En fonction de leur capacité à fournir des acides aminés à l'organisme.
47
Qu'est-ce qu'un acide aminé limitant ?
Un a.a essentiel dont les besoins sont le moins bien assuré par une protéine alimentaire.
48
Qu'est-ce qu'une protéine complète ?
Une protéine qui contient tous les a.a. essentiels en bonne quantité.
(presque toutes les protéines animales le sont par contre, les protéines végétales sont plus diversifiés )
49
Quels sont les 4 indices pour déterminer la qualité alimentaire d'une protéine ?
1) Score chimique: Proportion d'un a.a limitant par rapport à la proportion dans les protéines d'oeuf.
2) Valeur biologique: % Azote ABSORBÉ retenu par l'organisme ( Valeur de référence: Oeuf = 100%)
3) L'utilisation protéique nette: % Azote INGÉRÉ retenu par l'organisme. ( toujours inférieur ou égale à la valeur biologique)
4) Rapport d'efficacité protéique: Le gain de poids engendré par la consommation de cette protéine par rapport au poids totale ingéré.
50
Pourquoi faire l'études analytiques des protéines ? (4)
1) Identifier les protéines présentes
2) Quantifier une fonction biologique
3) Déterminer une quantité totale de protéine dans une échantillon
4) Isoler une protéine pour la caractériser
51
Quelles sont les 4 étapes de l'étude analytique des protéines ?
1) Solubiliser les protéines
2) Quantifier
3) Détermination d'une activité biologique
4) Purification (par charge, par taille, par affinité, par hydrophobicité)
52
Vrai ou faux.
| Une enzyme est une protéine donc tous les protéines sont des enzymes ?
FAUX.
53
Quel est le rôle d'une enzyme ?
Catalyser une réaction biochimique, augmenter sa vitesse de réaction.
54
En quoi les enzymes peuvent être un outil diagnostique ?
Par la caractérisation de la concentration d'une enzyme dans le sérum.
Ex: Mort cellulaire = libération du contenu intracellulaire.
55
Quels sont les différents types d'impacts d'une déficience en enzyme ?
Faible (ex: absence pigmentation de la peau)
Au niveau de la diète (ex:Phénylcétonurie)
Létale = aucun traitement possible
56
quels sont les 2 localisations des enzymes dans l'organisme ?
Cellulaire : participe aux réactions métaboliques, de synthèse et de dégradation.
Plasma : participe à la coagulation
57
Quels sont le 2 modèles pour expliquer la complémentarité entre le substrat et le site actif ? Lequel est le modèle favori ?
Modèle Emil Fischer:
Complémentarité géométrique ET électrostatique
(Clé-serrure)
Modèle Daniel Koshland ( modèle favori)
Changement de conformation après la liaison avec le substrat
(gant-main)
=Transition de conformation pour l'enzyme ET le substrat
58
La plupart des réactions enzymatiques sont bidirectionnelle. Dans quel cas est-elle unidirectionnelle ?
Un réaction qui utilise de l'ATP et donc crée un nouveau lien covalent.
59
Qu'est-ce qui dicte le sens de la réaction ?
L'accumulation des substrats.
60
Qu'est-ce que l'enzyme modifie au niveau de la réaction ?
-Augmente la vitesse d'atteinte de l'équilibre.
| =Change l'énergie d'activation mais pas l'énergie de la réaction.
61
Qu'est-ce que l'enzyme ne modifie pas au niveau de la réaction ?
-Elle n'affecte pas l'état d'équilibre
62
Vrai ou Faux.
| Le ∆H est le même pour une réaction catalysé qu'une réaction non catalysé.
VRAI!
63
Quel est la règle générale pour classifier les enzymes ?
Le suffixe -ase est ajouté.
| Les premières enzymes ont été nommées sur la base de leur fonction ou de la réaction catalysée.
64
Quelles sont les 6 classes d'enzymes ?
1) Oxydoréductase
2) Transférase
3) Hydrolase
4) Lyase
5) Isomérase
6) Ligase
65
Que fait une oxydoréductase ? Définir l'oxydation, la réduction, un agent oxydant et un agent réducteur.
Enzyme qui catalyse une oxydoréduction.
Oxydation = Perte d'électron
Réduction= Gain d'électron
Un agent oxydant ( accepteur ) accepte les électrons et devient réduit.
Un agent réducteur (donneur) donne ses électrons et sera oxydé.
66
Que fait une transférase ?
Transfert d'un groupement, d'un donneur vers un accepteur
| Pas d'ATP impliqué
67
Que fait une hydrolase ?
Couper un lien à l'aide d'une molécule d'eau.
68
Que fait une lyase ?
Soit éliminer(couper) ou Former une double liaison.
69
Que fait une isomérase ?
Déplacement d'un groupement à l'intérieur d'une molécule( Isomère)
70
Que fait une ligase ?
Ajout d'un groupe (liaison) couplée à l'hydrolyse de l'ATP = Formation d'un lien covalent et source d'énergie.
71
Qu'est-ce que la spécificité d'une réaction enzymatique ?
Une enzyme catalyse toujours le même type de réaction. Mais une enzyme peut être très permissive, donc reconnaître plusieurs substrats ou l'être peu et ne reconnaître qu'un seul substrat.
72
Qu'est-ce qu'une isoenzyme ou isozyme ?
un groupe d'enzymes qui catalysent la même réaction , donc qui agissent sur les mêmes substrats, mais avec des propriétés différentes.
Les isoenzymes sont régulés par différents facteurs.
(ex: Hexokinase ou Glucokinase)
73
Qu'est-ce que la stéréospécificité d'une réaction enzymatique?
La configuration stériques de la molécule doit être compatible avec celle de l'enzyme ! Molécule L pour enzyme L.
74
Qu'est-ce qu'un cofacteur?
Petite molécule/Ion qui participe à l'attachement du substrat ou à la catalyse, essentiel à la réaction.
75
Quel sont les 3 types de cofacteurs/coenzymes et leurs caractéristiques ?
1) Ion: soit lié fermement pour les métallo-enzyme
soit libre pour les enzyme métallo-dépendante
2) Coenzyme libre: petite molécule organique lié de façon transitoire à l'enzyme ( NAD, CoA)
3) Coenzyme lié ou groupe prosthétique: groupe associé en permanence à la partie protéique de l'enzyme par une liaison covalente. (FAD)
76
Quel est le rôle des coenzymes ?
Transporter des groupes chimiques d'un substrat à l'autre.
| La réaction peut changé le coenzyme mais il est généralement régénéré.
77
Cinétique d'une réaction: Le Vmax est proportionnel à .. ?
La concentration de l'enzyme
78
Cinétique d'une réaction: À quoi correspond le Km ?
| Que veut dire un Km élevé pour l'affinité pour le substrat et sa concentration.
Km= 1/2 Vmax
Le Km est le coefficient d'affinité pour le substrat.
Un Km élevé = affinité faible pour le substrat, besoin de concentration élevée de substrat.
Un Km faible = affinité forte pour le substrat, besoin de concentration faible de substrat.
79
Quels sont les 3 facteurs influençant la vitesse de réaction ?
Les complexes multi-enzymatiques (augmente efficacité en canalisant les réactants)
Les enzymes multi-fonctionnelles
Les facteurs environnementaux ([S], [enzyme], T°C, pH, Force ionique)
80
Que représente la loi Michaelis-Menten? Quels sont les critères ?
La relation entre la [S] et la vitesse d'une réaction.
il faut connaitre la vitesse initiale, avoir un [S] >>> [enzyme] et constante, connaitre les constantes Km et Vmax pour l'enzyme spécifique.
V= (Vmax * [S] ) / (Km + [S])
81
À quoi sert l'équation de Lineweaver-Burk ?
Équation d'une pente permet de déterminer précisément les constantes Vmax et Km.
82
Qu'est-ce qu'un inhibiteur ? Quel est son rôle ?
Une molécule qui diminue ou réprime l'activité d'une enzyme.
Régulation de la quantité de produits formés
Antagonistes
83
Quels sont les 4 types d'inhibitions et leurs effets sur la Vmax et le Km ?
1) Inhibition compétitive: S et I entrent en compétition pour le site actif (exclusion mutuelle)
Vmax ne change pas, Km augmente proportionnellement à la [S].
2) Inhibition non compétitive: I peut se lié à la fois avec autant d'affinité sur l'enzyme libre qui E+S. ( pas de compétition et pas d'influence sur la reconnaissance) Toutefois, lorsque I est lié E+S, il modifie la conformation du site actif et empêche la transformation de S en P.
Vmax diminue proportionnellement à [I], Km ne change pas.
3) Inhibition incompétitive: I ne peut se lié à l'enzyme que lorsqu'il est complexé au substrat. ESI = pas de formation de produit.
Vmax diminue proportionnellement à [I], Km diminue
4) Inhibition irréversible: La liaison de I est permanente et entraîne soit la dégradation de l'enzyme par le protéasome ou bien confère une nouvelle fonction à l'enzyme.
84
Quel sont les 2 types d'enzymes allostériques ?
| Quelles sont les caractéristiques de ces enzymes ?
On/Off ou rhéostat
- Elles ne suit pas la cinétique Michaelis-Menten mais une courbe sigmoïde.
- Enzyme clé du métabolisme (+++ point de contrôle)
85
Nommer les types de régulation rapide.
```
Liaison non-covalente ( effecteurs allostériques )
Liaison covalente ( Phosphorylation )
```
86
nommer les types de régulation à long terme ou irréversible.
Activation par clivage
Dégradation ( via ubiquitine)
Synthèse (différent point de contrôle de dégradation)
87
Quels est le rôle des macronutriments et leur proportion ?
Glucides: 50% ---> Rôle énergétique
Lipides : 30% ---> Rôle fonctionnelle
Protéine ---> Interaction gène-nutriment ( contrôle d'expression des gènes )
88
Parmi les diverses formes d’énergie lesquelles s’appliquent le plus au contexte de la cellule.
Électrique et chimique
| La plus utilisée par la cellule est la chimique.
89
Nommer trois formes de travail biologique qui nécessitent de l’énergie
travail mécanique (ex: Contraction)
travail chimique (ex: synthèse glycogène)
travail de transport (ex: transport actif)
90
Quelle est la 1ère loi de la thermodynamique ?
CONSERVATION DE L'ÉNERGIE: Dans un système isolé, l'énergie interne est constante donc rien ne se crée, rien ne se perd!
91
Quelle est la 2e loi de la thermodynamique ?
L'UNIVERS TEND VERS UN DÉSORDRE MAXIMAL: Dans un système isolé, les processus spontanées s'accompagnent d'une augmentation du désordre.
1+2 = Rien ne se crée, rien ne se perd, tout se transforme!
92
Qu'elle la différence entre un système isolé, fermé et ouvert ? La cellule correspond à quel type de système ?
Isolé: pas d'échange ni d'énergie, ni de matière
Fermé: Échange d'énergie seulement
Ouvert: Échange d'énergie et de matière
La cellule = système OUVERT
93
Qu’est-ce que l’énergie libre de Gibbs (G)?
.Énergie entreposée dans une molécule et qui peut servir à effectuer un travail.
94
Définir une réaction exergonique ou exothermique.
C'est une réaction spontanée où le Gr est plus grand que le Gp ayant alors une petite énergie d'Activation nécessaire. Ces réactions
dégagent de l'énergie sous forme de chaleur.
95
Définir une réaction endergonique ou endothermique.
C'est une réaction qui nécessite de l'énergie, où le Gréactifs est plus petit que le Gproduit. C'est réaction sont non-spontanée étant donné
leur énergie d'activation très grande et sont souvent irréversible.
96
Définir le G d’une réaction chimique.
nergie dégagée ou absorbée sous forme de chaleur au courant d'une réaction chimique
=Énergie du réactif - Énergie du produit
97
Caractériser le G d’une réaction exergonique, d’une réaction à l’équilibre et d’une réaction endergonique
Exergonique: <0
À l'équilibre: =0
Endergonique: >0
98
Quelle est la différence entre le ∆G et ∆H ?
Le ∆H est le dégagement de chaleur alors que le ∆G tient compte de la T°C et l'entropie.
99
Que représente le Go et Go’ d’une réaction chimique ?
```
ΔG0= ΔG en conditions standards chimiques: 1 ATM, 25C, 1M, ph 7
ΔG0'= en conditions standards biochimiques: 1ATM, 37C, concentration < 1M (= CONSTANTE )
```
100
Définir la loi d’action de masse. À quoi sert-elle ?
"Tout écart de l'équilibre met en branle un processus qui tend à rétablir l'équilibre." Le sens de la réaction sera toujours celui qui ramène l'équilibre.
Elle permet de prédire le sens de la réaction , celui qui ramène à l'équilibre.
101
Pour la série de réactions chimiques ABCD, comment pouvons-nous obtenir le G de la réaction globale A --> D ?
Le ΔG global est la somme des ΔG individuels
| ΔG(A->D)=ΔG(A->B)+ΔG(B->C)+ΔG(C->D)
102
Qu'est ce que l'ATP ?
Adénine + ribose + 3 phosphates.
Transporteur universel de l'énergie dans l'organisme.
Souvent complexé au MG2+ pour son hydrolyse ( -30 KJ/mole)
103
Qu'est ce que le cycle ATP-ADP?
Le mode fondamental d'échange d'énergie dans les systèmes biologiques.
ATP -> ADP = Hydrolyse, Exo
ADP -> ATP = Phophorylation, Endo
104
Que représente la créatine phosphate ?
Une réserve énergétique pour la cellule, complémentaire à l'ATP.
La CP libère plus d'énergie (-43,1 kj/mole) que l'ATP mais ses réserves sont limitées.
105
De quelle façon une réaction fortement endergonique ou endothermique peut-elle se produire spontanément dans la cellule ?
En se couplant à une réaction exergonique ( ex: hydrolyse de l'ATP)
106
Quels sont les 2 processus métaboliques qui permettent de rephosphoryler l’ADP en ATP ?
Phosphorylation au niveau du substrat + Phosphorylation oxydative ( ou photophosphorylation)
107
Comment est synthétiser la créatine phosphate et quels organes peuvent synthétiser la créatine ?
La créatine est phosphorylé par la créatine kinase, à partir de l'ATP.
Foie, pancréas, rein
108
Quel est le rôle de l’apport alimentaire en créatine sur les réserves musculaires de cet acide aminé ?
La synthèse endogène de la créatine s'ajuste à l'apport alimentaire ( provient uniquement des viandes )
109
Quels sont les effets d’un supplément alimentaire en créatine sur les performances physiques des individus ?
un supplément alimentaire en créatine augmenterait la force mais pas l'endurance musculaire.
110
Définir le quotient respiratoire.
Le Quotient Respiratoire (QR) est le rapport entre le volume de CO2 produit et le volume de O2 consommé par unité de temps
111
Quelle différence observons-nous dans le quotient respiratoire de l’oxydation des glucides par glycolyse aérobie et de l’oxydation des acides gras ?
Consommation d'oxygène pour les glucides : 0,16 mole O2/ mole ATP
Consommation d'oxygène pour les lipides : 0,18 mole O2/ mole ATP
=L'oxydation des lipides pour la production d'ATP nécessite une plus grande consommation d'O2 ( 11x plus que les glucides )
112
Que représente le VO2max d’un individu ?
Volume maximal d'O2 qui peut être consommé par minute par un individu.
113
Quelles sont les 4 caractéristiques principales des voies métaboliques ?
1) IRRÉVERSIBLE
2) possède une réaction d'engagement
3) elles sont toutes régulées
4) ont lieu dans des sites intracellulaires spécifiques
114
Identifier les 4 étapes principales qui décrivent le métabolisme des nutriments en vue de la production d’énergie
1) Hydrolyse des macronutriments en monomères
(++ Lipides et glucides, a.a = faible contribution)
2) Transformation en acétyl-coA ( glycolyse, beta-oxydation)
3) Oxydation de l'Acétyl-CoA en Co2 + Formation de transporteurs d'électrons réduits ( Cycle de Krebs)
4) Génération de l'ATP via phosphorulation oxydative.
115
Quel est le rôle des dérivés du coenzyme A. ?
Transfert des groupements "acyles" activés.
116
La glycolyse c'est..
- La transformation du glucose en pyruvate en 10 étapes, dont 3 irréversibles (1,3 et 7)
- Régulée par le G6P ( engagement )
- un voie qui a lieu dans le cytoplasme et qui ne requiert pas d'oxygène.
BILAN NET: 2 ATP, 2 pyruvate
117
La beta oxydation des acides gras c'est...
- La production d'un acide gras à 2C de moins et 1 acétyl-CoA à partir d'un acyl-CoA.
- un voie qui a lieu dans la mitochondrie (exception rx de départ) qui ne requiert pas d'oxygène.
- Nombre de C/ 2 = nombre d'acétyl CoA produit.
118
Donner des synonymes du cycle de Krebs
Cycle de l'acide citrique, cycle des acides tricarboxyliques
119
Pourquoi le cycle de Krebs est-il important ?
Car toutes les voies du catabolisme des nutriments débouchent dans la cycle de Krebs.
120
Quelle est l’importance métabolique de l’acétyl-CoA ?
carrefour métabolique = Produit commun du catabolisme des nutriments + Point de départ du cycle de Krebs
121
Quel est le point de contrôle du cycle de Krebs ?
La pyruvate déshydrogénase ( Transformation du pyruvate en Acétyl CoA )
122
Le cycle de krebs c'est...
- fonctionnel uniquement en condition aérobie
- 8 étapes qui génèrent des équivalents réduits et de l'ATP
- un cycle qui se déroule dans la matrice mitochondriale.
123
Quelles sont les réactions du cycle de Krebs qui sont irréversible ?
1: citrate synthase
3a: Isocitrate déshydrogénase
4: 2-cétoglutarate déshydrogénase.
124
Quelle étape produit du GTP dans le cycle de Krebs ?
5: Succinate thioKINASE
125
Quelles étapes du cycle de Krebs produit du NADH ?
3a
4
8
=OXYDORÉDUCTION
126
Quelle étape produit du FADH2 ?
6
=oxydoréduction
enzyme dans la membrane interne ( = CII chaîne phospho. )
127
Quel est le bilan du cycle de Krebs ?
3 NADH + 1 FADH2 + 1GTP
| = 12 ATP
128
Qu'est-ce qui contrôle le flux métabolique du cycle de Krebs ?
- Les enzymes limitantes (1, 3b, 4)
- La concentration des substrats, enzymes, coenzymes et produits
- CYCLE OXIDATIF
- Régulations allostériques
129
Régulation allostérique de plusieurs enzymes du cycle de Krebs. Quel molécules ?
INHIBITEURS: accumulation d'ATP, NADH, ou du produit des réactions irréversibles (1, 3b, 4) =
ACTIVATEURS: accumulation ADP, Ca2+ ou du réactif des réactions réversibles
130
Définir amphibolique et anaplérotique.
Amphibolique = Catabolisme ET anabolisme
Anaplérotique = Ajustement de cycle pour réapprovisionner en intermédiaires.
131
Comment expliquer que le cycle de Krebs fonctionne qu’en conditions aérobies bien que les réactions d’oxydoréduction de ce cycle n’utilisent pas l’oxygène comme substrat ou accepteur d’électrons.
Si la cellule est en anaérobie, la pyruvate subit une fermentation tandis qu'en condition aérobie, le pyruvate est converti en acétyl-CoA par le complexe de la pyruvate déshydrogénase. ET couplé à la chaine ! si chaine fonctionne pas, cycle de krebs non plus
132
Quelle voie sont stimulé/inhibé en situation postprandial ?
Stimulé : Glycolyse, synthèse acide gras
(citrate transféré dans le cytosol ou il peut être retransformé en Acétyl-CoA)
Inhibé: Beta-oxydation
133
Quelle voie sont stimulé/inhibé en situation de jeun ?
Stimulé: Lipolyse , Beta-oxydation
Inhibé: Glycolyse ( conserver pour cerveau)
134
Donner 2 autres noms pur la chaîne respiratoire.
Chaîne de transfert d'électrons, Phosphorylation oxidative
135
Donner la définition de la chaîne respiratoire.
chaîne de transport d'électrons réalisant l'oxydation des coenzymes réduites issues de la dégradation de composés organiques ou minéraux qui produit la majorité d'ATP ( a lieu dans la membrane interne de la mitochondrie)
136
Quelles sont les composantes de la mitochondrie ?
" centrale énergétique" M. EXTERNE: Perméable au composé de moins de 10 Kda, M. INTERNE: perméable à l'O2, CO2 et eau + transport via transporteurs et navette, complexe chaine R, MATRICE: ARN(mit+ribo.+mess), Enzyme cycle de Krebs,
137
Que représente le Eo pour un couple d’oxydoréduction ?
Potentiel de la réaction en conditions standards ( concentration 1M)
138
Quel type de relation existe entre le G d’une réaction d’oxydoréduction et son potentiel standard d’oxydoréduction?
Il existe une relation inverse entre le potentiel standard d'oxydoréduction ΔE et le ΔG
ΔE positif = ΔG négatif = exergonique
ΔE négatif = ΔG positif = endergonique
139
Que représente l’équation de Nernst ?
Le potentiel redox (force électromotrice) est utilisé pour prédire la séquence d'une voie métabolique de transfert d'électrons.
140
Comment calculer un potentiel standard de réduction ?
1) Décomposer la réaction en 2 demi-réaction de RÉDUCTION.
2) Établir quel E°' est le plus négatif ( négatif vers positif )
3) Écrire la réaction global
4) Faire la somme du E°'global = E° accepteur - E° donneur
141
Quelles sont les 4 catégories d'enzymes qui catalysent des réactions d'oxydoréduction ?
1) Oxydases : réduit O2 en H2O
2) Déshydrogénases : réduit O2 en H2O en retirant un H+ à un autre substrat.
(aérobie ou anaérobie)
3) Hydroperoxydases : détruit H2O2
4) Oxygénases : fixation de l'O2 sur un substrat.
142
De quelle façon sont agencées les réactions d’oxydoréduction dans la chaîne respiratoire si l’on considère la valeur du potentiel d’oxydoréduction?
Du ΔEo le plus négatif au plus positif ( I > II >III > IV > ATP synthase)
143
De quel vitamine sont synthétisé les nucléotides à nicotinamide (NAD, DAPH) et à flavine (FAD,FMN)?
nicotinamide = Niacine ( B3)
Flavine = B2 ( riboflavine)
144
Quels sont les 3 autres composantes de la chaîne autres que les complexes enzymatiques ? (composante et rôle)
```
Cytochrome : Déshydrogénase (sauf c oxydase )
Ubiquinone (coenzyme Q10) : constituant des lipides mitochondriaux, intermédiaire entre CI, CII et CIII
ATP synthase ( complexe 5): catalyse la phosphorylation de l'ADP -> ATP .
```
145
Quelles sont les 2 étapes principales de la chaîne ?
1) Transfert des électrons du NADH et FADH2 à l'oxygène ( = accepteur final)
2) Synthèse ATP
146
Quelles sont les étapes de transfert d,électrons dans la chaîne ?
A) Entrée des électrons: soit au CI puis transféré au NADH vers la Q10
soit au CII puis transféré au FADH2 vers la Q10.
B) Cytochrome c réductase (CIII) transfère les électrons de la Q10 vers le cyt c.
C) Cytochrome c oxydase (CIV) catalyse la réduction de l'O2.
147
Quel est le mécanisme proposé pour le couplage de la respiration (consommation d’oxygène) et phosphorylation de l’ATP? En d’autres mots, expliquer la théorie de Mitchell. Quel processus permet ce phénomène ?
Hypothèse chimiosmotique = transport de H+ vers l'Espace intermembranaire, formation d'un gradient électrochimique, dissipation du gradient produit énergie utilisée par l'ATP synthase pour phosphoryler l'ADP.
La perméabilité sélective de la membrane mitochondriale.
148
Quels complexes exportent des protons au travers de la membrane mitochondriale? Ce processus est-il endergonique ou exergonique?
I, III et IV. C'est un processus endergonique
149
L'hypothèse de Mitchelll est encore incertaine, au niveau du nombre de protons impliqués et de la quantité d'ATP formé. Qu'est-ce que cela engendre ?
Une correction au niveau du nombre de molécules d'ATP produit à partir de cofacteurs réduits.
NADH = 2,5 (pas 3)
FADH2= 1,5 (pas 2)
150
La membrane interne mitochondriale étant imperméable aux métabolites dont le NADH et l’ATP ou l’ADP, par quel processus ces métabolites sont-ils transférés entre le cytosol et la mitochondrie ?
Par les transporteurs mitochondriaux tel que la translocase ADP-ATP, la navette glycérol-3-phosphate et la navette malate-aspartate.
151
Donner cinq facteurs qui contrôlent la vitesse de la respiration cellulaire.
La régulation de l'ATP ( Rapport ADP/ATP) = augmentation de la demande en énergie , la disponibilité en oxygène, la présence d'inhibiteur de la chaîne, la présence d'agent découplant, production NADH/FADH2.
152
Quelle est la différence entre un inhibiteur de la chaîne respiratoire et un agent découplant ?
L'inhibiteur agit directement au niveau d'un complexe (inhibition ) ex: cyanure, CO
L'agent découplant court-circuit la chaîne sans inhiber directement la chaîne
ex: Dinétrophénol qui capte les protons et dissipe le gradient électrochimique= empêche la formation d'ATP.
153
Qu'est-ce que la thermogénine (UPC1) et de quel phénomène est-elle responsable ?
C'est une protéine découplante endogène présente dans les mitochondries de la graisse brune où a lieu la thermogenèse.
154
Définir la thermogenèse et dans quelles conditions physiologiques est-elle particulièrement active.
La thermogenèse est la production de chaleur afin de maintenir la température corporelle
Elle est particulièrement active en conditions postprandiale
155
Expliquer le mécanisme d’activation des protéines découplantes.
Activation via la sécrétion d'adrénaline par le système sympathique : Diminution température corporelle = Sécrétion Adrénaline = Activation UCP1 = permet le passage d'ions H+ au travers de la membrane interne =dissipation du gradient électrochimique = énergie dissipé en chaleur plutôt que transféré à l'ATP synthase.
