Introducción

Question 1

Nombre de las células que recubren el intestino delgado. Contiene micro vellosidades y absorben nutrientes

Answer 1

Enterocitos

Question 2

¿Cuántos aminoácidos tiene un polímero de proteínas? ¿Qué tipo de enlace tiene?

Answer 2

22 aminoácidos, unidos por enlaces covalentes

Question 3

Aminoácidos esenciales:

Answer 3

Se adquieren a través de la dieta

Question 4

Aminoácidos “no esenciales”:

Answer 4

Producidos en el organismo

Question 5

¿Qué enzima cataliza un enlace peptídico?

Answer 5

Enzima peptidil transferasa

Question 6

¿Cómo se constituye o genera un enlace peptídico?

Answer 6

Unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro

Question 7

¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas?

Answer 7

Estructuras primarias
Estructuras secundarias
Estructuras terciarias
Estructuras cuaternarias

Question 8

Menciona las característica de las estructuras primarias:

Answer 8

-Secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica.
-Es el nivel más sencillo

Question 9

Menciona las características de las estructuras secundarias:

Answer 9

-Tiene hélices alfa y hojas/ láminas beta
-Estructura plegada por la interacción de los átomos del esqueleto proteico.

Question 10

¿Cómo se mantienen unidas las hélices alfa y láminas beta de las estructuras secundarias?

Answer 10

Mediante puentes de hidrógeno, que se forma entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H+ del grupo amino de otro.

Question 11

Menciona las características de las estructuras terciarias:

Answer 11

-Estructura tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (grupo R)

Question 12

Tipos de interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria:

Answer 12

Puentes de hidrógeno
Enlaces iónicos
Interacciones dipolo-dipolo
Fuerzas de dispersión de London
Fuerzas de Van Der Waals
Puentes disulfuro

Question 13

Menciona las características de las estructuras cuaternarias:

Answer 13

Proteínas compuestas por más de una cadena aminoácidos (subunidades).

Question 14

¿Qué tipo de reacción del metabolismo es no favorable?

Answer 14

Anabolismo

Question 15

Proceso catalizador de una enzima (pasos):

Answer 15

1.Enzima reconoce a sustrato
2.La enzima se une al sustrato
3.Enzima libera el / los productos

Question 16

¿Qué necesitamos para que se lleven a cabo reacciones no favorables?

Answer 16

Enzimas (catalizadores)

Question 17

Modelo de llave-cerradura

Answer 17

-El sustrato entra exacto,
-El sitio activo está rígido
-Es más tardado
-Implica una interacción altamente específica

Question 18

Modelo de ajuste inducido

Answer 18

-El sustrato entra y luego se ajusta
-El sitio activo es flexible
-Puede inducir cambios en la molécula para mejor adaptación.

Question 19

¿Qué parte de la estructura de las enzimas casi siempre son vitaminas?

Answer 19

Coenzimas

Question 20

¿En qué ayuda un cofactor en la catálisis?

Answer 20

1. Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas
2. Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto
3. Participar en reacciones oxido reducción

Question 21

Características de un cofactor:

Answer 21

-Compuesto químico no protéico
-Son minerales con carga (+).
-Hierro,magnesio y calcio

Question 22

¿Qué es una apoenzima (apoproteína) ?

Answer 22

-Parte proteica de la enzima donde se coloca el cofactor

Question 23

¿Qué es una haloenzima?

Answer 23

-Parte proteica (apoenzima) + cofactor
-Conforma a la enzima

Question 24

¿Para qué sirve el sitio activo de una enzima?

Answer 24

-Sirve para unir el sustrato a la enzima
-Aquí sucede la “acción” catalítica

Question 25

¿Qué son los cosustratos?

Answer 25

-Tipo de coenzimas que participan en las reacciones enzimáticas y son transformados sin ser regenerados. (NAD a NADH) -Actua como un portador o transportador de algún grupo químico específico

Question 26

¿Qué son los grupos prostéticos?

Answer 26

Tipo de cofactor. Son el componente no protéico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas

Question 27

Ejemplo de un grupo prostético mencionado en clase:

Answer 27

El grupo hemo de una hemoglobina

Question 28

¿Qué consecneuncia puede generar un exceso de cofactores? ¿Por qué?

Answer 28

Una interrupción del correcto funcionamiento de la enzima. Porque todos estos cofactores quieren actuar al mismo tiempo y la enzima se "traba".

Question 29

Factores que influyen en la actividad enzimática:

Answer 29

-PH -Temperatura (el aumento de temp. (energía) modifica la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias) -Exceso de cofactores

Question 30

¿Qué es la inhibición enzimática?

Answer 30

Proceso mediante el cual la actividad de una enzima se reduce o detiene por la presencia de un compuesto específico llamado inhibidor

Question 31

¿Qué es un inhibidor enzimático?

Answer 31

Una molécula que se une a la enzima y disminuye su actividad. Ej. disminuir la actividad de cofactores para que no haya exceso

Question 32

Tipos de inhibición enzimática:

Answer 32

-Competitiva -Acompetitiva -Mixta -Alostérica

Question 33

¿La unión de un inhibidor enzimático a la enzima es reversible o no reversible?

Answer 33

Reversible, , la más común en el caso de fármacos. Irreversible,suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas

Question 34

Inhibición competitiva:

Answer 34

-El inhibidor y el sustrato compiten por entrar al sitio activo -El de alta concentración tiene más posibilidades que el de baja

Question 35

¿Qué tipo de inhibidor enzimático tiene una estructura parecida a la de un sustrato?

Answer 35

El de inhibición competitiva

Question 36

Inhibición acompetitiva:

Answer 36

-El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato -El inhibidor se une a otro sitio, cambiando la estructura terciaria de la enzima. -El cambio en la estructura afecta el buen funcionamiento de la enzima y su sustrato, por lo que se inhibe la actividad.

Question 37

Inhibición mixta:

Answer 37

-El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato -La unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa

Question 38

Inhibición alostérica:

Answer 38

-Hay un sitio alostérico, donde se une el inhibidor donde cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. -Tiene un "atajo"

Question 39

¿Qué tipo de inhibición enzimática es la más fuerte?

Answer 39

Alostérica

Question 40

Composición de un carbohidrato:

Answer 40

carbono, hidrógeno y oxígeno

Question 41

Tipos de carbohidratos simples o azúcares:

Answer 41

Monosacáridos: -Glucosa -Fructosa

Question 42

¿Cuáles son los carbohidratos complejos?

Answer 42

Polisacáridos: almidón, celulosa, quitina, glucógeno. Oligosacáridos

Question 42

Tipos de disacáridos (2 monosacáridos)

Answer 42

Sacarosa Lactosa

Question 43

¿Qué es el estado postprandial?

Answer 43

Estado fisiológico que se induce por la ingesta de alimentos

Question 44

¿Qué es la hiperglucemia transitoria?

Answer 44

Estado temporal donde los niveles de glucosa (azúcar) en la sangre son más altos de lo normal.

Question 45

¿Los jugos de fruta son un tipo de carbohidrato simple o complejo?

Answer 45

Simple

Question 46

¿Por qué los pacientes con diabetes no tienen hiperglucemia transitoria?

Answer 46

Su cuerpo no produce insulina, la cual ayuda a disminuir los niveles de glucosa en sangre. Tienen hiperglucemia crónica.

Question 47

¿La celulosa puede ser degradada por humanos?

Answer 47

No, porque contiene enlaces beta 1,4. Estos no pueden ser degradados por humanos.

Question 48

¿Qué es el glucógeno?

Answer 48

Estructura más ramificada que la amilopectina con cadenas de 11-18 unidades de alfa-glucopiranosa unidos por enlaces alfa [1 4] y ramificaciones con enlaces [ 1 6 ]

Question 49

¿Qué es la Glicosidasa?

Answer 49

Enzima que corta azúcares