Introduzione+Formazione e Trasporto dell' Ammoniaca Flashcards
(40 cards)
Per quale motivo non possiamo assumere azoto atmosferico?
Nella forma di N2 l’azoto è inerte e risulta tossico per l’essere umano
In cosa può essere trasformato l’azoto atmosferico?
Può essere trasformato in ammoniaca (NH3) ad opera di alcuni batteri capaci di ridurlo
A cosa serve l’azoto nel nostro organismo?
Serve per la formazione di varie molecole di rilevanza biologica come amminoacidi, basi azotate o molecole segnale
Gli aminoacidi sono solo proteinogenici?
No, esistono classi di aminoacidi non proteinogenici (NPAA) che non sono codificati naturalmente dal nostro codice genetico e non si trovano in catene peptidiche.
Oltre ad aminoacidi essenziali e non essenziali, esiste un ulteriore suddivisione?
Esistono i conditional non essential aminoacids, ovvero aminoacidi in grado di essere sintetizzati dal nostro corpo, ma in quantità limitate che potrebbero, senza un’integrazione esterna portare ad alcuni tipi di malattie
Brevemente in cosa consiste il sistema di assorbimento degli aminoacidi?
Le proteine si ririgono nello stomaco in cui vengono degradate da peptidasi, in modo da favorire l’assorbimento degli aminoacidi a livello della mucosa intestinale
A quanto ammonta il pool di aminoacidi nel nostro corpo?
Circa 100/150 g
Quali sono le vie metaboliche che consumano il pool di aminoacidi e quali invece lo reintegrano
Vie che lo consumano:
Proteosintesi
Ciclo dell’ urea
Vie che lo reintegrano:
Proteolisi
Dieta
Sintesi de novo
Catabolismo proteico
In cosa consiste la proteosintesi?
Consiste nella polimerizzazione degli aminoacidi in proteine necessarie ad alcuni processi
In cosa consiste il ciclo dell’ urea?
In dei meccanismi per smaltire eccesso di aminoacidi e azoto (data l’incapacità del corpo di immagazzinare azoto molecolare e ammoniaca per via della tossicità)
In cosa consiste la proteolisi?
Nella degradazione di proteine p e riciclare aminoacidi a livello di proteasomi e lisosomi da organelli disfunzionali
In cosa consiste il catabolismo proteico?
Meccanismo in situazioni di stress o carenza di nutrienti che prevede la degradazione delle proteine dei muscoli in aminoacidi
Quali sono le reazioni biologiche che coinvolgono gli aminoacidi?
Transaminazione
Deamminazione
Decarbossilazione
A cosa servono transaminazione e deamminazione? E a cosa invece decarbossilazione?
Le prime a rimuovere eccesso di azoto, mentre l’ ultima serve a promuovere sintesi di ammine attive come alcuni ormoni e neurotrasmettitori
Cosa prevede una reazione di transaminazione e quali sono le specie chimiche coinvolte?
Si parte da un chetoacido e da un aminoacido e tramite aminotransferasi si sposta un gruppo amminico NH3 dal chetoacido all’ aminoacido ottenendo l’aminoacido corrispondente al chetoacido e il chetoacido corrispondente all’ aminoacido di partenza e in questa reazione non si ha una deamminazione netta, ma si ha un’amminazione contemporanea ad una deamminazione.
Dove avviene in genere la transaminazione?
Nel citoplasma degli eritrociti
Quali sono le caratteristiche della transaminazione?
È reversibile e strettamente specifica all’ aminoacido donatore. Questo è rilevante anche dal punto di vista diagnostico: ad esempio l’alanina aminotransferasi che si trova nel fegato, quando l’organo è danneggiato viene rilasciata nel sangue e quest’ alterazione è misurabile
Qual’è il gruppo prostetico delle aminotransferasi?
Il piridossalfosfato
Come si lega il PLP all’ enzima (aminotransferasi)?
Attraverso una base di Schiff, nello specifico legandosi alla lisina dell’ enzima
L’aminoacido, che è in grado di fare transaminazione con il piridossalfosfato che molecola forma?
Piridossammina fosfato (PMP) e il chetoacido relativo all’ aminoacido di partenza. Nel mezzo della reazione si forma un intermedio chiamato intermedio chinonoide. Può avvenire anche il meccanismo contrario e la formazione di PLP e aminoacido, essendo la reazione reversibile
Attraverso che tipo di reazione si ha la formazione di ammoniaca?
Attraverso deamminazione
Dove avviene la deamminazione?
Nel fegato e più precisamente nei mitocondri
Cosa prevede la deamminazione del glutammato?
Il glutammato perde il suo gruppo amminico in ambiente acquoso grazie a glutammato deidrogenasi e si forma il suo chetoacido corrispondente (alfa-chetoglutarato) e ammoniaca. Nel processo è coinvolto il NADP che si riduce a NADPH
Quali sono gli effettori allosterici positivi e negativi di glutammato deidrogenasi?
La GTP è effettore allosterico negativo, l’ADP è invece effettore allosterico positivo
