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UE1 Biochimie du génome > Lamour 01-02 > Flashcards

Lamour 01-02 Flashcards

1
Q

signification ADN

A

Acide désoxyribonucléique

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Q

signification ARN

A

Acide ribonucléique

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3
Q

Qu’est-ce que l’ADN

A

Gène, porteur de l’information génétique

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4
Q

Qu’est-ce que l’ARN ?

A

Intermédiaire de la transcription

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5
Q

Comment passer de l’ADN à l’ARN ?

A

Phénomène de transcription

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6
Q

Quel est le résultat du phénomène de traduction ?

A

La protéine

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7
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Acteur du métabolisme qui réalise des tâches cellulaires

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8
Q

Quel est le phénomène qui permet de passer de l’ARN à une protéine ?

A

La traduction

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9
Q

Quelles sont les 4 bases qu’on retrouve dans l’ADN ?

A

T, thymine

C, cytosine

G, guanine

A, adénine

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10
Q

Quelles sont les 4 bases qu’on retrouve dans l’ARN ?

A

A, adénine

G, guanine

C, cytosine

U, uracile

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11
Q

Quelle est la fromule générale d’un acide ⍺-aminé ?

A
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12
Q

Que peut-on dire sur le C⍺ des acides aminés ?

A

Il porte 3 subsituants:-la fonction acide carboxylique

  • la fonction amide primaire
  • le groupe R (radical ou chaîne latérale)

Il est au centre du tétraèdre

Il est asymétrique

Il existe sous deux configurations différentes (série L et série D)

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13
Q

Que peut-on dire sur les acides aminés de configurations L et D ?

A

Ce sont des énantiomères

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14
Q

Qu’est-ce qu’un Zwitterion .

A

Un ions dipolaire, c’est à dire qu’il porte deux charges partielles opposées sur deux atomes généralement non adjacents

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15
Q

Sous quelle forme (ionique) sont les acides aminés dans leur état naturel ?

A

Ce sont des zwitterion, ou ions dipolaires

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16
Q

A quoi servent les 20 acides aminés présents à l’état naturel ?

A

élements de construction des protéines

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17
Q

D’où proviennent les acide aminés non-essentiels ?

A

Ils sont synthétisés par l’organisme

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18
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel ?

A

C’est un acide aminé qui n’est pas synthétisés par l’organisme et qui doit être apporté par l’alimentation

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19
Q

Que peut-on dire sur la solubilité (dans l’eau) des acides aminés ?

A

Les acides aminés sont solubles dans l’eau, comme les composés ioniques

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20
Q

Quel est le symbole de la glycine ?

A

Gly

G

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21
Q

Quelle est la formule chimique de la glycine ?

A
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22
Q

Quelles sont les proprietés de la glycine ?

A

Apolaire, hydrophobe: soluble dans les solvants organiques

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23
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

La glycine, Gly (G), apolaire hydrophobe

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24
Q

Quel est le symbole de l’Alalanine ?

A

Ala

A

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25
Q

Quelle est la formule chimique de l’alanine ?

A
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26
Q

Quelles sont les proprietés de l’alanine ?

A

Apolaire

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27
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Alanine, Ala (A)

Apolaire

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28
Q

Quel est le symbole de la valine ?

A

Val

V

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29
Q

Quelles sont les proprietés de la valine ?

A

Apolaire

essentiel

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30
Q

Quelle est la formule chimique de la valine ?

A
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31
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Valine, Val (V)

Apolaire et essentiel

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32
Q

Quel est le symbole de la leucine ?

A

Leu (L)

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33
Q

Quelles sont les proprietés de la leucine ?

A

Apolaire et essentiel

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34
Q

Quelle est la formule chimique de la leucine ?

A
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35
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Leucine, Leu (L)

Apolaire, essentiel

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36
Q

Quel est le symbole de l’isoleucine ?

A

Ile (I)

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37
Q

Quelles sont les proprietés de l’isoleucine ?

A

Apolaire et essentiel

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38
Q

Quelle est la formule chimique de l’isoleucine ?

A
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39
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Isoleucine, Ile (I)

Apolaire et essentiel

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40
Q

Quel est le symbole de la sérine ?

A

Ser

S

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41
Q

Quelles sont le proprietés de la sérine ?

A

polaire, hydrophile: forme des liaisons hydrogène avec de l’H2O

non ionisable

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42
Q

Quelle est la formule chimique de la sérine ?

A
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43
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Sérine, Ser (S)

polaire et hydrophile (forme des liaisons hydrogène avec l’H2O)

Non-ionisable

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44
Q

Quel est le symbole de la thréonine ?

A

Thr
T

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45
Q

Quelles sont les proprietés de la thréonine ?

A

Polaire non ionosable

essentiel

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46
Q

Quelle est la formule chimique de la thréonine ?

A
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47
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Thréonine, Thr (T)

polaire, non ionisable, essentiel

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48
Q

Quel est le symbole de l’acide aspartique ?

A

Asp

D

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49
Q

Quels sont les proprietés de l’acide aspartique ?

A

polaire ionisable

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50
Q

Quelle est la formule chimique de l’acide aspartique ?

A
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51
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Acide aspartique, Asp (D)

Polaire ionisable

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52
Q

Quel est le symbole de l’asparagine ?

A

Asn

N

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53
Q

Quelles sont les proprietés chimique de l’asparagine ?

A

polaire non ionisable

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54
Q

Quelle est la formule cjimique de l’asparagine ?

A
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55
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Asparagine, Asn (N)

polaire non ionisable

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56
Q

Quel est le symbole de l’acide glutamique ?

A

Glu

E

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57
Q

Quelles sont les proprietés de l’acide glutamique ?

A

polaire ionisable

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58
Q

Quelle est la fromule chimique de l’acide glutamique ?

A
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59
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Acide glutamique, Glu (E)

polaire, ionisable

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60
Q

Quel est le symbole de la glutamine

A

Gln

Q

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61
Q

Quelles sont les proprietés de la glutamine ?

A

polaire

non ionisable

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62
Q

Quelle est la formule chimique de la glutamine ?

A
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63
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Glutamine, Gln (Q)

polaire, non-ionisable

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64
Q

Quel est le symbole de la lysine ?

A

Lys

K

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65
Q

Quelles sont les proprietés de la lysine ?

A

polaire ionisable,

essentiel

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66
Q

Quelle est la formule chimique de la lysine ?

A
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67
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Lysine, Lys (K)

polaire ionisable et essentiel

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68
Q

Quel est le symbole de l’arginine

A

Arg

R

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69
Q

Quelles sont les proprietés de l’arginine ?

A

polaire ionisable, semi essentiel

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70
Q

Quelle est la formule chimique de l’arginine ?

A
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71
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Arginine, Arg (R)

polaire ionisable, semi essentiel

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72
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé semi-essentiel ?

A

Acide aminé en partie synthétisé par l’organisme mais pas en quantité suffisante, donc un apport complémentaire par l’alimentation est nécessaire

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73
Q

Quel est la symbole de la cystéine ?

A

Cys

C

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74
Q

Quelles sont les proprietés de la cystéine ?

A

Polaire, non ionisable

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75
Q

Quelle est la formule chimique de la cystéine ?

A
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76
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Cystéine, Cys (C)

polaire non ionisable

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77
Q

Quel est le symbole de la méthionone ?

A

Met (M)

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78
Q

Quelles sont les proprietés de la méthionone ?

A

polaire, essentiel

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79
Q

Quelle est la formule chimique de la méthionine ?

A
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80
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Méthionine, Met (M)

Apolaire essentiel

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81
Q

Quel est le symbole de la phénylalanine ?

A

Phe

F

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82
Q

Quelles sont les proprietés de la phenylalanine ?

A

Apolaire, essentiel

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83
Q

Quelle est la formule chimique de la phenylalanine ?

A
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84
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Phenylalanine, Phe (F)

Apolaire, essentiel

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85
Q

Quel est le symbole de la tyrosine ?

A

Tyr

Y

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86
Q

Quelles sont les proprietés de la tyrosine ?

A

polaire non ionisable

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87
Q

Quelle est la formule chimique de la tyrosine ?

A
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88
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Tyrosine, Tyr (Y)

polaire, non ionisable

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89
Q

Quel est le symbole de l’histidine ?

A

His

H

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90
Q

Quelles sont les proprietés de l’histidine ?

A

Polaire, ionisable, semi essentiel

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91
Q

Quelle est la formule chimique de l’histidine ?

A
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92
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Histidine, His (H)

polaire, ionisable, semi essentiel

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93
Q

Quel est le symbole du tryptophane ?

A

Trp

W

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94
Q

Quelles sont les proprietés du tryptophane ?

A

Apolaire, essentiel

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95
Q

Quelle est la formule chimique du tryptophane ?

A
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96
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Trypophane, Trp (W)

Apolaire, essentiel

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97
Q

Quel est le symbole de la proline ?

A

Pro

P

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98
Q

Quelles sont les proprietés de la proline ?

A

Apolaire

Contient un hétérocycle pyrrol

La proline est un acide ⍺-iminé

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99
Q

Qu’est-ce qu’un acide ⍺-iminé ?

A

molécule possédant à la fois, un groupe fonctionnel carboxyle (-COOH) et un groupe fonctionnel imine (-C=N-R)

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100
Q

Quelle est la formule chimique de la proline ?

A
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101
Q

Quel est le nom de cet acide aminé, son symbole et ses proprietés ?

A

Proline, Pro (P)

Apolaire

Acide ⍺-iminé, contient un hétérocycle pyrrol

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102
Q

Qu’est-ce que le pHi ?

A

Le pHi d’une molécule est défini comme étant le pH pour lequel la charge globale de cette molécule est nulle.

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103
Q

Qu’est-ce qu’une molécule à caractère amphotère ?

A

Molécule qui peut réagir à la fois avec une base et un acide

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104
Q

Où se manifeste le caractère amphotère d’un acide aminé ?

A

Le carbone asyméytrique porte deux fonctions toutes deux ionisables

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105
Q

Sous quelles conditions l’acide aminé est-il sous forme d’un cation (charge portée +) ?

A

Lorsque la pH est acide (saturé en ions H+)

pH<phi></phi>

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106
Q

Sous quelles conditions l’acide aminé est il sous forme d’un zwitterion ?

A

A pH neutre: pH=pHi

la charge globale est neutre

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107
Q

Sous quelle condition un acide aminé est-il sous forme d’un anion ?

A

A pH basique: ph>pHi

Il est chragé négativement

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108
Q

Quels sont les 2 acides aminés acide ?

A

Asp

Glu

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109
Q

Ou se trouve le pHi des acides aminés Asp et Glu ?

A

Proche de 3

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110
Q

Quels sont les 3 acides aminés basiques ?

A

His, Lys Arg

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111
Q

Ou se trouve le pHi des 3 acides aminés basiques, His, Lys Arg ?

A

Proche de 7

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3
4
5
Perfectly
112
Q

Quels sont les acides aminés les plus hydrophiles ?

A

Les acides aminés possédant une chaine latérale très polaire (car ionisable)

113
Q

Que peut-ont dire sur la siddolution des acides aminés hydrophiles dans les solvants organiques ?

A

Ils ne sont pas solubles dans les solvants organiques

114
Q

Que peut-ont dire sur les acides aminés polaires non ionisables ?

A

Ils possèdent des groupes fonctionnels qui forment des liaisons hydrogène avec l’eau ?

115
Q

Que peut-ont dire des acides aminés apolaire ?

A

ils sont fortement hydrophobes. Ils sont alors solubles dans les solvant organique

116
Q

Quels sont les acides aminés apolaires ?

A

Val, Ile, Leu, Met, Pro, Phe, Trp, Ala, et Gly

9

117
Q

Quels sont les acides aminés polaire non ionisables ?

A

Cys, Tyr, Ser, Thr, Asn et Gln

6

118
Q

Quels sont les acides aminés polaires ionisables ?

A

Asp, Glu, His, Lys et Arg

5

119
Q

Quels sont les acides aminés aromatiques ?

A

Phe, Trp, Tyr

3

120
Q

Ou est caracterisée l’absorption des acides aminés aromatiques ?

A

vers 260-280 nm

121
Q

Que permettent les fortes absorption des acides aminés aromatiques ?

A

Ces sont les méthodes spectroscopiques de détermination de la concentration des protéine en solution

122
Q

Quel est le premier rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?

A

la synthèse des protéine

123
Q

Qu’est-ce qui est à l’origine de la synthèse des protéines ?

A

La réactivité chimique des acides aminés

124
Q

Quel est le deuxième rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?

A

La synthèse de vitamines ou autres composés intermédiaires métaboliques : acides aminés précurseurs

125
Q

Qu’est-ce qui est à l’origine de la synthèse de vitamines ou autres composés intermédiaires métaboliques ?

A

La réactivité chimique des acides aminés

126
Q

Quel est le troisième rôle de la réactivité chimiques des acides aminés dans les différents processus cellulaires ?

A

Le métabolisme des acides aminés:interrelations métaboliques (cycle de Krebs, les acides gras)

127
Q

Quelle est la première réaction due au groupe carboxylique COOH ?

A

Décarboxylation par des décarboxylases

128
Q

Quelle est la deuxième réaction due au groupe carboxylique COOH ?

A

La formation du groupe amide -CO-NH2

129
Q

Quelle est la troisième réaction due au groupe carboxylique COOH ?

A

La formation de liaison peptidique: elle s’effectue entre le COOH⍺ d’un acide aminé et le NH2⍺ d’un autre acide aminé

130
Q

Que constitue la liaison peptidique dans la protéine ?

A

la structure primaire des protéine

131
Q

Quelle est la première réaction due au groupe amine -NH2 ?

A

Désamination

132
Q

Quelle est la deuxième réaction due au groupe amine -NH2 ?

A

Transamination

133
Q

Qu’est-ce que la réaction de désamination ?

A

Libération d’ammoniac NH3

134
Q

Comment se déroule la réaction de désamination ?

A

En 2 étapes:

135
Q

Qu’est-ce que la réaction de transamination ?

A

Transfert du groupt NH2 d’un aa sur un α-cétoacide devenant l’aa correspondant

136
Q

Qu’est-ce qu’un cétoacide ?

A

Molécule organique portant a la fois un groupe fonctionnel acide carboxylique et une cétone

137
Q

Comment se déroule la réaction de transamination ?

A
138
Q

Que signifie in vivo ?

A

Dans l’organisme du vivant

139
Q

Que signifie ex vivo ?

A

A l’ext”rieur de l’organisme vivant

140
Q

Quelle sont les deux réations chimiques possible due au radical ?

A
141
Q

Que conditionne la réactivité du radical ?

A

Les modifications post- traductionnelles des protéines

142
Q

Quelle rôle joue le radical pour l’association des protéine à différents motifs ?

A
143
Q

Pourquoi les cellules ont-elles un rôle essentiel dans la cellule ?

A

L’information contenue dans le génôme est exprimée sous forme de protéine

144
Q

Quel phénomène se produit au moment de la transcription ainsi qu’au moment de la traduction ?

A

Phénomène de régulation: phase de contrôle de l’expression du gène

145
Q

Quel rôle peut avoir une protéine ?

A
  • Catalyseur biologique
  • Transporteur de petites molécules
  • Rôle de soutien et de structure
  • Rôle contractile
  • Rôle de reconnaissance
  • Protéine de stockage
  • Contrôle de la différenciation et de la croissance cellulaire
146
Q

Sous quelle forme trouve-t’on un catalyseur biologique ?

A

Enzyme (protéine)

147
Q

Exemple de protéine transporteur de petites molécules ?

A
148
Q

Exemple de protéine de soutien et de structure ?

A
149
Q

Exemple de protéine contractile ?

A

Protéine musculaire (actine, myosine, actinomyosine)

150
Q

Quels différents types de protéine de reconnaissance peut-on trouver ?

A
151
Q

exemple de protéine de stockage

A
152
Q

Qu’est-ce qu’une protéine de la différenciation et de la croissance cellulaire ?

A

Protéine régulatrice des gène (reconnaissance entre protéine et acide nucléique)

153
Q

Qu’est-ce que sont les holoprotéines ?

A

uniquement constitué d’acide aminé

154
Q

Quel est le nom des protéine uniquement constitué d’acides aminé ?

A

holoprotéine

155
Q

Qu’est-ce que sont les hétéroprotéine ?

A

Holoprotéine + groupement prosthétique

156
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique ?

A

Une partie d’une protéine qui n’est pas constitué de protéine

157
Q

Quelles différente possibilités pour associé une holoprotéine et un groupement prosthétique ?

A
  • liaisons covalentes
  • liaisons de coordination
  • liaisons ioniques
  • liaisons hydrogène
  • interactions hydrophobes
158
Q

Qu’est-ce qu’un liaison covalente ?

A

Liaison chimique liant 2 atome par partage de 2 électron de leurs couches externes afin de lier les deux atomespar un doublet liant

159
Q

Qu’est-ce qu’un liaison de coordination ?

A

C’est une liaison covalente particulière, les deux électrons proviennet d’un seul et même atome

160
Q

Qu’est-ce qu’un liaison ionique ?

A

Liaison formé entre deux atomes possédant une grande différence d’électronégativité

161
Q

Qu’est-ce qu’un liaison hydrogène ?

A

Force intermoléculaire ou intramoléculaire liant un atome d’hydrogène à un atome très électronégatif (0, N, F…)

162
Q

Qu’est-ce qu’une intéraction hydrophobe ?

A

Il s’agit d’interactions entre molécules ou groupement hydrophobes (non polaire)

163
Q

Que fait apparaître le groupement prosthétique ?

A

La présence du groupement prosthétique (de nature non protéique) entraîne l’apparition de propriétés physiques, chimiques et biologiques caractéristiques.

164
Q

Quelles sont les 6 varietés d’hétéroprotéine présentent dans le corps ?

A
  • Glycoprotéine (glucide)
  • Lipoprotéine (lipides)
  • Phosphoprotéine (acide phosphorique)
  • Chromoprotéine (pigments)
  • Nucléoprotéine (acide nucléique)
  • Métalloprotéine (cofacteur métallique)
165
Q

Comment est composé une glycoprotéine ?

A

(association covalente entre une protéine et un groupt glucidique) dans les mbs cellulaires, les anticorps

166
Q

Comment est constitué une phosphoprotéine ?

A

(ac phosphorique estérifiant les fonctions alcool de la sérine et de la thréonine) : ex la caséine

167
Q

Comment est constitué une chromoprotéine ?

A

(Mb, Hb, cytochromes, métalloprotéines, enzymes héminiques : catalase, peroxydase) : liaisons de coordination entre le métal (Fer, Cu, Mg par ex) et la protéine

168
Q

A quoi servent les protéine fibreuses ?

A

Rôle structural dans la cellule

ex, Fibroïne de la soie, les collagènes, les kératines

169
Q

Qu’est-ce que les protéine globulaire ?

A

– Structure compacte
– Chaînes latérales hydrophobes enfouies à l’intérieur de la molécule

– Chaînes latérales hydrophiles tournées vers l’extérieur

170
Q

Solubilité des protéines membranaires ?

A
  • Protéine membranaire insoluble dans les solution aqueuse
  • Protéine membranaire peuvent être solubilisée en présence de détergents
171
Q

Structure secondaire des protéine ?

A
172
Q

Comment appelle-t’on une protéine formée de 2 acides aminés ?

A

Un dipeptide

173
Q

Structure primaire des protéine ?

A

succession linéaire des acides aminés reliée entre eux par des liaison peptidique (ou séquence des acides aminés) pour former des protéine

174
Q

Quel élément chimique est dégagé lors de la formation d’un dipeptide ?

A

H2O

175
Q

Comment se forme une liaison peptidique ?

A

Elle se trouve lors de la formation d’une chaine peptidique, entre 2 acides aminés. Elle est formée entre l’acide carboxylique et l’amide

176
Q

De quelle partie une protéine tient-elle ses caractéristiques ?

A

Des chaines latérales des différents acides aminée qui la composent

177
Q

Qu’est-ce que le squelette axial ?

A

L’enchainement des C⍺-CO-NH de chaque acide aminé qui forme la chaine polypeptidique de la protéine ?

178
Q

Que déterminent les proprietés physico-chimiques des chaines latérales ?

A

Les prorpietés physico-chimique de la chaine polypeptidique

179
Q

Selon quoi varie l’appelation d’un chaine polypeptidique ?

A

La longueur de sa chaine (en acide aminé)

180
Q

Comment appelle-t’on une chaine polypeptidique composé d’environ, 10-20 acide aminé ?

A

peptide ou oligopeptide

181
Q

Comment appelle-t’on une chaine polypeptidique composé d’environ 50 à 100 acides aminés ?

A

un polypeptide

182
Q

Comment appelle-t’on une chaine polypeptidique plus longue que 100 acides aminés ?

A

Protéine

183
Q

Qu’est-ce qu’on appelle une protéine ?

A

Une chaine polypeptidique de plus de 100 acides aminés

184
Q

Qu’est-ce u’un appelle polypeptide ?

A

Une chaine polypeptidique d’environ 50 à 100 acides aminés

185
Q

Qu’est-ce qu’on appelle un peptide ou oligopeptide ?

A

Une chaine polypeptidique composé d’envrion 10-20 acides aminés

186
Q

Comment appelle-t’on un acide aminé dans une chaine polypeptidique ?

A

Un résidu

187
Q

Qu’est-ce qu’un résidu ?

A

Un acide aminé dans une chaine polypeptidique

188
Q

Quel est la nomenclature d’un acide aminé engagé dans une chaine polypeptidique ?

A

….-yl

exemple: -isoleucyl
- glycyl

189
Q

Quel est la nomenclature d’un acide aminé en fin de chaine polypeptidique ?

A

Sans changement

exemple: -glycine
- leucine

190
Q

Quel est le poids moléculaire moyen d’un acie aminé ?

A

110 g/mol

191
Q

Qu’est-ce que l’unité Dalton ?

A

Utilisé pour le poids moléculaire, en g/mol

192
Q

Qu’est-ce qui compose la liaison peptidique (atome) ?

A

CO-NH

C’est une liaison amide

193
Q

Où sont localisés les électrons de la liaison ?

A

Sur une même orbitale atomique

194
Q

Quel éléctrons sont engagé dans la liaison peptidique ?

A

3 atomes

O

C

N

195
Q

Qu’apporte l’orbitale dans laquelle se situes les éléctrons des atomes à la liaison ?

A

Cette orbitale confère un caractère de planéité, de rigidité et de polarité de la liaison peptidique

196
Q

Que peut-on observer à cause de la présence d’une double liaison C=O ?

A

Un hybride de résonnance (C) entre deux formes extrèmes (A et B)

197
Q

Comment appele-t’on l’angle de torsion autour de l’axe C-N ?

A

L’angle Ω

198
Q

Qu’est-ce que l’angle Ω ?

A

L’angle de torsion autour de l’axe C-N

199
Q

De quoi est constitué l’unité peptidique ?

A

Les atomes C, O, N, H et les deux C⍺ (1 et 2)

Ils sont outs situé dans un même plan

200
Q

Quelles sont les deux conformations possibles pour l’unité peptidique ?

A

configuration cis

configuration trans

201
Q

A quoi correspond la configuration cis ?

A

L’angle de torsion Ω=0°

Les chaines latérales se trouvent du même coté par rapport à la liaison péptidique

202
Q

A quoi correspond la configuration trans ?

A

Ω= 180°

Les chaines latérales se trouvent de part et d’autre de la liaison péptidique

203
Q

Qu’appelle-t’on le C-terminale ?

A

Le dernier C qui se trouve après l’atome d’azote N engagé dans une liaison peptidique

204
Q

Qu’appelle-t’on le N-terminale ?

A

Le dernier atome d’azote N suivante l’atome de C engagé dans une liaison peptidique

205
Q

Quelle configuartion est la plus favorable d’un point de vue énergetique et pourquoi ?

A

La configuration trans. Elle présente un minimum d’emcombrement stérique entre les résidus adjacents. Il n’y aura donc pas d’entrechocs entre les atomes

206
Q

Quel est le cas particulier de la proline?

A

Sa chaine latérale se referme sur le N-terminale

207
Q

Quel conséquence peut-on attendre dans une molécule en présence de proline ?

A

Changement de direction dans la chaine principale

208
Q

Que remarque-t’on sur un polypeptide ?

A

Un enchainement de plan (liaison peptidique) coplanaire

209
Q

Que contient chaque unité peptidique ?

A

le C⍺ du résidu n

le groupe CO du résidu n

le groupe NH du résidu n+1

le C⍺ du résidu n+1

210
Q

Que remarque-t’on sur les angles de rotation quand on observe deux unités peptidiques adjacentes ?

A

2 angle de rotation:

Φ(phi): autour de la liaison C⍺-NH

Ⲯ(psi): autour de la liaison C⍺-CO

211
Q

Qu’est-ce que Φ ?

A

phi: l’angle de rotation (entre deux unités peptidiques adjacentes) autour de la liaison C⍺-NH

212
Q

Qu’est-ce que Ⲯ ?

A

psi: l’angle de rotation (entre deux unités peptidiques adjacentes) autour de la liaison C⍺-CO

213
Q

Quelles sont les grandes catégories de structures secondaires qui peuvent former des protéines ?

A

Helice ⍺ droite

Hélice gauche du collagène

Feuillet plissé β parallèle

Feuillet plissé β antiparallèle

Les coudes et les boucles

214
Q

Que déterminent les angles phi et psi ?

A

La façon dont se replient les chaines polypeptidiques (en rapport avec les catégorie de structure secondaire

215
Q

Qu’est-ce qu’on appelle un pas d’hélice ?

A

un tour, une boucle de l’hélice

216
Q

Qu’observe-t’on sur le modèle moléculaire d’une hélice ⍺ ?

A

Formation d’une liaison hydrogène entre le premier et le dernier résidu d’un tour de la protéine. La liaison est formée grâce au repliement du pas d’hélice entre le NH- du résidus en possition 4 et le CO du résidu en position 1

217
Q

Par quoi est rendu possible la formation de la liaison H ?

A

Le repliement de l’hélice ⍺

218
Q

Quels atomes sont impliqués dans la liason hydrogène (dans la strucutre secondaire en configuration helice ⍺) ?

A

La liaison hyfrogène est former avec le groupe-CO d’un résidu i et le groupe -NH d’un résidu i+4

219
Q

Dans une hélice ⍺, combien trouve-t’on d’atome dans un tour d’hélice ?

A

13 atomes, qui sont compris entre deux liaisons hydrogène

220
Q

Où se trouvent les chaines latérales lorsque la protéine est en structure secondaire hélice ⍺ ?

A

Les chaines latérales sont projettés vers l’extérieur

221
Q

Vers où sont pointé les atomes O du groupe -CO ?

A

Vers l’extremité C-terminal

222
Q

Vers où sont pointé les atomes d’azote des groupe -NH ?

A

Vers l’extremité N-terminale

223
Q

Quelle est la longueur moyenne des hélices ⍺ dans les protéine globulaire ?

A

10 résidus

224
Q

Quelle est la longueur minimale des hélices ⍺ dans les protéines globulaires ?

A

4-5 résidus

225
Q

Quelle est la longueur maximal des hélices ⍺ dans les protéines globualires ?

A

plus de 40 résidus

226
Q

Comment s’organisent les résidus polaire et apolaire dans l’hélice ⍺ ?

A

Tous les résidus apolaires (hydrophobes) se retrouvent d’un côtés et tous les résidus polaires (hydrophiles) de l’autre

227
Q

Quelle proprieté ont les résidus polaires ?

A

Ils sont hydrophiles

228
Q

Quelle proprité ont les résidus apolaires ?

A

Ils sont hydrophobes

229
Q

Quels sont les Acides aminés polaires ?

A

Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln Asp, Glu, Lys, Arg, His

230
Q

Quels sont les acides aminés apolaires ?

A

Gly, Ala, Val, Leu, Ileu, Met, Pro, Phe, Trp

231
Q

Dans quelle direction se trouve l’extremité N-terminale ?

A

vers la haut

232
Q

Dans quelle direction se trouve l’extremité C-terminale ?

A

vers le bas

233
Q

Comment sont positionnée les liaisons hydrogènes dans une hélice ⍺ ?

A

Parallèles à l’axe de l’hélice

234
Q

Quelles sont les valeurs des angles Ⲯ (psi) et Φ (phi) des liaisons péptidiques dans les hélices ⍺ droite ?

A

Φ: -51

Ⲯ: -47

235
Q

Quelles sont les valeurs des angles Ⲯ (psi) et Φ (phi) des liaisons péptidiques dans les hélices ⍺ gauche ?

A

Φ: +51

Ⲯ: +47

236
Q

Combien retrouve-t’on de résidus dans un pas d’hélice ⍺ ?

Que vaut cette valeur en anström ?

A

3,6 résidus/pas

5,4 Å

l’anström est une unité de longueur valant 0,1 nanomètre

237
Q

Quelles sont les deux types de protéines qui contiennent des hélices ?

A
  • Les protéines globulaires
  • Les protéines fibrillaires
238
Q

Quel est le degrés d’hélice chez la kératine ⍺ ?

A

Proche de 100%

239
Q

Comment s’associe les hélices de le kératine ?

A

En super-hélice

240
Q

Qu’est-ce que le tropopcollagène ?

A

une triple hélice, chacune gauche formée par la répétition d’une succesion de 3 acides aminés

241
Q

Formation de la liaison hydrogène dans une hélice ⍺ ?

A

i - i+4

242
Q

Formation de la liaison hydrogène dans une hélice 310 ?

A

i - i+3

rotation de 120 pour chaque acide aminé

243
Q

Formation de la liaison hydrogène dans une hélice ⫪ ?

A

i - i+5

244
Q

Par quoi est secreté le collagène ?

A

Par le tissu conjonctif (fibroblastes)

245
Q

Quelle est l’importance du collagène dans la matrice extracellulaire ?

A

C’est une protéine majeur de la matrice extracellulaire

246
Q

Quelle est l’unité structurale élementaire du collagène ?

A

Le tropocollagène

247
Q

De quoi est constitué le tropocollagène ?

A

3 chaines polypeptidiques entrelacées, chacune constitué d’environ 1000 acides aminés

248
Q

Quelle est la masse moléculaire du tropocollagène ?

A

285 000 g/mol

249
Q

Quelle est la longueur et le diamètre d’une molécule de tropocollagène ?

A

300 nm de long et 1,4 nm de diamètre

250
Q

Que peut-on dire sur le collagène ?

A

Il existe plusieurs type de collagène

251
Q

Que peut-on dire sur la présence de glycine dans lans le collagène ?

A

Près d’un résidu sur 3 est une glycine

252
Q

Que peut-on dire de la présence de proline dans le collagène ?

A

La teneur en proline est très élevée

253
Q

Quels sont les 3 acides aminés modifiés, présents dans le collagène ?

A

– la 4‐hydroxyproline (Hyp)

– la 3‐hydroxyproline

– et la 5‐hydroxylysine (Hyl)

254
Q

Quelle est la pourcentage de présence de Proline + Hydroxyproline dans le collagène ?

A

30% des acides aminés dans le collagène

255
Q

Qu’est-ce qui est à l’origine d’un éventuel collagène glycoprotéiné ?

A

Certains résidus d’hydroxylysine peuvent également être glycosylés (glucosyl‐galactose) => glycoprotéine.

256
Q

Que peut-on observer dans une séquence de collagène ?

A

Succesion de motifs à 3 résidus

257
Q

Quelles sont les succesions de motifs les plus fréquentes dans la séquence du collagène ?

A
  1. GLY-PRO-HYP
  2. GLY -PRO-X
  3. GLY-X-HYP
258
Q

Quelle est la conséquence de la séquence répétitive Glycine-Proline-Hydroxyproline ?

A

L’enroulement gauche de l’hélice

259
Q

Combien de résidus par tour retrouve-t’on dans une chaine de tropocollagène ?

A

3,3 résidus

260
Q

De quoi est formée une chaine de collagène ?

A

3 hélices gauches (tropocollagène) qui s’enroulent les unes autour des autres pour former une triple hélice droite (collagène)

261
Q

Où trouven-t’on des liaisons hydrogène dans le collagène ?

A

entre les trois chaine de tropocollagène

262
Q

Quels différents types de feuillet plissé β peut-on retrouver ?

A
  • Feuillet plissé β parallèle
  • Feuillet plissé β antiparallèle
263
Q

Qu’est-ce qui constitu les feuillet β ?

A

Les brins β

264
Q

Qu’est-ce qu’un brin β ?

A

Les brins β sont des conformations de base constituées d’un fragment de chaîne polypeptidique non enroulé et presque complètement étiré. C’est une conformation très étendue du squelette polypeptidique.

265
Q

Sous quelles forme (2) peut-on retrouver les brins β ?

A

– antiparallèles, constituant des feuillets plissés β antiparallèles,

– parallèles, formant alors des feuillets plissés β parallèles.

266
Q

Quelles sont les valeurs de Φ (phi) et Ⲯ (psi) pour les brins β ?

A

Φ: -90°

Ⲯ: +120°

267
Q

Quelle est la succession d’atomes constituant la chaine polypeptidique des brins β ?

A

C⍺-CO-NH-…

268
Q

Quelles sont les angles Φ (phi) et Ⲯ (psi) des liaisons hydrogène pour former les feuillets β antiparallèle ?

A

Φ: -139° Liaison C⍺-N

Ⲯ: +135° Liaison C⍺-C

269
Q

Comment se forment la liaison hydrogène dans les feuillets β anti-parallèle ?

A

Les brins β sont inversés à tour de rôle (C-terminale-N-terminale)

270
Q

Quels sont les angles Φ (phi) et Ⲯ (psi) des angles hydrogène pour former des feillets parallèle ?

A

Φ: -119° Liaison C⍺-N

Ⲯ: +113° Liaison C⍺-C

271
Q

A quelles liaison correspond l’angle Φ (phi) dans les feuillets plissés β ?

A

C⍺-N

272
Q

A quelle liaiosn correspond l’angle Ⲯ (psi) des feuillets plissés β ?

A

C⍺-C

273
Q

Quelle est la différence entre les feuillets parallèle et les feuillets anti-parallèle ?

A

Dans les feuillets parallèles les brins sont tous dans la même direction, du N-terminale vers le C-terminale.

Dans les feuillets antiparallèles les brins sont tournés dans le sens opposés 1/2 vers le C-terminale, 1/2 vers le N-terminale

274
Q

Que permettent les tours ou les coudes ?

A

connectent 2 brins β anti-parallèles dans un feuillet

275
Q

Combien d’acides aminé retrouvent-on dans un tour, ou coude ?

A

De 2 à 4 acides aminés

276
Q

Combien d’acides aminés retrouvent-on d

A
277
Q
A
278
Q
A

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