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UE9 > le compartiment cytosolique > Flashcards

le compartiment cytosolique Flashcards

1
Q

le SRP dépend t il de quelque chose ?

A

il est GTP dépendant

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2
Q

qu’est-ce que le nucléoplasme ?

A

région particulière du cytosol spécialisé dans la synthèse d’acide nucléique.
isolé du cytosol par enveloppe nucléaire mais en relation avec celui ci par intermédiaire des pores nucléaires.
se mélange au cytosol au cours de la mitose après fragmentation de l’enveloppe nucléaire

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3
Q

de quoi est composé le cytosol ?

A

85% d’eau

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4
Q

le cytosol est le lieu de quoi ?

A

de nombreux métabolisme notamment enzymatique, celui du glucose,..

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5
Q

sur quoi reposent les mécanismes de défenses et de production d’énergie cellulaire ?

A

essentiellement sur une reconnaissance du soi et du non soi dans laquelle le cytosol est impliqué

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6
Q

dans que le cytosol intervient ?

A
  • immunité innée et adaptative
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7
Q

comment est l’activité cytosolique ?

A

anaérobie

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8
Q

comment est l’activité mitochondriale

A

aérobie

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9
Q

c’est quoi les adipocytes ?

A

cellules du tissu adipeux

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10
Q

à quoi servent les inclusions lipidiques ?

A

présent dans toutes les types cellulaires, contribue à l’homéostasie cellulaire par le stockage des lipides sous forme TG.
jamais délimité par une membrane d’enveloppe, entouré par une monocouche de lipide polaires ou non et des protéines dont la cavéoline

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11
Q

les deux types de tissus lipidiques ?

A
  • tissus adipeux blanc = une seule inclusion lipidique de grande taille, en abondance chez l’homme
  • tissus adipeux brun = plusieurs petites inclusions lipidiques, en trace chez l’homme, abondant chez animaux qui hibernent
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12
Q

que provoque un excès de lipides au niveau du foie dans les hépatocytes ?

A

stéatose hépatique non alcoolique

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13
Q

où débute la synthèse de toutes les protéines codées par le génome nucléaire ?

A

dans le cytosol, peu importe la destination finale

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14
Q

où est initié la traduction des protéines ?

A

au niveau d’un ribosome libre

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15
Q

quel signaux on adresses au REG ?

A

peptides signal ou 1 ou plusieurs domaines TMR

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16
Q

quel signal on adresse au nucléole ou au noyau ?

A

NLS

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17
Q

quel signal on adresse au peroxysome ?

A

PTS1 ou PTS2

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18
Q

quel signal on adresse au protéasome ?

A

ubiquitine

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19
Q

où se déroule les réactions de phosphorylation et de déphosphoration ?

A

toujours dans le cytosol, elles sont inexistante en extracellulaire

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20
Q

par quoi sont catalysées les phosphorylations et déphosphorylation des protéines ?

A

catalysées respectivement par des kinases et des phosphatases, elles même activées par le complexes Ca++ calmoduline qui surveille en permanence l’intégrité du mécanisme

21
Q

que possède les récepteurs transmembranaires à activité tyrosine kinase ?

A

possède une fonction kinase qui s’ac tire quand le ligand se fixe sur leur partie extracellulaire

22
Q

que se passe t il une fois que le récepteur transmembranaire à activité tyrosine kinase est activé ?

A

il s’autophosphoryle

22
Q

que peut être la phosphorylation des domaines cytosoliques ?

A

le signal d’endocytose du récepteur, permettant à la cellule de contrôler sa réponse au signal extérieur

23
Q

qu’est-ce qui est inséré dans la membrane d’enveloppe du RE ?

A

des phosphatases, leur site actif étant cytosolique, elles retirent un groupement phosphate

24
Q

qu’est-ce qu’une acylation ?

A

la fixation temporaire ou définitive à une protéine d’une chaine carbonée d’acide gras, celle-ci va modifier les fonctions biologiques et le devenir des protéines

25
Q

que permet l’acylation ?

A

l’ancrage réversible ou non de la protéine au niveau
- de la face cytosolique de la MP
- de la face cytosolique de la membrane d’enveloppe des compartiments du SEM
- la face nucléoplasmique de l’enveloppe nucléaire

26
Q

qu’est-ce que l’acétylation ?

A

forme particulière d’acylation, ex : l’acétylation des histones nucléaires (permettant la compaction de l’ADN) dans le nucléoplasme entraîne un relâchement, une décompaction de l’ADN qui devient accessible à la transcription des gènes

27
Q

en quoi consiste l’O-glycosylation ?

A

en l’élaboration d’une arborisation sucrée sur certaines protéines cytosoliques réalisée par des enzymes spécifiques : O-glycosyl-transférases

28
Q

sur quoi est accolée l’arborisation sucrée de l’O-glycosylation ?

A

sur l’oxygène des résidus sérine et thréonine

29
Q

quelles protéine est concernées par l’O-glycosylation ?

A

certaines protéines cytosolique :
- filaments du cytosquelette
- certaines nucléoporines
- des protéines associées à l’ARN polymérise II

30
Q

où s’effectuent la plupart des glycosylations ?

A

dans la lumière du SE :
- N-glycosylation (dans lumière REG sur azote de asparagine)
- C-glycosylation (dans lumière REG sur carbone du tryptophane)
- O-glycosylation (dans lumière du Golgi)

31
Q

que font les glycosidases et où sont elles contenue ?

A

contenue dans le cytosol, capables d’hydrolyser les arborisations sucrées de protéines cytosolique du RE

32
Q

quelles enzymes sont impliquées dans les fixations covalentes ? qui réalise le phénomène inverse ?

A

les ligases, le phénomène inverse est réalisé par les protéases

33
Q

comment se fixe l’ubiquitine à sa protéine cible ?

A

de manière covalence, constituant un signal d’adressage vers le protéasome

34
Q

quels sont les deux rôles distincts de l’ubiquitine ?

A
  • poly-ubiquitinylation = adresse une protéine malfamée ou vieille vers le protéasome pour sa dégradation
  • mono-ubiquitinylation = entraine l’endocytose d’une protéine transmembranaire, puis son recyclage
35
Q

que permet la protéolyse ?

A

un renouvellement indispensable de toutes les protéines cellulaires = turnover

36
Q

par quoi est réalisée la protéolyse ?

A

deux grands types de protéases classées selon leur pH :

  • protéases pH neutre (7,4) :
    ° protéasome appartenant superfamille AAA
    ° calpaïnes
    ° protéases AAA cytosolique
    ° caspases
    ° protéases mitochondriales
    ° signal peptidases
  • protéases pH acide (5)
    ° protéases du SEM dans : Golgi trans ; endosmose tardif ; lysosome ; vacuoles autophagiques
37
Q

que constitue l’ubiquitine ?

A

signal d’adressage vers le protéasome, il est de faible PM

38
Q

combien de % de protéine néo synthétisées le protéasome détruit-il ?

A

environ 30%

39
Q

quelle est la nature du premier aa d’une protéine

A

en général, c’est une méthionine

39
Q

qui est capable de dégrader des protéines qui ont été préalablement adressées au réticule endoplasmique granulaire REG ?

A

protéasome, bien que présent dans le cytosol

40
Q

le protéasome est le lieu de quoi ?

A

le lieu où finissent 30% des protéines néo synthétisées généralement à cause d’erreur de traduction

40
Q

à quoi appartient CFTR ?

A

c’est une glycoprotéine appartient à la famille des perméases ABC

41
Q

quelle est la mutation de CFTR la plus fréquente ?

A

homozygote F508del

42
Q

en quoi consiste la bithérapie ?

A

“forcer” le contrôle qualité du RE pour que CFTR même muté puisse exercer sa fonction partiellement à la MP

43
Q

qu’est-ce que TAP ?

A

perméase ABC qui consomme de ATP

44
Q

qu’est-ce que le translocon ?

A

présent au moment de la synthèse de protéines au niveau du RE

45
Q

où s’exerce l’activité du protéasome ?

A

dans le nucléoplasme

UE9 (10 decks)

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