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Chimica Modulo 3 (Molteni) > Leziohne 11-12-13: Turnover Delle Proteine > Flashcards

Leziohne 11-12-13: Turnover Delle Proteine Flashcards

(63 cards)

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1
Q

Dimmi 3 fonti del pool di aa liberi del nostro organismo

A

1)Dieta
2)turnover proteine
3)biosintesi aa

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2
Q

Dimmi 3 modi in cui possono essere usati gli aa liberi presenti nel nostro organismo

A

1) sintesi delle proteine
2)produzione mol.ecole azotate (es. eme, ormoni, neurotrasmettitori)
3) produzione di energia tramite degradazione

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3
Q

Dimmi le 3 fasi della digestione delle proteine

A

1)denaturazione delle proteine dello stomaco ad opera della pepsina

2)degradazione proteine a livello intestinale tramite enzimi pancreatici (tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi, elastasi)

3)assorbimento a livello dei villi

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4
Q

Dimmi 4 enzimi proteolitici secreti dal pancreas i esocrino e di che tipo sono

A

Chimotripsina—->endopeptidasi
Tripsina—->endopeptidasi
Elastasi—->endopeptidasi
Carbossipeptidasi—-> esopeptidasi

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5
Q

In quale organo avviene la degradazione degli amminoacidi?

A

Fegato o anche nel muscolo

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6
Q

Dimmi 3 cose sulle amminotransferasi

A

-sono transaminasi che trasferiscono il gruppo alfa-amminico di un aa ad un alfa-chetoacido

-hanno come gruppo prostetico il PLP (piridossalfosfato)

-sono di 2 tipi principali—-> aspartil amminotransferasi e alanina amminotransferasi

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7
Q

Che reazione catalizzano
-alanina amminotransferasi
-aspartil amminotransferasi

A

Trasferimento del gruppo alfa amminico dell’aa all’alfachetoglutarato per ottenere glutammato e un intermedio carbonioso per produrre energia (es-piruvato o ossalacetato)

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8
Q

Come funziona il gruppo prostetico delle amminotransferasi?

A

Il PLP
-quando non c’è aa—-> forma una base di SCHIFF con il gruppo amminico epsilon dell’ amminotransferasi (ALDIMINA INTERNA)

-quando c’è l’aa—-> rompe la base di SCHIFF e forma un legame con il gruppo alfa amminico dell’aa da degradare (ALDIMINA ESTERNA)
Poi
*viene rilasciato lo scheletro carbonioso dell’aa (diventa un intermedio per produrre ATP)
*il gruppo alfa amminico viene trasferito all’alfa chetoglutarato per formare glutammato

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9
Q

Dimmi 2 amminoacidi che, durante il loro processo di degradazione, non vengono sottoposti alla transaminazione ma direttamente alla deaminazione. Quali enzimi catalizzano questa reazione?

A

-Ser/Thr
-Serina deidratasi e treonina deidratasi

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10
Q

Come vengono accumulati nell’organismo i
-carboidrati
-acidi grassi
-proteine

A

-carboidrati—->glicogeno
-acidi grassi—-> trigliceridi
-proteine—-> non possono essere accumulate a scopo energetico

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11
Q

In quale compartimento cellulare avviene la deminazione ossidativa del glutammato (nel processo di degradazione degli aa)?

A

Nel mitocondrio

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12
Q
A

Urea

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13
Q

Da quale vitamina deriva il gruppo prostetico delle amminoacidi transferasi?

A

PLP (piridossalfosfato)—-> deriva da vitamina B6 (piridossina)

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14
Q

Come fa il muscolo a sfruttare gli aa per produrre energia?

A

Ciclo alanina/piruvato

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15
Q

Quali sono gli aa che possono essere degradati per formare intermedi del ciclo di krebs?

A

Tutti tranne Leu e Lys

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16
Q

Quali sono i prodotti della deaminazione di Ser e Thr?

A
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17
Q

In quale organo avviene il ciclo dell’urea?

A

Nel fegato

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18
Q

In quali compartimenti cellulari avviene il ciclo dell’urea?

A

Le prime 2 reazioni—-> matrice mitocondriale
Le altre—-> nel citosol

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19
Q

Dimmi le reazioni del ciclo dell’urea

A

1) 2ATP, NH4+, CO2 —->carbamil fosfato
(Enzima: carbamil fosfato sintetasi)

2)carbamil fosfato+ arginina—-> citrullina
(Enzima: ornitina transcarbamillasi)

3) citrullina+ ATP+aspartato—-> argininosuccinato
(Arginino succinato sintetasi)

4)argininosuccinato—-> fumarato+ arginina
(Arginino succinasi)

5)arginina+H2O—->urea+ ornitina
(Arginasi)

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20
Q

Da dove provengono gli atomi che costituiscono l’’urea?

A
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21
Q

Quali sono i due intermedi che uniscono
-ciclo di krebs
-ciclo dell’urea
-deaminazione ossidativa? Perchè?

A

fumarato e aspartato

-ciclo di krebs—-> fumarato-> malato-> ossalacetato

-ciclo dell’urea—-> arginino succinato->fumarato +Asp

-deaminazione del glutammato—-> Asp+ alfa chetoglutarato-> glutammato +ossalacetato

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22
Q

Qual è la stechiometria del ciclo dell’urea?

A

NH4+ + 3ATP+ CO2+ H2O—-> urea 2 ADP+ AMP+ pi+ PPi+ fumarato

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23
Q

Quanta ATP consumo dal ciclo dell’urea?

A

3 ATP
(2 per la sintesi del carbamil fosfato
1 per la sintesi dell’arginino succinato)

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24
Q

Dimmi 2 cose sull’Iperamonemia

A

-patologia causata dal deficit di arginino succinasi (così non viene sintetizzata arginina, non avviene il ciclo dell’urea e lo ione ammonio si accumula nel corpo)

-risoluzione patologia—-> dieta ad alto contenuto di arginina (che però contiene il gruppo alfa amminico di un amminoacido che non è stato precedentemente degradato. Il gruppo alfa amminico di un aa precedentemente degradato arriva tramite il carbamil fosfato che porta alla formazione di citrullina. Così il ciclo procede ma alla fine non si forma fumarato)

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25
Come fa la cellula ad espellere il gruppo alfa amminico di un amminoacido degradato?
Il gruppo alfa amminico dell’ amminoacido degradato è contenuto nello ione ammonio che poi viene trasformato in urea (ciclo dell’urea) ed espulso
26
Dimmi 3 conseguenze dell’accumulo dello ione ammonio nel corpo
-vomito -letargia -danni cerebrali
27
Quanta urea espelle un uomo in 1 anno?
10 kg
28
Dimmi 4 cose sulla PKU
-patologia metabolica causata da un difetto della fenilalanina idrossilasi (così la fenilalanina non viene convertita in tirosina e si accumula. Se Phe si accumula può subire una transaminazione e diventare fenil piruvato) -provoca ritardo mentale (dovuto all’effetto demielinizzante del fenil piruvato) -deve essere diagnosticata alla nascita -intervento: dieta povera di Phe
29
Dimmi 4 cose sulla vitamina B12
-la troviamo nelle proteine animali -è detta cobalammina -la sua carenza causa la mancata produzione di basi azotate (perchè è fondamentale per la produzione di metionina, da cu deriva l’S-adendo il-metionina che serve per la sintesi delle BA) e quindi la mancata proliferazione cellulare (es. mancata eritropoiesi, che comporta anemia) -è formata da un anello corrinico (4 anelli pirrolici con al centro un atomo di Co) -viene assorbita dopo essersi complessata al fattore intrinseco (proteina prodotta dallo stomaco)
30
Quale patologia è legata alla carenza del fattore intrinseco?
Anemia perniciosa. Infatti la vitamina B12 non verrebbe più assorbita e così non si formerebbe più la Met che a sua volta serve per formare l’S Adenosil Metionina per la sintesi delle basi azotate. Ciò causa un’eritropoiesi alterata
31
Dimmi 2 processi in cui è fondamentale la vitamina B12
-sintesi di Succinil coa a partire da—-> Thr, Met, Ile, Val -sintesi di Met (metilazione della metionina)
32
In cosa consiste l’anemia perniciosa?
È causata da un mancato assorbimento della vitamina B12 che comporta una scorretta eritropoiesi. Per questo nel circolo sanguigno ci sono solo globuli rossi immaturi che non possono trasportare O2
33
Cosa sono ornitina e citrullina?
2 aa che non servono per sintetizzare le proteine ma per la sintesi dell’urea
34
Che fine fanno i gli scheletri carbonioso degli aa degradati?
Diventano intermedi metabolici
35
Quali sono gli aa -cheto genici -glucogenici E quali intermedi producono?
36
Quali aa mi producono il piruvato e con quali reazioni?
37
Che intermedio ottengo dalla Phe? Con quale reazione?
Fumarato
38
Quali aa mi producono il Succinil coa?
Met, Thr, Val, Ile
39
Con quale reazione ottengo il glutammato partendo dall’aspartato
40
Quali sono le 3 fasi della biosint4esi degli aa?
1) fissazione dell’azoto 2) trasferimento del gruppo alfa amminico (NH3/NH4) a Glutammato o glutammina (Glu per il gruppo alfa amminico, Gln per catena laterale) 3) trasferimento del gruppo alfa amminico allo scheletro carbonioso dell’’amminoacido
41
Dimmi 2 cose sul bilancio negativo di azoto
-L’azoto viene escreto più di quanto venga immagazzinato nell’organismo e assunto dalle proteine (Ci saranno infatti alcune proteine che potranno essere costruite solo a partire da amminoacidi essenziali e in caso di mancanza di uno di essi, questa proteina non potrà essere sintetizzata) -è causato dalla carenza di uno solo degli aa essenziali
42
Quali sono gli aa essenziali
Val Leu Ile Met Trp Phe Thr Lys His
43
Da quale -Intermedio -Reazione (+enzima) Ottengo l’alanina
1) piruvato 2)transaminazione (enzima: alanina transferasi)
44
Da quale -Intermedio -Reazione (+enzima) Ottengo il glutammato
1) alfachetoglutarato 2) transaminazione (amminotransferasi)
45
Da quale -Intermedio -Reazione (+enzima) Ottengo l’aspartato
1)ossalacetato 2)transaminazione
46
Come sintetizzo l’asparagina
Aspartato+ glutammina+ATP—-> asparagina + glutammato (Enzima: asparagina sintetasi)
47
Da quale -Intermedio -Reazione (+enzima) Ottengo la serina
48
Dimmi 4 cose sul tetraidrofolato
-deriva dalla vitamina B9 (acido folico) -è un trasportatore di unità mono carbonioso attivate/ridotte (es. CH3) -lega le unità monocarboniose sugli azoti N5 e N10 per donarli ad accettori (es. Metilazione da Omocisteina a Metionina) -è formato da amminobenzoato , glutammato e pteridina (deve essere assunta con la dieta)
49
Dimmi 3 cose sull’S-Adenosil Metionina
-deriva da Met+ ATP - è un trasportatore di unità monocarboniose attivate/ridotte (CH3) - gli accettori delle unità monocarboniose sono le basi azotate o la noradrenalina)
50
Da quale aa deriva il tetraidrofolato?
Glutammato
51
In cosa consiste il ciclo del gruppo metilico attivato?
52
Come ottengo l’adrenalina o epinefrina?
La Nora adrenalina o noraepinefrina accetta un gruppo metile dall’S-adenosil metionina e diventa adrenalina o epinefrina
53
Dimmi 2 accettori dell’S-adenosil-metionina
-basi azotate -noradrenalina
54
Dimmi i 4 meccanismi di regaolzione della biosintesi degli aa
-per vie biosintetiche lineari: *retroinibizione feedback -per vie biosintetiche ramificate: *feedback sequenziale * inibizione concertata -per tappe di comando catalizzate da diversi isoenzimi: Molteplicità degli enzimi
55
Dimmi da quali aa derivano queste molecole: -sfingosina -basi azotate -istamina -serotonina -GABA -tiroxina -catecolammine -melanina -dopamina
-sfingosina—-> Ser -basi azotate -istamina—-> His -Serotonina—-> Trp -GABA—-> Glu -tiroxina—-> Tyr -catecolammine—->Tyr -melanina—->Tyr -dopamina—-> Tyr
56
Da quali aa deriva il glutatione?
Glutammato, cisteina e glicina
57
Come ottengo l’Ossido nitrico o ossido di azoto (NO?
Dall’Arg
58
Da quale amminoacido derivano le porfirine?
Gly
59
Come avviene la sintesi delle porfirine?
60
Come viene degradato il gruppo eme degli eritrociti?
Eme—-> biliverdina—->bilirubina—-> bilirubina diglucuronide (viene escreta)
61
Cos’è l’ittero?
Disfunzione epatica causata dall’aumento della concentrazione di bilirubina nel sangue che comporta colorazione giallastra di sclere ed epidermide
62
Cos’è l’ittero neonatale?
Disfunzione epatica causata da un accumulo di bilirubina legata al fatto che nei neonati gli eritrociti vengono degradati ma il fegato non è ancora abbastanza maturo per far avvenire una degradazione completa. L’immaturità del fegato fa accumulare bilirubina nel circolo sanguigno provocando l’ittero.
63
Qual è la differenza tra deaminazione e transaminazione?
-transaminazione—-> trasferisce il gruppo amminico da un amminoacido ad un alfachetoacido -deaminazione—-> rimuove il gruppo amminico da un aa per formare NH4+

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