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Master 1 Génétique > master genetic > Flashcards

master genetic Flashcards

(76 cards)

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1
Q

complète

A
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Q

Avec quels organites le RE communique t-il ?

A

Endosomes
lysosomes
vésicules de sécrétion
surface cellulaire

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Q

Avec quels organites le cytosol communique t il ?

A

Noyau
RE
Mitochondries
Peroxysomes

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4
Q

3 modes de déplacement des protéines dans les cellules eucaryotes

A

Transport à ouverture contrôlée
Transport membranaire à l’aide d’une protéine de translocation
Transport vésiculaire

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Q

Principe du transport à ouverture contrôlé

A

les protéines passent à travers des pores nucléaires
importation cytosol -> noyau et exportation noyau -> cytosol

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6
Q

Dans le transport à ouverture contrôlée:
Signaux de TRI d’importation

A

NLS
Nuclear localisation signal

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7
Q

Dans le transport à ouverture contrôlée:
Signaux de TRI d’exportation

A

NES
nuclear export signal

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8
Q

Comment s’appelle le transport du cytosol vers la mitochondrie

A

translocation

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9
Q

Quel est le % de protéines mitochondriale codées par le génome nucléaire

A

99%

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10
Q

Donne la définition de la translocation

A

importation de protéines vers :
l’espace matriciel,
la membrane mitochondriale interne
l’espace intermembranaire

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11
Q

Les signaux de ciblage mitochondrial permettent l’adressage des protéines vers les mitochondries.
Ces signaux se déclinent en deux types principaux lesquelles ?

A

Signal en position N-terminale, de 20 à 80 AA: protéines de la matrice reconnu par un récepteur membranaire spécifique

Signal interne: protéines membranaires

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12
Q

Comment s’apelle le transport cytosol-> RE

A

Translocation (comme cytosol->mitochondrie)

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13
Q

Protéine présent dans le système endomembranaire

A

Les protéines sécrétées par la cellule
les protéines de la membrane plasmique des cellules
les protéines du RE, Golgi, lysosome et endosomes (matrice et membrane)

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14
Q

Grâce à quels mécanismes les protéines sont-elles adressées du cytosol vers le réticulum endoplasmique (RE) ?

A

Peptide signal d’orientation

Localisation : Situé à l’extrémité N-terminale des protéines.
Composition : Une séquence courte de 5 à 10 résidus d’acides aminés hydrophobes.

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15
Q

Qu’est-ce que la translocation cotraductionnelle ?

A

La translocation cotraductionnelle est le processus par lequel une protéine est importée dans le RE rugueux pendant sa synthèse.
Cela repose sur la présence d’un peptide signal, la reconnaissance par la SRP, et le passage via le translocon pour assurer un adressage efficace des protéines.

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16
Q

Quelles protéines acquièrent un lipide d’ancrage GPI et quel signal est impliqué dans ce processus ?

A

Les protéines membranaires qui possèdent un** signal C-terminal** contenant une séquence hydrophobe acquièrent un lipide d’ancrage appelé glycosylphosphatidylinositol (GPI).

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17
Q

Décrivez les étapes principales permettant l’ancrage d’une protéine à la membrane via un GPI.

A

Une protéine membranaire possède un s**ignal C-terminal **avec une séquence hydrophobe.
La protéine est insérée dans la membrane de la lumière du réticulum endoplasmique (ER LUMEN).
Le **C-terminal **de la protéine est clivé, ce qui permet son attachement au GPI.
Le GPI (glycosylphosphatidylinositol), composé d’un lipide et d’inositol, fixe la protéine à la membrane.

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18
Q

La plupart des protéines synthétisées dans le RE sont N-glycosylées
v ou f

A

Vrai

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19
Q

Décrire les enzymes impliquées dans la N-glycosylation des protéines dans le RE, la séquence cible.

A

La N-glycosylation est un processus cotranslationnel qui se déroule dans le réticulum endoplasmique rugueux (RE) pendant la synthèse des protéines.
*Moment du processus :
*Elle a lieu pendant la traduction (co-traductionnel), lorsque la protéine en cours de synthèse passe dans la lumière du RE via le translocon.
Enzyme impliquée :
**L’oligosaccharyl transférase **catalyse le transfert d’un oligosaccharide préformé (fixé au dolichol) vers la protéine.
*Séquence cible :
*Le transfert s’effectue sur un résidu asparagine (Asn)

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20
Q

Quel est le rôle du réseau trans-Golgi dans le tri des protéines, et quelles sont leurs destinations possibles ?

A

Le réseau trans-Golgi (TGN) joue un rôle essentiel dans le tri des protéines avant leur transport final.
Les protéines sont dirigées vers :
-Les lysosomes pour la dégradation.
-La **membrane plasmique **pour être insérées ou excrétées.
-Les vésicules de sécrétion pour leur libération à l’extérieur de la cellule.

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21
Q

Quelles sont les principales modifications post-traductionnelles des oligosaccharides dans l’appareil de Golgi, et où se déroulent-elles dans les différents compartiments du Golgi ?

A

Réseau cis-Golgi (cis Golgi network) :
Tri (sorting) des protéines.
Phosphorylation des oligosaccharides sur les protéines lysosomales.

*Cis-cisterna et médiane (medial cisterna) *:
Retrait de mannose (Man).
Addition de N-acétylglucosamine (GlcNAc).

Trans-cisterna :
Addition de galactose (Gal).
Addition d’acide sialique (NANA).

Réseau* trans-Golgi* (trans Golgi network) :
Sulfatation des tyrosines et des glucides.
Tri final (sorting) des protéines vers leur destination :
Lysosomes.
Membrane plasmique.
Vésicules de sécrétion.

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22
Q

Quels sont les organites impliqués dans le transport vésiculaire après le passage des protéines dans le RE

A

(RE)
Golgi :
endosomes précoces.
lysosomes.
vésicules de sécrétion.
endosomes tardifs.
membrane plasmique (transport vers l’extérieur).

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23
Q

Quelles sont leurs connexions principales entres les organites impliqués dans le transport vésiculaire après le passage des protéines dans le RE ?

A

Flèche verte

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24
Q

Quelles sont les deux principales types de vésicules recouvertes impliquées dans le transport vésiculaire ?

A

Vésicules recouvertes de coatomère (COPI, COPII)

Vésicules recouvertes de clathrine

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25
Quel est le rôle des vésicules recouvertes de coatomère dans le transport vésiculaire ?
Transport **RE -> l’appareil de Golgi** Transport d’un **saccule-golgien à un autre** Surface cellulaire (sécrétion constitutive)
26
Comment les vésicules recouvertes de clathrine participent-elles au trafic intracellulaire ?
Le transport des protéines vers les endosomes et lysosomes. La sécrétion contrôlée vers la surface cellulaire. La voie d’endocytose,
27
Quelles sont les étapes clés du contrôle de la fusion vésiculaire et quelles protéines sont impliquées dans chacune de ces étapes ?
***Tethering (arrimage) :*** Les protéines Rab-GTP et leurs effecteurs (protéines d’arrimage) permettent l’attachement initial de la vésicule à la membrane cible. **Docking (amarrage) :** Les protéines SNARE interviennent : v-SNARE (sur la membrane vésiculaire) se lie à t-SNARE (sur la membrane cible), stabilisant la vésicule à proximité de la membrane cible. **Fusion** : Les protéines du complexe de fusion permettent la fusion des membranes de la vésicule et du compartiment cible.
28
Quel signal permet le transport vésiculaire des protéines destinées aux lysosomes, et où se situe-t-il ?
groupement mannose-6-phosphate (**M6P**). Il est ajouté aux **oligosaccharides N-liés** des protéines lysosomales dans le **réseau trans-golgien.**
29
Quel est le mécanisme permettant le maintien d’un pH acide dans les lysosomes ?
Le pH acide (~5,0) des lysosomes est maintenu grâce à une pompe à protons (H⁺ pump).
30
Quels compartiments cellulaires jouent un rôle dans la formation des lysosomes ?
Les **endosomes tardifs** : Ils évoluent pour former les lysosomes.
31
Quelles hydrolases sont présent dans les lysosomes ?
Nucléases, protéases, glycosidases, lipases, phosphatases, sulfatases, et phospholipases.
32
Donne la définition du transport polarisé
adressage des protéines à la surface cellulaire
33
légende
34
Dans les cellules polarisées, quelles sont les deux destinations principales des protéines membranaires
Soit vers la membrane **apicale**. Soit vers la membrane **basolatérale**.
35
Quels sont les signaux d’adressage basolatéral impliqués dans le transport des protéines vers la surface basolatérale ?
De **courtes** séquences en acides aminés contenant fréquemment les motifs **tyrosine** et **dileucine**.
36
Quel type de vésicules est impliqué dans le transport vers la surface basolatérale des cellules ?
vésicules recouvertes de **clathrine**.
37
Quels sont les signaux d’adressage impliqués dans le transport des protéines vers la surface apicale des cellules polarisées ?
incorporation dans des microdomaines membranaires appelés** lipid raft** ou radeaux lipidiques, qui sont des domaines **riches en sphingolipides** et en **cholestérol**.
38
Quel type de vésicules est impliqué dans le transport vers la membrane apicale ?
Le transport vers la membrane apicale est assuré par des **vésicules de type raft.**
39
Quelles sont les deux principales voies de tri des protéines membranaires dans les cellules polarisées ?
**Tri direct dans le trans-Golgi network (TGN) :** Les protéines sont triées directement dans le réseau trans-Golgien et envoyées dans des vésicules de transport spécifiques vers la membrane apicale ou basolatérale. **Tri indirect via les endosomes :** Les protéines sont d’abord envoyées vers les endosomes précoces avant d’être redirigées vers leur destination finale (membrane apicale ou basolatérale).
40
Quels sont les trois principaux destins des protéines membranaires après endocytose dans les cellules polarisées ?
**Recyclage** (recycling) : Les protéines sont renvoyées vers la membrane basolatérale ou apicale via des vésicules de transport. **Transcytose** (transcytosis) : Les protéines sont transportées de la membrane basolatérale vers la membrane apicale ou inversement, en traversant la cellule. **Dégradation** (degradation) : Les protéines sont dirigées vers les lysosomes où elles sont dégradées.
41
Quelles sont les principales étapes de la mise en conformation des protéines pour aboutir à une protéine fonctionnelle mature ?
**Repliement et fixation de cofacteurs :** La chaîne polypeptidique naissante subit un repliement assisté par des interactions non covalentes et la fixation de cofacteurs. **Modifications covalentes :** Les protéines subissent des modifications covalentes comme : La glycosylation, la phosphorylation, l’acétylation, etc. **Assemblage avec d’autres sous-unités protéiques :** La protéine se lie à d’autres sous-unités protéiques pour former une structure complexe. **Formation de la protéine fonctionnelle mature :** La protéine acquiert sa conformation finale et devient fonctionnelle.
42
Citez deux exemples de chaperones cytosoliques impliquées dans la conformation des protéines.
Hsp70 Hsp40
43
Que se passe-t-il si une protéine ne parvient pas à se replier correctement malgré l’action des Hsp ?
Elle est **ubiquitinée** grâce à des protéines comme **CHIP** (protéine ubiquitine ligase). La protéine mal repliée est ensuite dirigée vers le **protéasome 26S** pour y être **dégradée**.
44
Quels sont les trois principaux destins possibles d’une protéine nouvellement synthétisée en fonction de son repliement ?
-Se replier correctement **sans aide.** -Se replier correctement **avec l’aide de chaperones **moléculaires. -Si elle reste mal repliée, elle est dirigée vers le **protéasome** pour être **dégradée**.
45
Quel est le point commun des protéines impliquées dans les maladies neurodégénératives mentionnées dans le tableau ?
les protéines impliquées dans les maladies neurodégénératives ont une f**orte propension à s’agréger**, formant des **agrégats** protéiques **toxiques** qui perturbent le fonctionnement cellulaire.
46
Quels sont les deux principaux systèmes cellulaires impliqués dans l’élimination des protéines mal repliées ?
L’**autophagie** : Les protéines sont dirigées vers des phagosomes/lysosomes pour être dégradées. Le **protéasome** : Les protéines mal repliées sont ubiquitinées puis dégradées en peptides par le protéasome.
47
Que se passe-t-il si les protéines mal repliées ne sont pas dégradées correctement ?
Elles forment des **agrégats toxiques** comme des **oligomères** ou des **fibrilles** (feuillets β-pleated). Ces agrégats perturbent les fonctions cellulaires et sont impliqués dans les **maladies neurodégénératives** comme Alzheimer, Parkinson ou Huntington.
48
Quel est le rôle des fibrilles β-pleated dans les maladies neurodégénératives ?
Les fibrilles β-pleated résultent de l’**agrégation progressive** des protéines **mal repliées.** Elles sont **toxiques** et contribuent à : - La dégénérescence neuronale. - La formation d’inclusions dans les cellules ou d’agrégats extracellulaires.
49
Quelles protéines chaperones du RE (Réticulum Endoplasmique) sont impliquées dans le repliement des protéines non glycosylées ?
**BiP** (Grp78) (localisée dans la membrane du RE). **Grp94** (localisée dans le lumen du RE).
50
Quelles sont les chaperones spécifiques du RE impliquées dans le repliement des protéines glycosylées ?
**Calnexine** (une lectine transmembranaire). **Calréticuline** (une lectine soluble)
51
Quelles enzymes sont impliquées dans la formation des ponts disulfures dans le réticulum endoplasmique ?
- **Disulfure isomérase ERp57 :** -Spécifique pour les protéines liées aux lectines chaperonnes (ex. calnexine et calréticuline). - **Protein disulfure isomerase (PDI) ERp59** : Agit sur les protéines associées à BiP ou Grp94.
52
À quelles protéines chaperones les enzymes ERp57 et ERp59 sont-elles associées ?
*ERp57* : Associée aux lectines **chaperonnes** telles que calnexine et calréticuline pour les protéines *glycosylées*. *ERp59* : Associée à **BiP** et **Grp94** pour les protéines *non* *glycosylées*.
53
Concernant la mise en conformation des protéines quelle est la différence entre les voies des protéines glycosylées et non glycosylées dans le RER ?
Les protéines *glycosylées* : Utilisent la **calnexine** comme chaperone. Dépendent de **ERp57** pour la formation des ponts disulfures. Les protéines *non glycosylées :* Sont prises en charge par **Grp94.** Utilisent **PDI** pour la formation des ponts disulfures.
54
Quel est le rôle de l’alpha-glucosidase-2 et de la glucosyltransférase UGGT dans le contrôle qualité des protéines glycosylées ?
*L’alpha-glucosidase-2* : **Retire** les résidus **glucose** des protéines glycosylées pour permettre leur **détachement des chaperones.** *La glucosyltransférase UGGT (glycoprotein glucosyltransferase) : *Agit comme un capteur de repliement (folding sensor). Elle **ajoute** un résidu **glucose** si la protéine est mal repliée, permettant ainsi un **nouveau cycle** d’interaction avec les **lectines chaperonnes** (calnexine/calréticuline).
55
Quelle est la protéine impliquée dans la reconnaissance des protéines bien repliées et quel est leur destin ?
La protéine **ERGIC-53** reconnaît les protéines bien repliées. Ces protéines sont ensuite **transportées vers le Golgi** pour poursuivre leur maturation.
56
Qu’advient-il des protéines mal repliées dans le réticulum endoplasmique (RE) ?
Reconnues par la protéine **EDEM** (ER-degradation enhancing α-mannosidase-like protein). **Exportées** du RE via le canal de translocation. **Ubiquitinées** et dirigées vers le **protéasome** pour être dégradées
57
Quels chaperones interviennent dans le contrôle qualité des protéines non glycosylées ?
BiP Grp94
58
Exemples de pathologies liées à des altérations du trafic intracellulaire
mucoviscidose déficit congénital en sucrase-isomaltase hypercholestérolémie familiale maladie de surcharge lysosomiales
59
Quel est le mode de transmission de la mucoviscidose ?
mode autosomique récessif.
60
Quelles anomalies sont à l’origine de la mucoviscidose ?
**anomalie du transport des électrolytes** dans les cellules épithéliales, causant un **défaut de transport des fluides.**
61
Quels sont les symptômes principaux associés à la mucoviscidose ?
Obstruction des **voies aériennes,** Obstruction des canaux **pancréatiques** et de l’**intestin**, **Infertilité** masculine (tractus génital), **Modification de la concentration saline de la sueur **(glandes exocrines sudoripares).
62
Quelle gène est principalement responsable de la mucoviscidose et quel rôle joue la protéine impliquée ?
La mucoviscidose est causée par des mutations du gène **CFTR** (Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator). Ce gène code pour une protéine dont la fonction principale est celle d’un **canal à chlorures situé à la surface apicale** des cellules épithéliales.
63
Quelles sont les principales fonctions de la protéine CFTR ?
**Canal chlorure** (Cl⁻) au niveau de l'appareil respiratoire. **Canal bicarbonate** (HCO₃⁻) au niveau du pancréas. **Transport du glutathion.** **Régulation** d’autres **transporteurs ioniques,** notamment : - Inhibition du canal Na⁺. - Activation de l’échangeur Cl⁻/HCO₃⁻. - Régulation des canaux K⁺/ATP-dépendants.
64
Quelle est la conséquence des mutations de classe 1 du gène CFTR ?
défaut de synthèse de la protéine.
65
Que provoquent les mutations de classe 3 du gène CFTR ?
altèrent les **sites de fixation de l'ATP** et le **fonctionnement du canal.**
66
Comment se manifestent les mutations de classe 4 au niveau de la protéine CFTR ?
affectent les **domaines transmembranaires**, ce qui entraîne une a**ltération de la conduction ionique.**
67
Quelle conséquence est associée aux mutations de classe 5
**diminution** du taux de **transcrits CFTR** codant pour des protéines fonctionnelles.
68
Que provoquent les mutations de classe 6 de la protéine CFTR ?
diminution de la **stabilité de la protéine.**
69
Quel est l’impact principal des mutations de classe 2, comme la F508del, sur la protéine CFTR
**mauvaise conformation** de la protéine CFTR, ce qui empêche son maturation correcte et provoque sa **dégradation prématurée** avant qu'elle n'atteigne la membrane apicale.
70
Dans la muco, a quelle classe de mutation appartient la mutation F508del
classe 2
71
Quelle est la conséquence spécifique de la mutation F508del sur la protéine CFTR et son devenir dans la cellule ?
Un **mauvais repliement** de la protéine CFTR. Une **non-conformité au contrôle de qualité** dans le réticulum endoplasmique (RE). La **dégradation** de la protéine par la voie de l’**ubiquitine-protéasome.**
72
Qu'est ce qu'un déficit congénital en sucrase-isomaltase ?
C'est une **malabsorption des glucides** (diarrhées) dû à une **absence** des activités digestives de **sucrase et maltase **au niveau de la bordure en brosse intestinale
73
mode de transmission du déficit congénital en sucrase-isomaltase ?
autosomique récessive
74
Quelles sont les principales caractéristiques de l'hypercholestérolémie familiale ?
- **Augmentation du cholestérol **sérique due à une **élévation des LDL**. -C’est une maladie génétique **héréditaire**. -**Complications cardiovasculaires** comme l’athérosclérose, les infarctus du myocarde et les accidents vasculaires cérébraux.
75
Quel est le mécanisme principal à l’origine de l’hypercholestérolémie familiale ?
**déficit de l’endocytose des LDL**, empêchant leur élimination efficace dans le sang.
76
En fontion de quoi les maladies de surcharge lysosomiale sont-ils classées ?
Classé en foncton

Master 1 Génétique (5 decks)

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