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Biochimie > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Où débute la digestion des protéines?

A

Dans l’estomac, où les protéines sont dénaturées par pH acide.

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Q

Pourquoi est-ce important que les protéines défectueuses soient éliminées?

A

Car leur accumulation peut causer des pathologies, comme la maladie de Parkinson

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3
Q

Quelle est le premier processus par lequel les acides aminés doivent passer?

A

La désamination; séparation de l’amine du squelette carboné de l’acide aminé

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4
Q

Quelles sont les deux conséquences principales de la désamination d’un acide aminé?

A

L’excrétion de l’azote en excès
La dégradation du squelette carboné restant

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5
Q

nommez les deux molécules utilisées pour produire l’urée.

A

L’aspartate et l’ammoniac

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6
Q

D’où provient l’aspartate utilisé pour la fabrication de l’urée?

A

Provient du glutamate, qui est le produit de la plupart des réactions de transamination.

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7
Q

Comment nomme-t-on les enzymes qui catalysent les réactions de transamination?

A

Les aminotransférases

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8
Q

Nommez l’accepteur du groupement amine et le produit dans le cadre des transaminations.

A

L’alpha-cétoglutarate, qui donne le glutamate comme nouvel acide aminé

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9
Q

Expliquez les deux étapes de la transamination

A
  1. le groupement aminé de l’acide aminé est transféré sur l’enzyme, ce qui donne l’acide alpha-cétonique correspondant et l’enzyme aminé
  2. L’amine est transférée à l’accepteur, ce qui donne le nouvel acide aminé et regénère l’enzyme.
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10
Q

Quel est la coenzyme utilisé par les aminotransférases?

A

Le PLP, pyridoxal-5’-phosphate, un dérivé de la vitamine B6 (pyridoxine) et lié à l’enzyme par une base de Schiff

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11
Q

Quels sont les deux acides aminés qui n’ont pas d’aminotransférase spécifique?

A

la thréonine et la lysine

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12
Q

Vrai ou faux. La spécificité des aminotransférases s’applique aux deux étapes des réactions de transamination.

A

Faux, c’est seulement pour la première étape qu’elles sont spécifiques.

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13
Q

Quels sont des deux acides aminés majoritairement formés par les transaminations?

A

l’aspartate et le glutamate

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14
Q

Expliquez le fonctionnement du cycle glucose-alanine.

A
  1. On commence dans le muscle. Par la glycolyse, le glucose est converti en pyruvate.
  2. Le pyruvate est converti en alanine par une aminotransférase qui utilise le pyruvate comme acide alpha-cétonique (au lieu de l’alpha-cétoglutarate habituel).
  3. L’alanine emprunte la circulation sanguine et se rend dans le foie.
  4. Dans le fois, elle est reconvertie en pyruvate. Ce pyruvate emprunte la gluconéogénèse pour reformer du glucose, qui retourne dans le muscle
  5. En même temps, l’alanine est aussi transformé en glutamate par une transamination avec l’alpha-cétoglutarate.
  6. On se retrouve avec de l’aspartate ou de l’ammoniac
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15
Q

Quelle est la fonction principale du cycle de Cahill?

A

Éliminer l’azote des muscle grâce au foie.

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16
Q

Quel est l’impact d’un jeûne extrême sur le cycle glucose-alanine?

A

Le glucose formé dans le foie est utilisé par les autres tissu périphériques. Ainsi, dans les muscles, c’est la dégradation des protéines musculaires qui assure l’apport en glucose.

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17
Q

Vrai ou faux. Une transamination est une désamination.

A

Faux, pas vraiment car dans une transamination le groupement amine n’est pas enlevé, mais seulement transféré.

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18
Q

Quelle enzyme permet une véritable désamination du glutamate (après une transamination classique)?

A

La glutamate déshydrogénase GDH

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19
Q

Quelle est la fonction de la GDH?

A

Désaminer le glutamate produit par des transaminations et regénérer l’alpha-cétoglutarate.

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20
Q

Qu’est-ce qui est unique de la glutamate déshydrogénase?

A

C’est l’une des rares enzymes a pouvoir utiliser le NAD+ ou le NADP+ comme agent oxydant

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21
Q

Comment la glutamate déshydrogénase est régulée?

A

De façon allostérique:
Inhibée par le GTP (en équilibre avec l’ATP) et le NADH
Activée par l’ADP, la leucine et le NAD+

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22
Q

Dans quel organe se produit le cycle de l’urée?

A

Le foie

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23
Q

Pourquoi dit-on que le cycle de l’urée est très couteux?

A

Car il nécessite le bris de 4 liaisons à haute énergie: Bris de 3 ATP et une conversion pyrophosphate–>phosphate inorganique

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24
Q

Nommez les deux substrats de base du cycle de l’urée.

A

Les deux atomes d’azote proviennent de l’aspartate et de l’ammoniac et le carbone provient du bicarbonate

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25
Q

Décrivez les deux réactions mitochondriales de l’urée.

A
  1. Condensation du NH3 et du bicarbonate par la carbamyl phosphate synthase (CPS-1) pour donner du carbamyl phosphate. Nécessite deux ATP et est presque irréversible.
  2. Le groupement carbamyl du carbamyl phosphate est transféré sur l’ornithine par l’ornithine transcarbamylase pour donner de la citrulline
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26
Q

Comment la citrulline peut sortir de la mitochondrie?

A

Par un transporteur antiport avec l’ornithine

27
Q

Décrivez les trois réactions cytosoliques du cycle de l’urée

A
  1. Le groupement uréido de la citrulline est condensé avec le groupement aminé de l’aspartate par l’argininosuccinate synthétase pour donner l’argininosuccinate. Nécessite un ATP.
  2. L’argininosuccinate est scindé en arginine et en fumarate par l’argininosuccinase.
  3. Le fumarate est transformé en malate et en oxaloacétate par la fumarase et la malate déshydrogénase et servira dans la gluconéogenèse. L’arginine est hydrolysée en urée et en ornithine par l’arginase. L’ornithine peut alors retourner dans la mitochondrie par le transporteur antiport.
28
Q

Comment fonctionne la régulation du cycle de l’urée?

A

La régulation se fait sur CPS-1. Elle est activée allostériquement par le N-acétylglutamate.
la synthèse d’urée augmente si la dégradation des acides aminés augmente–> augmente la concentration de glutamate–>augmente la synthèse de N-acétylglutamate–>active CPS-1–>stimule le cycle de l’urée.

29
Q

Comment est formé le N-acétylglutamate?

A

À partir de glutamate et d’acétyl-CoA par la N-acétylglutamate synthase.

30
Q

À quoi sert le catabolisme des acides aminés?

A

transformer les acides aminés en intermédiaires ou en précurseurs immédiats du cycle de Krebs

31
Q

Les acides aminées peuvent être dégradées en 7 intermédiaires du cycle de Krebs. Quels sont-ils?

A

Pyruvate, acétyl-CoA, alpha-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate et acétoacétate

32
Q

Expliquez la distinction entre les acides aminés glucoformateurs et les acides aminés cétogènes.

A

Les glucoformateurs forment l’alpha-cétoglutarate, le succinyl-CoA, le fumarate et l’oxaloacétate qui sont des précurseurs du glucose
Les cétogènes forment l’acétyl-CoA ou l’acétoacétate qui seront transformées en acides gras ou en corps cétoniques.

33
Q

Vrai ou faux. Les acides aminés qui forment du pyruvate sont glucoformateurs.

A

Partiellement faux, car ils sont soit glucoformateurs ou cétogènes.

34
Q

Quels acides aminés sont glucoformateurs et cétogènes?

A

La phénylalanine et la tyrosine

35
Q

Comment l’asparagine et l’aspartate peuvent-il former de l’oxaloacétate?

A
  1. L’asparagine est hydrolysée en aspartate par la L-asparaginase
  2. L’aspartate est transformé en oxaloacétate par transamination classique
36
Q

Outre son activité catalytique, à quoi peut servir la L-asparaginase?

A

Traitement chimiothérapeutique de cancers, comme la leucémie.

37
Q

Quelle est la première étape de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

La méthionine est transformée en SAM par la méthionine adénosyltransférase qui nécessite une molécule d’ATP.

38
Q

Quelle est la 2e étape de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

SAM est déméthylé par une méthyltransférase pour former le S-adénosylhomocystéine

39
Q

Quelle est la 3e étape de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

Le S-adénosylhomocystéine est hydrolysé en adénosine et en homocystéine par l’adénosylhomocystéinase

40
Q

Quelle est la 4e étape de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

L’homocystéine peut être méthylée pour reformer de la méthionine.

41
Q

Quelle est la 5e étape de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

L’adénosine est condensée avec la sérine par la cystathione beta-synthase pour former la cystathionine

42
Q

Quelle est la 6e étape de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

La cystathionine est hydrolysée en cystéine et en alpha-cétobutyrate par la cystathionine gamma-lyase

43
Q

Quelle est la 7e étape de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

L’alpha-cétobutyrate est transformé en propionyl-CoA par l’acide alpha-cétonique déshydrogénase

44
Q

Quelles sont les enzymes respectives des étapes 8, 9 et 10 de la formation du succinyl-CoA avec la méthionine?

A

La propionyl-CoA carboxylase, la méthylmalonyl-CoA racémase et la méthylmalonyl-CoA mutase

45
Q

Comment la phénylalanine et la tyrosine peuvent-ils former du fumarate et de l’acétoacétate?

A
  1. La phénylalanine est hydroxylée en tyrosine
  2. Une même voie enzymatique assure la suite de la dégradation des acides aminés
  3. On se retrouve avec du fumarate et de l’acétoacétate.
46
Q

Comment la phénylalanine hydroxylase (PAH) est-elle régulée?

A
  • Elle est activé allostériquement par son substrat phénylalanine
  • Elle est activé par une phosphorylation par PKA
  • Elle est inhibée par le second substrat tetrahydrobioptérine
47
Q

Nommez les six dérivés des acides aminés et leur fonction principale.

A
  • Adrénaline: stimule l’adénylate musculaire et la glycogénolyse
  • Noradrénaline: impliquée dans le sommeil, les émotions et l’attention
  • Dopamine: une carence cause le Parkinson
  • Sérotonine: Stimule la contraction des muscles lisses
  • Acide gamma-aminonutyrique (GABA): Neurotransmetteur inhibiteur
  • Histamine: réponses allergiques
48
Q

Nommez les trois catécholamines

A

L’adrénaline, la noradrénaline et la dopamine

49
Q

Donnez l’étape de la formation du GABA et de l’histamine.

A

Une décarboxylation, respectivement par la glutamate décarboxylase et l’histidine décarboxylase

50
Q

Quelle est la coenzyme essentielle à la glutamate décarboxylase et l’histidine décarboxylase?

A

Le PLP

51
Q

Expliquez le mécanisme de formation de la sérotonine

A

Le tryptophane est hydrolysé par la tryptophane hydroxylase et décarboxylé par la décarboxylase des acides aminés aromatiques.

52
Q

La sérotonine est le précurseur de quelle molécule?

A

La mélatonine

53
Q

Expliquez les 4 étapes de la synthèse des catécholamines.

A
  1. L tyrosine est hydroxylée en L-DOPA par la tyrosine hydroxylase
  2. Le L-DOPA est décarboxylé en dopamine
  3. La dopamine est décarboxylée en noradrénaline
  4. Le groupement amine de la noradrénaline est méthylé par SAM pour donner l’adrénaline
54
Q

Le L-DOPA est le précurseur de quelle molécule?

A

La mélanine

55
Q

Comments une cellule peut être capable de ne synthétiser qu’une seule catécholamine spécifique?

A

Cela dépend des enzymes qui sont exprimées dans les cellules.

56
Q

Pourquoi les être humains ne peuvent pas synthétiser tous les acides aminés?

A

Car au fil de l’évolution, notre alimentation contenait certains acides aminés dont la synthèse est devenue superflue.

57
Q

A partir de quels intermédiaires les acides aminés non-essentiels sont synthétisés?

A

Le pyruvate, l’oxaloacétate, l’alpha-cétoglutarate et le 3-phosphoglycérate

58
Q

Comment est synthétisée l’alanine avec le pyruvate?

A

Réaction de transamination classique, comme dans le cycle glucose-alanine

59
Q

Comment est synthétisé l’aspartate avec l’oxaloacétate? Et l’asparagine?

A

Réaction de transamination classique
L’aspartate est transformée en asparagine par l’asparagine synthétase.
Le 2e groupement amine provient de la glutamine qui va devenir du glutamate.
Cette réaction nécessite l’hydrolyse d’un ATP en AMP et en PPi

60
Q

Même si la tyrosine est classée comme non-essentielle, elle n’est pas synthétisé via les intermédiaires. Comment est-elle formée?

A

Par l’hydroxylation de la phénylalanine par la phénylalanine hydroxylase.

61
Q

Comment est synthétisé le glutamate et la glutamine avec l’alpha-cétoglutarate?

A

Réaction de transamination classique pour passer de l’alpha-cétoglutarate au glutamate
Le glutamate est transformé en glutamine par la glutamine synthétase.
Cette réaction hydrolyse un ATP en ADP et le Pi va sur l’intermédiaire gamma-glutamylphosphate.
Le groupement Pi est remplacé par un 2e groupement amine qui provient de l’ion ammonium

62
Q

Comment la sérine est-elle formée à partir du 3-PG?

A
  1. Le 3-PG est transformé en 3-phosphohydroxypyruvate par la 3-phosphoglycérate déshydrogénase
  2. le 3-phosphohydroxypyruvate est transaminé en phosphosérine
  3. La phosphosérine est hydrolysée en sérine par la phosphosérine phosphatase
63
Q

Comment la sérine est-elle convertie en glycine (biosynthèse)?

A

Grâce à la sérine hydroxyméthyl transférase, qui utiliseQ le THF

64
Q

Qu’est-ce que le THF?

A

La tétrahydroxyfolate ou l’acide folique

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