Metabolismo Nitrógeno Flashcards
(175 cards)
1
Q
comparado con otros como Venus y Marte, la Tierra tiene un % de _ mucho mayor; y de _ mucho menor gracias a los procesos como _
A
N
CO2
fijación del C
2
Q
EDOS del N
A
tabla
3
Q
nitrito y nitrato (fórmula)
A
NO3-
NO2-
4
Q
amoniaco y amonio
A
NH3 y NH4+
5
Q
Fijación de nitrógeno lleva _ a _
A
N2
NH3
6
Q
destinos del amonio/amoniaco en cél
A
ser incorporado en molécs orgánicas, formar parte de procesos metabólicos (ana o catabolismo). El amoniaco puede tb entrar a oxidación biológica
7
Q
Nitrificación
A
proceso que lleva al amoniaco a nitrato, con intermediario nitrito
8
Q
asimilación de N
A
de nitrato a amoniaco (plants y bacts)
9
Q
el proceso de nitrato a N2 se llama
A
desnitrificación (reducción)
10
Q
Por qué la energía de activación para fijación de N es tan alta a pesar de ser una rx con G negativa?
A
Pq el triple enlace N-N cuesta mucho de romper (impedimento cinético)
11
Q
eutrificación medio
A
sobre enriquecimiento de compuestos de N y fosfato (cambia la distribución de los organismos)
12
Q
cuántos és consume la fijación de n
A
8és pero 6és van al N2, los otros 2 producen H2
13
Q
Secuencia de transferencia és por clusters de complejo dinitrogenasa
A
F (reductasa) > P > M
14
Q
en fijación de N, cuántos ATP gasta la transferencia de un é y why?
A
2 ATP pq la asociación del homodímero dinitrogenasa reductasa cuando está con ATP y con F reducido, produce la transferencia de un é que termina en la hidrólisis de ambos ATPs (gatillada por oxidación de F)
15
Q
cuántos ciclos de asociación reductasa/dinitrogenasa requiere una fijación de N2 a NH3
A
ocho
16
Q
regulación fijación N
A
DraT es enzima que impide la asociación de dinitrogenasa reductasa a dinitrogenasa cuando hay amoniaco suficiente en cél, mediante bloqueo de la zona de interacción de reductasa con ADP-R (ADP ribosina, proveniente de NAD) unido a Arg. El antagonista es DraG, que rompe ese enlace y libera reductasa
17
Q
MoFe protein y Fe protein (fijción N)
A
dinitrogenasa y dinitrogenasa reductasa
18
Q
la fijación de N se debe dar en condiciones _ ya que sino _
A
anaeróbicas
los clusters Fe-S se oxida
19
Q
Bacts que hacen fijación en raíces de leguminosas
A
Rhizobium
20
Q
primera rx de nitrificación
A
amonio mono oxigenasa: NH3 > NH2OH (hidroxilamina)
21
Q
enzima que cataliza NH2OH a NO2-
A
hidroxilamina oxidorreductasa (grupo hemo)
22
Q
bacterias oxidadoras de amonio llevan a cabo las _ rxs de nitrificación
A
primeras 2 (de NH3 a NO2-)
23
Q
bacterias quimio autótrofas
A
consumen CO2 y lo fijan a partir de los és que consiguen por oxidar al NH3
24
Q
la enzima nitrito oxidorreductasa está en bacterias _ y utiliza _
A
oxidadoras de nitrito
metales (FeS, Mo)
25
Nitrato reductasas ocupan _ para hacer catálisis
Molibdeno, coordinado a áts de S pertenecientes a cofactor piranopterina/molibdopterina (proveniente de guanina).
26
Mecanismo catálisis nitrato reductasa
Mo hace enlace coordinado con nitrato y lo libera como nitrito
27
vías diferentes de nitrato reductasa
- nitrato > nitrito y luego nitrito > NH3 (asimilación, fuente nutricional de N) eucariontes: fungi, plantas
- respiración anoxgénica (nitrato como aceptor final)
- disimilación: cuando la cél tiene exceso de poder reductor y usa nitrato como aceptor de és pero sin acoplar formación de energy
28
las nitrato reductasa respiratorias y asimiladoras están acopladas a _
procesos de transferencia de és en membranas
29
Secuencia de especies en desnitrificación
NO3- > NO2- > NO > N2O > N2
30
qué intermediario de desnitrificación es gas de efecto invernadero?
N2O (óxido nitroso)
31
desnitrificación comienza con nitrato reductasa de tipo
respiratoria
32
cuál es la última enzima en desnitrificación
oxido nitroso reductasa (gen: nosZ)
33
cuánta energía gasta la desnitrificación
no consume energía, produce (respiración)
34
anammox se define como
oxidación anaeróbica de amonio: el consumo de NH3 para generar N2 sin oxígeno
35
tres membranas de bacterias anammoxicas
Membrana citoplasmática
Membrana intracitoplasmática
Membrana del anammoxosoma
36
3 compartimentos de bacterias anammoxicas
anammoxosoma, riboplasma (como citop), parifoplasma (replicación)
37
Dos sustratos nitrificados de anammox
nitrito y amonio
38
primera rx anammox (colmparable a la segunda rx de desnitrificación)
nitrito reductasa: NO2- + 1é > NO
39
hidracina sintasa cataliza
2da rx anammox: NO + NH3 (o NH4+) + 3és > N2H4
40
ultima rx de anammox
hidracina deshidrogenasa: N2H4 > N2
41
cómo genera energía el annamox?
pq la primera rx requiere de 1 é, y la 2da de 3 és, pero la 3ra produce 4 és así que estos se van por cadena transportadora a citocromos que pueden devolver los és a las primeras enzimas, acoplando la acumulación de H+ al interior, que luego permiten funcionamiento de ATPsintasa, que libera ATP al riboplasma
42
lípidos membrana anammoxosoma, función
laderanos: lípidos inusuales con enlaces eter cuya parte apolar es cadena de ciclobutanos zigzageantes que pueden empalmarse y reduciendo la permeabilidad (limitan difución hidracina y NO)
opanoides: fluidez y permeabilidad
43
orbitales híbridos N
1 2s y 3 2p > 4 sp3
44
base de Schiff
grupo imino (C=N)
45
PLP
piridoxal fosfato: cofactor que participa en rxs de transferencia de gs amino, gracias a su aldehído reactivo.
46
Origen del PLP
vit B6: piridoxina
47
*pic plp*
PLP
| piridoxal fosfato
48
aldimina interna vs externa
interna es imino del PLP con Lys de enzima (estructura basal) y externa es imino PLP con alfaamino de un aá
49
*pic*
aldimina
50
*cetimina*
Cetimina
51
cuando se desprotona el c alfa del aldimina externa se produce _
intermediario quinonoide
52
la hidrólisis de una cetimina genera
alfa-cetoácido y PMP (en este caso)
53
transaminación
rx de mecanismo pingpong donde un aá R1 se vuelve alfa-cetoácido y un alfa-cetoácido se vuelve aá con R2: traspaso del grupo amino
54
Reacciones dependientes de PLP
(pérdida de H+ alfa): 1. transaminación, 2. racemización, 3. eliminación/reemplazo beta o gamma
(loss R) clivaje de cadena lateral
(loss COO-) descarboxilación
55
Aás derivados del alfacetoglutarato
Pro, Glu, Gln, Arg
56
Asp, Thr, Ile, Asn, Met provienen del intermediario
OAA
57
aás derivados del 3fosfoglicerato
Ser, Gly, Cys
58
Aás aromáticos (Phe, Trp, Tyr) vienen de
eritrosa4fosfato y PEP
59
La ribosa (PPP) da origen al aá
His
60
loa aás apolares (val, leu, ala) derivan de
piruvato (val, ala)
| AcCoA (val, leu)
61
Transaminación de piruvato resulta en
Ala
62
La _ del OAA resulta en _
transminación
| Asp
63
Glu resulta de la rx de
transaminación del alfa-cetoglutarato
64
aás primarios
de los cuales se derivan otros aás: ser, asp, glu
65
enzima que cataliza la formación de glutamato a partir de OAA y NH3
Glutamato DH (tb usa NADH/NADPH)
66
regulación glutamato DH
GTP la inhibe (indica energía y tb niveles de glutamato altos)
67
aá en mayor concentración en la cél
glutamato
68
por qué la rx de la glutaato ocurre en la dirección opuesta
q como se consume suficiente en la dieta, se usa para formar alfa-cetoglutarato y entrar al ciclo de Krebs
69
qué vía de síntesis de usa para el Glu en mamíferos?
transaminación por PLP pq la glu DH tiene Km de amonio muy alta y es tóxico
70
Glutamato es un _ _ a diferencia de su opuesto inhibitorio _
neurotransmisor excitatorio
| GABA
71
Qué tipo de enzima es la glutamato sintetasa
Ligasa
72
Mecanismo glutamina sintetasa
Síntesis de Gln desde Glu, mediante ATP y NH3, con intermediario fosforilado
73
Ala, AMP, CTP, Gly, His, Ser, Trp son inhibidores de la enzima
glutamina sintasa
74
GOGAT
Glutamina oxoglutarato aminotransferasa: transaminación de alfa-cetoglutarato con glutamina como dador de NH3
75
diferencia GOGAT y GluDH
cofactor dador de NH3 y que GOGAT genera 2 Glu
76
Reguladores GOGAT
Asn, Asp, NAD+, OAA
77
Las 3 enzimas que se integran el metabolismo del N en relación al cilo de Krebs son
GOGAT (glutamina oxoglutarato aminotransferasa)
GDH (glutamato deshidrogenasa)
GS (glutamato sintetasa)
78
Qué vía de enzimas prefieren mamíferos para generar glu y gln
GOGAT y GS (x Km de amonio)
79
glutamil5P, glutamato5semialdehído y pirrolina5carboxilato son intermediarios de la síntesis de
Pro
80
semialdehído
monoaldehído de un ácido dicarboxílico
81
las rx por las que pasa glu para llegar a Pro son
1. Fosforilación
2. Reducción
3. Ciclación espontánea
4. Reducción
82
*ornitina*
ornitina
83
qué tienen en común síntesis de Pro y Arg
comienzan con la formación de semialdehído
84
por qué el semialdehído no se cicla en biosintesis de Arg
pq se protege el amino con CoA
85
Como _ se encuentra en cantidades suficientes, se usa para formar _ en rx reversa a su síntesis y generar eventual% Pro
Arg
| Ornitina
86
quién dona el amino para síntesis de Asn a partir de Asp
glutamina
87
el intermediario en biosíntesis de Asn está
adenilado (AMP)
88
Treoninaás que depender de la formación de intermediario homoserina
Treonina y met
89
*homoserina*
Homoserina
90
Rxs para formar homoserina
fosforilación Asp
reducción (DH)
reducción semialdehídop
91
síntesis de Thr desde homoserina
el OH distal se corre al C más próximo al Calfa (C beta)
92
Para la biosíntesis de Met desde homoserina deben ocurrir dos cosas
1. reemplazo de OH por SH
| 2. añadir metilo final
93
succinilhomoserina y cystationina son intermediarios de la síntesis de
Met
94
Cofactor que añade metilo a Met
tetrahidrofolato
95
En lugar de succinato y Cys como _ y _ en la síntesis de met, respectiva%, otras opciones son _ y _ (resp%)
activador
donador de S
ATP
H2S
96
el intermediario común dese donde comienza la síntesis de Lys es
aspartatosemialdehido
97
Cómo crece la cadena de Asp a lys?
con piruvato que agrega 3C (a total de 5C) y una sgte descarboxilación
98
Poder reductor de la síntesis de lis
NADPH
99
Aá considerado primitvo
Ser
100
vía del met central a la que se une síntesis de ser
glicólisis
101
Mecanismo rx 3PG > Ser
1. fosfoglicerato DH oxida OH del C central a cetona (alfaceto)
2. Aminotransferasa con PLP transamina con glu > 3fosforesina
3. fosfatasa remueve P > ser
102
síntesis glicina desde Ser
El tetrahidrofolato permite quitar cadena R y dejar sólo H (metilenoH4folato y agua salen)
103
*h4folato*
Tetrahidrofolato
104
Grupos de 1 c que puede transportar H4folato
*tabla*
105
qué Ns son los que se pueden metilar en H4folato
N5 y N10
106
dadores de metilo para H4folato y destinos de ese C1
*atabla*
107
síntesis cys
la serina se acetila (activación) con AcCoA y luego H2S reemplaza acetato para formar cys
108
aás esenciales
```
his
ile
leu
lys
met
phe
thr
trp
val
```
109
todos los aás provenientes de _ no son esenciales
glu
110
como no tenemos las enzimas que sintetizan aás desde piruvato, no podemos formar
ile, leu, val
111
_ es el únic aá aromático que podemos producir pero es pq requerimos de _, que es esencial, para ello
tyr
| phe
112
de los derivados de OAA que podemos generar
asp y asn
113
en gral _ y _ tiene todas las enzs de síntesis de aás así que no tienen _ _
plantas
fungi
aás esenciales
114
hipótesis de why se han delecionado genes de enz biosíntesis de aás
simbiosis
115
*prpp*
PRPP 5fosforibosilpirofosfato
116
cómo se forma PRPP desde rib5P
fosforibosil piruvatosintetasa: ataque nucleofílico de OH del C anomérico a Pbeta del ATP
117
precursores formación anillo pirimidina
carbamoil y asp
118
*carbamoil*
Carbamoíl
119
bicarbonato, amonio y 2 ATP se necesitan para sintetizar
carbamoil
120
precursor directoi de base nitrogenada uridina
orotato
121
*orotato*
Orotato
122
formación orotato
el amino del Asp ataca al Cc del carbamoil, como queda un COO- y NH2 libres, se cicla y su posterior oxidacción produce orotato
123
De orolato a UMP
orolato se une a PRPP liberando PPi, luego el ciclo pirimidina se descarboxila
124
De UTP a CTP
uno de los ceto del ciclo se reemplaza por amino, donado de gln
125
la síntesis de purinas es estricta% dependiente de _ en la dieta
ác fólico
126
*imp*
IMP inosina monofosfato
127
IMP es precursor de
ATP y GTP
128
la diferencia entre la síntesis de purinas vs pirimidinas es que
las purinas parten creando la base nitrogenada desde PRPP como primer reactivo, pirimidinas sólo forman orotato solo
129
De dónde viene el esqueleto de las bases purinas
*foto*
130
Síntesis general de IMP desde PRPP
PRPP reemplaza su PPi por NH3, desde donde se empieza a formar el anillo de 5 miembros > imidazol (AminoImidazolRibosido). Desde donde comienza a formarse el ring d 6 miembros
131
*AIR*
Amino Imidazol Ribosido
132
La síntesis de adenilato consume _ y la de guanilato consume _, lo que se denomina _ _
GTP
ATP
contribución cruzada
133
la diferencia de ATP e IMP
es que IMP debe cambiar el carbonilo por amino
134
Mec Síntesis AMP
grupo carbonito se activa por fosforilación from GTP y el N de un Asp puede atacar nuc% a ese C, luego de la salida de fumarato queda el amino sólo ahí.
135
En síntesis de GMP el _ que se requiere ubicar en _ lo dona _
amino
entre los dos N del anillo de 6
gln
136
Regulación síntesis purinas
AMP y GMP inhiben varios puntos de la vía en feedback negativo
137
PRPP sintetasa es inhibda por
ADP
138
vías de reciclaje síntesis nucleótidos
toman intermediarios de la degradación para volver a formarlos
139
HGPRT
hipoxantina guanina fosforibosil transferasa : cataliza conjugación de hipoxantina o guanina a PRPP para reformar nucleotido
140
además de entrar al ciclo de recambio interno, los aás tb pueden
- proveer el esqueleto carbonado para gluconeog
| - síntesis de otros aás u otros compuestos nitrogenados
141
al día reciclamos _ gramos de proteínas
300-400
142
por su pH _ , el medio del estómago actúa como _ y _, además de activar _
ácido
antiséptico
desnaturante
proteasas
143
por qué las proteasas son traducidas en su forma inactiva
porque es muy peligroso tenerlas libres en el citosol activa%
144
la forma inactiva de la pepsina
pepsinógeno
145
la pepsina hidroliza _ al lado de _, en el _ terminal
enlaces peptídicos
aás aromáticos
N
146
la forma inactiva de las proteasas se denomina _, y las pueden activar
zimógeno
| el pH ó ellas mismas una vez activadas
147
ciclo glucosa-alanina
Como el músculo consume mucha glucosa y además degrada ctte% proteínas, el piruvato y amonio se condensan en Ala, quien viaja por el torrente sanguíneo al hígado, donde se vuelve a disociar en NH3 > ciclo urea y piruvato > gluconeogénesis > glucosa para llevar al músculo nueva%
148
destinos del esqueleto carbonado de los aás degradados
ciclo de Krebs
gluconeogénesis
biosínt lípidos/cuerpos cetónicos (desde AcCoA)
149
aás cetogénicos son
```
Ile
Leu
Trp
Lys
Phe
Tyr
```
150
Los aás que pueden degradarse a piruvato son
Ala, Cys, Gly, Ser, Thr, Trp
151
aás cetogénicos que pueden tanto degradar en AcCoA como en acetoacetilCoA
Trp y Leu
152
aás que degradan en succinilCoA
Ile, Thr, Met, Val
153
Arg, Glu, Gln, His y Pro degradan en
alfa-cetoglutarato
154
Arg, Glu, Gln, His y Pro degradan en
alfa-cetoglutarato
155
Cómo se transfiere el amonio de un aá hasta el ciclo de la urea
en hepatocitos, el alfacetoglutarato adquiere el amino mediante transaminación del aá, y el glutamato luego sufre deaminación oxidativa que libera amonio para condensar con carbonato en carbamoil fosfato
156
glutamato DH función
desaminar el Glu mediante NAD+ y H2O liberando NADH y NH4
157
en qué lugar ocurre el ciclo de la urea
ppal% hepatocitos, tanto mitoc como citop
158
Gasto de ATP de la CPS1
Carbamoil fosfato sintetasa: 2ATP (uno permite que el C sea atacado por N y el otro fosforila el carbamato a carbamoil)
159
La ornitina proveniente de _ se condensa con el carbamoil _ para dar lugar a _, gracias a la enzima _ que cataliza el ataque nucleofílico del _ sobre el _
```
vías de síntesis de aás derivados del a-cetoglutarato
fosfato
citrulina
ornitina transcarbamilasa
N de la R de ornitina
C del carbamoilP
```
160
cómo sale la citrulina de la mitocondria?
mediante intercambio con la ornitina que entra
161
Segunda reacción del ciclo de la urea
El Asp se condensa con la citrulina con gasto de 1ATP (se adenila la citrulina > citrulil-AMP) y produce argininosuccinato gracias a enzima Argininosuccinatosintetasa
162
En el 3er paso del ciclo de la urea la _ se disocia en _ y _
argininosuccinato
fumarato
arginina
163
Cuarta reacción del ciclo de la urea
La hidrólisis de arginina por la arginasa, que cliva la cadena lateral liberando ornitina y úrea
164
La CPS_ se encuentra en el _ y participa en la síntesis de bases nitrogenadas _
2
citoplasma
pirimidinas
165
Activación de CPS
La NAG se sintetiza cuando hay mucha proteína y el Glu se condensa con acetilCoA en su alfa-amino, que activa alostéricamente a la CPS
166
La enzima caracterizada por tener el sitio activo dentro de la proteína porque sus sustratos son muy pequeños y sensibles a hidrólisis, que funciona como un túnel
CPS
167
El único paso reversible del ciclo de la urea es la reacción catalizada por
argininosuccinasa que cliva la argininosuccinato en dos
168
*urea*
urea
169
cómo se conecta el ciclo de la urea al ciclo de Krebs?
mediante el fumarato liberado en la 3ra reacción (argininosuccinasa) que entra al cdK, donde produce OAA que se transamina a aspartato, el cual puede donar N para citrulina
170
hormonas que regulan positiva y transcripcional% al ciclo de la urea
glucagón y cortisol
171
con estímulos como _ y _, se inhibe el ciclo de la urea
baja disponibilidad de enrg
| baja [aás]
172
las bases nitrogenadas _ se degradan completamente a _ y _, mientras que las _ producen _
pirimidinas
amoniaco y CO2
purinas
ácido úrico
173
Fórmula de ácido úrico
C5H4N4O3
174
los animales cuyo estilo de vida se caracteriza por poca disponibilidad de _ suelen ser organismos _
agua
| uricotélicos
175
los org amoniotélicos y los ureotélicos secretan _ y _ resp%
amonio
| urea
