METABOLIZM

Question 1

całość przemian energetycznych i chemicznych zachodzących w organizmie to…

Answer 1

metabolizm

Question 2

przemiana metaboliczna która wymaga nakładu energii

Answer 2

anabolizm

Question 3

przemiana metaboliczna która uwalnia energię (egzotermiczna)

Answer 3

katabolizm

Question 4

produkty mają prostszą budowę i mniej energii niż substraty

Answer 4

katabolizm

Question 5

wymień przykłady katabolizmu

Answer 5

oddychanie komórkowe, hydroliza lipidów, B oksydacja

Question 6

produkty mają bardziej złożoną budowę i więcej energii niż substraty

Answer 6

anabolizm

Question 7

wymień przykłady anabolizmu

Answer 7

fotosynteza, chemosynteza, synteza białek, lipidów

Question 8

Wymień rodzaje szlaków metabolicznych (prod 1 reakcji jest substr. 2)

Answer 8

liniowy i cykliczny

Question 9

Szlak metaboliczny który przebiega w 1 kierunku –> synteza/ rozkład (glikogenu)

Answer 9

liniowy

Question 10

zamknięty ciąg reakcji, cykl mocznikowy, produkt koń. jest substratem dla 1 reak.

Answer 10

cykliczny

Question 11

uniwersalny nośnik energii w komórce

Answer 11

ATP (są też nimi nukleotydy GTP UTP CTP)

Question 12

Budowa ATP

Answer 12

ryboza, adenina, 3 reszty fosforanowe (miedzy nimi wysokoenergetyczne wiązania)

Question 13

Reakcja przyłączenia gr. fosforanowej do zwiąż. chem

Answer 13

Fosforylacja

Question 14

Rodzaje przemian ATP

Answer 14

Hydroliza ATP, synteza ATP

Question 15

grupy fosforanowe odłączaja się od ATP
ATP –> ADP —> AMP
uwalniana jest energie wykorzystywana w przemianach metabolicznych

Answer 15

Hydroliza ATP

Question 16

fosforylacja (przyłączenie grup fosforanowych)
AMP–> ADP–> ATP
w wyn fosforylacji magazynowana jest energia która pochodzi z przemian metabolicznych

Answer 16

Synteza ATP

Question 17

Fosforylacja substratowa

Answer 17

glikoliza, cykl Krebsa

Question 18

fotosynteza to fosforylacja

Answer 18

fotosyntetyczna

Question 19

fosforylacja oksydacyjna

Answer 19

łańcuch oddechowy

Question 20

enzym cyklaza adenylowa

Answer 20

cAMP

Question 21

pośredniczy w działaniu wielu hormonów, np. adrenaliny
Bierze udział w syntezie glikogenu
odpowiedź na bodziec kom
zwiększa przepuszczalność błony

Answer 21

cAMP

Question 22

przenoszenie elektronów z jednej cząsteczki na drugą, przepływ elektronów

Answer 22

reakcje oksydoredukcyjne

Question 23

cząsteczki w reakcji w postaci utlenionej

Answer 23

oddadzą elektrony

Question 24

podczas transportu elektronów powstaje

Answer 24

energia np. do syntezy związku chem

Question 25

NADH + H+

Answer 25

forma zredukowana

Question 26

NAD+ FAD

Answer 26

forma utleniona

Question 27

kaskada sygnałowa

Answer 27

aktywowanie białek które aktywują białka

Question 28

przebieg szlaków metabolicznych

Answer 28

sygnał--> receptor-->odbieranie sygnału--> aktywacja białek białka - ekspresja genów np skurcz kom mięśniowych

Question 29

substancje pełniące w kom. funkcję katalizatora, przyśpieszają reakcje chemiczne obniżając energię aktywacji

Answer 29

enzymy

Question 30

ilość energii potrzebna do zapoczątkowania reakcji

Answer 30

energia aktywacji

Question 31

właściwości enzymów

Answer 31

są swoiste względem substratu, katalizują swoiste reakcje, nie zużywają się - nie wchodzą w reakcje

Question 32

enzym katalizujący rozkład sacharozy

Answer 32

enzym sacharaza

Question 33

enzymy utleniania i redukcji

Answer 33

oksydoreduktazy

Question 34

enzymy rozkład. zw. che

Answer 34

hydrolazy

Question 35

enzymy przenoszące gr, f w tej samej cząst

Answer 35

izomerazy

Question 36

enzymy przenoszące gr, f w tej różnej cząst

Answer 36

transferazy

Question 37

enzymy rozkład bez wody

Answer 37

liazy

Question 38

enzymy sprzężone z ATP

Answer 38

ligazy

Question 39

z czego zbudowane są enzymy?

Answer 39

z białek

Question 40

enzymy zbudowane z RNA

Answer 40

rybozymy

Question 41

deoksyrybozymy

Answer 41

enzymy zbudowane z DNA

Question 42

centrum aktywne

Answer 42

część białkowa gdzie przyłącza się substrat

Question 43

oddziaływania między substratem a enzymem

Answer 43

hydrofobowe, elektrostatyczne

Question 44

część niebiałkowa enzymu

Answer 44

kofaktor

Question 45

wymień rodzaje kofaktorów

Answer 45

jon metalu, grupa prostetyczna, kofaktor

Question 46

trwale związany z enzymem np fe, zn, mg

Answer 46

kofaktor- jon metalu

Question 47

gr. prostetyczna

Answer 47

kofaktor, mapa czasu org, trwale związana z enzymem , pochodna wit b1

Question 48

mała cząst organiczna nietrwale związana z enzymem np FAD+ NAD, A

Answer 48

koenzym (kofaktor`)

Question 49

oddziaływania allosteryczne

Answer 49

oddziaływania między oddalonymi miejscami w cząst. enzymu

Question 50

enzymy allosteryczne

Answer 50

regulowane na drodze oddziaływań allosterycznych

Question 51

do centrum allosterycznego ptzyłączają się regulatory

Answer 51

substancje wpływające na aktycwnośc enzymyw, zmieniają jego kształt i aktywność

Question 52

zmiana kształtu centrów aktywnych sprawia, że

Answer 52

lepiej wiążą substrat

Question 53

jakie reakcje katalizują rybozymy

Answer 53

wycinania intronu∑, tworzenia wiązania peptydowego w tr. syntezy białek

Question 54

jakie są rybozymy

Answer 54

jednonaciowe ona, u wszystkich organizmów

Question 55

jak uzyskiwane są deoksyrybozymy

Answer 55

sztucznie, mają jednonaciowe DNA, łączą kwasy nukleinowe, biotechnologia

Question 56

Mechanizm działania enzymu

Answer 56

centrum aktywne dopasowuje się do substratu--> kompleks koenzym-substrat --> produkt reakcji oddziela się od enzymu

Question 57

kataliza reakcji enzymatycznych

Answer 57

obniża energie aktywacji, przyspiesza przebieg reakcji

Question 58

regulacja liczby cząsteczek enzymów

Answer 58

kontrola syntezy enzymów, degradacja niepotrzebnych enzymów

Question 59

Jak temperatura wpływa na aktywność enzymów?

Answer 59

Jeśli rośnie od 0-45 C to szybkość rośnie jeśli temp jest zbyt wysoka enzymy ulehgają denaturacji 45C+ szybkość spada/ reakcja enzymatyczna się zatrzymuje

Question 60

Gdy zbyt wysokie stężenie soli to

Answer 60

aktywność enzymów spada, choć niektóre jony hamująi aktywują

Question 61

W jakim pH są aktywne enzymy?

Answer 61

pH ok.7

Question 62

W jakim pH są aktywne enzymy lizosomów?

Answer 62

pH = 5

Question 63

W jakim pH są aktywne enzymy pepsyny amylazy trypsyny?

Answer 63

pepsyna ph= 2 amylaza ślinowa ph= 7 trypsyna= ph8.5 inne wartości pH= denaturacja enzymów i zmniejszenie ich aktywności

Question 64

Co to Km? (stęż subst)

Answer 64

Stała Michaelisa, im mniejsza tym łatwiej powstaje kompleks enzym-substrat

Question 65

enzymy o wyższym powinnowsactwie mają

Answer 65

niższe Km

Question 66

Wymień regulatory reakcji enzymatycznych

Answer 66

inhibitor, aktywator

Question 67

substancjo powodująca obniżenie aktywności enzymu, zmieniają strukturę c.akt tak, że uniemożliwiają wiązanie substratów, Hamuja przebieg reakcji enzymatycznej

Answer 67

INHIBITORY

Question 68

przykłady inhibitorów

Answer 68

jony metali ciężkich (Miedz, ołów, rtec) - denaturacja białek niektóre metabolity - ujemne sprzężenie zwrotne

Question 69

Dlaczego inhibitorami są związki o budowie podobnej do substratu?

Answer 69

Ponieważ zajmują jego miejsce w centrum aktywnym, przez co enzym nie może przyłączyć substratów i katalizować reakcji

Question 70

Inhibitor łączy się trwale z centrum aktywnym i hamuje jego aktywność

Answer 70

Inhibicja nieodwracalna

Question 71

przykłady inhibicji nieodwracalnej

Answer 71

trucizny | leki - penicylina (hamują akt jendego z enzymów budujących sciane k. bakterii)

Question 72

Inhibitor łączy się odwracalnie z enzymem (w CA lub poza nim) co uniemożliwia przyłączenie substratu

Answer 72

Inhibicja odwracalna

Question 73

Rodzaje inhibicji odwracalnej

Answer 73

kompetencyjna, niekompetycyjna

Question 74

Która inhibicja jest najbardziej korzystna?

Answer 74

Inhibicja odwracalna niekompetecyjna

Question 75

Inhibitor ma strukturę podobna do substratu = zawody stężenie substratu wzrasta to spada inhibitor np. antywitaminy - substancje uniemożliwiające wykorzystanie danej witaminy przez organizm

Answer 75

Inhibicja Kompetecyjna

Question 76

stężenie substrat wzrasta - nieznośni inhibitora enzym łączy się z inhibitorem poza CA - spada akt enzymu nie konkuruje o miejsce w enzymie - korzystniejszy

Answer 76

Inhibicja niekompetycyjna

Question 77

ułatwiają wiązanie substratów, przyśpieszają reakcje enzymatyczne, mogą się łączyć w CA lub poza nim, jony metalu mg, zn,ca,cl-, białka

Answer 77

AKTYWATORY

Question 78

przyłączenie grup funkcyjnych do enzymu

Answer 78

nieaktywny enzym--> abp-adp fosforylacja --> aktywny enzym

Question 79

fosforylacja kat..

Answer 79

kinazy (przy grup fosforanowych)

Question 80

defosforylacja kat..

Answer 80

fosfatazy (ode. grup fosforanowych

Question 81

nieaktywna forma enzymu to

Answer 81

proenzym

Question 82

przykłady proenzymów

Answer 82

``` enzymy trawienne (trypsyna trz, pepsyna -z) proces krzepnięcia krwi - trombina ```

Question 83

gdzie zachodzi aktywacja proenzymów?

Answer 83

W miejscu gdzie enzymy katalizują swoiste reakcje - zapobiega to uszkodzeniu narządów wytwarzających proenzymy np trzustka, żołądek

Question 84

odblokowanie centrum aktywnego proenzymu spowodowane jest

Answer 84

hydrolizą wiązań peptydowych

Question 85

Wymień przykłady regulacji cząst. enzymów

Answer 85

uruchamianie syntezy nowych cząsteczek enzymy∑

Question 86

Regulacja cząsteczek enzymów poprzez degradację na drodze:

Answer 86

rozkładu za pomocą enzymów proteolitycznych w lizosomach, degradacja białek w proteasomach