métalloenzymes Flashcards
(19 cards)
Qu’elle est l’utilité d’incorporer des métaux dans des protéines
Leur grande force ionique permet de stabiliser la structure tertiaire de protéines, des réactions enzymatiques non possible et le délayage d’électrons dans la chaine de transfert
Comment on intègre un ion métallique dans une structure protéique
par chélation
C’est quoi le doigt de zinc
Une structure conformationnel qui est statique, donc le lien Zn-S ne se dissocie pas
C’est quoi la main ef
Une structure conformationnel dynamique, donc changement de conformation
C’est quoi l’alternative de l’incorporation directe de l’ion
un cofacteur port l’ion métallique et ce module va être accueilli dans la protéine en tant que cofacteur
C’est quoi les avantages du module
utilisation versatile du même cofacteur
plus économe que de re-synthétiser une protéine
comment fonctionne la chélation
Des chaines d’AA chélate des ions de métaux pour les incorporer
C’est quoi la base pour la chélation par cofacteur
l’uroporhinogène
C’est quoi un centre fer-souffre
Fe2S2
C’est quoi la fonction du centre de fer-souffre
D’être réactif est être vulnérable à l’action de l’oxygène
ils permettent des réactions enzymatiques qui demandent une très grande réactivité
relayer les électrons
Que fait la nitrogénase
Elle rend l’azote atmosphérique disponible
la nitrogénase est fait de quoi
Elle est fait de cluster FeMo ainsi de homocitrate et un carbon centrale
c’est quoi un homocitrate
C’est un métabolite synthétisé à partir de alpha-keto-glutarate
D’où vient un aconitase
Le cycle de krebs
Que fait l’aconitase
Elle permet la transformation de citrate en isocitrate en passant par l’acide aconitique
C’est quoi le complexe I
NADH
Que fait le complexe I
Le flux d’électrons diriger par les centre fer-souffre, vient de là
C’est quoi le complexe II
succinate dehydrogenase
Que fait le complexe II
L’électron du FAHD2 voyage via des centres fer-soufre au hère où il est accueilli par ubiquinone
