Niveles de estructuración de las proteínas Flashcards

(50 cards)

1
Q

¿De qué dependen las estructuras adoptadas por una proteína?

A

De su secuencia de aminoácidos

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2
Q

¿Cuál es la estructura primaria de las proteínas?

A

Es la secuencia de aminoácidos

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3
Q

¿Cuáles son los dos tipos de enlaces covalentes que unen los residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica?

A

Enlace peptídico y enlace disulfuro

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4
Q

¿Con qué otro nombre se le conoce al enlace peptídico?

A

Enlace amida

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5
Q

¿Por qué proceso se forma el enlace peptídico?

A

por condensación

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6
Q

El enlace peptídico es un enlace covalente entre…

A

El grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido

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7
Q

¿De dónde proviene la característica rígida y plana del enlace peptídico?

A

De la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el nitrógeno del enlace peptídico. El enlace peptídico es más corto que un enlace sencillo.

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8
Q

¿Qué le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones?

A

La libre rotación de la molécula (excepto el enlace peptídico)

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9
Q

¿Por qué efecto se estabiliza el enlace peptídico?

A

resonancia

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10
Q

¿En qué posición se hallan el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupo amida en el enlace peptídico?

A

trans

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11
Q

¿Cuántos átomos están implicados en la formación del enlace peptídico?

A

seis

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12
Q

¿Por qué el enlace peptídico tiene un pequeño dipolo eléctrico?

A

Porque el oxígeno del carbonilo tiene una carga parcial negativa y el nitrógeno de la amida tiene una carga parcial positiva.

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13
Q

¿En cuántos puentes de hidrógeno puede llegar a participar cada enlace peptídico?

A

dos puentes de hidrógeno

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14
Q

¿Qué es un péptido?

A

Es una molécula que contiene dos o más residuos de aminoácidos

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15
Q

Son los péptidos que contienen muchos residuos de aminoácidos

A

polipéptidos o proteínas

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16
Q

¿Qué es un pentapéptido?

A

Cinco aminoácidos unidos por el enlace peptídico.

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17
Q

¿Qué es un puente disulfuro?

A

Es un enlace covalente entre los grupos tiol o sulfhidrilo (-SH) de dos cisteínas.

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18
Q

¿Cuándo hay un puente intracatenario?

A

cuando ocurre dentro de la cadena

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19
Q

¿Cuándo hay un puente intercatenario?

A

cuando ocurre entre las cadenas

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20
Q

¿Qué es un grupo prostético?

A

Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las proteínas conjugadas

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21
Q

¿Qué grupo prostético tenemos en las lipoproteínas?

22
Q

¿Qué grupo prostético tenemos en las glicoproteínas?

A

carbohidratos

23
Q

¿Qué grupo prostético tenemos en las fosfoproteínas?

A

grupos fosfato

24
Q

¿Qué grupo prostético tenemos en las hemoproteínas?

A

grupos hemo (porfirinas de hierro)

25
¿Qué grupo prostético tenemos en las flavoproteínas?
nucleótidos de flavina
26
¿Qué grupos prostéticos tenemos en las metaloproteínas?
hierro, zinc, calcio, molibdeno, cobre
27
¿Qué es la estructura secundaria de las proteínas?
Cualquier segmento de una cadena polipeptídica.
28
¿Qué describe la estructura secundaria de una proteína?
El arreglo espacial local de los átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la conformación de su cadena lateral o su interrelación con otros segmentos.
29
Son ejemplos de estructuras secundarias
alfa hélice, conformaciones beta, giros beta y la tripe hélice de la colágeno
30
Son la principal fuerza estabilizadora de la estructura secundaria
Puentes de hidrógeno
31
¿Qué es la estructura bobina al azar o no definida de una proteína?
Cuando no se encuentra un patrón regular en la proteína
32
¿Cómo se forma la alfa hélice?
La cadena se enrolla en espiral sobre sí misma.
33
Entre qué grupos se forman los enlaces de hidrógeno intracatenarios de la alfa hélice?
entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue
34
¿Dónde se encuentran los grupos R en la alfa hélice?
afuera
35
¿Cuándo la alfa hélice es dextrógira o levógira?
Dextrógira cuando gira a favor de las manecillas del reloj y levógira cuando gira en contra de las manecillas del reloj
36
En la mayoría de las proteínas secundarias, cómo es la alfa hélice? dextrógira o levógira?
Dextrógira
37
Son los aminoácidos disruptores de la alfa hélice
prolina y glicina
38
¿Por qué la prolina es disruptora de la alfa hélice?
porque el átomo de N es parte de un anillo rígido, lo que no permite la rotación del carbono alfa unido al N; además de que el mismo N no tiene H para participar en los puentes de H con otros residuos.
39
¿Por qué la glicina es disruptora de la alfa hélice?
Porque tiene mayor flexibilidad conformacional que otros residuos. Los polímeros de glicina tienden a formar estructuras enroscadas muy diferentes a la alfa hélice.
40
¿Qué es una conformación beta?
es un tipo de estructura secundaria repetitiva. Una conformación más extendida de las cadenas polipeptídicas.
41
¿Cómo se extiende el esqueleto de la cadena polipeptídica en la conformación beta?
en zig zag
42
¿Qué es la hoja beta?
El arreglo de varios segmentos lado a lado, todos de los cuales están en conformación beta.
43
¿Cómo se encuentran los grupos R de los aminoácidos en la conformación beta?
Alternados, uno arriba y uno abajo
44
¿Cómo son las hojas beta antiparalelas?
sus cadenas apuntan en direcciones opuestas. Sus N terminal de una cadena se sitúan junto al extremo C terminal de la otra cadena
45
¿Cómo son las hojas beta paralelas?
Sus cadenas apuntan en la misma dirección. Sus extremos N terminal y C terminal se emparejan con los de la otra cadena
46
¿En donde son muy abundantes los giros beta?
En las proteínas globulares
47
¿Cuál es la estructura de los giros beta?
Un giro de 180° que involucra cuatro residuos de aminoácidos
48
¿Qué aminoácidos frecuentemente forman los giros beta y por qué?
glicina y prolina, debido a su tamaño pequeño en caso de la glicina y a u flexibilidad en caso de la prolina
49
¿Cómo serían las proteínas si no existieran los giros beta?
serían largas cadenas de aminoácidos extendidas en vez de estructuras compactas.
50