p r o t e i n e

Question 1

1. Welche Eigenschaften hat die Peptidbindung?
2. Welche Resonanzstruktur kann die Peptidbindung annehmen?

Answer 1

1. Eigenschaften:
   - hat partiellen Doppelbindungscharakter
   - -> daher nicht frei drehbar und planare Anordnung von C_a-C-N-C_a (sp² hybridisiert)
   - –> Abstände zwischen den Atomen weder EB noch DB
2. Resonanzstruktur:

• cis- und trans-Anordnung möglich (1:1000)
• Ausnahme bei Prolin (1:3), das Enzym Prolylisomerase sorgt für das richtige Verhältnis

Question 2

Rotationswinkel in Aminsoäurenketten

Answer 2

• Beschrieben durch Torsionswinkel phi und psi an den frei drehbare Bindungen des Rückrats
  
  • phi für N - C_a Bindung (Φ) = -80°
  • psi für C_a - C Bindung (Ψ) = -85°
• -180° bis +180°
• Ramachandran - Diagram stellt mögliche Winkel dar
  
  • 3/4 der möglichen Winkelkombinationen sterisch ungünstig (Seitengruppen / Carbonyl O)

Question 3

Bereiche im Ramachandran Diagramm

Answer 3

Question 4

a-Helix

Answer 4

• Haupttriebkraft für Bildung sind H - Brücken
  
  • Selbststabilisierung
• Abstand eines Umlaufes d = 5,4 Å
• n = 3,6 As für einen Umgang
• Raumgewinn pro As = d/n = 1,5 Å = 0,15 nm (Wichtig für Rechnungen!)
• H-Brücke von As_i und As_i+4
• Seitenketten zeigen nach außen
• kein Hohlraum (Van der Vaals Radien)
• links- und rechtsgängige (linke / rechte Hand)
  
  • fast nur rechtsgängig, lang immer rechtsgängig

Question 5

ß-Faltblatt

Answer 5

Formen: parallel, anti-patrallel oder gemischtes Faltblatt

• Ausbildung von H-Brücken benchbarter beta-Stränge
  
  • können viele As auseinander liegen
  • Unterschied zu a-Helix: ß-Faltblätter müssen sich zusammen lagern für die Stabilität, a-Helices kann auch alleine stehen
• kürzeste Verbindung von 2 Strängen: ß-Schleife
  
  • 4 AS meist aus Cystein & Prolin
  • gibt auch Loops -> mehrere AS lang

Question 6

Was ist die Tertiärstruktur?

Was sind Domänen?

Answer 6

Tertiärstruktur:

• eine As Kette aus mehreren a-Helixes und / oder b-Faltblättern
• kann Domänen ausbilden
  
  • unabhängige Faltungseinheit
  • kann sich selbständig ohne andere Teile des Proteins falten
  • Protein aus mehreren Domänen trotzdem 1 As-Kette

Question 7

Was ist die Quartärstruktur?

Answer 7

Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.

Question 8

Welche Rolle spielen Disulfidbrücken bei der Faltung?

Answer 8

• Disulfidbrücken stabilisieren die Tertiärstruktur
• bilden sich zwischen weit entfernten Cys in As Kette

Question 9

Wieso wird die Proteinfaltung als kooperativ bezeichnet?

Answer 9

• Kooperativ bedeutet, dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
• Wechselwirkungen der Aminosäuren in Peptidkette beeinflussen sich derartig dass die AS Kette in Selbstorganisation Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstrukturen annimmt
• –> essentiell für die zeitliche Betrachtung, da Protein ansonsten viel zu lange für die Faltung benötigen
• Nukleations-Kondensations-Modell: Beibehaltung teilweiser korrekter Zwischenprodukte

Question 10

Welches faserartige Protein findet man in Wolle und Haaren?

Answer 10

Keratin

Question 11

Was ist jede dritte Aminosäure in Kollagen?

Was ist Kollagen?

Answer 11

• Glycin
• –> Glycin als die kleinste Aminosäure passt ideal in die Tripelhelix mit ihren sehr engen Windunge
• Kollagen ist ein Strukturprotein, welches hauptsächlich im Bindegewebe vorkommt
• besteht aus Tripelhelices

Question 12

Was ist das faserartige Protein in Haut Knochen und Knorpel?

Answer 12

Kollagen

Question 13

Welche Masse hat ein Protein mit 200 AS?

Answer 13

22.000 Da

110 Da/As*200As=22.000Da

Question 14

Wo findet man ß-Kehren?

Answer 14

An der Oberfläche von Proteinen, da sie an der Interaktion mit anderen Protein und Molekülen beteilt ist und auch das Faltblatt mit anderen ß-Faltblätter verbindet.

Question 15

Was passiert bei der Dialyse?

Answer 15

• Proteine werden durch eine semipermeable Membran von kleinen Ionen und Molekülen getrennt

Question 16

Welche Größen sind bei der SDS proportional zueinander?

Answer 16

• log des Molekulargewichtes zu Laufweite

Question 17

Was sind Homologe?

Answer 17

• Sind 2 Proteine wenn sie vom selben Vorläufer abstammen

Question 18

Was sind Orthologe?

Answer 18

• homologe Proteine die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche Aufgaben erfüllen

Question 19

Was sind Paraloge?

Answer 19

• homologe Proteine die im selben Organismus vorkommen aber unterschiedliche Aufgaben erfüllen

Question 20

Welche AS sind am meisten konserviert?

Answer 20

• Cystein
• Tryptophan

Question 21

Was ist konvergente Evolution

Answer 21

• wenn 2 Evolutionswege zu einem Protein mit ähnlicher Funktion führen

Question 22

Was ist die Primär-und Sekundärstruktur?

Answer 22

1. Primärstruktur: Aminosäurensequenz
2. Sekundärstruktur: regelmäßige lokale Strukturelemente, die sich aus der Aminosäurensequenz zusammen setzen
   - a- Helix
   - ß- Faltblatt
   - ß- Schleife

Question 23

Wie sind Myoglobin und Hämoglobin aufgebaut?

Answer 23

Myoglobin

• Monomer mit Häm-Kofaktor mit Eisen(II)-Zentruk

Hämoglobin

• Tetramer aus je 2 a-/ß-Dimeren
• jeweils eine Hämgruppe mit Eisen(II)

Question 24

Was bedeutet Kooperativität?

Welche Modelle gibt es?

Answer 24

• bei Proteinen mit mehreren Bindungstellen nimmt die Affinität zum Liganden zu je mehr Liganden binden
• ODER: Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
• Es gibt das sequentielle und das konzentrierte Modell, beide Modelle können auch kombiniert das Verhalten erklären

Question 25

Welche Formen können die Hämoglobin Unterheinheiten annehmen?

Answer 25

* R-Form (Relaxed) und T-Form (tense) * R-Form hat hohe Affinität zu O₂ * T-From hat geringe Affinität zu O₂

Question 26

Welchen Einfluss hat 2,3 Bisphosphglycerat im Prozess der Bindung an Hämoglobin?

Answer 26

* reduziert die Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff - --\> bei geringen pO₂ steigt die Konzentration an BPG im Blut, wodurch die O₂ Freisetzung im Gewebe erhöht wird * Bindet an die T-Form, nur hier gibt es eine Bindungsasche im Zentrum des Hämoglobin * senkt dort die Affinität zu O₂

Question 27

Wodurch unterscheiden sich adultes und fetales Hämoglobin?

Answer 27

* Aufbau fetales Hämoglobin = 2 alpha 2 gamma Unterheinheiten * geringere Affinität für 2,3-Bisphosphoglycerat * höhere O₂ Affinität für O₂

Question 28

Was ist Allosterie?

Answer 28

* Regelung der Proteinfunktion durch ein anderes Molekül als Substrat / Ligand durch Bindung an eine anderer Stelle als dem aktivem Zentrum * 2,3-Bisphosphatglycerat verursacht einen allosterischen Effekt: Abnahme der Affinität zum Sauerstoff - --\> BPG stabilisiert die T-Form (welche eine geringe Sauerstoffaffinität hat)

Question 29

Was ist der Bohr - Effekt?

Answer 29

* ein sinkender pH Wert verringert die Affinität zu O₂ was zu einer erhöhten O₂ Abgabe im Gewebe führt * bei Belastung entsteht mehr CO₂, welches mittels Carboanhydrase zu Kohlensäure umgewandelt wird und dissoziiert, was eine Veringerung des pH Wertes zur Folge hat * durch zusätzliches H⁺ werden ionische Bindungen im Molekül gebildet, was die T-Form stabilisiert

Question 30

Wie funktioniert die O2-Bindung an Myoglobin und Hämoglobin?

Answer 30

1. An dem Eisen-Zentrum ist ein Histidinrest gebunden, welcher den Sauerstoff stabilisiert 2. Sobald O2 an dem Eisen bindet, werden dessen Orbital aufgespalten, und die Elektronen "rutschen" in die drei energieärmeren Orbitale 3. Die äußeren Orbitale sind nun nicht mehr besetzt und der Durchmesser des Eisenatoms wird kleiner 4. Eisen rutscht nun in die Ebene ein

Question 31

Eigenschaften von Oligomeren

Answer 31

* sie stabilisieren sich gegenseitig * ermöglichen kooperatives Verhalten * häufig symetrisch oder punktsymetrisch

Question 32

Wie unterscheidet sich die Sauerstoffbindung beim Myoglobin im Vergleich zum Hämoglobin?

Answer 32

- Myoglobin bindet den Sauerstoff nicht positiv kooperativ, sondern unabhängig von der Konzentration des Sauerstoffs

Question 33

Unterschied konzentiertes und sequenzielles Modell?

Answer 33

1. Konzentriertes Modell (MWC-Modell) * UE im Protein sind bezüglicher ihrer Funktion identisch * UE kann in nur zwei Konformationen vorkommen * UE gehen gemeinsam von einer Konformation über in die andere 2. Sequenzielles Modelll * UE kann getrennt von einander die Konformation wechsel * einzelner Wechsel macht nachfolgende Bindungen wahrscheinlicher

Question 34

Was besagt den Nukleations-Kondensations Modell?

Answer 34

Modell zur Erklärung der Proteinfaltung. Mit dem Modell wird die Proteinfaltung über instabile Übergangszustände erklärt. * Bildung eines Proteinkerns (Nucleus) als instabiler Übergangszustand, ausgehend vom denaturierten Zustand * Das heißt, die flexiblen Strukturen kondensieren vollständig und bilden die feste, native Struktur * Aus dem Modell geht hervor, dass bestimmte Faltungswege bevorzugt werden können.