Parcial 1 Flashcards
(357 cards)
1
Q
Cuales son las 4 biomoleculas principales
A
Proteinas
Carbohidratos
Grasas
Acidos nucleicos
2
Q
En que organelo se encuentran las enzimas responsable de eliminar a los desechos y organelos que ya no son útiles
A
Lisosomas
3
Q
En que organelo se sintetizan las proteínas
A
RER y Ribosomas
4
Q
Que organelo modifican a las proteinas
A
Aparato de golgi
5
Q
Son todos los cambios químicos dentro del cuerpo
A
Metabolismo
6
Q
Son sustancias que nuestro cuerpo no puede sintetizar
A
Vitaminas
7
Q
En que se clasifican las vitaminas
A
Hidrosolubles y liposolubles
8
Q
Cuales son las vitaminas liposolubles
A
Vitamina:
A
D
K
E
9
Q
Cuales son las vitaminas hidrosolubles
A
Complejo B
Vitamina C
10
Q
Las vitaminas hidrosolubles son toxicas?
A
No, porque no se quedan en el cuerpo (no se almacenan)
11
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B1
A
Tiamina
12
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B5
A
Acido Pantoténico
13
Q
Donde se almacenan las vitaminas liposolubles
A
Hígado y tejido adiposo
14
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B7
A
Biotina
15
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B9
A
Acido fólico
16
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B3
A
Niacina
17
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B2
A
Riboflavina
18
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B12
A
Cobalamina
19
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
B6
A
Piridoxina
20
Q
Cual es nombre de la siguiente vitamina:
C
A
Acido ascorbico
21
Q
Que vitaminas hidrosolubles se clasifican como hematopoyeticas
A
B9
B12
22
Q
Cuales son las vitaminas liberadoras de energía
A
B1
B2
B3
B5
B7
23
Q
Que vitamina es deficiente comúnmente en alcohólicos y embarazadas, si se presenta una deficiencia causa anemia megaloblastica
A
B9 Acido fólico
24
Q
El consumo de esta vitamina durante el embrazo ayuda a evitar defectos del tubo neural
A
B9 acido fólico
25
Cuales son las vitaminas que se quedan en el cuerpo?
Liposolubles
26
VITAMIMAS
Vitamina encargada de realizar 2 reacciones enzimáticas, en caso de que haya deficiencia la destrucción de ácidos grasos no se puede llevar a cabo
B12 Cobalamina
27
Que prueba es la que se usa para ver la absorción de B12
Prueba de Shilling
28
Que tipo de anemia se observa en la deficiencia de B12
Anemia perniciosa
29
Unica vitamina que el cuerpo puede producir
Vitamina D
30
Porque se da una deficiencia de B12 (que mecanismo esta afectado)
No hay Factor Intrínseco, por lo tanto no se puede unir a la superficie del íleon para ser absorbida
31
Px masculino de 45 años, presenta alteraciones en el SNC y anemia. Que deficiencia de vitamina tiene
Vitamina de B12
32
Vitamina que se encarga de mantener Fe 2 reducido, mantiene el tejido conjuntivo y ayuda a la cicatrización
Vitamina C, Ácido ascorbico
33
Px femenino de 63 años presenta dolor en las encías, hemorragia, fatiga hinchazón de las articulaciones, ha perdido 1 diente y se observa una anemia microcitica. Que vitamina esta deficiente
Vitamina C
34
Porque cuando hay una deficiencia de vitamina C se presenta una anemia microcítica
Por una menor absorción de hierro.
(NOTA: El Fe 3 no se reduce con la misma eficacia a Fe 2)
35
Cual es la enfermedad mas común en Px con deficiencia de Vitamina C.
Escorbuto
36
Es la unica vitamina hidrosoluble toxica
B6, piridoxina
37
Px masculino de 26 años, proveniente de la india refiere poca sensibilidad en pies y manos. En el interrogatorio menciona que su dieta esta compuesta principalmente por arroz blanco.
Que patología presenta y cual es el tipo
Beri-Beri, Seco (neuropatia periferica)
38
Que patologías causa deficiencia de B1
Beri-Beri
Sindrome de Wernicke-Korsakoff
39
Px masculino de 50 años, presenta ataxia de la marcha y nistagamo, ademas refiere que se confunde, no puede recordar cosas y siente los ojos cansados (al rededor). E n el interrogatorio menciona que es alcohólico. Que enfermedad y que vitamina esta deficiente
Síndrome de Wernicke-Korsakoff, por una deficiencia de Tiamina
40
Px femenino de 70 años se presenta por dermatitis, diarrea y sus familiares mencionan que se le están olvidando las cosas. En el interrogatorio se menciona que su dieta esta basada en cereales principalmente. Que enfermedad y la deficiencia de que vitamina causan esto.
Pelagra, vitamina B3 Niacina
41
Cales son las 3 características principales de la Pelagra (3 D)
Dermatitis
Diarrea
Demencia
42
La deficiencia de esta vitamina no presenta patologias, pero acompaña a otras deficiencias vitaminicas, De que vitamina estamos hablando
B2, Riboflavina
43
Px femenino de 57 años, va a su chequeo de rutina con el cardiólogo, este descubre una cardiopatía dilatada y edema. Al interrogar a la px esta refiere que es vegetariana y principalmente come arroz blanco.
El medico identifica fisuras en la parte lateral de la boca, glositis y dermatiitis.
Que enfermedad y que vitaminas están deficientes
Beri-Beri húmedo y hay deficiencia de Tiamina y Riboflavina
44
Síntomas comunes en una deficiencia de riboflavina
Quelosis
Glositis
Dermatitis
45
Vitamina que es muy rara su deficiencia ya que la produce la flora bacteriana intestinal y esta en muchos alimentos. Sin embargo un factor que influye a la deficiencia es cuando se consumen muchas claras de huevo crudo
B7, Biotina
46
Vitamina que es un componente del a CoA y su deficiencia no esta caracterizada en humanos
B5, acido pantotenico
47
Vitamina liposoluble que participa en la visión, reproducción, crecimiento y mantenimiento de tejidos epiteliales
Vitamina A
48
Porque esta compuesta la vitamina A
Retinol y sus derivados
49
Px masculino de Brasileño de 12 años se presenta con el oftalmologo por que dice que no puede ver bien de noche y se le secan mucho los ojos. Que vitamina esta deficiente y sintomatología presenta
Deficiencia de Vitamina A
Presenta Xeroftalmia y nictalopía
50
Verdadero o Falso
La vitamina A puede se usado como tratamiento del acne
Verdadero
51
Vitamina que se caracteriza por regular los niveles de calcio y fósforo
Vitamina D
52
Cual es la función principal de la vitamina D
Mantener los niveles adecuados de Ca
53
Px de 2 años se presenta por fractura en un brazo, la mamá refiere que estaba caminando y se tropezó. Se hacen estudios y se descubre una desmineralización ósea por la deficiencia de__________. Que enfermedad se presenta
Vitamina D. Se presenta raquitismo
54
Cuales son las características de raquitismo
Huesos blandos y flexibles
Desmineralización ósea
Es en NIÑOS
55
Cuales son las características de la osteomalacia
Huesos susceptibles a fracturas
Desmineralización ósea
Es en ADULTOS
56
Que enfermedades afectan la formación de vitamina D
-Osteodistrofia renal
-Hipoparatiroidismo
57
Vitamina que participa en procesos de coagulación
Vitamina K
58
Puede existir una deficiencia de vitamina K?
Si, si la flora intestinal disminuye y causa una hipoprotrombinemia
59
Cual puede ser un inhibidor de la vitamina K y que inhibe
- Warfina, inhibe a VKOR (Vitmaina K Epoxido Reductasa)
-Fármacos similares a la warfina
60
Verdadero o Falso
Los bebes cuentan reservas de Vitamina K gracias a la leche materna y a un proceso placentario que actúa sobre el intestino
Falso.
La leche materna no tiene suficiente vitamina K y en los bebes se recomienda una dosis única de esta vitamina
61
En caso de que haya una deficiencia de vitamina K que puede ocurrir
-Hemorragia (no se llevan a cabo lo procesos de coagulación necesarios)
-Salud ósea
62
Vitamina liposoluble que tiene un efecto antioxidante
Vitamina E
63
Cual es el tocoferol mas activo en la vitamina E
⍺-tocoferol
64
Cual es un síntoma de la deficiencia de vitamina E
Fragilidad eritrocítica, induce a anemia hemolítica
65
Porque grupos están compuestos todos los aminoácidos?
Grupo Amino
Grupo Carboxilo
66
Cuales son los 2 grandes grupos de los aminoácidos
No polares
Polares sin carga
67
Este grupo de aminoacidos son hidrofobos
Apolares
68
Que aminoácido apolar es diferente a los demás, por hacer un anillo rígido y tener un grupo amino secundario
Pro- Prolina
69
Cuales son los aminoácidos no polares
Glicina Lisina Triptofano
Alanina Isoleucina Prolina
Valina Fenalanina Metionia
-----------------------------------------------------------
GAV LIF TPM
70
Loa aminoácidos polares se pueden dividir en:
Acidos y Básicos
71
Porque se dice que hay aminoácidos polares sin carga, si se supone que si son polares es porque tienen carga
Están balanceados y se anula las cargas
72
Cuales son los aminoácidos polares sin carga
Serina Glutamina
Aspargina Tirosina
Treonina Cisteína
--------------------------------------------
SAT GTC
73
Cuales son los aminoácidos polares ácidos
Ácido Aspártico
Ácido Glutámico
74
Cuales son los aminoácidos polares básicos
Histidina
Argina
Lisina
------------
HAL
75
Los aminoácidos apolares que tipo de enlace pueden formar
Interacciones hidrófobas
76
Los aminoácidos polares que tipos de enlaces puede formar
Puentes de hidrogeno
Enlaces iónicos
77
Que aminoácido polar tiene un Sulfuro en su cadena polar
Cisteína
78
La union de una cisteína con otra cisteína que tipo de enlace logra?
Enlace disulfuro
79
Que cadenas laterales pueden unir fosfatos?
Treonina
Tirosina
Serina
80
Son soluciones que resisten el cambio de pH después de añadir una base o un ácido
Soluciones reguladoras
81
Cuales son los órganos que regulan el pH
Riñones
Pulmones
82
Que es la acidemia
pH sanguíneo menor a 7.35
83
que es alcalosis
pH sanguíneo mayor a 7.45
84
Px de 40 años llega a urgencias por hiperventilación, que trastorno esta sucediendo en el cuerpo y porque
Alcalosis respiratoria, se reduce la retención de bicarbonato (HCO3) y los pulmones excretan acido en forma de CO2
85
Son conjuntos de aminoácidos
Proteinas
86
Por medio de que tipo de enlace se unen las proteínas?
Enlaces peptídicos
87
Es el tipo de estructura de las proteínas que es en secuencia lineal
Estructura primaria
88
En que parte del aminoácido se genera el enlace peptídico
En el grupo carboxilo del primero y el grupo amino del segundo
(Va de N-terminal a C-terminal)
89
Es el tipo de estructura de las proteínas que da una estructura 3D
Estructura terciaria
90
Cuales son los 3 tipos de estructura secundaria
⍺-Helice
β- Lamina
Giro β
91
En la hélice ⍺ hacia qué lado se dobla y hacia dónde van los puentes de hidrógenos?
Se dobla a la derecha y sus P.H. son hacia arriba (verticales)
92
En la β-Lamina hacia dónde van los puentes de hidrógenos?
Son paralelos ( van horizontales)
93
Como se pueden presentar las β-laminas?
Paralelas y antiparalelas
94
β-laminas que sus N-terminales apuntan al mismo lado
Paralelas
95
β-laminas que sus N-terminales apuntan a lados opuestos (alternados)
Anti-paralela
96
Tipo de estructura secundaria que ayuda a formar una forma compacta y globular por medio de giros inversos
Giros o dobleces β
97
Son unidades funcionales que dan estructura y forma 3D
Dominios
98
Cuales son los 4 tipos de interacciones estabilizantes de la estructura terciaria
Enlaces disulfuro
Interacciones hidrófobas
Puentes de hidrogeno
Enlaces ionicos
99
Tipo de interacción estabilizante de la estructura terciaria que se forma entre aminoácidos no polares y se encuentran en el interior de los dobleces
Interacciones hidrófobas
100
Tipo de interacción estabilizante de la estructura terciaria que se da entre cisteínas
Enlaces disulfuro
101
Tipo de interacción estabilizante de la estructura terciaria que se da entre aminoácidos polares con carga. Para que este tipo de enlace se logre tienen que ser cargas contrarias
Enlaces iónicos
102
Es el desdoblamiento y desorganización de las estructuras secundarias y terciarias
Desnaturalización de las proteínas
103
Son un grupo de proteínas especializadas que ayudan en el proceso de plegamiento estabilizando las regiones hidrófobas
Chaperonas o Proteinas de choque termico (PCT)
104
Verdadero o falso
El enlace disulfuro se puede formar entre Cys y algún aminoácido polar?
Falso, solo se puede hacer entre Cys-Cys
105
Verdadero o falso
Las proteínas se pueden desnaturalizar y volver a naturalizar sin problema cuantas veces quiera. Lo importante es que al final este plegada
Falso.
Una ves que una proteína se desnaturaliza es muy difícil que se vuelvan a plegar incluso si las condiciones son favorables
106
Porque una vez que la proteína se desnaturaliza es difícil que regresa a su estado normal (plegado)?
Porque es un proceso facilitado que necesita 2 cosas.
-Hidrólisis de ATP
-PCT (chaperona)
107
Cuando se considera una estructura cuaternaria
Cuando se unen estructuras terciarias
108
Por que tipos de enlaces están unidas las estructuras cuaternarias
-interacciones hidrófobas
-Puentes de hidrogeno
-Enlaces iónicos
109
Es la acumulación de agregados insolubles de proteínas fibrosas
Amiloides
110
Cuales son las 2 enfermedades amiloides características
-Alzheimer
-Parkinson
111
En esta enfermedad amiloide, el amiloide se forma de la proteína ⍺-sinucleína
Parkinson
112
En el alzheimer a partir de que proteina se forma el amiloide
β-amiloide
113
Cual es el agente causal de las encefalopatías espongiformes transmisibles
Proteína del prion (PrP)
114
La proteina PrP sc, que enfermedad causa en adultos
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
115
La característica mas importante de las enfermedades por priones es que...
Van infectando a mas y mas proteinas
116
Px de 88 años presenta temblor de manos, bradicinesia, alteración en postura y rigidez. Se le solicitan estudios y se observa una acomulación proteica ⍺-Sinucleina. que enfermedad presenta?
Parkinson
117
Cuales on los 2 tipos principales de hemoproteínas globulares
Mioglobina
Hemoglobina
118
Como esta formado el grupo hemo
Tiene un Fe2 en el centro y se sostiene mediante 4 Nitrógenos
119
Cuantos sitios de union tiene el Fe2?
6 sitios. 4 están ocupados por el N y hay 2 libres
120
Donde se encuentra la mioglobina
En el músculo cardiaco y esquelético.
------------------------------------------------------
Mio= Músculo
Globina= Proteina Globular
121
Cual es la función de la mioglobina
Transporte de oxigeno dentro de las células musculares
122
La mioglobina es una cadena terciaria o cuaternaria?
Terciaria, tiene una sola cadena polipeptídica
123
En la mioglobina que tipo de estructura secundaria predomina?
⍺-hélices o β-laminas
y cuántas tiene?
⍺-hélices. Tiene 8 tramos ⍺-hélice
124
Como se une la mioglobina la grupo hemo?
En los 2 espacios disponibles del hemo Se une de un lado una Hisidina (directamente al Fe2) y del otro lado un oxigeno (estabilizado por otra histidina)
------------------------------------
His
|
N - N - Fe2 - N - N
|
O2 -- His
125
Donde se encuentra la hemoglobina
En los eritrocitos
126
Cual es la función principal dela hemoglobina?
Llevar O2 de los pulmones a los tejidos y llevar Co2 de los tejidos a los pulmones
127
Como esta compuesta la hemoglobina
4 cadenas poliptídicas (2 ⍺ y 2 β)
128
Cuales son las 2 formas de la hemoglobina?
-Forma T (desoxihemoglobina)
-Forma R (Oxihemoglobina)
129
Las cadenas ⍺ y β de los dimeros como se unen y se estabilizan?
Por interacciones hidrófobas
130
Cual es la diferencia principal entre la forma T y R de la hemoglobina?
La cantidad de puentes de hidrogeno y enlaces iónicos entre los dímeros
--------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Forma T: Hay mas puentes
Forma R: Hay menos puentes
131
Que sucede con el oxigeno en la forma tensa de la hemoglobina?
No puede entrar.
----------------------------
Como hay muchos enlaces iónicos y puentes de hidrogeno el oxigeno no puede pasar a través de los dímeros
132
Verdadero o Falso
En la forma tensa hay una mayor afinidad por el oxigeno?
Falso. Hay menor afinidad
-------------------------------------------
El oxigeno no puede pasar entre los dimeros
133
En la forma R de la hemoglobina que sucede?
1- Se une oxigeno a cada una de las cadenas ⍺ y β
2- Se pierden enlaces iónicos y puentes de hidrogeno. (hay menos)
3- El oxigeno puede pasar a través de los dímeros
134
La forma relajada tiene una mayor o menor afinidad por el oxigeno?
Mayor afinidad por O2
135
Cuantas moléculas de oxigeno puede unir la mioglobina?
1 molecula de O2
---------------------------
Solo tiene 1 grupo hemo al que se le puede unir un O2
136
A la hemoglobina cuantos O2 se le pueden unir y porque?
4 O2, por que tiene 4 cadenas con grupo hemo (a cada grupo sele puede unir un O2)
137
Que hematoproteína globular va a llegar antes al 50% de saturación?
Mioglobina porque se llena de oxigeno mas rápido
138
Que pasa con la union de O2 de la hemoglobina? (cual es su característica primordial en la union de O2)
Conforme va uniendo O2 su afinidad a este va creciendo
-------------------------------------------------------------------------------------
El primer oxigeno le cuesta unirlo
El segundo le cuesta pero menos que el primero
El tercero cuesta menos
El cuarto lo une si problema
139
Son factores que aumentan o disminuyen la afinidad del O2 en la hemoglobinas
Efectores alostéricos
140
Cuales son los efectores alostericos de la hemoglobina?
Oxigeno
Efecto Bohr
2,3- Bifosfoglicerato (2,3 BPG)
Co2
Co
141
Consiste en que aumente el CO2 en sangre y disminuya el pH, provocando una disminución por la afinidad de O2 y se estabilice la forma T y viceversa.
Efecto Bohr
142
Efector alosterico que se une a las cadenas β creando enlaces iónicos, que dificultan la union de O2 normal
2,3 BPG
143
La union de 2,3 BPG aumenta o diminuye la afinidad por el O2? y que forma estabiliza?
Disminuye la afinidad por el O2 y estabiliza a la forma T
144
Efector alostericos que se une a los grupos amino de la hemoglobina, esto hace que se establice la forma T y disminuya la afinidad por el oxigeno
Unión de Co2
145
Efector alosterico que se une al grupo Fe del grupo hemo, lo que provoca una alta afinidad por el O2
Union de CO
146
En la union de CO que sucede con el oxigeno de la hemoglobina?
No lo puede liberar en los tejidos y causa muerte
147
Px de 23 años llega a urgencias por intento de suicidio, tiene concentración de CO en sangre. Que esta sucediendo con el oxigeno y como se trata?
La hemoglobina no esta soltando oxigeno, si no se trata el Px morira. Se tarta con O2 al 100% a alta presión
148
Cuales son las hemoglobinas menores?
HbF (Fetal)
HbA2
HbA1c
149
Durante el primer mes de desarrollo fetal que hemoglobina se sintetiza y dónde?
Hb Gower, en el saco vitelino
150
En donde se sintetiza la HbF
Hígado y después medula ósea
151
A partir de que mes la HbF empieza a ser remplazada por la HbA
Mes 8
152
Quien tiene una mayor afinidad por el Oxigeno?
HbA o HbF y por que?
HbF porque el 2,3 BPG esta unido de manera débil.
----------------------------------------------------------------------------
Como el 2,3 BPG ⬇️ la afinidad por O2 al estar unido debil permite que se una mas oxigeno
153
Constituye el 2% de de la hemoglobina adulta
HbA2
154
Hemoglobina menor que se le une glucoasa (mediante glucosilación).
HbA1c
155
Px de 40 años con Diabetes mellitius, que tipo de hemoglobina va a tener en valores anormales?
HbA1c
156
Enfermedad que es causada por un remplazo en el espacio 6 de la estructura primaria de los aminoácidos.
Se cambia Valina por Glutamato
Anemia de células falciformes (HbS)
157
Cual es la característica morfológica de los eritrocitos en la HbS
Forma de hoz (drepanocitos)
158
Cual es la vida media de un eritrocito normal contra un drepanocito
Eritrocito= 120 dias
Drepanocito= Menos de 20 días
159
Enfermedad que es causada por un remplazo en el espacio 6 de la estructura primaria de los aminoácidos.
Se cambia glutamato por Lisina
HbC
160
Enfermedad que tiene HbS y HbC, tienen las cadenas β afectadas
HbSC
161
Enfermedad que ocurre cuando se oxida el Fe2 a Fe3, lo que ocasiona que no se pueda unir O2
Metahemoglobinemias
162
En las metahemoglobinemias que enzima esta deficiente y cual es el trabajo de esta?
NADH-citocromo 5 reductasa, se encarga de reducir Fe3 a Fe2
163
Son enfermedades que disminuyen el numero de una de las cadenas de globina (⍺ o β), lo que causa una menor concentración de hemoglobina
Talasemias
164
Cuales son los 2 tipos de talasemias
Talasemias ⍺ y β
165
Cuando una cadena β esta defectuosa que tipo de talasemia es?
Talasemia β menor
166
Cuando las 2 cadena β esta defectuosa que tipo de talasemia es?
Talasemia β mayor
167
Cual es la característica del portador silencioso de talasemia ⍺. Cuántos alelos están alterados?
No presenta manifestaciones clinicas. 1 alelo alterado
168
En la enfermedad de la HbH cuantos alelos hay afectados?
3 alelos afectados
169
Si hay 4 alelos afectados hay compatibilidad con la vida?
No, no se puede sintetizar HbF
170
Px afroamericano presenta crisis de dolor, anemia hemolitica grave y tiene síndrome torácico agudo. Que enfermedad presenta y porque se causan episodios de dolor
HbS, los drepanocitos se acumulan en los vasos y no dejan fluir la sangre
171
Px de 40 años de edad presenta cianosis en la mano, a la hora de hacer exámenes de sangre esta fue color marrón. Que enfermedad podria tener
Metahemoglobinemias
172
Px de 1 año presenta anemia grave, debido a una eritropoyesis ineficaz, queneferemdad presenta
Talasemia β mayor
173
Px de 30 años tuvo un aborto, en la determinación de porque sucedió el aborto se encontró que los 4 alelos ⍺ estaban ausentes. Que enfermedad de se presento
Enfermedad de Bart de la hemoglobina
174
Tipo de proteínas que cumplen función estructural y protectora en los tejidos
Proteínas fibrosas
175
Cual es la proteína mas abundante en el cuerpo?
Colágeno
176
Cual es la estructura del colágeno?
3 cadenas ⍺ entretejidas
177
Como se unen y se estabilizan las cadenas ⍺ del colágeno
Puentes de hidrógeno
178
Cuales son los 3 grandes grupos de colágeno?
-Formación de fibrillas
- Formación de redes
-Relacionado con fibrillas
179
Cuales son los 3 tipos de colágeno que participan en la formación de fibrillas
I, II, III
180
Cuales son los 2 tipos de colágeno que participan en la formación de redes?
IV, VIII
181
Cuales son los 2 tipos de colágeno relacionados a fibrillas
IX, XII
182
Donde se encuentra el colágeno tipo I
Estructuras de alta tensión.
-Tendones
-Piel
-Huesos
-Vasos sanguíneos
-Cornea
183
Donde se encuentra el colágeno tipo II
Estructuras cartilaginosas
-Cartilago
-Discos intervertebrales
-Cuerpo vitreo (parte gelatinosa del ojo)
184
Donde se encuentra el colágeno tipo III
Tejidos con capacidad de distensión
-Vasos sanguineos
- Piel
-Musculos
185
Donde se encuentra el colágeno tipo IV
Membrana basal
186
Donde se encuentra el colágeno tipo VIII
-Córnea
-Endotelio vascular
187
Donde se encuentra el colágeno tipo IX
Cartílago
188
Donde se encuentra el colágeno tipo XII
-Tendón
-Ligamentos
-Etc.
189
Cuales son los componentes más importantes en la cadena de aminoácidos en el colágeno?
Prolina y Glicina
190
Cual es la función de la prolina en el colágeno
Causar torceduras. Facilita la conformación de hélices
191
En el colágeno en que parte de la cadena se encuentra Gly
Cada 3 espacios
192
En el colágeno para que sirve la hidroxilación de Pro
Para formar puentes de hidrogeno
193
En el colágeno para que sirve la hidroxilación de Lis
Para unir glucosa y galactosa (mediante glucosilación)
194
Como esta relacionado el acido ascorbico con el colágeno?
Se necesita el acido ascorbico (vitamina C) para poder activar la hidroxilación de pro y lis
195
Cual es la proteína del tejido conectivo, que tiene propiedades como las del caucho
Elastina
196
Cual es el porcentaje de agua en los hombres adultos
50 - 66 %
197
Cual es el porcentaje de agua en las mujeres adultas
42 - 54 %
198
Que tipos de enlaces hay en el interior de una molécula de H2O
Enlaces covalentes (intermoléculares)
199
Como se le conoce a la union de 2 moléculas de agua
Puente de hidrogeno
200
Porque el agua es el solvente universal?
Por su naturaleza bipolar o dielectrica
----------------------------------------------------------
Tiene + y -
201
Es la fuerza que mueve el H2O para que se difunda de manera pasiva del medio mas diluido al mas concetrado
Osmosis
202
El agua por medio de osmosis hacia donde se va a mover?
Hacia donde hay mayor soluto
203
Son soluciones que tiene la misma cantidad de solvente y soluto
Isotónicas
204
Px con diabetes que tipo de solución se le aplica
Hipotonica
205
confiere características y propiedades especificas de cada aminoácidos
Cadenas laterales (Grupo R)
206
Porque los aminoácidos se dividen en 4 grupos (a que característica se debe)
Por el grupo R
207
Aminoácido que puede actuar como un amortiguador de la hemoglobina
Histidina
208
Porque la histidina puede actuar como un amortiguador de la hemoglobina
Su cadena lateral puede tener cargas positivas o neutras
209
A pH fisiologicos que tipos de aminoacidos son +
Basicos
210
A pH fisiologicos que tipos de aminoacidos son negativos
Acidos
211
Los aminoacidos ______ a pH pueden recibir protones
Básicos
212
Los aminoacidos acidos a pH pueden recibir protones?
No
-----
Donan protones
213
Aminoacido que abunda en colageno
Glicina
214
Porque la prolina es rigida?
Porque su grupo R se une al grupo amino
215
Cual es la forma isomérica de los aminoácidos en los humanos
Forma L
216
Por que los aminoácidos ácidos y básicos pueden ser amortiguadores
cadena lateral son ionizables
217
Cuando un aminoácido tiene una forma isoelectrica representa que...
tiene carga neta igual a 0
---------------------------------------
Iso= Igual
218
Quien es el precursor de la elastina?
Tropoelastina
219
Actúa como un armazón en donde se deposita la elastina
Fibrilina
220
Es el encargado de inhibir a la elastasa de los neutrofilos
⍺1-antitripsina
221
Px se presenta por presentar SED clásico, que tipo de colágeno esta afectado y que características presenta
Colágeno tipo V
Presenta:
-Extensibilidad y fragilidad de la piel
-Hipermovilidad articular
222
En la osteogénesis imperfecta tipo 1, que colágeno esta afectado y que características presenta
Colágeno tipo I (huesos)
Presenta:
-Esclerotica azul
-Perdida auditiva
-Fragilidad ósea leve
223
Px presenta defectos en colágeno tipo III, lo que conlleva a ruptura arterial letal. Que patología se presenta?
Sindrome de Ehlers-Danlos Vascular (SED Vascular)
224
Px neonato presenta fracturas, cifosis, una estatura baja y esclerótica azul. Que patología se presenta y a que se debe.
Osteogénesis imperfecta tipo III, se debe a una mutación del colágeno tipo I
225
Px de 35 presenta hematuria, hipertensión y tiene nefropatía terminal. En el interrogatorio dijo que "cada ves escuchaba menos", se le hicieron análsis y presento un síndrome relacionado con el colágeno. Que síndrome es y que tipo de colágeno afecta
Síndrome de Alport, presenta mutaciones en el tipo IV de colágeno
226
Si ocurre una mutación en la fibrilina-1 que síndrome se puede manifestar y cual es su afectación?
Síndrome de Marfan. Afecta a la estructura del esqueleto, ojo y del sistema cardiovascular
227
Cuales son los signos del Síndrome de Marfan
Altos
Flexibles
Extremidades largas
Delgados
228
Son catalizadores proteicos que potencializan la velocidad de una reacción
Enzimas
229
Es la parte de la enzima donde se va a unir el sustrato
Sitio Activo
230
Cuando el sustrato se une al sitio activo, como se llama ese complejo?
Complejo enzima-sustrato (ES)
231
Cual es el tipo de enzima que se compone de un factor proteico y un factor no proteico? y que es el factor no proteico
Haloenzima.
El factor no proteico es una vitamina
232
Es el tipo de enzima que tiene el componente proteico pero NO tiene componente no proteico
Apoenzima
233
Verdadero o Falso
Una apoenzima puede tener actividad ya que el componente no proteico sera sustituido una micromolécula de los lípidos
Falso
234
Si la parte no proteica de una enzima es metálica , se le conoce como...
Cofactor
235
Cuando la parte no proteica de una enzima es una molécula pequeña, que comúnmente es una vitamina hidrosoluble, se le conoce como...
Coenzima
236
Si la energía de activación en una reacción no enzimática es alta la velocidad de reacción sera...
Lenta
237
Cuales son los 3 factores que afectan la velocidad de reacción?
Concentración de sustrato
Temperatura
pH
238
Cual es el efecto de la concentración de sustrato en la velocidad de reacción
Aumento en la concentración de sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima
239
Cual es el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción
Incremento de temperatura hasta que se alcanza Vmax y de ahí se va para abajo
240
Es un modelo que dice que se hace un complejo ES reversible para después hacer un complejo EP
Cinetica de Michael-Menten
241
Si Km es pequeña que sucede
Hay una alta afinidad por el sustrato, se alcanza Vmax mas rápido
242
Si Km es grande que sucede
Hay una baja afinidad por el sustrato
243
Es una sustancia que reduce la velocidad de una reacción catalizadora
Inhibidor
244
Cuales son los 2 tipos de inhibidores
Reversibles
No reversibles (se unen por enlaces covalentes)
245
Los inhibidores reversibles se pueden divir en 2. cuales son
Competitivos
No competitivos
246
Es el tipo de inhibidor que se une en un lugar diferente al sitio activo
No competitivo
247
Es el tipo de inhibidor que se une al sitio activo de la enzima
Competitivo
248
Que se necesita para poder ganarle a un inhibidor y que la reacción continue
Mayor cantidad de sustrato
---------------------------------------
Si tengo 2 inhibidores y 1 sustrato, ganara el inhibidor. PERO
Si tengo 2 inhibidores y le hablo a otros 2 sustratos, tendría 2 inhibidores y 3 sustratos, por lo que se reanudaría la reacción
249
Cual es el efecto de un inhibidor competitivo
Vmax no se altera
Km, necesita mas sustrato para alcanzar Vmax
250
Cual es el efecto de un inhibidor no competitivo
Vmax, se reduce
Km, no hay alteración
251
La inhibición irreversible se da comúnmente por...
Farmacos
252
.
253
Son enzimas que están reguladas por efectores que se unen de modo no covalente a un lugar diferente al sitio activo
Enzimas Alostéricas
254
Cuales son los 2 tipos de efectores
Positivo y negativos
255
Son los efectores que aumentan la actividad de la enzima
Positivos
256
Efectores que disminuyen la actividad de la enzima
Negativos
257
Cuando el sustrato sirve como efector y se presenta una cooperatividad para unir el sustrato se dice que es un efector...
Homótropo
258
Cuando el efector es diferente es un efector...
Heterótropo
259
La inhibición por retroalimentación que tipo de efector es?
Heterótropo
260
Como se llama la enzima que une fosfatos a las proteinas
cinasas
261
Como se llama la enzima que eliminan fosfatos de las proteínas
Fosfatasas
262
Que sucede si hay enzimas en el plasma
Hay daño tisular en algún órgano (depende de la enzima es el órgano dañado)
263
Si se presenta la enzima amilasa que tejido esta dañado
Pancreas
264
Si se presenta la enzima ALT y Lipasa que tejido esta dañado
Hígado y páncreas
265
Si se presenta la enzima CK que tejido esta dañado
Musculo
266
Son variaciones de una enzima que cataliza la misma reacción pero tiene propiedades físicas distintas debido a una diferencia en la secuencia de aminoácidos
Isoenzimas
267
Es la transferencia y utilización de energía en los sistemas biológicos
Bioenergética
268
Es el cambio de calor en los productos y reactivos
Entalpía
269
Es el cambio aleatorio de los reactivos y productos
Entropía
270
Si la energÍa libre es negativa es una reacción... y que característica tiene
Exergónica, pierde energía (ATP)
271
Si la energía libre es positiva es una reacción... y que característica tiene
Endergónica, gana energia (ATP)
272
Es la energía disponible para realizar un trabajo
Energía libre
273
La ecuación de Henderson-Hasselbalch, que usos tiene?
-Conocer la relación cuantitativa entre pH de la solución y la concetración del acido DEBIL y su base conjugada
-Predice cambios en la concetración de bicarbonato y CO2
-Calcula cuantas formas iónicas de fármacos ácidos y básicos
274
Cuales son los amortiguadores intracelulares
Fosfatos
275
Cuales es el amortiguador extracelular
Bicarbonato
276
Diferencia entre acidos debiles y fuertes
Dèbiles pueden liberar y recuperar cargas
277
Los aminoácidos donde su carga neta es igual a 0 están en un punto...
Isoeléctrico
278
Proceso de organización que experimenta una secuencia lineal de aminoácidos, hasta alcanzar su conformación nativa o que se convierta en una molécula biologicamente activa
Plagamento
279
Que causa la desnaturalización de las proteínas (menciona 3)
Acidos
Calor
Acidos
Detergentes
Urea
280
En que estructura de las proteínas se encuentran dominios
Estructura terciaria
281
Cuando se forma un enlace peptídco que se libera?
Una molecula de H2O
282
Cuando se forma un enlace peptidico como se llama el tipo de enlace que se establece
Grupo Amida o Amido
283
En donde se encuentran los puentes de hidrogeno en las ⍺-helices
En el exterior
284
Los aminoácidos que NO facilitan la formación de ⍺-hélices son:
Prolina
Glicina
Valina
Glutamato
Triptófano
285
Como se le llama a la secuencia de aminoacidos que cambian la dirección de las laminas
Giros β
286
Como están compuestos los giros β
Por prolina y glicina
287
Son las estructuras que tienen motivos
Supersecundarias
288
Es la combinación de motivos
Dominios
289
Cuando la proteína determina su aspecto terciario (aspecto 3D)
Primaria
290
Son los enlaces que aumentan los solubilidad
Puentes de hidrógenos
291
Cuando se combinan los dominios que se forma?
Una subunidad
292
Cuales son ejemplos de proteínas con estructura terciaria
Colágeno y mioglobina
293
Proteínas con la misma función pero estructura primaria diferente
Isoformas
294
Si se sustituye las helices por laminas en la proteina prion, que se genera?
PrPsc (Proteina Prion Infecciosa)
295
Si hay una PrPcs en humanos que enfermedad ocasiona
Enfermedad de Creutzfeud-Jacob
296
Propiedad de la hemoglobina que le permite incremetar la afinidad por el O2 según los va a agregando
Cooperatividad (interacción hemo-hemo)
297
A que tipo de proteína afectan los efectores alostéricos
Hemoglobina
298
Como es la afinidad de entre la hemoglobina y el O2 en pH basico
Afinidad alta
299
Cuando una persona hace ejercicio que sucede con la 2,3-BPG y que hará la hemoglobina?
2,3-BPG se aumenta y la hemoglobina suelta el O2 para darselo al 2,3 BPG
300
Si una persona vive en un lugar con gran altura que sucedera con el 2,3 BPG
Aumenta el 2,3 BPG y la afinidad de Hb por O2 baje
301
Que factores hacen que el 2,3 BPG aumente y la afinidad de Hb por O2 baje
-Grandes alturas
-Anemia
-EPOC
302
Que hace que los nitratos
Hacen que el hierro ferroso (Fe 2) se convierta en hierro ferrico (Fe 3)
303
El uso de nitartos a que patología lleva
Metahemoglobinemias
304
Cual es el Tx para las metahemoglobinemias
Azul de metileno (regresa el Fe3 al Fe2)
305
Cual es la enzima que se encarga de cortar N y C terminal en el colageno?
Peptidasa procolageno
306
Como se entrelazan las fibras del colágeno
Por medio de enlaces de cruzados
307
Donde se encuentra la elastina
Pulmones
Ligamentos
Tendones
Arteria
308
En el sindrome de marfan que gen esta dañado (protenia molde)
Fibrilina
309
Quien produce a la elastasa?
Neutrofilo
310
Quien produce a la a1-antitripcina
Hepatocitos
311
Quien inhibe y regula la accion de la elastasa
A1-antitripcina
312
Por medio de que aminoacido se une la a1-antitripsina con la elastasa
Metionina
313
Que puede causar que la metionina se oxide y no cumpla su funcion? mencion la funcion de la metionina tambien
Fumar.
La metionina une a la a1-antitripcina con la elastasa
314
Px con cirrosis hepatico se presenta por eficema pulmonar obstructivo cronico (EPOC), que esta sucediendo con la elastina
No se esta secretando suficiente a1-antitripcina por ende no se esta reguando la elastasa y se esta destruyendo la elastina
315
Px femenino no fumador, menciona que su hermana tiene problemas pulmonares. Se presenta a consulta con disnea (dificultad respiratoria), cual es la causa de esto
No sintetiza a1-antitripsina, por defectos hereditarios
316
Son proteínas globulares que actuan como catalizadores en reacciones bioquimica
Enzimas
317
Cuales son las coenzimas (tipos de vitaminas)
Vitaminas hidrosolubles y la vitamina K
318
Son ejemplos de cofactores
Zn
Mg
Fe
Ca
319
Como se le llaman a las coenzimas que se unen permanentemente a la enzima
Grupo prostetito
320
Que enzimas transfieren hidrogenos
oxidoreductasas
321
que enzimas rompen añadiendo agua
Hidrolasas
322
Transfieren grupos de C, N y P
Trandferasas
323
Verdadero o Falso
Para transportar agua se va a usar la enzima transferasas
Falso, las transferasas solo transportan N, P y C
324
Enzima que agrega una molecula
Sintasa
325
Enzima que agrega una molecula usando ATP
Sintetasas
326
Enzima que usa al oxigeno como aceptor de electrones
Oxidasa
327
Temperatura ideal para que ocurra una reaccion enzimatica
35 a 40 C
328
Si hay una mayor concetracion de sustrato que sucede con las enzimas
Aumentan su actividad
329
Si hay una menor concetracion de sustrato que sucede con las enzimas
Menor actividad
330
Calcula la afinidad entre la enzima y el sustrato, Vmax de la reaccion y determina el mecanismo de accion de los inhibidores enzimaticos
Lineweaver-Burk
331
Es la manera en que varia la velocidad de reaccion con la concentracion de sustrato
Michaels-Menten
332
Las estatinas son un farmaco que inhiben... y que tipo de inhibicion es
HMG CoA
333
Los enalpril, catapril, etc. son farmacos que inhiben... y que tipo de inhibicion es
Enzima convertidora de angiotensina. Inhibicion reversible competitiva
334
El acido acetil salicidico es un farmaco que inhiben... y que tipo de inhibicion es
Ciclooxigenasa, por inhibicion reversible competitiva
335
Los antibioticos B-lactamicos (amoxilina y penicilina) son un farmaco que inhiben... y que tipo de inhibicion es
La sintesis de la pared bacteriana, inhibicion reversible competitiva
336
Cual es el efecto de las estatinas
Inhiben a la HMG coA-Reductasa encargada de la sintesis de colesterol
337
Si △G es negativa que sucedera con la reacción
Se dara de manera espontánea
338
Si △G es positivo que se necesita para que pueda ocurrir la reacción
ATP
339
Px con infarto que enzima va a estar elevada en sangre?
CK 2- MB
340
Mide la rapidez con la que ocurre la reacción
Cinética
341
Como esta compuesto el ATP
1 Adnina
1 Ribosa
3 Fosfato
342
El ATP tiene un △G negativo. Determina si es endergonica o exergonica, si es espontanea o no espontanea y su constante michaelis-menten
-Exergonica
-Espontanea
-Km Baja
343
Donde se experimenta la CTE
Membrana Mitocondrial INTERNA
344
Cual es el unico elemento de la CTE que es un lipido
Coenzima Q
345
Donde se encuentra el citocromo C
Espacio intermembrana
346
Cuales son los elementos móviles de la CTE
Coenzima Q
Citocromo C
347
Cual es la forma activa de la Niacina
NADH
348
Quien transporta los electrones del complejo I al complejo III
Coenzima Q
349
Quien es el transportador del complejo III al complejo IV
Citocromo C
350
Quien es el principal aceptor de electrones
Oxigeno
351
Consiste en bombear 4 hidrogenos a traves de la ATP sintasa, par generar 2.5 ATP
Fosforilación oxidativa
352
Inhbidor de la ATP cinasa
Oligomicina
353
Son los inhibidores del complejo I
Amital
Rotenona
354
Quien inhibe al complejo 4
CO
Cianuro
Azida
355
Bloquea a la transferencia del complejo III al VI
Antimicina
356
PX que tiene afectada la CTE y la membrana mitocondrial dañada. Esto causa afectaciones en el SNC, ojos, etc.
Enfermedad de Leber o neuropatia optica
357
Que sucede en la apoptosis
El citocromo C se descopla (separa de la membrana) y libera las enzimas CASPASAS
