Première Partie Flashcards by Rosemary Robillard

Qu’est ce qu’une titration

L’ajout d’une base forte dans un acide. La base capte tous les protons de l’acide

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Quelle est la différence entre la titration d’un aa et d’un polypeptide

C’Est la même chose sauf que les polypeptides c’est avec des chaînes latérales

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Vrai ou faux:il n’y a pas de migration dans le champ électrique au point isoélectrique

VRAI

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V ou F: le pouvoir tampon est la zone ou il y a beaucoup de variations de pH et ou l’acide et la base sont en proportion inégales

FAUX: le pouvoir tampon est une zone ou il y a très peu de variation de pH et l’acide et la base sont en proportion presque égale

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En regardant un aa en projection Fischer: qu’est ce que ça signifie si le groupement amine est à droite ou à gauche

À droite= configuration L

À gauche= configuration D

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Quels sont les aa hydrophobes

Glycine 
Méthionine 
Phénylalanine
Proline
Alanine
Thyrosine

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Quels sont les aa hydrophiles

**présence d’O

Lysine 
Glutamine 
Asparagine 
Glutamate 
Aspartate 
Serine 
Cystéine 
Arginine

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Qu’est ce qu’un ion amphotère

À la fois + et -
aa libres
Migre dans champ électrique

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Qu’est ce que la dénaturation d’une protéine

Une protéine est dénaturée lorsque sa structure est affectée par des changements dans son environnement. Elle permet ainsi sa capacité à fonctionner.

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Quels sont les facteurs de dénaturation

Dénaturation irréversible:
PH extrêmes
Augmentation de température

Dénaturation réversible:
Agents chaotropes
Détergeants
Agents réducteurs

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Expliquer les pH extrêmes

modification de l’état d’ionisation des chaînes latérales (entraine répulsion de certains aa et désorganisation de la structure)
dislocation des liaisons hydrogènes
désaliénation de Asn et Gln

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Expliquer l’augmentation de température

Cause augmentation des É de vibration et de rotation ce qui détruit les interactions faibles entre les molécules + romp les liaisons disulfures

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Que provoquent les agents chaotropes

Un afflux de mol d’eau à l’intérieur de la protéine, ce qui disloque les interactions hydrophobes

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Les sels de guanidines et l’urée font parties de quel facteur de dénaturation

Les agents chaotropes

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Le sodium dodécylsulfate fait partie de quel type d’agent dénaturant

Les détergenants

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Que provoque les détergeants

Ce sont des chaînes hydrophobes qui envahissent le cœur hydrophobe de la protéine ce qui provoque sa dénaturation en créant des trous

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Que provoquent les agents réducteurs

Réduisent (oxydent) les ponts disulfures

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Le béta-mercaptyoéthanol dithiothréitol fait partie de quel type d’agent dénaturant

Fait partie des agents réducteurs

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Qu’est ce qui caractérise une structure primaire

Peptide +liaison peptidique

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Quelles sont les caractéristiques d’une structure secondaire

FIBREUSE
Interaction entre chaîne latérale proche
fonction statique de structure
insoluble dans l’eau
répétition d’un motif simple

**liaison H

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Quelles sont les caractéristiques d’une structure tertiaire

GLOBULAIRE
intéractions entre chaînes latérales proches
fonction dynamique
soluble dans l’eau
présent dans le cytosol et fluide extracellulaire

**pont S, liaison H hydrophobe

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Quelles sont les caractéristiques d’une structure quaternaire

Assemblage des protéines tertiaires entre elles

OLIGOMÉTRIQUE:

possède plusieurs monomères
stœchiométrie constante
arrangement monomères symétriques
intéraction hydrophobes + forces électrostatiques (forces faibles)

ALLOSTRÉRIQUE:
-activité modulé par fixation petites molécules

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Par quoi est stabilisé l’hélice alpha

Par des liaisons hydrogènes

entre les atomes de la liaison peptidique
parallèle à l’axe de rotation
à tous les 4 résidus

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Les chaînes latérales des hélices alpha sont grosse, mais vers ou sont elles dirigés?

Vers l’extérieur pour diminuer l’encombrement stérique

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Combien de résidus forme l’hélice alpha par tour

3,6 résidus

V ou F: l’hélice alpha possède un centre plein et contient de la CYSTÉINE, mais pas de PROLINE

VRAI

Donner un exemple d’hélice alpha

Kératine

Qui est une protéine fibreuse élastique (droite ou gauche)

Hélice alpha

Qui est une protéine fibreuse inextensible (parallèle ou anti-parallèle)

Feuillet bêta

V ou F: dans les feuillets bêta il y a des chaines peptidiques

VRAI et elles sont parallèle et dans le même plan

Les résidus des feuillets bêta sont

Perpendiculaire au plan du feuillet et petits

Par quoi sont stabilisé les feuillets bêta

Par des liaisons hydrogènes (appartenant aux C et N de la liaison peptidique)

V ou F: les feuillets bêta contiennent pas de PROLINE et de CYSTÉINE

VRAI

Nommer un exemple de feuillet bêta

Fibroïne (glycine/alanine)

Le tropocollagène est torsadé d’une manière particulière:

3 chaînes hélicoïdales (chacune torsadé vers la gauche) ensemble torsadées vers la droite

Le tropocollagène est surtout composé de GLYCINE et de PROLINE. Qu’est ce que ça entraine

Ça donne de la rigidité à l’hélice gauche

V ou F: le tropocollagène est composé de CYSTÉINE

FAUX

Au niveau du tropocollagène: combien de résidus sont formés par tour

3 résidus par tour (vitesse rotation +) **présence de résidus modifiés chimiquement

Quel type de résidu modifié est formé par la lysye oxydase et intervient dans liaisons covalences intercaténaires

Résidus allysine

Quel type de résidu modifié intervient dans liaison H intercatinaires

Résidu hydroxyproline (modif de la proline)

Quel type de résidu modifié intervient dans liaisons covalences avec des sucres ce qui fortifie les liens entre les tropocollagènes

Résidus hydroxyglysine (modif de la lysine)

Qu’Est ce que la formation de Hyp et Hal nécessite

1) oxygène 2) alpha-cétoglutarate 3) acide ascorbique (vitamine C) 4) prolyl ou lysyl hydroxylase

Les liaisons intercaténaires se forment grâce aux

Hydroxyproline, allysine et hydroxylysine

Qu’est ce les R aromatiques absorbent

La lumière ultraviolette (280nm)

Au niveau des résidus aromatiques la densité optique est proportionnelles à quoi

La densité optique est proportionnelle à la concentration de la protéine en solution

Quels sont les aa possédant un R aromatiques

Le phénylalanine, la tyrosine et le tryptophan

Quel est le lien entre une Cystéine et une Cystine

L’oxydation des groupes SH de deux cystéines formes une cystine qui contient un pont disulfure

V ou F: les énantiomères sont opposable et superposables

FAUX: les énatiomères sont opposables, mais pas superposables **les molécules ont donc des propriétés physiques et chimiques différentes

Quels sont les 2 aa qui ont 2 Carbone asymétriques

L’isoleucine et la thréonine

Qu’est ce qu’un holoprotéines

Seulement des aa

Qu’est ce qu’un hétéroprotéine

AA + autre mol fixée soit de façon labile, par attraction ionique ou par lien chimique

Nommer des exemples d’hétéroprotéine

Lipoprotéine, métalloprotéine, ribonucléoprotéines

V ou F: plus le nb d’aa différents augmente, plus le degré de divergence entre les protéines augmente

VRAI

V ou F: l’arbre phylogénétique des prots est antiparallèle à celui des organismes

Faux: il est parallèle

Les résidus invariants sont des résidus indispensables à quoi

À la fonction de la protéine et donc à la survie de l’organisme

V ou F: tous les organismes vivants ont une protéine ancêtre commune

VRAI

Qu’est ce qu’une chaperonne

C’est une enzyme qui participe au repliement des prots de grande taille

Quels sont les 2 rôles des chaperonnes

- empêchent le repliement prématuré | - peuvent accélérer le repliement

Qu’est ce qu’un cofacteur

C’est un composé chimique qui se lie à des prots et qui est nécessaire à l’activité physiologique de la protéine

V ou F: les holoprotéines agissent avec un cofacteur

FAUX: les holoprotéines agissent SANS cofacteur

V ou F: les hétéroprotéines agissent AVEC un cofacteur

VRAI

Qu’est ce qu’un apoprotéine

Partie protéique de l’hétéroprotéine

Quelle est la nature de la liaison du cofacteur

Permante= groupement PROSTHÉTIQUE Ou Non-permante

Quelle est la structure de la myoglobine

Structure tertiaire

Qu’est ce qui constitue la myoglobine

8 hélices alpha + une cage hydrophobe contenant l’hème + 2 histidines

Qu’Est ce qu’un prion

Protéine structure tertiaire, hétéroprotéine avec cofacteur

Quelle est la différence entre la structure d’un prion normal (PrPc) et d’un prion pathogène (PrPsc)

Prion normal: 4 hélices alpha | Prion pathogène: 2 hélices alpha + 1 feuillet bêta

Quels aa absorbent l’UV

Phe, Tyr et Trp ** car se sont des cycles aromatiques (absorbent en raison de pi)

La courbe de l’absorbante est en fonction de quoi

La longueur d’onde

Tous les aa possèdent un carbone asymétrique sauf

GLYCINE

Quels sont les aa non polaires

ALA(alanine), VAL(valine), LEU(leucine), ILE(isoleucine), GLY(glycine), PRO(proline), MET(méthionine), PHE(phénylanine) , TRP(tryptophan)

Quels sont les aa non chargés

SER (sérine), THR (thréonine), ASN (asparagine), GLN(glutamine) , CYS(cystéine), TYR(tyrosine)

Quels sont les aa basique

LYS(lysine), ARG(arginine), HIS(histidine)

Quels sont les aa acides

ASP(acide aspartique), GLU(acide glutamique)

Quelles sont les trois formes ioniques

``` Forme aniconique (-1) Forme neutre (zwitterion =0) Forme catonique (+1) ```

Rôle principal myoglobine

Réserve O2 pour Le muscle quand il en a besoin

Rôle principal hémoglobine

Il fait partie des globules rouges et transporte O2

Nb d’hélice alpha dans myoglobine

Quelle est la structure de la myoglobine

Tertiaire

Que contient la cage hydrophobe de la myoglobine

- Fe - Hème - 2 His (dans cœur de la prots)

L’hémoglobine NE peut PAS fonctionner tant qu’elle n’a pas

Ses deux feuillets bêta + sa chaîne alpha

L’hémoglobine fixe et transporte combien de mol d’O2

Aa chargé négativement

Asparagine

Aa optiquement actif

Glycine (pas de carbone asymétrique)

Aa avec un atome de souffre

Cystéine

Aa avec le 2ème amine libre

Lysine

Acides aminés entraînant des gros changements de conf de la prots tertiaire

HISTIDINE (basique) + PHÉNYLANINE (hydrophobe)

Qu’est ce que ça signifie si la courbe de saturation de HB est à gauche

Augmentation de l’affinité, soit diminution 2,3 DPG

Qu’est ce que ça signifie si la courbe de saturation de HB est à droite

Diminution affinité, soit diminution PH (car cause diminution de l’affinité de l’O2

V ou F: le 2,3-DPG se lie à HB mais pas myoglobine

VRAI

Quel type d’HB est insensible à 2,3-DPG

HbF

Que signifie désoxyhémoglobine

Faible affinité O2

Au niveau de la traduction quel est le rôle respectif de EFTU, EFTS, EFTG

EFTU: fixe + hydrolyse GTP EFTS: peut pas hydrolyser GTP,mais peut fixer EFTG: fixe + hydrolyse GTP

L’ encéphalopathie spongiformes cause quoi chez l’animal

- tremblement du mouton | - maladie vache folle

L’encéphalopathie spongiforme cause quoi chez l’homme

- maladie de kuru - maladie de creutzfeldt-jakob - maladie de Gershmann-strauler-scheinder

Qu’est ce qui active et inhibe la PFK 1

Active: -F2-6bisP -ADP AMP Inhibe: - citrate - ATP

Qu’est ce qui active et inhibe la pyruvate kinase

Active: -F1-6P Inhibe: - ATP - Acétyl-CoA

Qu’est ce qui cause une déficience du complexe de la pyruvate DH

- manque de thiamine (VB1) :BÉRI-BÉRI - empoisonnement à l’arsenic - la lewistite - intoxication au mercure

Qu’est ce qui active et inhibe le complexe de la pyruvate DH

Active: - pyruvate - NAD+ - CoA-SH Inhibe: - Acétyl-CoA - NADH - CO2

Qu’est ce qui active et inhibe la régulation de l’isocitrate DH chez les mammifères

Active: - ADP - Ca Inhibe: - ATP - NADP

Qu’est ce qui active et inhibe la régulation de l’alpha-cetoglutarate DH

Active: Ca Inhibe: - ATP - Succinyl-CoA - NADH

Première Partie Flashcards

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