Primer parcial Flashcards
(171 cards)
1
Q
Bioquímica
A
“Ciencia de la base química de la vida”.
Ciencia de los constituyentes químicos de las células vivas, y de las reacciones y los procesos que experimentan
2
Q
Genética
A
“Bioquímica de ácidos nucleicos”
3
Q
Origen de las Macromoléculas
A
Precursores inorgánicos: CO2, H2O, amoniaco, nitrógeno, nitrato (NO3). → Forman metabolitos: glucosa, fructosa-1,-6 bifosfato → Monómeros → Macromoléculas → Complejos supramoleculares → Organelos
3
Q
Macromoléculas
A
Carbohidratos, lípidos, proteínas, aminoácidos
4
Q
Alcohol / hidroxilo
A
-OH
5
Q
Aldehído
A
R-CO-H
6
Q
Cetona
A
R-CO-R
7
Q
Ácidos orgánicos (carboxílicos)
A
R-CO-OH
8
Q
Ester
A
R-CO-OR
9
Q
Eter
A
R-O-R
10
Q
Halogenuros
A
F, Cl, Br, I
11
Q
Amida
A
R-CO-NH2
R-CO-NH-R
R-CO-N-RR´
12
Q
Amino
A
-NH2
13
Q
Sulfhidrilo
A
-SH
14
Q
Estructura de los aminoácidos
A
Ácido carboxílico-carbono alfa - H - grupo amino - R
15
Q
Carbono quiral
A
Si todos sus sustituyentes son distintos
16
Q
Carbono aquiral
A
Si tiene 2 o más sustituyentes iguales
17
Q
Diferencia entre saturado e insaturado
A
Saturado: enlaces simples
Insaturado: algún doble enlace por ahí
18
Q
Reacciones de deshidratación
A
Condensación
Pérdida de una molécula de agua.
Ej: glucosa + glucosa → maltosa + H2O
19
Q
Hidrólisis
A
Añadir agua a una molécula
Contrario a condensación / deshidratación
20
Q
Esteroisómeros
A
- Geométricos: cambia con respecto al doble enlace
- isómero cis (del mismo lado)
- isómero trans (distitnto lado)
- Ópticos
- Enantiómeros +
- Enantiómeros -
- Posicionales:
- 1-,2-,3-
21
Q
¿Cuántos enlaces puede formar cada grupo de la tabla periódica?
A
1A: 1
3A: 3
4A: 4
5A: 3
6A: 2
7A: 1
22
Q
Electronegatividad
A
Cuando un átomo atrae con más fuerza.
Si tiene pocos electrones: +
Si tiene muchos elecrones: -
Carga parcial, es momentánea
23
Q
Enlace covalente no polar
A
Diferencia de electronegatividad: 0-0.4
24
Enlace covalente polar
0.5-1.9 de diferencia de electronegatividad
25
Enlace iónico
Diferencia de electronegatividad 2.0 en adelante
26
Interacciones moleculares
Dipolo-dipolo
O \> N \> S ≥ C≥ H
27
Puentes de hidrógeno
Se forman entre hidrógeno y oxígeno
28
Interacción ion-dipolo
Los polos de moléculas se orientan hacia un ion
29
Tipos de fuerzas intermoleculares de acuerdo con su fuerza (de menor a mayor)
1. Dispersión
2. Dipolo-dipolo
3. Puente de hidrógeno (con F, O, N)
4. Ion-dipolo
5. Enlace covalente
6. Ion-Ion
30
Interacciones hidrofóbicas
Cuando no se puede interactuar con la molécula del agua, como hay tendencia al desorden, todo lo hidrofóbico se encierra para que el agua tenga más desorden.
31
Disulfuro
Covalente entre dos sulfhidrilos
32
Ácidos
Donan protones (H+) (Sólo si se va como protón entonces es ácido)
33
Bases
Aceptan protones (H+)
34
Ácidos y bases conjugadas
Cada ácido tiene su base conjugada como la foto
35
Ácido fuerte
Cuando se ioniza/disocia completamente:
HCl → H3O+ Cl-
36
Ácido débil
Cuando se disocia / ioniza parcialmente
HF → HF, F-, H3O-
37
Disociación
División de un ácido en agua para formar aniones y H+ (H3O+)
38
Base fuerte
Base que tiene mucha afinidad por H+ y lo mantiene fuerte
39
Base débil
Base que tiene poca afinidad por H+ y los sostiene debilmente
40
Relación ácido base en cuestión de fuerte o débil
Ácido fuerte → base conjugada débil
Base conjugada fuerte → ácido débil
41
Tabla de ácidos y bases
42
Constante de equilibrio
Determina hacia dónde va la reacción: productos entre reactivos.
43
Significado del valor de K
Si K es menor a uno, la reacción se dirige hacia los reactivos.
Si K es mayor a uno, la reacción se dirige a los productos.
Si K es igual a uno, la reacción está en equilibrio.
44
Constante de disociación
Constante de equilibrio particular de los ácidos
¿Cómo se disocian los ácidos?
45
Valor de *Ka* en los ácidos:
Ácidos fuertes: Ka \> 1
Ácidos débiles: Ka \< 1
46
Valor de Ka en ácidos orgánicos
-CO2H
cerca de 10-5
Son débiles
47
Tabla electronegatividad
48
Tabla de disociación de ácidos (no creo que me la tenga que aprender de memoria)
49
Tabla pKa
pKa = - log Ka
50
Efecto Buffer
Funciona como tapón:
En esta región, se puede añadir mucho ácido o base y el pH no cambia de manera drástica
H+ + A- → HA
OH- + HA → A- + H2O
51
Composición de un individuo promedio: hombre de 75 kg
52
Orbitales
En cada orbital sólo caben 2 electrones:
* s: 2e-
* p: 6 e-
* Px, Py, Pz
* d: 10 e-
* d-2, d-1, d0, d1, d2
* f: 14 e-
* f-3, f-2, f-1, f0, f1, f2, f3
53
Hibridación
Cambio de orbitales
54
Ángulos de hibridación
* sp: 180°
* sp2: 120°
* sp3: 109.5°
* sp3d: 90°, 120°
* sp3d2: 90°, 90°
55
Ángulo de hibridación del agua:
104.5°
Esto es por las cargas: Se repelen los pares de electrones desapareados del oxígeno y se juntan los hidrógenos
56
Duración de la estructura del agua en estado líquido
1-20 picosegundos
En 0.1 picosegundo se forma un nuevo puente de hidrógeno
57
¿De qué depende también la fuerza del puente de hidrógeno?
De la dirección: si es recto es más fuerte, si es en diagonal es más débil
58
Si tiene ___ son solubles en agua
Carga
grupos hidroxilo: hidroxilo, carboxilo y amina
59
Ejemplos de biomoléculas polares, no polares y anfipáticas:
60
¿El CO2 es soluble en agua?
Se comporta como neutra. No es soluble en agua a pesar de ser electronegativos
61
¿El nitrógeno es soluble en agua?
No
62
¿El oxígeno (O2) es soluble en agua?
No
63
¿El amoniaco (NH3) es soluble en agua?
Sí
64
¿El H2S es soluble en agua?
Sí
65
Anfipático
Porciones polares y no polares
66
¿Qué hace la lactasa?
Corta lactosa en glucosa y fructosa.
67
Tipos de interacciones no covalentes entre biomoléculas (interacciones débiles)
* Puentes de hidrógeno (entre grupos neutrales y péptidos)
* Interacciones iónicas (atracción o repulsión)
* Interacciones hidrofóbicas
* Interacciones Van der Waals (dos átomos cercanos)
68
Presión osmótica
Presión generada por el movimiento de agua para equilibrar concentraciones.
g/l = mol
69
Diferencia entre presión osmótica e hidrostática
Presión hidrostática: agua siendo empujada hacia afuera por el flujo. HA: edema
Presión osmótica: agua va de un área de mayor concentración a un área de menor concentración.
70
Porcentajes de agua Rox
60% de la masa corporal
* LEC: 35-40% ACT
* Plasmático: 7%
* Intersticial: 28%
* LIC: 60-65% ACT
71
Osmolaridad
Número de moles por litro de solución:
72
A cuánto equivale 1 caloría en ml de agua (consumir)
1 ml → 1 caloría.
0-10 kg de peso corporal → 100 cal/kg (100 ml / kg día: 4 ml / kg / hr)
11-20 kg → 50 cal / kg adicionales por cada kg después de los 10 → 1 lt + 50 ml / kg día ( 2 ml /kg/hr adicional)
\> 20 kg → 20 cal / kg adicionales por cada kg después de los 20 → 1.5 lt + 20 ml / kg día (1 ml/kg/h adicional)
73
Disociación del agua
a) H2O → H+ + OH-
b) H2O + H2O → H3O+ + OH-
Aceptan y donan el hidrógeno todo el tiempo, se forma una cadenita
74
Ecuación de la disociación del agua y su constante de equilibrio
75
Fórmulas pH
pH: medida de concentración de iones en el ambiente
76
Rango de sustancias en pH
77
Ecuación Henderson-Hasselbalch
78
¿Cuándo es igual el pH y el pKa?
Cuando la concentración de iones es la misma. (ácido y base =)
79
Niveles de pH en la sangre:
* Normal: 7.34-7.38
* Acidosis: \<7.34
* Alcalosis: \>7.38
* Fuera de esto: muerte
80
¿Cómo se mantiene el pH en la sangre?
Con ácido carbónico:
Exhala CO2. aumenta pH (respirar más rápido)
Para disminuir pH se va a la inversa la reacción
81
Causas de la acidosis metabólica
* Producción excesiva de ácidos
* Acidosis láctica (ejercicio)
* Cetoacidosis (diabetes, ayuno)
* Pérdida excesiva de bicarbonato:
* Fístula intestinales
* Diarrea
* Intoxicación y sobredosis (metanol, etilen glicol)
* Incremento en Cl-
82
¿Cómo se forma en riñón el HCO3-?
83
¿Cómo expulsa el ion el riñón?
84
¿Las proteínas pueden funcionar como Buffer?
Sí
En medios alcalinos, aminoácidos funcionan como ácidos y donan H+
En medios ácidos, los aminoácidos funcionan como base y aceptan H+
85
¿Dónde ocurren los sistemas buffer?
86
¿Cómo se forman las acidosis y las alcalosis?
87
¿Qué pasa cuando hay mucho CO2?
Se forma más ácido carbónico, se sueltan más iones H+ y HCO3-
Baja el pH
88
¿Qué pasa cuando hay poco CO2?
Se juntan iones H+ y HCO3 -, se forma H2CO3 → H2O + CO2
Aumenta el pH
89
Causas de acidosis respiratoria
* Asma
* EPOC
* Enfermedad pulmonar
* Síndrome de estrés respiratorio
* Neumonía severa
* Enfermedades torácicas
* *Kypnoscoliosis*
* Tórax inestable
90
Causas de la alcalosis metabólica
* Hipocalemia
* Diuréticos (hipocalemia)
* vómito
* Hipovolemia - aldosterona - hipocalemia
* Consumo de alcalinos
91
Fórmula general de los aminoácidos
92
Tipo de aminoácidos que usamos los humanos para la síntesis de proteínas
Tipo “L”
Los aminoácidos son moléculas quirales
93
Tabla de aminoácidos
94
Clasificación de los aminoácidos en función de su grupo lateral
R-, R+, neutral polar, no polar, aromático
95
Aminoácidos no polares alifáticos
* Glicina (más sencillo, su cadena R es H)
* Alanina (CH3)
* Valina (CH-CH3 derecha e izquierda)
* Leucina (CH2-CH-CH3 der e izq)
* Metionina (CH2-CH2-S-CH3)
* Isoleucina (C [H, CH3], CH2, CH3)
96
Aminoácidos polar neutro
Serina
Treonina
Cisteína
Prolina
Asparagina
Glutamina
97
Aminoácidos polares +
Lisina
Arginina
Histidina
98
Aminoácidos polares -
Aspartato
Glutamato
99
Aminoácidos aromáticos (hidrofóbicos)
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
100
Aminoácidos esenciales
Es necesario consumirlos en la dieta:
1. Histidina
2. Isoleucina
3. Leucina
4. Lisina
5. Metionina
6. Fenilalanina
7. Treonina
8. Triptofano
9. Valina
101
Colágena, Miosina y ciclo urea síntesis argininia (Chance sirva)
102
Zwitterion
Cuando la proteína cambia a carga neutra
103
PI: punto isoeléctrico
PH en el que 100% del aminoácido está en Zwitterion (neutro)
(Aminoácido en pK: funciona como Buffer)
Se saca con el promedio sólo entre pK´s que lo sacan del 0
104
Residuo de aminoácidos
Cuando se forma una cadena de aminoácidos, queda el residuo, no el aminoácido como tal, por el enlace peptídico
105
Resonancia
Cuando el doble enlace pasa del O al N en el enlace peptídico
106
Extremos del aminoácido
Extremo aminoterminal (se empieza por aquí a contar los residuos y nombrarlos)
Extremo carboxilo terminal
107
Tabla extra: datos moleculares en algunas proteínas
108
Proteínas conjugadas
109
Resumen estructuras de la proteína
110
Electroforesis
Separar proteína por su peso molecular (tamaño)
111
Estructura de la insulina
No tiene estructura secundaria, sólo primaria
112
Estructura secundaria
Puede ser alfa hélice o beta plegada
113
Ramachandran
Investigó cómo puede estar una proteína
114
¿Cómo se mantiene unida la estructura secundaria?
Interacción hidrofóbica, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, ión-ión
Interactúan las cadenas laterales o H y O del enlace peptídico
115
Estructura alfa hélice
116
¿Qué afecta la estabilidad de la estructura alfa hélice?
1. Repulsión electrostática de residuos aminoácidos sucesivos
2. Tamaño de las cadenas laterales
3. Interacción entre cadenas laterales de 3-4 residuos de distancia
4. Presencia de prolina o glicina
5. Interacción de cadenas laterales con dipolos helicoidales
117
Estructura beta plegada
118
En beta plegada es mejor paralela o antiparalela
Antiparalela, pq es lineal y son más fuertes los puentes de hidrógeno
119
Loops en aminoácidos
Porciones que no son ni alfa hélice ni beta plegada, son como su unión
120
Giro B
Hay dos estructuras. se requieren 4 residuos para formar el giro beta
121
¿Todas las proteínas tienen estructura secundaria?
Sí, chance insulina no
122
¿Los péptidos tienen estructura secundaria?
No
123
Diferencia entre proteína fibrilar y proteína globular
SPADES
124
Colágena
Fibrilar
Tiene 3 hélices hacia la izquierda idénticas, 3 aminoácidos por giro, secuencia Gli-x-y, predomina x prolina, y prolina o hidroxiprolina, contiene 33% glicina, 30% prolina / hidroxiprolina, 37% otros péptidos
125
¿Qué pasa con la prolina en presencia de vitamina C?
Se convierte en hidroxiprolina
126
Composición y distribución de diferentes tipos de colágena
127
Elastina
LYS-ALA-ALA-LYS o lys-ala-ala-lys
128
Estructuras y propiedades de proteínas fibrosas
129
Estructura terciaria
Combinación de estructuras primarias y secundarias.
Tiene diferentes estabilizadores, lo guía los residuos de aminoácidos:
hidrofóbico, puentes de disulfuro, de hidrógeno, enlaces iónicos.
130
Mioglobina
Proteína con estructura terciaria:
Tiene 8 hélices,
Lleva CO2 de la mitocondria a la sangre y O2 de la sangre a la mitocondria
131
Tabla aproximación de alfa hélices y beta plegadas en proteínas de una sola cadena (EXTRA)
132
Diferencia entre motivo y dominio
Motivo: acomodación de estructuras secundarias de la proteína, no es estable y no tiene un rol funcional
Dominio: unidad tridimensional fundamental y funcional de la proteína, es estable, es la unidad funcional de la proteína
133
Clasificación estructural en estructura terciaria
* Todo alfa:
* Todo beta
* alfa/beta
* Alfa + Beta: principalmente hojas antiparalelas, (alfa y beta regiones segregadas)
* Domino múltiple: dominios de diferente plegamiento y no hay homólogos
134
Desnaturalización
Pérdida de actividad biológica
135
Renaturalización
Recuperación de la actividad biológica. Hay proteínas que no se pueden renaturalizar
136
Teorías de plegamiento
1. Colapso hidrofóbico (todos los aminoácidos hidrofóbicos se juntan, lo demás se forma alrededor)
2. Formación de estructuras secundarias
3. Nucleación (se forma alrededor de lo importante)
137
Proteínas de choque térmico
Evita que se pliegue mal. Corrigen las mal plegadas
138
Qué pasa con un cambio conformacional de la proteína
Se da una proteína medio plegada y puede tener 2 consecuencias: se da agregación (causa de mayores enfermedades degenerativas)
1. Ya no funciona
2. Tiene actividad tóxica
139
Enfermedades asociadas a cambios conformacionales
140
Estructura cuaternaria
Aquella proteína que necesita más de una subunidad para funcionar
Varias cadenas de aminoácidos
141
Conformación hemoglobina
2 alfa, 2 beta
142
Simetría rotacional
Las proteínas son simétricas.
Rotación en 2, 3, 4,
Icosaedros
143
Simetría helicoidal
Simetría en hélice
144
Entre más pequeña la constante de disociación, la interacción se da más
Rápido
145
Porcentaje de saturación
De todas las mioglobinas /hemoglobinas: qué porcentaje tiene O2 y qué porcentaje no tiene. Se calcula dividiendo lugares ocupados entre lugares disponibles
146
Estabiliza las moléculas de hierro en la hemoglobina
His E7: que el CO2, O2 se quede ahí
His E8: que el grupo hemo no se vaya
147
Cambio de conformación de la hemoglobina
Relajado o tenso.
Relajado tiene O2, Tenso no tiene O2
148
Alostérico
Promueve la reacción o el cambio conformacional para la reacción
Que esto sea funcional
149
Enzimas
Catalizadores que aumentan la tasa de una reacción química sin ser modificadas en el proceso
150
¿Cómo se forma una enzima?
Apoenzima se une con un cofactor y ya forma una holoenzima activa
151
Clasificación de enzimas
1. Oxidorreductasas: transfieren electrón
2. Transferasas: transfieren grupo funcional
3. Hidrolasas: hacen hidrólisis
4. Liasas: Añaden o quitan dobles enlaces
5. Isomerasas: transfieren grupos dentro de la molécula para formar isómeros
6. Ligasas: unen monómeros
152
Sitio activo de la enzima
único sitio en contacto con el substrato, cuando éste se une, el sitio activo se modifica para que no se salga
153
DNA polimerasa
Une nucleótidos
154
Cinética enzimática
E + S ← → ES ←→ EP ←→ E + P
155
Segunda ley de la termodinámica
Los procesos espontáneos van acompañados por una dispersión de la energía hacia una forma más desordenada → definición de una nueva función de estado
156
Entropía -S
Refleja el desorden y la aleatoriedad del movimiento molecular
157
Energía libre de Gibbs
Energía disponible para realizar un trabajo
G = H - TS
energía = entalpía menos temperatura\*entropía
158
Reacciones exotérmicas
Liberan calor
159
Reacciones endotérmicas
absorben calor
160
Si hay baja entropía hay
alta energía libre de Gibs
161
Si hay alta entalpía hay
Baja energía libre de Gibbs
162
Reacciones exergónicas
Los reactivos tienen mayor energía libre de Gibbs, la reacción libera energía
163
Reacciones endergónicas
La reacción absorbe energía
164
Energía de Gibbs \< 1
Reacciones espontáneas (todas las exergónicas)
165
Reacción que requiere ATP
Reacción endergónica
166
Relación entre constante de equilibrio y energía libre de Gibbs
Keq \> 1.0 G es -
Keq = 1 G 0
Keq \<1.0 G es +
167
Enzima principal de la glucólisis
Hexocinasa
168
Km
Afinidad al sustrato, si es alta la afinidad es baja, si es baja la afinidad es alta.
169
Ecuación de Michaelis Menten
Vo = (Vmax [s])/(Km + [S])
170
Inhibición enzimática
1. Inhibición competitiva (inhibidor compite con el sustrato) aumenta Km
2. Inhibición incompetitiva (Se une a ES formando EIS) disminuye Km y Vmax
3. Inhibición mixta o acompetitiva (se une a E o a ES), aumenta Km y disminuye Vmax
4. Inhibición no competitiva ( se une con igual afinidad a E o a ES ) disminuye Vmax
5. Inhibición irreversible: ya no funciona, no se puede regresar
